Extraits - Grenoble Sciences

CHAPITRE 1 – GLUCIDES
13
APPLICATIONS
La chitine est, entre autre, utilisée comme pansement bactéricide pour soigner les plaies
mais aussi dans la production d’emballages biodégradables.
Après extraction et N-désacétylation alcaline, on obtient le chitosane (fig. 1.9) qui, selon
le degré d’hydrolyse, présente un caractère plus ou moins chargé (groupes amines libres ou
sous forme ammonium). Contrairement à la chitine, le chitosane est hydrosoluble et ses
groupements aminés peuvent être modifiés par différents substituants. Le chitosane et ses
dérivés présentent diverses applications : pansement hémostatique rapide pour les blessures, support de filtration pour l’élimination de particules et divers ions, agent floculant,
additif alimentaire à propriété hypocholestérolémiante (piège les graisses dans l’intestin
et forme un gel indigestible qui sera éliminé par les voies naturelles, permettant aux graisses
saturées de transiter par le système digestif sans être absorbées par l’organisme), agent
d’enrobage pour les semences et les fruits (pour retarder la détérioration), fertilisant
(apport d’azote), fongicide et bactéricide. Ces propriétés très diversifiées en font un produit
actuellement en rapide développement et dont les principaux producteurs sont les EtatsUnis et le Japon.
OH
AcHN
H
O
O
O
O
OH
H
O
O
H
O
H2N
H
O
O
O
OH
OH
O
OH
O
O
AcHN
H2N
O
O
H
O
H
OH
AcHN
O
O
H
AcHN
OH
H 2N
O
O
O
O
O
OH
H
n
O
H2N
n
Figure 1.9 – Structure de la chitine (en haut) et du chitosane (en bas)
AcHN = groupement N-acétyl = –NH–CO–CH3
Les polyols sont des dérivés des oses, également dénommés sucres alcools. Ils sont très
répandus dans le règne végétal. Industriellement, ils sont produits par hydrogénation catalytique de divers sucres, ce qui entraîne la réduction de leurs fonctions aldhéhyde ou
cétone en fonction alcool.
Le D-sorbitol est un polyol existant à l’état naturel dans les fruits comestibles de diverses
Rosacées, en particulier dans celui du sorbier des oiseaux (Sorbus aucuparia), du prunier, du
pommier ainsi que dans le thalle de certaines algues brunes.
APPLICATIONS
Le D-sorbitol est métabolisé lentement chez l’homme et mieux utilisé que le glucose par le
diabétique en donnant la même quantité d’énergie (environ 17 kJ/g). De ce fait, il est utilisé
comme agent édulcorant (encart 1), en substitut du saccharose pour les diabétiques (il est,
78
PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE
analogie au génome) dans une cellule, un tissu ou un organisme vivant, dans un environnement et un moment (toutes les protéines ne sont pas synthétisées en même temps)
donnés ainsi que les interactions protéine-protéine au sein de cet organisme.
TECHNIQUES ET OUTILS
L'analyse protéomique repose sur deux principales techniques très puissantes, l’électrophorèse bidimensionnelle et la spectrométrie de masse (SM) (fig. 2.13).
- extraction
- fractionnement
digestion
trypsique
- électrophorèse 2D
- coloration
spectre
de masse
empreinte
peptidique
banque
de données
séquençage
par SM / SM
oligopeptide
sélectionné
Figure 2.13 – Stratégie générale de l’analyse protéomique
Les protéines extraites d’un tissu choisi sont soumises à une électrophorèse bidimensionnelle
sur un gel de polyacrylamide. La protéine d’intérêt identifiée sur le gel est ensuite excisée, éluée
puis digérée à l’aide d’une protéase. Les peptides résultants sont analysés par spectrométrie de masse (SM),
ce qui permet d’obtenir une empreinte peptidique spécifique de la protéine. A partir du spectre de masse,
un oligopeptide donné peut être sélectionné pour être analysé dans un second spectromètre de masse,
placé à la suite du premier, c’est la SM en tandem (SM/SM).
