Biochimie La chimie du vivant : ● STRUCTURE DES PROTEINES Glucide, lipide, acide nucléique Classe primordiale D’ ailleurs proteios = primordiale L’ ADN a été découvert au 19ème Siècle, alors que les protéines sont découvertes bien avant. Les protéines sont très varié dans leurs formes. Protéines insolubles : colagène, pyratinne, soie. Protéines solubles : Protéines globulaires : Lactine, myosine (musculaire) neutotransmetteur toxine (ex : scorpion, serpent) hormone protéine immuglobuline anticorps Protéine C’ est un catalyseur biologique = enzyme Les végétaux accumulent des protéines. Animaux : protéines énergétiques. Les protéines sont composé de : Carbone, Hydrogène, Oxygène, Azote et Soufre (CHONS) Le Soufre est dans la même colonne que l’ Oxygène donc il a la même tendance à saturé, à être un électroattracteur (mais un peu moins que l’ Oxygène). Plus on est en haut et à droite plus l’ élément est électroattracteur. Protéine de cheveux (assez pure) : Protéine des acides aminées Poly et monomères Le polymère est porteur d’ une fonction acide (c’ est à dire oxydé). Polymère : Substances constituées de grandes molécules formées par la répétition d'un même motif composé d'une ou de plusieurs unités de base. Le nombre moyen de ces unités de base (monomères) dans les molécules finales (polymères) est le degré de polymérisation. Les homopolymères ne sont constitués que d'un seul type de monomère dont le motif se répète dans la molécule; les copolymères sont constitués de plusieurs types de monomères. A- Acides aminés Il n’ y a que L acide aminé, pas de D, car les L sont les seuls biologiques. 1) Structure générale Cette chaîne peut être adaptée. Chaîne générale des L- Amino-Acide 2)Structure particulière (ou classification des acides aminés) a) acides aminés aliphatiques 5 • Glycine G ou Gly Il n’ a pas de chaîne latérale. C’ est un acide aminé exceptionnel. • L- Alanine A ou Ala Porte un méthyle asymétrique • L- Valine V ou Val • L- Leucine L ou Leu • L- Isoleucine I ou Ile Ils sont tous apolaires b) acides aminés cycliques 5 • L- Phénylalanine F ou Phe Apolaire • L- Tyrosine Y ou Tyr Apolaire mixte (en fonction de OH) • L- Proline P ou Pro Apolaire • L- Histidine H ou His Capable de fixer un proton vers la neutralité (cation si pH ≤ 6 ). • L- Tryptophane W ou Trp apolaire c) acides aminés acides 2 • Acide L- Aspartique D ou Asp Anion • Acide L- Glutamique E ou Glu anion d) acides aminés amides 2 • L- Asparagine N ou Asn Polaire • L- Glutamine Q ou Gln e) acides aminés alcools 2 • L- Sérine S ou Ser Polaire • L- Thréonine T ou Thr Polaire mixte f) acides aminés soufrés 2 • L- Cystéine C ou Cys Polaire • L- Méthionine M ou Met apolaire g) acides aminés aminés 2 • L- Argenine R ou Arg Cation • L- Lysine K ou Lys Cation B- leurs propriétés essentielles ○ Formation d’ amide entre un amine et un acide : Chaînes principales Réaction inverse = hydrolyse (difficile) ○ Dissociation sur les chaînes latérales a) R – COOH R – COO- + H+ ka = (RCOO-) (H+) /(RCOOH) (H+) = ka (RCOOH) / (RCOO-) pH = - log10(H+) = - log10 ka – log10 (RCOOH) / (RCOO-) pH = pka + log10 (RCOO-) / (RCOOH) à demi dissociation pH = pka si pH >> pka (RCOO-) >> (RCOOH) anions (Asp, Glu) pk = 4 b) R – NH3+ R – NH2 + H+ pH = pkb + log10 (RNH2) / (RNH3+) si pH << pkb (RNH3+) >> (RNH2) Cations (Arg, Lys) pk = 11 c) R-OH (R-O-) + H+ pk (tyrosine) = 10 d) R-SH (R-S-) + H+ pk (cysteine) = 9 Mémoriser qu’ à pH moyen, les amines positives = cations ; carboxyle négative = anions. Positive et négative vont s’ attirer. Polarisations des chaînes latérales Amides : Asparagine et Glutamine Alcool : Tyrosine, Sérine, Thréonine Thiol : Cysteine Oxydation de 2 cysteines pont disulfure Dipole R polaire C- La polymérisation Structure primaire ● Formation d’ amide entre un amine et un acide : chaînes principales aboutit à la structure primaire d’ acide aminé dès lors que cette réaction se poursuit. Structure primaire de l’ acide aminé D- Liaison peptidique Une liaison peptidique est une liaison covalente entre un atome de carbone et un atome d'azote de deux acides aminés. La liaison est le résultat de la réaction entre la fonction COOH (fonction carboxyle) du premier acide aminé et la fonction NH2 (fonction amine) du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule H2O (de l'eau) E- Structure secondaire 1- hélice α 2- feuillets β L’ équilibre interdit la rotation C-N les 6 atomes sont dans le même plan β feuillet anti-parallèle la chaîne fait des aller-retour et inverse son sens. β feuillet parallèle Disposition en accordéon. F) La structure tertiaire OU feuillet β parallèle carboxyles du même côté R alternés Une molécule est orienté dans l’ espace car elle est orientée par d’ autres molécules lors de sa formation. Hélicoïdale : Cylindre : Parallèle : Antiparallèle : Quels sont les forces qui vont retenir ces configurations ? Structure tertiaire (passage de la structure secondaire à la structure tertiaire) : par les R Exemple 1 : Exemple 2 : Exemple 3 : Liaisons polaires Exemple 4 : Liaisons apolaires A l’ intérieur : groupe hydrophobe (donc lipophyle) - Toxines des serpents 30 à 70 aa - Prion - Lactoferrine = fer porté par cette protéine pour le bébé dans le lait - Myoglobine G- La structure quaternaire Ex : Keratine donne une grande solidité Peut être assimiler à de la laine Hémoglobine = structure quaternaire = 4 sous unités ( 2 α de 141 acides aminés, 2 β de 146 acides aminés) β Effet coopératif permet de comprendre les échanges entre myoglobine et hémoglobine. Hb + 4O2 Hb [O2] Hb [-H]n + 4O2 Hb [O2]4 + n H+ CO2 + H2O HCO3- + H+