Les pigments respiratoires (en )

Les pigments respiratoires :
La définition la plus classique : macromolécules dont leur présence va permettre de transporter les
gaz. Ce sont des métalo-protéines car elles ont un composé métallique (Cu et Fe)
[hémoglobine est une protéine allostérique et sa liaison avec les gaz est réversible sauf avec
le CO]
La capacité oxyphorique d'un liquide est la quantité de pigment capables de prendre
en charge l'O2.
Imaginons si ces pigments n'existaient pas, pour distribuer autant de gaz aux tissus il faudrait
augmenter les débits respiratoires. Mais il y a une limite à ces débits, il faudrait donc des
organismes petits car les diffusions simples sont faibles en distance.
Pas de corrélation entre taille et présence de pigment. La taille n'est donc pas un moyen
suffisant pour déterminer la présence des pigments. Les microorganismes possèdent un pigment
respiratoire (en règle générale c'est de la globine quasi similaire à celle des Mammifères). Il
pourrait donc y voir une autre fonction de ces pigments car on peut pas parler de transport d'O2
dans un microorganismes. Chez les animaux de grande taille la présence des pigments
s'explique par l'activité métaboliques. La définition du début est donc quasiment fausse.
I La classification, l'origine et la distribution des pigments respiratoires :
La classification peut s'établir à partir de l'interaction réelle des pigments avec l'O2 actuelle.
Cette modification de couleur des pigments permet de les classer.
4 types :
 Les hémoglobines
 Les chlorocruorines (se colorent en vert après interaction)
 Les hémocyanines (se colorent en bleu)
 Les hémérythrines (coloration en violet)
Autres pigments : La neuroglobine (présente au niveau du système nerveux), la cytoglobine
Toutes les globines sont spécifiques d'un tissu : myoglobine (tissu musculaire),
hémoglobine (érythrocytes), la cytoglobine est exprimée dans de nombreux tissus, elle se trouve
de façon abondante dans des tissus de fonctions (os, cartilage) La cytoglobine a pour rôle de
fournir de l'O2 à l'enzyme propyl-4-hydroxydase qui hydrolyse la proline (précurseur de la
synthèse de glycogène).
Le décryptage génique de nombreuses espèces à permis de dire que l'hémoglobine serait
apparue il y a 1,8 milliards d'années. Ce gène est apparu avant la division du règne animal et
végétal (La leg-hémoglobine des végétaux). Ces pigments sont apparus au moment où l'atmosphère
a commencé à s'enrichir en O2.
Comment peut-on comprendre l'apparition de ce pigment ? Les unicellulaires devaient se
protéger contre les effets néfastes du O2 ou des molécules contenant de l'O2 (CO et NO2), on pense
que l'hémoglobine avait un rôle de protection. Ce rôle est de désoxygénation des
microorganismes qui a permis sa sauvegarde. C'est le cas des Fabacées où il y a protection par la
leg-hémoglobine [globine synthétisé par les plantes, l'hème par les bactéries] du complexe
nitrogénase et hydrogénase des bactéries symbiotiques.
On suppose que c'est au Cambrien que ses pigments ont eut un rôle respiratoire. Malgré
tout on ne retrouve pas ces pigments respiratoires chez les Cnidaires et chez les Spongiaires.
(distribution des pigments respiratoire …)
On peut remarquer que les pigments respiratoires apparaissent de façon aléatoire. Chez les
Invertébrés les pigments sont des molécules de très grosse tailles nécessitant des conditions très
particulières (interne et externe).

Interne : la taille de l'animal, de l'intensité de l'activité métabolique, la capacité de
synthèse des pigments par l'organisme.
 Externe : température, salinité, disponibilité en O2.
Les pigments peuvent être à l'intérieur des cellules circulantes (érythrocyte), où dans des
cellules non circulantes (myglobine musculaire). On peut aussi trouver des pigments sous forme
dissoute dans le milieu extracellulaire.
L'hémoglobine se retrouvent dans un très grand nombre d'espèces animales. Il peut avoir 1
ou 2 voir 3 pigments chez un même groupe zoologique. Arthropodes (hémérythrines et
hémocyanines)
Annélides (chlorocruorines, hémérythrines, hémoglobine)
II La structure des pigments respiratoires :
Le CO2 ne se fixe pas sur l'hème. Composés carbaminés CO2 fixé sur un acide aminé.
On trouve 2 parties : le site actif (fixation de l'O2) et une partie protéique qui participe à la fixation
du CO2.
Le site actif peut se présenter sous 2 formes. Il est capable de fixer réversiblement l'O2. Il
est composé par du fer qui est relié à chaîne protéique. Le Fe existe à l'état ferreux qu'il soit
oxygéné ou non (Fe2+) On le rencontre dans les molécules d'hémoglobines et chlorocruorines. 2
atomes de Cu ou Fe. Ils sont reliés directement à la chaîne protéique mais la valence du métal
dépend de l'état oxygéné ou désoxygéné.