L'analyse protéomique consiste en la séparation des protéines d'un extrait cellulaire par
électrophorèse bidimensionnelle sur gel d'acrylamide, coloration des gels puis analyse des
images obtenues. Les spots protéiques d'intérêts sont ensuite excisés sur un robot puis
digérées avec une enzyme (trypsine). Les fragments peptidiques sont ensuite identifiés à
l'aide d’un spectromètre de masse.
L’électrophorèse bidimensionnelle est une technique permettant de séparer des mélanges
plus ou moins complexes de protéines sur des gels de polyacrylamide. Dans la première
dimension, les protéines sont séparées dans un gradient de pH. Chaque protéine migre
98
PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE
APPLICATIONS
Les fonctions des monoterpènes sont multiples. Certains protègent les végétaux contre les
insectes et les animaux, inhibent la croissance bactérienne et/ou fongique (usages thérapeutiques) et attirent les insectes pollinisateurs mais aussi les prédateurs des ravageurs par
leurs composés aromatiques (limonène et géraniol, par exemple). Au contraire, d’autres
sont toxiques pour les insectes. C’est le cas des pyréthroïdes des feuilles et des fleurs de
certains chrysanthèmes (Chrysanthemum spp.). Ces composés neurotoxiques entraînent une
hyperactivité, des mouvements désordonnés, voire la paralysie de l’insecte. Ils présentent
l’avantage de se dégrader dans la nature et d’être dépourvus de toxicité vis-à-vis des
Mammifères. Le myrcène, un des principaux monoterpènes de la résine des Conifères, est
utilisé par certains insectes pour la production de phéromones.
Le menthol, un des constituants de l’essence de menthe, est très utilisé dans les industries
agro-alimentaire, pharmaceutique et cosmétique, pour son arôme. L’α-pinène, un des
constituants de l’essence de térébenthine, constitue 20 % de la résine du pin. Il est utilisé
comme solvant et pour synthétiser le camphre. Son isomère, le β-pinène, possède des
propriétés antiseptiques.
3.5.1.2. SESQUITERPÉNOÏDES
Constitués par assemblage de trois unités isoprènes, et donc de 15 atomes de carbone
(fig. 3.14). Ils peuvent être acycliques (ex. farnésol), monocycliques (ex. acide abscissique,
humulène) ou bicycliques (ex. cadinène, santonine). Ces deux derniers types sont les plus
fréquents. D’autres structures peuvent être rencontrées comme des époxydes ou des
lactones.
OH
CH2OH
CO2H
O
famésol
-cadinène
acide abscissique
O
C
O
O
santonine
H
OH
HO
H
O
C
HO
OH
HO
OH
O
gossypol
Figure 3.14 – Structures de quelques sesquiterpènes
Les substituants figurés représentent des méthyles.
CHAPITRE 4 – HUILES ESSENTIELLES
4.1. DÉFINITION
Connues aussi sous le nom d’essences ou d’huiles éthérées, les huiles essentielles désignent un ensemble de substances volatiles d’odeur tout à fait caractéristique que l’on
extrait de certains végétaux, dits aromatiques, soit par entraînement à la vapeur d’eau, soit
par distillation sèche, soit par expression, par incision de la plante, ou bien parfois par
séparation à l’aide de solvants, soit encore par adsorption sur des graisses (enfleurage).
4.2. RÉPARTITION, LOCALISATION
Les huiles essentielles sont présentes en quantité appréciable chez environ 2 000 espèces
de plantes supérieures, réparties dans 60 familles. Le tableau 4.1 en donne quelques exemples.
Tableau 4.1 – Familles botaniques particulièrement riches en huiles essentielles
Familles
Lamiaceae
Principales espèces
très nombreuses espèces dont : Basilic (Ocimum basilicum)
Calament (Calamintha spp.) Lavande (Lavandula spp.)
lavandin (hybrides) Thym (Thymus vulgaris) Sarriette
(Satureja montana) Sauge (Salvia spp.) Marjolaine
(Origanum marjorana) Menthe poivrée (Mentha x piperata)
Mélisse (Melissa officinalis) etc.
