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BIOCHIMIE I
(CHMI 2227 F)
Problèmes et solutions
Eric R. Gauthier, Ph.D.
Département de chimie et de biochimie
Université Laurentienne
Janvier 2007
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Note:
Ce cahier d'exercice est destiné avant tout aux étudiants qui sont inscrits au cours Biochimie I
(CHMI 2227F) tel qu'offert à l'Université Laurentienne. Il comporte de nombreux exercices et
problèmes tirées soit de manuels de référence, soit de l'imagination de l'auteur.
Quoique la majorité des problèmes retrouvés dans ce manuel peuvent être résolus assez aisément
à l'aide des notes de cours, certains problèmes d'un niveau de difficulté plus avancé furent aussi
inclus. Ainsi, les problèmes marqués d'une astérisque (*) nécessiteront davantage de recherche
de la part de l'étudiant(e). Quand aux problèmes marqués d'une double astérisque (**), qui sont
peu nombreux, ils devraient constituer un excellent défi pour l'étudiant intéressé à les résoudre.
L'étudiant(e) trouvera après la section "Problèmes" la solution détaillée de tous ces exercices.
Pour des raison pédagogiques évidentes, nous suggérons à l'étudiant(e) de n'y avoir recours
qu'après avoir pris le temps de réfléchir sur le problème.
La liste des pKas et pI des 20 acides aminés naturels, ainsi que le tableau du code génétique, sont
inclus en annexe à la fin de la section "Problèmes".
Les manuels de référence suivants furent consultés lors de l'élaboration de cet ouvrage:
1) Kuchel, P. W. et Ralston, G. B. Biochimie 1. Cours et problèmes. Série Schaum. McGraw-
Hill. 1989.
2) Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Principles of Biochemistry. 2ième édition. Worth
Publishers. 1993.
3) Mathews, C. K. et van Holde, K. E. Biochemistry. 2ième édition. Benjamin/Cummings
Publishing Company, INC. 1996.
4) Rawns, J. D. Traité de biochimie. Editions du renouveau pédagogique. 1990. (disponible à la
réserve de la bibliothèque).
5) Wood, W. B., Wilson, J. H., Benbow, R. M., Hood, L. E. Biochemistry. A Problems
Approach. Benjamin/Cummings Publishing Company, INC. 1981. (disponible à la réserve de la
bibliothèque).
6) Zubay, G. L., Parson, W. W., Vance, D. E. Principles of Biochemistry. Wm. C. Brown
Publishers. 1995.
Des exercices et problèmes supplémentaires peuvent être trouvés dans ces références.
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Problèmes
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Chapitre 1 : Équilibre acide-base et spectrophotométrie
1.1 Équilibre acide-base :
Quel est le pH de chacune de ces solutions?
a) Acide chlorhydrique 0.35M
b) Acide acétique 0.35M (pKa=4.76)
c) Acide acétique 0.035M
1.2 Équilibre acide-base :
Un acide faible HA d’une concentration totale de 0.20M est ionisé (dissocié) à 2%.
a) Quel est le Ka de cet acide?
b) Quel est le pH de cette solution?
1.3 Équilibre acide-base :
Quel est le pH des mélanges suivants :
a) 1M d’acide acétique avec 0.5M d’acétate de sodium
b) 0.3M d’acide phosphorique avec 0.8M de KH2PO4 (pKa=2.14)
1.4 Équilibre acide-base :
Vous désirez préparer une solution tampon de pH = 7.00 en utilisant du KH2PO4 et Na2HPO4
(pKa=7.21). Si vous disposez d’une solution de 0.1M de KH2PO4, quelle devra-être la
concentration de Na2HPO4 que vous devrez utiliser?
1.5 Équilibre acide-base :
Vous désirez préparer une solution tampon de pH=7.00 en utilisant du KH2PO4 et du Na2HPO4.
Quelles devront-être les concentrations respectives de ces substances si vous désirez obtenir une
concentration finale en phosphate ([HPO4-2] + [H2PO4-1]) de 0.3M?
1.6 Spectrophotométrie :
Quelle sera la concentration de l’acide aminé tyrosine (ε=1 420 L mol-1 cm-1) si on obtient une
absorbance de 0.71 à l’aide d’une cuvette de 1cm? Avec une cuvette de 0.1 cm?
1.7 Spectrophotométrie :
Quelle sera l’absorbance d’une solution de 37 mM de tyrosine?
1.8 Spectrophotométrie :
Vous désirez déterminer la concentration d’hémoglobine dans un échantillon sanguin par
spectrophotométrie. Pour cela, vous établissez une courbe standard de l’absorbance à 412 nm de
solutions d’hémoglobine de concentration connues. Les résultats obtenus sont présentés dans le
tableau ci-dessous. Quelle est la concentration (en µg/mL) en hémoglobine dans votre
échantillon, si vous obtenez une valeur d’absorbance à 412 nm de 0.303?
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Absorbance
(412nm)
Concentration du
standard (µg/mL)
0.069 1
0.113 2
0.201 4
0.377 8
0.730 16
Chapitre 2: Acides aminés
* 2.1. Masse moléculaire d'un acide aminé.
1.812 g d'un acide α-aminé cristallisé (pKa1: 2.4; pKa2; 9.7) donne une solution de pH 10.4
quand il est dissout dans 100 mL de NaOH 0,1M. Calculez la masse moléculaire de cet acide
aminé.
2.2. Courbe de titrage.
Calculez le pI de l'histidine et tracez sa courbe de titrage. Indiquez la position du pI, des pKas,
ainsi que le pourcentage des formes ioniques à chacun des pKas ainsi qu'au début et à la fin du
titrage. La liste des pKas des 20 acides aminés est disponible à la fin de la section « Problèmes »
du cahier d’exercices.
2.3. Charge nette des acides aminés.
Quelle est la charge nette (+, 0, -) de chacun des acides aminés suivants: glycine, sérine, acide
aspartique, glutamine et arginine, à :
a) pH 2.01 b) pH 3.96 c) pH 5.68 d) pH 10.76
2.4. Chromatographie échangeuse d'ions.
On sépare un mélange de lysine, glycine, alanine, isoleucine et d'acide glutamique par
chromatographie échangeuse d'ions. Quel sera l'ordre d'élution des acides aminés si on utilise un
tampon allant progressivement de pH 10 à pH 2, et si on utilise:
a) une résine échangeuse de cations
b) une résine échangeuse d'anions
Quelle est selon vous la colonne donnant la meilleure séparation?
2.5. Acides aminés
Quels acides aminés peuvent être convertis en d'autres acides aminés par hydrolyse douce, avec
libération d'ammoniaque?
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