Situation professionnelle : Vous avez réalisé le bionettoyage jour

Situation professionnelle : Vous avez réalisé le bionettoyage journalier de la salle à manger située au RDC de
l'internat et devez effectuer un contrôle qualité de votre prestation en utilisant un détecteur de protéines
Objectif : Etre capable d’effectuer des contrôles qualité de nature biochimique. Détection de protéines.
Etre capable d’identifier les différentes structures de protéines.
Etre capable d’indiquer le rôle et les caractéristiques des protéines et de citez les paramètres influençant leurs
propriétés.
Exercice :
- Citez la nature des biomolécules ou molécules organiques formant les salissures en milieu agro-alimentaire : GPL et AN
- Précisez l’origine de ces biomolécules : Origine biologique ; animale et végétale
LES PROTEINES
Les protéines sont les molécules les plus complexes et les plus variées des êtres vivants.
- Un être vivant fabriquerait au total 100 000 sortes de protéines.
- Chaque cellule en fabrique en moyenne 15 000 sortes différentes.
- Près de 50% du poids sec d’un être vivant est fait de protéines.
STRUCTURE DES PROTEINES
Une protéine est un polymère d’acides aminés, c'est-à-dire une grande molécule formée de l’union en chaîne de
molécules
plus petites appelées : les acides aminés.
La plus part des protéines sont formées de l’union de 100 à 200 acides aminés.
LES ACIDES AMINES :
Toutes les protéines sont élaborées à partir de 20 acides aminés.
Elle correspond à la succession des acides aminés constituant la protéine et disposés selon un ordre bien précis.
Les acides aminés sont formés d'un carbone auquel sont liés:
 Un groupement amine (NH2)
 Un groupement acide (COOH)
 Une portion variable d'un acide aminé à l'autre (indiqué par la
lettre R sur la molécule ci-contre; R pour radical).
Exercice :
- En vous appuyant sur le document donné en annexe, précisez le mode de classification des acides aminés.
Répondez sous forme de tableau.
TABLEAU : LES VINGT AMINOACIDES CONSTITUANTS PRINCIPAUX DES PROTEINES NATURELLES
Source documentaire : La nutrition par Y. Ravary et J. Figarella Ed. J. Lanore
Acides aminés neutres
Acides aminés chargés
positivement / Basiques
Acides aminés chargés
négativement / Acides
Acides aminés polaires
Acides aminés apolaires
Plus de fonctions acides que de
fonctions amines
Plus de fonction amines que de
fonctions acides
Solubles dans l’eau
Insolubles dans l’eau
Asn, Cys, Gln, Gly, Ser, Thr,
Tyr
Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Pro,
Trp, Val
Arg, His, Lys,
Asp, Glu
- Citez les éléments chimiques constituent les protéines. Carbone Hydrogène Oxygène Azote
Cas particuliers : Méthionine et Cystéine : présence d’un atome de soufre