Apiaceae
Cumin (Cuminum cyminum) Carvi (Carum carvi) Anis vert
(Pimpinella anisum) Fenouil (Foeniculum spp.) Aneth
(Anethum graveolens) Coriandre (Coriandrum sativum)
Persil (Petroselinum sativum)
Anacardiaceae Pistachier lentisque (Pistachia lentiscus)
Myrtaceae
Eucalyptus (Eucalyptus globulus) Myrte (Myrtus communis)
Cajeput (Melaleuca cajuputi) Niaouli (Melaleuca
quinquenervia)
Giroflier (Syzygium aromaticum) etc.
Liliaceae
Oignon (Allium cepa)
Organes utilisés
feuilles
I
I
I
I
I
I
I
I
I
I
I
graines
I
I
I
I
I
I
I
feuilles, fruits
feuilles
I
I
Myristicaceae
Conifères
Muscadier (Myristica fragrans)
Pin (Pinus spp.) Cyprès (Cupressus sempervirens) Epicéas
(Picea spp.) Sapin baumier (Abies balsamea)
Genévrier (Juniperus communis)
Cade (Juniperus oxycedrus) Cèdre (Cedrus spp.) etc.
I
I
fruits (clous)
bulbes et tiges
fraîches
noix
rameaux feuillés
I
I
I
rameaux à baies
bois
186
Partie ii – BioChimie deS SuBStanCeS iSSueS deS algueS
8.2. PIGMENTS ET COLORANTS
Bien que les caroténoïdes de synthèse soient beaucoup moins chers que leurs homologues
naturels, les microalgues ont l'avantage de fournir des isomères naturels des caroténoïdes.
Il est accepté aujourd'hui que l'isomère cis naturel du β-carotène (fig. 8.1, en haut) est biologiquement supérieur à la forme synthétique trans. La microalgue verte halophile Dunaliella
salina est l'organisme le plus utilisé pour la production en grande quantité de β-carotène
puisqu’elle peut en contenir jusqu'à 14 % de son poids de matière sèche. Elle est facilement cultivée de façon monospécifique dans des bassins ouverts car les conditions
extrêmes de son développement (hypersalinité, faibles besoins en azote et hauts niveaux
d’éclairement) limitent les contaminations.
Les principales espèces utilisées pour la production commerciale de phycobiliprotéines
(phycoérythrine et phycocyanine) sont essentiellement les Spirulines (Spirulina maxima et
Arthrospira platensis) cultivées dans des systèmes ouverts (« race-way ») et des Rhodophytes
du genre Porphyridium cultivés cette fois dans des systèmes fermés (photobioréacteurs).
La phycocyanine (fig. 8.1, au centre) est le principal pigment de la spiruline puisqu’elle
représente jusqu’à 10 à 15 % de son poids de matière sèche. Sa structure chimique est
proche de celle des pigments biliaires. Elle est constituée d’une partie protéique reliée à un
chromophore : molécule de phycocyanobiline constitué d’un groupement tétrapyrrolique
O
OH
HO
O
NH
CH
CO
CH2
HOOC
COOH
S
H
O
H
NH
NH
N
NH
O
Figure 8.1 – Structures chimiques de quelques pigments extraits des microalgues
ou des Cyanobactéries : β-carotène (en haut), astaxanthine (au centre),
phycocyanine attachée par une liaison thioéther à l’apoprotéine (en bas)
208
PARTIE III – SUBSTANCES D’ORIGINE ANIMALE
9.4. VALORISATION DES PRODUITS SANGUINS
Le sang est l’une des plus anciennes sources de protéines pharmaceutiques humaines. On
entend par produit sanguin tout constituant isolé du sang total tel que :
globules rouges,
concentré de plaquettes,
plasma,
albumine,
facteurs de la coagulation,
hémoglobine.
La valorisation du sang repose aujourd’hui essentiellement sur celle du plasma riche en
protéines présentes en quantités très différentes, de l’ordre du µg/L par litre pour les
facteurs de coagulation au g/L pour l’albumine ; chacune possédant une fonction physiologique particulière (tab. 9.2).
