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Info carboxypeptidase
Structure de la carboxypeptidase A (ou α) bovine.
Enzyme hydrolase (C-TERMINAL PEPTIDASE), c'est à dire qu'elle hydrolyse les chaînes polypeptidiques à partir de
leur extrémité C-terminale (celle qui porte la fonction acide carboxylique).
La carboxypeptidase est produite par le pancréas sous la forme de procarboxypeptidase, complexée avec le
chymotrypsinogène et la proprotéinase E. Ce complexe est appelé zymogène.
Ce modèle présenté ici comporte l'enzyme avec son substrat : un dipeptide Gly1 Tyr2. L'enzyme a une forme
globuleuse. L'affichage en rubans révèle une structure complexe comprenant des hélices alpha, des feuillets bêta et
des coudes. La structure spatiale est maintenue par des liaisons hydrogène (liaisons faibles) et des ponts disulfure
(liaisons covalentes).
Le site actif possède un hétéro-atome de zinc et il met en jeu 6 résidus : His69, Glu72, His196, Arg145, Tyr248 et
Glu270. Parmi les six résidus qui interviennent dans la catalyse, on distingue :
Trois résidus, His69, Glu72, His196 appartiennent au site catalytique au sens strict,
Trois résidus, Arg145, Tyr248 et Glu270 jouent le rôle de site de fixation du substrat.
Tous les acides aminés du site catalytique de la carboxypeptidase sont linéairement très espacés dans la séquence
primaire de la protéine ( n° d'ordre dans la séquence primaire étant : 69, 72, 145, 196, 248 et 270). Pour autant, tous
ces acides aminés sont disposés à proximité les uns des autres, autour du site catalytique, dans la structure spatiale.
La conformation spatiale de la carboxypeptidase est "adaptée" à la fonction de l'enzyme.
Ces 6 résidus (69, 72, 145, 196, 248 et 270) sont disposés à proximité les uns des autres, autour du site catalytique,
autour du substrat (en rouge) et du zinc (en mauve) dans la structure spatiale.
D’après le document 1, la conformation d’une enzyme est sa structure particulière tridimensionnelle. Cette conformation est due à
des ponts de disulfures soit des liaisons chimiques permettant de relier 2 points de la chaine polypeptidique de la protéine.
On en déduit que c’est grâce cette conformation que chaque enzyme a une spécificité de substrat et qu’elle peut jouer son rôle de
catalyseur.
Le document 2 nous montre les effets de la dénaturation de l’enzyme sur son activité. La dénaturation est la modification et la
perte de la conformation de la protéine. On remarque que l’élévation de la température, la modification du PH ou encore
l’utilisation d’acide, rompent certains pont de disulfures. La conformation de la protéine se retrouve modifiée, elle est dénaturée.
On remarque sur le graphique représentant l’impact de la dénaturation d’un enzyme sur son activité que plus il y a de groupe SH
détruit, plus l’activité enzymatique est faible.
La conformation de l’enzyme permet à cette dernière de s’associer à un substrat spécifique pour former un complexe enzyme-
substrat. Plus la dénaturation détruit de groupe SH, plus la conformation de la protéine change. Or lors de la modification de la
conformation de la protéine, le site actif qui a une forme complémentaire aux substrats se retrouvent également modifié et ne peux
plus former un complexe enzyme substrat. L’activité catalytique de l’enzyme se retrouve ainsi moins productive jusqu’à presque
nulle si l’enzyme se retrouve beaucoup trop différente. Par conséquent, l’activité catalytique de l’enzyme est liée à sa conformation.