2-Acides-aminés-1-1

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ACIDES AMINÉS,
PEPTIDES ET
PROTÉINES
2
LES ACIDES AMINÉS
3
transportent O2
Sucre →Energie
Maintien le Glc
Digestion
Résistance
Collagen
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Formule générale d'un acide aminé
Fonction
⇥acide carboxylique
Fonction
⇥amine
C
H
R
NH3
+COO–
Chaîne latérale,
une vingtaine
⇤composés amphotères
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Nomenclature des acides aminés
Les 20 a.a. sont désignés par leur nom ou le plus souvent par leur code à 3
lettres ou une lettre :
- le code à 3 lettres correspond aux 3 premières lettres du nom sauf pour
l'asparagine (Asn), la glutamine (Gln), l'isoleucine (Ile) et le tryptophane (Trp)
- le code à une lettre correspond souvent à la première lettre du nom sauf pour
les structures les plus complexes dont la première lettre a déjà été attribuée
Ex : thréonine (T), tryptophane (W) / alanine (A), asparagine (N)
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7
Les C des chaînes latérales R sont désignés par des
lettres grecques
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1. PROPRIÉTÉS ACIDO-BASIQUES
DES ACIDES AMINÉS
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Équilibre global de dissociation
C
H
R
NH3
+COOH C
H
R
NH3
+COO-C
H
R
NH2COO-
A+/- A-
pKa1 pKa2
A+
zwitterion
Charge
nette +1 0 -1
pKa1 pKa2
pH acide pH basique
10
pKa1 pKa2
pKa1 pKa2
Titrage d’un acide aminé
pH isoélectrique
Zone de pH où toutes les
molécules sont sous la forme A+/-
Le pH de cette zone est obtenu
par la moyenne des 2 pKa:
⇤pI
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Titrage d’un acide aminé neutre (à chaîne latérale non chargée)
500 Hz
V
A
Solution d’acide
aminé à titrer
NaOH
pH-mètre
Courbes de titration analogues obtenues pour les autres a.a.
sauf pour : D, E, K, R, H, C, Y
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pH isoélectrique
Le pH isoélectrique (pI ou pHi) d’un acide aminé est la
moyenne des valeurs de pKa pour les transitions de protonation
de part et d’autre de l’espèce isoélectrique (pour cela il faut
connaître les charges portées par les différentes formes)

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5.02
2.98
3.08
9.74
10.76
7.64
5.65
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Valeurs de pKa importantes
~ 2
~ 4
~ 9.5
10
10.5
15
Titrage d’un acide aminé diacide (D, E)
A+A+/- A+/-/- A-/-
Charge
globale
+1 0 -1 -2
~2 ~4 ~9.5
pI = pKa1 + pKa3
2
pI = 3
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2. STÉRÉOCHIMIE DES
ACIDES AMINÉS
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Chiralité des a.a.
Un atome de carbone portant 4 substituants différents
est dit asymétrique ou chiral
Tous les a.a. possèdent un C chiral (sauf Gly)
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Énantiomérie
Une molécule qui possède un carbone asymétrique existe sous 2
configurations, lesquelles sont symétriques par rapport à un
plan : deux énantiomères.
Enantiomère L Enantiomère D

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Les angles mésurés de déviation du plan de polarisation de la lumière
pour deux énantiomères sont égaux mais de signes opposés.
Les 2 énantiomères D et L sont des isomères optiques car ils présentent
la particularité de dévier le plan de polarisation de la lumière
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Rotation spécifique d'a.a. de configuration L
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Représentation de Fisher des énantiomères
(ou encore projection de ~)
Convention qui permet de représenter dans un plan une configuration
tridimensionnelle. Les 4 substituants autour de l’atome (C) sont
représentés avec :
- un trait vertical qui correspond à une liaison située en arrière du plan
du papier ;
- un trait horizontal qui correspond à une liaison dirigée en avant du
plan du papier.
représentation en coin volant
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La configuration des L-aminoacides peut être dérivée
à partir de celle du L-glycéraldéhyde
Tous les aminoacides trouvés dans les protéines ont la configuration dite L qui
peut-être reliée à celle connue du L-glycéraldéhyde.
L-glycéraldéhyde L-aminoacide
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3. PROPRIÉTÉS SPECTROSCOPIQUES
DES ACIDES AMINÉS
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Les acides aminés absorbent la lumière dans le proche UV
Loi de Beer-Lambert : A⇥ = log I0/I = ⇤⇥.l.C
A⇥ : absorbance (sans unité)
⇤⇥: coefficient d'extinction molaire (mol-1.l.cm-1)
l : largeur du milieu traversé (généralement 1 cm)
C: concentration de la substance absorbante (mol.l-1)

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⌅esures à ⇥= 280 nm pour acides aminés aromatiques, mais
aussi pour peptides et protéines qui contiennent ces a.a.
Spectre d’absorption UV des acides aminés F, Y, W
26
4. QUELQUES RÉACTIONS
CHIMIQUES DES ACIDES AMINÉS
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Détection des acides aminés avec la ninhydrine
Pourpre de Ruhemann :
détection dans le visible
(570 nm)
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Détection des acides aminés avec la fluorescamine
Réagit également avec l'amine ⌅de la lysine :
détection des peptides et protéines
Adduit fluorescent
fluorescamine
H
29
5. RÉACTIONS PARTICULIÈRES DE
LA CYSTÉINE ET DE LA CYSTINE
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Les résidus Cys forment des ponts S-S dans les protéines
Lors du repliement d'une protéine dans la
cellule, deux groupements SH peuvent être
oxydés pour former un pont disulfure
(liaison covalente) : résidu cystine
⇤apporte une stabilité structurale
supplémentaire aux protéines exportées de
la cellule vers des environnements plus
“hostiles” (pH et/ou température non
contrôlés).
Exemple : insuline qui possède 3
ponts disulfures