À l'état désoxygéné Fe2+ et Cu+ par contre oxygéné Fe3+ et Cu2+
Échanges d'électrons possibles. On le rencontre dans le cas des hémocyanines et dans le cas
des hémérythrines qui possèdent du fer dans leur site actif.
Les hémoglobines sont de tailles variables dépendant du nombre et de la taille des
protomères (10Da). Chaque protomère n'a qu'un seul site actif. Certaines hémoglobines ont jusqu'à
10 protomères.
Dans le cas Vertébrés des sauf les Cyclostomes la structure de l'hémoglobine est
tétramérique. Les Invertébrés seulement monériques
Le nombre maximal est l'hémoglobine géante extracellulaire qui contient 114 sous unités
(protomères) on la trouve chez des Lamellibranches. Grosse hémoglobines chez les nématodes.
Dans le cas des intracellulaires, la masse des hémoglobines est plus faible que celles
extracellulaires.
Structure α et β. La différence 141 pour α et 146 pour β. Modification dans la structure
même de la chaîne mais grande homologie. Malgré les différences la structure tridimensionnelle est
quasiment la même. Cette séparation entre les 2 chaînes apparaitrait au Cambrien.
Il y a des conséquences à d'être extracellulaire et intracellulaire sur le système respiratoire
Extracellulaire: l'association de petites sous unités cela permet d'augmenter le nombre
de site actif sans augmenter le nombre de structures quaternaires. On va pas modifier la
pression oncotique du milieu intérieur. L'avantage de stocker l'hémoglobine dans les hématites
va permettre d'en avoir énormément sans augmenter le nombre de GR donc pas modifier la
viscosité du sang.
La myoglobine est une seule chaîne (17000Da) représentant des analogies avec la sousunité β de l'hémoglobine. Cela suggère un ancêtre commun il y a 750 millions d'années.
On ne connaît qu'un seul rôle pour la myoglobine qui est de capter et stocker l'O2 au niveau
des cellules musculaires.
Les chlorocruorines chez les Annélides polychètes ont une faible affinité à l'O2.
Les hémocyanines Mollusques et Arthropodes molécules de grosses tailles fonctionnant
même en présence d'un pH alcalin et reste stable même en présence de Cu et Mg qui généralement
déstabilisent l'hémoglobine.
Les hémérythrines, Annélides pigments intracellulaires et dans des cellules anuclées.
III La fonction des pigments respiratoires :
Interaction avec l'O2 et son transport. Les courbes de saturation permettent de définir la
P50 qui la pression partielle en O2 capable de saturer 50% de l'hémoglobine.
(figure n°5)
La courbe est une sigmoïde. Cette concentration en O2 est variable selon les espèces
animales et selon les pigments. Dans le cas de certaines invertébrés la capacité oxyphroqiue est de
l'ordre de 5mmol/ l (chez les Annélides par exemple)
Capacité oxyphorique comprise entre 0,1 et 2mmol/L
Pour améliorer la capacité oxyphorique il faudrait augmenter sa concentration ce qui
entraînerait une augmentation de la viscosité (si intracellulaire) ou l'augmentation de
l'osmolarité (si extracellulaire). Leur capacité est tellement faible que dans certains cas on doute de
leur rôle. → Limitation du métabolisme énergétique et des possibilités de locomotion par la
capacité oxyphorique du pigment.
L'hémocynanine en revanche reste stable.
Cette capacité oxyphorique est un avantage évolutif. Chez certains Crustacés le
balancement des marées entraîne, entre autre, une modification de la salinité. Du moment où il se
trouve soit à l'air soit dans l'eau, le pigment va fonctionner de façon différente.
L'effet de BOHR (possibilité pour le pigment d'arriver à interagir avec le gaz selon l'acidité
du milieu).
Les affinités pour l'O2 est diminuées quand le pH est acide.
Pour les poissons (migrations, milieu dulcaçicoles, …) les conditions vont modifier les
capacités de récupération des gaz. Le pigment va se modifier pour pouvoir selon la tension du
gaz mieux le récupérer. L'animal va avoir tendance à avoir un métabolisme anaérobie (formation
du lactate) Appauvrissement au bout d'une 20aine d'heure du milieu en O2, cependant le lactate est
peu présent dans le poisson ce qui indique que l'hémoglobine s'est adaptée (ajustement de la
fonction respiratoire du pigment de façon à augmenter sa saturation) pour revenir à un métabolisme
aérobie.
Dans le cas des Vertébrés dans les conditions normales est une sigmoïde,
caractéristique de l'allostérie de l'hémoglobine, une molécule d'O2 fixée entraîne un changement
de configuration qui entraîne un changement de configuration de l'hémoglobine permettant une
autre fixation. On dit que la molécule est détendue quand elle a fixé un O2 et tendue quand elle
n'a pas.
En théorie on peut fixer 4 molécules d'O2 mais en pratique on définit le « n de Hill » par
des formules mathématiques complexes qui permettent de savoir combien de molécules sont fixées.