Tableau 9.2 – Composition protéique du plasma (mg/L)
(D’après HUART J.J. & BURNOUF T., STP Pharma Pratiques, Le fractionnement plasmatique, 1992,
2, 17-24, avec permission)
Protéine
albumine
IgG
fibrinogène
alpha-1-antitrypsine
IgA
IgM
Concentration
(en mg/L)
35 000-50 000
8 000-18 000
2000-4500
1300-3000
900-4500
600-2500
Protéine
antithrombine III
inhibiteur de C1 estérase
facteur v Willebrand
facteur IX
protéine C
facteur VIII
Concentration
(en mg/L)
220-390
20-70
4-6
3-7
3-7
0,1-0,2
Le plasma est obtenu à partir de dons de sang total ou par aphérèse (fig. 9.4). Dans le
premier cas, le plasma est séparé des éléments figurés par centrifugation. Le plasma
d’aphérèse est obtenu des opérations de plasmaphérèse au cours desquelles seul le plasma
du donneur est conservé tandis que les autres composants du sang lui sont réinjectés. Le
fractionnement du plasma humain permet l’isolement et la purification de certains constituants pour les utiliser dans le domaine thérapeutique et clinique. On parle alors de « médicaments dérivés du sang ou MDS ». On estime à environ 25 millions de litres le volume de
plasma fractionné au monde et le marché mondial des produits plasmatiques à plus de
6 milliards d’euros.
Dans le domaine médical, le plasma ou ses dérivés sont utilisés :
pour corriger les déficiences, héréditaires ou acquises, en facteurs de la coagulation ;
pour augmenter la volémie (volume sanguin) et pour traiter les pertes de plasma provenant de brûlures (agents cicatrisants) ou d’hémorragies graves ;
pour produire des immunoglobulines (protéines spéciales, appartenant à la classe des
gammaglobulines, et qui sont responsables de l’activité anticorps) utilisées pour traiter
des maladies infectieuses et des troubles immunitaires ;
pour l’exsanguino-transfusion chez les nouveau-nés.
254
PARTIE IV – BIOCHIMIE DES SUBSTANCES D’ORIGINE MICROBIENNE
La culture de ces microorganismes se fait, généralement, sur milieu liquide dans des
fermenteurs (fig. 12.1) mais peut également être conduite sur milieu solide.
Agitateur
Sonde de température
Oxygénation
Electrode de pH
Double paroi pour la circulation
du liquide de refroidissement
Cuve du fermenteur
Pompe péristaltique
Figure 12.1 – Fermenteur de paillasse et ses modules de régulation
12.4. EXTRACTION ET TRAITEMENT DES PROTÉINES
Après culture, les microorganismes sont récupérés par filtration ou en les concentrant,
généralement par centrifugation et puis ils sont séchés. Différents traitements sont alors
exécutés pour les rendre plus digestes. Leurs parois sont dégradées par traitement à haute
température, ce qui libère les protéines cytoplasmiques et facilite l’action des enzymes
digestives.
Si les produits cellulaires sont utilisés en alimentation humaine, il est impératif de réduire
leur taux trop élevé en acides nucléiques. C’est le cas des bactéries et levures, notamment.
Cette réduction peut se faire par diverses techniques :
Extraction des protéines par utilisation d’urée ou de soude concentrées pour hydrolyser
les acides nucléiques.
Choc thermique (65 à 70 °C durant 80 s) utilisé avec succès pour réduire le taux d’ARN
(de près de 70 %) chez certaines levures et bactéries. Un tel traitement inactive les
protéases microbiennes et permet à la RNAase endogène d’hydrolyser l’ARN.
Par combinaison de moyens physico-chimiques. L’ARN est hydrolysé par des solutions
acides à des températures élevées. Cette hydrolyse est rapide et n’affecte pas les
protéines.
CHAPITRE 13 – ANTIBIOTIQUES
267
et la pancréatine et n’a aucun effet sur la flore intestinale. Elle est la seule bactériocine
autorisée comme agent de conservation à travers le monde mais n’a actuellement aucune
utilisation thérapeutique. Les quantités permises sont réglementées et varient selon le
type de denrée alimentaire et selon le pays.