http://arbl.cvmbs.colostate.edu/hbooks/molecules/aminoacids.html

LA LIAISON PEPTIDIQUE
Observez la réaction ci-dessous et indiquez :
- - le nombre d’acides aminés impliqués
- les fonctions entrant en réaction
- la molécule simple libérée par cette réaction
La réaction s’effectue entre deux acides aminés
Les acides aminés peuvent réagir entre eux grâce à leur double fonction acide et
basique.
Ils se lient les uns aux autres par une liaison peptidique.
La liaison peptidique se fait entre le groupement carboxylique (COOH) d’un acide
aminé
et le groupement amine (NH2) de l’autre acide aminé
Au cours de la réaction, une molécule d’eau est éliminée. Il s’agit d’une réaction de
condensation.
Liaison peptidique
Acide aminé 1 Acide aminé 2 Dipeptide Une molécule d’eau
Exercice d’application : En utilisant les modèles d’atomes distribués, et en vous appuyant sur le document LES VINGT AMINOACIDES
CONSTITAUANTS PRINCIPAUX DES PROTEINES, représentez un dipeptide formé d’Ala et de Leu.
La liaison peptidique est constituée de liaisons covalentes unissant les différents éléments chimiques.
Les acides aminés peuvent former des chaînes plus ou moins longues :
- deux acides aminés conduisent à la formation d’un dipeptide
- trois acides aminés conduisent à la formation d’un tripeptide
- quatre acides aminés conduisent à la formation d’un tetrapeptide
- l’union de plusieurs acides aminés forme un polypeptide
R On utilise le terme
PEPTIDE pour désigner les plus petits polypeptides c’est à dire moins de 50 acides aminés.
- PROTEINE pour désigner les plus gros, au delas de 50 acides aminés
STRUCTURE PRIMAIRE OU SEQUENCE DE LA PROTEINE
Exercice :
Représentez les différents pentapeptides pouvant être
construist à partir de la combinaison des différents
acides aminés donnés ci-contre.
Utilisez les abréviations des acides aminés.
Cinq des vingt acides aminés formant les protéines.
Chaque acide aminé diffère des autres par son radical
http://ici.cegep-ste-
foy.qc.ca/profs/gbourbonnais/pascal/fya/chimcell/notesmolecules/proteines_1.htm
Ala
------------- ------- ---------- ----------
--------- -------- ------ --------- et autres combinaisons…
La structure primaire correspond à l'ordre d'enchaînement des acides aminés. Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques
(CONH).
Gly
Ala
Leu
Cys
Phe
Ala
Gly
Leu
Phe
Cys

Source doc. http://sti-bio.scola.ac-paris.fr/pedago/proteines/html/structure_prot.html
STRUCTURE SECONDAIRE
Correspond à un arrangement régulier des acides aminés selon un axe. Il existe deux types principaux de structure secondaire:
 L'hélice alpha : elle est caractérisée par l'enroulement des liaisons peptidiques autour d'un axe.
 Cet enroulement se fait vers la droite (hélice droite)
 Le feuillet plissé béta : les 2 chaînes sont disposées parallèlement l'une à l'autre et orientées en sens inverse.
 Cette disposition est dîte antiparallèle.
 Source doc : http://ici.cegep-ste-foy.qc.ca/profs/gbourbonnais/pascal/fya/chimcell/notesmolecules/proteines_2.htm

STRUCTURE TERTIAIRE
Exemple de la myoglobine
Correspond aux repliements de la chaîne protéique. La
structure de la molécule s'organise selon les trois directions
de l'espace.
Cette structure dépend avant tout de la séquence des acides
aminés et donc de sa structure primaire.
Exercice :
A l’aide du schéma ci-contre, identifiez les différents types
de liaisons intervenant dans la structure tertiaire des
protéines.
Cette structure est stabilisée par :
 Des liaisons hydrogènes entre les résidus d'acides
aminés (exemple : Ser ---Lys).
 Des liaisons ioniques (exemple : Glu ---Lys).
 Des liaisons hydrophobes (ou Van der Waals)
entre les résidus apolaires.
 Des ponts disulfures entre les résidus de cystéine.
De plus pour ce type de structure (structure globulaire),
● les résidus d'acides aminés apolaires se situent
préférentiellement au centre de la structure où ils peuvent
s'associer par liaisons hydrophobes
● les résidus polaires ou ioniques se situent à la
périphérie où ils peuvent s'associer entre eux par liaison
hydrogène ou ionique,ou encore avec l'eau par liaison
hydrogène.
Source doc : http://sti-bio.scola.ac-
paris.fr/pedago/proteines/html/myoglobine.html
Source doc : http://ici.cegep-ste-
foy.qc.ca/profs/gbourbonnais/pascal/fya/chimcell/notesmol
ecules/proteines_2.htm
STRUCTURE QUATERNAIRE
Exemple de l'hémoglobine
 Correspond à l'association de plusieurs sous unités
protéiques pour former une protéine.
 Les sous unités peuvent être liées par les mêmes
liaisons vues dans la forme tertiaire.
Source doc : http://sti-bio.scola.ac-
paris.fr/pedago/proteines/html/myoglobine.html