Magali MAITRE
Doctorante
Institut Universitaire de la Vigne et du Vin, Bureau 209, 2ème étage
Tél : 33 0(3) 80 39 63 91
magali.maitre@u-bourgogne.fr
INTITULE DU SUJET DE THESE
La protéine de choc thermique de faible masse moléculaire Lo18. Mécanisme moléculaire
d’induction de sa synthèse et rôle physiologique au niveau membranaire.
ENCADRANTS
Directeur de thèse : Jean GUZZO
Co-Directeur de thèse : Jacques COVES (CNRS-CEA Grenoble)
Co-Encadrante : Stéphanie WEIDMANN
FINANCEMENT
Allocation de thèse REGION
FORMATION
Master 2 Recherche en Sciences des Aliments, Sensorialité et Comportement, parcours Microbiologie
(Université de Bourgogne / AGRO-SUP Dijon).
Master 1 Qualité des Aliments, parcours Microbiologie (Université de Bourgogne, Dijon).
Licence de Biochimie (Université de Bourgogne, Dijon).
DUT Génie Biologique, option Industries Agroalimentaires et Biologiques (IUT de Dijon).
Baccalauréat STL, option Génie Biologique (Lycée Julien WIttmer, Charolles)
RESUME DE LA THESE
Cette étude porte sur la réponse au stress de la bactérie lactique Oenococcus oeni qui est
responsable de la fermentation malolactique dans les vins. En effet, le vin est un milieu défavorable à
la croissance des microorganismes de part ses caractéristiques physicochimiques comme par
exemple son importante teneur en éthanol, son pH acide et sa température froide. Un des
mécanismes clés impliqués dans l’adaptation de O. oeni à cet environnement hostile est sa capacité à
produire une protéine dite de réponse au stress nommée Lo18. Cette protéine présente l’originalité
de posséder deux fonctions cellulaires : la première dite de chaperon moléculaire, lui permet de
limiter l’agrégation des protéines cytoplasmiques lors de stress, la seconde appelée activité de
lipochaperon membranaire, a pour but de stabiliser la fluidité des membranes cellulaires qui est
fortement altérée par les stress provenant du milieu environnemental. Le premier objectif de ma
thèse a été de caractériser la relation existant entre la structure tridimensionnelle de la protéine
Lo18 et les fonctions précédemment décrites. L’interaction entre Lo18 et la membrane de O. oeni est
actuellement en cours d’étude. Le deuxième objectif de mon projet de thèse a consisté à élucider les
mécanismes mis en oeuvre par les bactéries pour répondre aux stress provoquant une fluidification
membranaire. Pour ce faire, une étude transcriptomique a été réalisée afin d’identifier les gènes
impliqués dans la réponse cellulaire de O. oeni à l’alcool benzylique. Les résultats obtenus s’inscrivent
dans une démarche plus large de compréhension de la réponse au stress chez O. oeni dans le but
d’améliorer sa croissance en milieu vin et d’optimiser l’étape de fermentation malolactique.
Mots clés : Oenococcus oeni, protéine de stress, activité chaperon, membrane, transcriptome.
BIBLIOGRAPHIE / POSTERS
Articles
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Fenel D, Schoehn G, Ebel C, Covès J, Guzzo J. 2012. The oligomer plasticity of
the small heat shock protein Lo18 from Oenococcus oeni influences its role in both membrane stabilization and
protein protection. Biochemical Journal, 444 : 97-104.
Maron P.A, Maitre M, Mercier A, Henri Lejon D.P, Nowak V, Ranjard L. 2008. Protein and DNA fingerprinting of
a soil bacterial community inoculated into three different sterile soils. Research in Microbiology, 159 : 231-
236.
Communications orales
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Fenel D, Schoehn G, Ebel C, Covès J, Guzzo J. 2012. Relation entre
l’oligomérisation de la protéine de stress Lo18 de la bactérie lactique Oenococcus oeni et son activité de
stabilisation de substrats protéiques et lipidiques". Workshop de Microbiologie « Interactions des
microorganismes avec leur environnement : circulation, adaptation », Dijon.
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Fenel D, Schoehn G, Ebel C, Covès J, Guzzo J. 2012. Relation étroite entre la
structure et les fonctions de la protéine de stress Lo18 de la bactérie lactique Oenococcus oeni". 18ème colloque
du Club des Bactéries Lactiques, Clermont Ferrand.
Communications affichées
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Fenel D, Schoehn G, Ebel C, Covès J, Guzzo J. 2012. Relation entre
l’oligomérisation de la protéine de stress Lo18 de la bactérie lactique Oenococcus oeni et son activité de
stabilisation de substrats protéiques et lipidiques". Workshop de Microbiologie « Interactions des
microorganismes avec leur environnement : circulation, adaptation », Dijon.
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Covès J, Guzzo J. 2011. Characterization of structural and functional
properties of the small HSP Lo18 from Oenococcus oeni. 10th Symposium on Lactic Acid Bacteria, Egmond aan
Zee, Netherlands.
Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Ebel C, Covès J, Guzzo J. 2011. “La smHsp Lo18 de Oenococcus oeni est capable
de protéger les protéines dénaturées et de stabiliser les membranes de manière pH-dépendante”. XVIIème
Forum des Jeunes Chercheurs, Dijon.
Maitre M, Rieu A, Ebel C, Covès J, Weidmann S, Guzzo J. 2011. Impact of pH on the oligomerisation and the
functions of Lo18, a small heat shock protein of Oenococcus oeni. 4th Congress of European Microbiologists
FEMS, Geneva, Switzerland.
Maitre M, Ronez F, Weidmann S, Covès J, Guzzo J. 2010. “Caractérisation de l’activité chaperon moléculaire de
différentes formes mutées de Lo18, une protéine de stress de faible masse moléculaire de Oenococcus oeni”.
XVIème Forum des Jeunes Chercheurs, Besançon.
Maitre M, Martin F, Allonneau C, Weidmann S, Guzzo J. 2010. “Effet d’un agent fluidifiant de la membrane sur
la physiologie et l’expression de gènes de la bactérie lactique Oenococcus oeni”. 8ème Congrès National de la
SFM, Marseille.
Ronez F, Maitre M, Weidmann S, Rieu A, Covès J, Guzzo J. 2010. “La protéine de stress Lo18 de Oenococcus
oeni : génération de protéines mutantes et caractérisation fonctionelle in vitro sur substrats lipidiques et
protéiques”. 8ème Congrès National de la SFM, Marseille.
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