Structuralement, il s’agit d’un polypeptide pentacyclique de 34 acides aminés, à caractères
cationique et hydrophobique, de masse moléculaire 5,8 à 6,3 kDa, appartenant à la famille
des lantibiotiques car contenant des groupes lanthionine et méthyllanthionine.
La nisine existe sous deux formes ou variants (A et Z), qui diffèrent par un seul acide aminé
substituant l’histidine en position 27 dans la nisine A et l’asparagine dans la nisine Z.
La nisine A (fig. 13.6) est formée d’un seul résidu de lanthionine (Ala-S-Ala) et de quatre
résidus de 3-méthyllanthionine (Abu-S-Ala). En outre, la nisine contient trois acides aminés
insaturés, un 2,3-déhydroalanine (Dha) et deux 2,3-déhydrobutyrines (Dhb). Partant de
l’extrémité N-terminale, les noyaux sont nommés de A à E. Les noyaux A, B, et C sont tous
séparés tandis que les noyaux C et D forment un bicycle.
Ala Ile
Dhb
S
Ile
A
Ala Leu
Gly
Dha
Leu
Ala
Abu
Abu
S
B
Pro Gly
Lys
Ala
Met
S
E
Ser
Abu
Ala
Ile
C
Gly
Ala His
Ala
D
His
Ala
S
Abu S
Val
Asn
Lys
Dha
Met
Lys
Figure 13.6 – Structure de la nisine A
Abu : acide 2-aminobutyrique
I ENCART 11 – RÉSISTANCE AUX ANTIBIOTIQUES
La France est l’un des pays qui consomme le plus d’antibiotiques. Cette surconsommation à la fois médicale (600 à 700 t/an)
et vétérinaire (Plus de 1000 t en 2005, d’après un rapport de l’AFFSA) s’est traduite par l’apparition, de plus en plus fréquente,
de souches bactériennes résistantes, nécessitant la recherche de nouveaux antibiotiques. La France détient aussi un des
taux de résistance aux antibiotiques parmi les plus élevés d’Europe : 36 % des pneumocoques sont résistants à la
pénicilline et 41 % aux macrolides, d’après un rapport de l’EARSS en 2005.
L’exemple des staphylocoques dorés (Staphylococcus aureus) est très illustratif de ce phénomène. Cette bactérie responsable de nombreuses infections sévères (principalement des infections cutanées et des muqueuses pouvant aller jusqu’à
la septicémie) s’est adaptée successivement aux différents antibiotiques. Ainsi, dès 1943 des souches résistantes à la pénicilline sont apparues ; ces souches secrétaient des β-lactamases. La méthicilline est alors devenue le traitement de référence
pour ces infections jusqu’à ce qu’apparaissent dans les années 80 des résistances à cet antibiotique. L’utilisation de la vancomycine s’est alors répandue ce qui a également conduit à l’apparition graduelle de souches résistantes à cet antibiotique.
Sur le plan biochimique, les bactéries se défendent contre l’action des antibiotiques par l’un des mécanismes suivants :
• en empêchant leur pénétration, par dysfonctionnement d’une porine (ex. diminution du diamètre),
• en produisant des enzymes capables de les inactiver, ex. β-lactamases,
• en modifiant la structure de leurs cibles ce qui entraîne une perte d’affinité de l’antibiotique pour ces dernières,
326
PARTIE V – ENZYMOLOGIE APPLIQUÉE
(Lys, ++)
NH2
(Arg, –)
NH
NH2
N
H
(N-terminal, +)
OH
NH2
(Cys, –)
HS
OH
(glucide, ±)
(Met, –)
En
S
(Asp, +)
O
OH
(Ser, ±)
O
(Glu, +)
O
(Tyr, –) HO
OH
OH
(C-terminal, +)
NH
(Trp, –)
Figure 15.1 – Groupements chimiques réactifs : + fréquemment utilisés pour l’immobilisation ;
– non utilisés ; ± utilisés parfois ; ++ très utilisés
(D'après LINQIU Cao : Carrier-bound immobilized Enzymes. Principles, applications and design. 563 p. 2005.
© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA. Reproduit avec permission)
E
E
a
E
E
E
E
E
E
E
b
E
E
E
E
E
E
E
E
c
Figure 15.2 – Procédés d’immobilisation d’enzymes (E)
a : adsorption ; b : fixation covalente ; c : inclusion ; d : réticulation
E
E
d
CHAPITRE 15 – ENZYMES IMMOBILISÉES ET LEURS INTÉRÊTS
331
et du contrôle, particulièrement lorsque l'hétérogénéité du milieu se prête mal à une
mesure spécifique par voie chimique ou lorsque le milieu réactionnel est constitué d’une
phase non aqueuse. En effet, le développement de biocapteurs à enzymes permet
aujourd’hui de travailler en phases organiques, rendant possible la détermination de
composés qui sont peu ou pas solubles dans l'eau mais solubles dans des solvants organiques, ce qui a élargit le champ des applications analytiques des biocapteurs enzymatiques aux substrats et échantillons hydrophobes. Le composant clé du biocapteur
enzymatique est l'enzyme qui est responsable de la reconnaissance spécifique de l'analyte. Lorsqu’on travaille dans des solvants non aqueux, la simple adsorption de l'enzyme
sur un support solide au niveau de l’électrode est souvent une bonne méthode d'immobilisation en raison de l'insolubilité des enzymes dans les solvants organiques. Néanmoins,
une grande variété de méthodes d'immobilisation des enzymes est actuellement disponible, permettant une meilleure stabilisation de l’activité catalytique. Les durées de vies
de ces électrodes enzymatiques sont alors de quelques jours à plusieurs semaines selon la
nature de l’enzyme et son mode d'immobilisation.
15.4.1. DÉFINITION
D'une manière générale, les biocapteurs associent un dispositif de reconnaissance biologiquement sélectif appelé biorécepteur à un semi-conducteur le transducteur (fig. 15.7).
Le biorécepteur représente le premier maillon du biocapteur, sa spécificité permet d’identifier la nature du produit recherché.
Le transducteur constitue l’autre partie du biocapteur. La grandeur à mesurer, en agissant
sur le biorécepteur, génère une énergie (thermique, électronique, rayonnante, etc.) proportionnelle à l'intensité de la réaction. Cette énergie est convertie par le biorécepteur en un
signal électrique aisément mesurable.
Plusieurs types de biorécepteurs et de transducteurs existent à l’heure actuelle ; différentes
combinaisons sont alors possibles.
production du
signal électrique
reconnaissance
moléculaire
glucose
O
CO2
NO3
...
O
O
particules
à détecter
anticorps
cellule
organite
enzyme
récepteur
ADN / ARN
...
ampéromètre
calorimètre
photomètre
potentiomètre
...
biorécepteur
transducteur
biocapteur
acquisition
des données
amplificateur
signal
électrique
Figure 15.7 – Principe de fonctionnement d’un biocapteur
1 2 0
électronique
information
346
PARTIE VI – CULTURES CELLULAIRES
alimentation
en milieu
nutritif
agitation
cuve du
bioréacteur
aération
a
b
récupération
des cellules
milieu frais
séparation
des cellules
milieu
clarifié
+
produit
c
milieu de culture
avec cellules et
produits
Figure 16.1 – Représentation schématique des différents types de bioréacteurs agités classiques
pour la culture de cellules animales en suspension
a : culture en mode discontinu non alimenté. Aucune addition de solution nutritive au milieu durant le cycle
de culture ; b : culture en mode discontinu alimenté. Un milieu nutritif concentré est fourni au système
sans aucun prélèvement du milieu de culture ; c : culture en mode continu. Au fur et à mesure du soutirage,
du milieu nutritif frais est fourni au bioréacteur avec le même débit.
