BCHM1215(9) (1)

Chapitre 9Repliement des protéines,
dynamique et évolution structurale
1.Repliement des protéines: théorie et
expérimentation
A. Renaturation des protéines
B. Déterminants du repliement des
protéines
C. Mécanismes de repliement

2. Rôle des protéines auxiliaires du
repliement
A. Protéines disulfure isomérases
B. Peptidyl prolyl cis-trans isomérases
C. Chaperons moléculaires: le système
GroEL/ES
3. PREDICTION DE LA STRUCTURE
DES PROTEINES
A. Prédiction des structures secondaires
B. Prédiction des structures tertiaires
4. MALADIES
CONFORMATIONNELLES:
AMYLOÏDES ET PRIONS

Dans cette partie, consacré à la structure des
protéines, on s'intéresse au comportement
des protéines en fonction du temps:
1. Comment les polypeptides sous forme déroulée
aléatoire se replient pour acquérir leur structure
native
2. La prédiction de structure des protéines fondée
sur leur séquence
3. Comment des conformations anormales des
protéines peuvent conduire à des maladies

A. Renaturation des protéines
En 1957 Christian Anfinsen a étudié la renaturation de
l'ARNase A de pancréas bovin:
1. Dénaturation dans une solution d'urée 8M/2-
mercaptoéthanol (agent réducteur)
2. Après élimination de l'urée par dialyse en présence d'O2à
pH 8, on obtient un rendement de 100% d'activité
enzymatique
1 REPLIEMENT DE PROTEINES:
THEORIE ET EXPERIMENTATION
Les protéines se replient spontanément pour prendre
leur conformation native.
Ceci implique que la structure primaire d'une protéine
dicte sa structure tridimensionnelle
-les protéines sont douées d'auto-assemblage

Probabilité de repliement au hazard
= 1/7 x 1/5 x 1/3 x 1/1 = 1/105 !!