En réalité le nombre de molécules fixée sur l'hémoglobine est de 2,8. Cela est vrai
quand la courbe est une sigmoïde. Dans le cas de la myobline soit un O2 fixé (n de Hill = 1) soit
pas d'O2 fixé (n de Hill = 0).
(Figure n°5)
Elle peut être déplacée soit vers la droite soir vers la gauche. Ce n'est pas la vitesse qui est
plus rapide car pas de notion de temps. C'est une question d'affinité. Vers la gauche plus forte
affinité d'O2 pour le pigment et l'inverse pour la droite. Le fait que l'affinité est plus faible n'est
pas à dire que le
(Figure n°6)
On peut comparer ses courbes à la taille de l'animal. Celui qui a la plus petite taille à la
courbe la plus déplacée vers la droite. On constate que quelque soit la taille de l'animal la
saturation est quasiment complète, pas de différence donc au niveau du poumons. La P50 pour
l'éléphant elle est de 20, 25mmHg pour la souris 60aine de mmHg. Si l'affinité de l'hémoglobine est
plus faible chez la souris sa consommation en O2 est plus importante entraînant une augmentation
du rythme cardiaque.
Dans les conditions réelles, il faut un gradient de concentration plus important entre le
sang et les cellules pour qu'il y est échanges. Les hématies sont de tailles plus importantes chez
les souris que chez les éléphants or quand on compare la taille des hématies, la différence de taille
n'est pas suffisante pour assurer un gradient de concentration partielle suffisant.
Le développement du réseau de capillaires compense cette différence d'affinité. Les
animaux de petites tailles ont un réseau de capillaires plus développé que celui des animaux de
grandes tailles. Le réseau étant plus développé et l'affinité étant plus faible, elle relargue plus
aisément le O2 au niveau des tissus.
C'est l'effet BOHR chez les Mammifères. Cet effet BOHR est aussi un moyen de
connaître l'efficacité du relargage. Corrélation entre effet BOHR et masse. Chez les souris
l'hémoglobine est plus sensible aux variations de pH que l'éléphant, la souris produit donc
beaucoup de CO2 qui va donner des H+ par des réactions (formation de HCO3-)
→ Facilitation du relargage de l'O2 et le captage du CO2.
(Figure n°8)
Les Poissons sont un cas particulier car l'effet BOHR est négligeable. C'est l'effet
ROOT remplace celui BOHR. L'hémoglobine totale n'est pas saturée à 100% même quand la
pression partielle est très élevée cela vient du fait (mais ce n'est pas très clair) qu'il y a 2 formes
d'hémoglobine. L'une de ces hémoglobines va être sensible aux variations du pH alors que l'autre
est insensible aux variations de pH. Si le pH est faible [CO2] est importante, l'hémoglobine reste
sensible aux variations de pH et arrive à transporter un peu d'O2 alors que l'autre forme transporte
de l'O2 car elle est capable de fixer de l'O2 puisqu'elle n'est pas sensible au pH. Mais dans les
conditions normales les 2 hémoglobines ne sont pas saturées (car pas assez d'O2 dans l'eau).
Cependant comme la fixation de l'O2 est difficile en milieu aqueux, cette affinité est un frein
à l'activité métabolique.
L'absence
La 2,3 Diphosphoglycérate a pour propriété d'interagir avec l'hémoglobine ce qui
entraîne un déplacement de la courbe vers la droite, diminution de l'affinité de l'hémoglobine.
(Figure n°9) Pas de problème la 2,3 DPG se fixe au niveau des sous unité β qui n'existent pas chez
les embryons humains.
2Ème cas les animaux qui vivent en altitude ou ce qui vont en altitude,
Le Ca2+ aussi à une influence comme la température. L'affinité dépend de la quantité
de pigments (plus chez les Vertébrés que chez les Invertébrés) et également dépendant du milieu de
vie (riche ou pauvre en O2). Les courbes de saturations dépendent aussi du pH et de la T°C.
(Figures n°10)
Le transport haute pression partielle d'O2 (dans le sang veineux, la P50 de l'hémoglobine est
celle du sang veineux tandis que dans le sang artériel il est plutôt de l'ordre de 90%). Poissons,
Mammifères, Invertébrés aquatiques en milieu renouvelé et la barrière de diffusion est de faible
épaisseur.
A basse pression partielle (celle où se trouve l'hémoglobine) à partir d'un milieu où la
pression partielle est élevée, le pigment à une forte affinité pour l'O2, la barrière de diffusion
est généralement épaisse (cas de certains crustacés) la présence des pigments est indispensable
quelque soit la taille de l'animal.
Transport O2 à basse pression d'O2 prélevé dans un milieu à pression relativement faible.
La barrière de diffusion est plus faible, l'oxygénation des tissus dépend du gradient de
pression partielle. L'O2 diffuse facilement et le pigment est un système d'appoint qui est saturé
facilement.
Si l'on augmente la quantité d'O2, on a pas de modification de la configuration du pigment et
l'O2 est transporté sous forme dissoute.