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4 - Mesure de l’activité enzymatique
Unités de mesure
- UI : unité internationale = quantité d’enzyme transformant 1 mole de substrat par
minute (mol/min) dans les conditions standard (température et pH)
1 UI = 16,66 nkatal
1 nkatal = 60. UI
- Katal (kat) : unité SI = quantité d’enzyme transformant 1 mole de substrat par
seconde (mol/sec)
- Quantité catalytique = en UI = quantité d’enzyme dans un milieu réactionnel
capable de réagir avec le substrat présent dans le milieu
- Concentration catalytique =
en UI/L ou UI/g = quantité
analytique ramenée à 1 g ou 1 L de solution d’enzyme
- Concentration catalytique spécifique =
en UI/mg de protéines
- Activité molaire spécifique ou nombre de rotation (turn-over number) = en
= AS max x MM enzyme =
nombre de molécules de substrat
transformées / sec / molécule d’enzyme
- Activité spécifique (AS) =
(utilisation pour le suivi de purification d’une
enzyme) = activité enzymatique par unité de masse de protéines totales (UI/mg) ou
par volume de solution d’enzyme (UI/L), traduit le degré de pureté de l’enzyme
AS = activité enzymatique / masse totale de protéines
- Indice de purification (sans unité) = degré d’enrichissement en enzyme après
purification par rapport à l’extrait de départ
Enrichissement = AS de la fraction / AS de l’extrait de départ
- Rendement = pourcentage d’enzyme récupéré par rapport à la quantité de départ
R = (activité totale extrait final / activité totale extrait initial) x 100
5 - Influence des inhibiteurs
Les effecteurs sont des molécules de natures diverses qui interfèrent avec une étape de la
catalyse :
- Soit en l’accélérant : activateurs
- Soit en la ralentissant : inhibiteurs (réversibles ou irréversibles)
Ils sont très utiles pour la compréhension des mécanismes enzymatiques et en
thérapeutique.
a) Inhibitions « irréversibles »
En cas de liaison covalente de l’inhibiteur à l’enzyme on parle d’inhibiteur suicide.
Ils provoquent une destruction d’un groupement essentiel à l’activité donc l’enzyme devient
incapable de fixer ou transformer le substrat (ça n’existe pas dans le corps mais intérêt en
thérapeutique, exemple des AINS)
b) Inhibitions réversibles
Il y en a 3 types : compétitive , non compétitive et incompétitive. La fixation de l’inhibiteur
sur l’enzyme se fait par des liaisons faibles (formation et rupture faciles et rapides).
Inhibition compétitive
L’inhibiteur a une analogie structurale avec le substrat donc il se fixe au niveau du site actif à
la place du substrat