16.3.3. IMMORTALISATION DES CELLULES
Les cellules animales sont sujettes à un processus naturel de vieillissement inhérent à la
cellule et sont seulement capables de se multiplier in vitro pendant un nombre défini de
divisions cellulaires. Cette forme d’arrêt irréversible de la croissance cellulaire est connue
sous le nom de sénescence cellulaire. Le nombre de doublements de population que peut
effectuer une culture de cellules humaines avant d’entrer dans la phase de sénescence
AUTOÉVALUATION
PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE
CHAPITRE 1 – GLUCIDES
QROC (Questions
1.1
1.2
1.3
1.4
1.5
1.6
1.7
1.8
1.9
1.10
1.11
1.12
1.13
1.14
1.15
1.16
1.17
1.18
1.19
1.20
1.21
1.22
1.23
à réponses ouvertes courtes)
Décrire la structure d’un monosaccharide et citer trois monosaccharides importants
en nutrition.
Citer trois disaccharides couramment rencontrés dans les aliments et quels sont
leurs monosaccharides constitutifs ? Dans quels aliments typiques sont-ils trouvés ?
Quelles sont les principales sources industrielles de saccharose ?
Qu’appelle-t-on inversion du saccharose ?
Comparer les réactions de condensation et d’hydrolyse d’une liaison glycosidique.
Par quel(s) mécanisme(s) la concentration du sang en glucose est-elle maintenue
constante ?
Qu’appelle-t-on produits amylacés ? En donner quelques exemples.
Quelles sont les principales différences entre les structures de l’amylose et de l’amylopectine ?
Expliquer, à l’aide d’un exemple, l’influence de la variation des proportions respectives de l’amylose et de l’amylopectine sur certaines préparations alimentaires.
Qu’est ce qu’une réaction de réticulation de l’amidon ? Pourquoi utiliser ce procédé ?
Comment expliquer les spécificités de coupure des différentes α-amylases ?
Quelles sont les différences entre une α-amylase et une β-amylase ?
Quelles sont les différentes enzymes de débranchement ? Quelles sont leurs spécificités ?
Quel est l’intérêt de l’utilisation de la « glucose isomérase » ?
Quels sont les intérêts d’une hydrogénation des sirops de glucose ?
Quel est le caractère distinctif concernant le mode de liaison entre les unités constitutives de l’amylose et de la cellulose ?
Décrire les principales étapes de la production du sirop de fructose à partir
d’amidon.
Quels sont les avantages du sirop de fructose utilisé comme édulcorant comparé
au glucose ?
Nommer un édulcorant naturel et un édulcorant de synthèse.
De quelles plantes est extrait l’amidon destiné à la production du sirop de fructose ?
Quel est le rôle fondamental de la cellulose ?
Citer deux produits obtenus industriellement à partir de l’amidon. Donner, pour
chaque produit, un exemple d’application.
Il existe plusieurs qualités de sirops de fructose (HFCS), par exemple HFCS 40,
HFCS 55, etc. à quoi se rapportent ces dénominations commerciales ?
LEXIQUE ANGLAIS-FRANÇAIS
A
Absolute. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Absolu
Acetic acid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Acide acétique
Acid value . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Indice d’acidité
Acidulated. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Acidulé
Activated charcoal. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Charbon activé
Added value . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Valeur ajoutée
Adsorbing agent . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Adsorbant
Aerobic conditions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Conditions aérobies
Agro-feeding . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Agro-alimentaire
Affination. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Affinage
Aftertaste . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Arrière-goût
Agricultural products . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Produits agricoles
Albumin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Albumine
Alcohol . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Alcool
Aleurone layer . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Couche d’aleurone
Algae . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Algues
Alimentary additive . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Additif alimentaire
Alimentary paste . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Pâte alimentaire
Aliphatic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Aliphatique
Alkaloid . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Alcaloïde
Alkane . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Alcane
Allergy . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Allergie
Almond . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Amande
Alpha-helix . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Hélice alpha
Amorphous . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Amorphe
Amphiphilic. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Amphiphile
Amphoteric . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Amphotère
Amylolytic enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Enzymes amylolytiques
Anhydrous . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Anhydre
Antibiotic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Antibiotique
Antibody . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Anticorps
Antifoaming agent . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Agent antimoussant
Antigen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Antigène
Antimicrobial . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Antimicrobien
Anti-nutritional factor . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Facteur antinutritionnel
Antioxidant . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Antioxydant
Antitrypsic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Antitrypsique
Appetency . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Appétence