enzymes

Thème 3:
CORPS HUMAIN
ET SANTE
Glycémie et
Diabète
Rappels
La plupart des aliments
que nous absorbons sont
transformés en
nutriments par des
actions mécaniques
(mastication) et
chimiques (grâce aux
enzymes digestives),
puis absorbés au niveau
de l’intestin grêle.
Introduction
Chapitre 6 :
Le rôle des enzymes dans la
digestion des glucides
L’alimentation permet d’apporter de la
matière
organique
aux
cellules.
Les
macromolécules alimentaires sont transformées
en nutriments lors de la digestion sous l’action
notamment d’enzymes.
La digestion des glucides produit du
glucose capable de passer dans le sang au
niveau de l’intestin grêle.
Les glucides alimentaires
 Groupe
de molécules organiques composées
de Carbone, Hydrogène et Oxygène.
 Glucides simples (ou oses): glucose (C6H12O6),
fructose.
 Glucides complexes:


Diholosides: formés de 2 oses (saccharose,
lactose, maltose);
Polyholosides: constitués d’un grand nombre
de glucose (amidon et glycogène).
Amidon
Problématique
Comment les enzymes permettent-elles de
passer de glucides complexes
à des glucides simples ?
I.
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS BIOLOGIQUES
TP12: Comparaison catalyse chimique et enzymatique de
l’amidon (rôle de la Température et du pH)
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS BIOLOGIQUES
1.
Mise en évidence du rôle catalytique des enzymes
Les enzymes sont des catalyseurs* biologiques:
ce sont des protéines qui accélèrent les réactions
chimiques chez les êtres vivants et les rendent ainsi
réalisables à des vitesses compatibles avec la vie. Elles
agissent à faible dose et se retrouvent intactes en fin
de réaction.
Exemple de l’hydrolyse de l’amidon en glucose:
Amidon Eau + Amylase Maltose Eau + Maltase Glucose
2(C6H10O5)n
n H20
n C12H22O11
n H20
2n C6H12O6
*Catalyseur: substance qui, à faible dose, augmente la vitesse d'une réaction
chimique sans être consommée (n’apparaît donc pas dans l’équation-bilan).
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS BIOLOGIQUES
2.
Une activité enzymatique qui dépend du milieu
La quasi-totalité des enzymes sont des
protéines qui nécessitent des conditions
particulières de température (entre 37 et 40°C) et de
pH (pH neutre pour l’amylase salivaire, pH acide pour la
pepsine gastrique) pour fonctionner de manière
optimum.
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS SPÉCIFIQUES
Il existe 4585 enzymes différentes dans le corps humain,
résultats de l’expression de notre génome.
Comment expliquer la grande diversité des
enzymes dans notre organisme ?
II. LES ENZYMES, DES CATALYSEURS SPÉCIFIQUES
1.
Une double spécificité : action et substrat
TP13: Spécificité de réaction et de substrat
Diversité des enzymes
On peut classer les enzymes en six catégories
suivant la réaction biochimique qu'elles réalisent :
•les oxydoréductases, qui catalysent des réactions
d'oxydoréduction;
•les transférases, qui transfèrent un groupement
fonctionnel d'une molécule à l'autre;
•les hydrolases, qui hydrolysent des liaisons chimiques;
•les lyases, qui rompent des liaisons mais en produisent
de nouvelles simultanément;
•les isomérases, qui réarrangent les groupements
fonctionnels d'une molécule pour former des isomères;
•les ligases ou synthétases, qui permettent la jonction de
deux molécules.
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS SPECIFIQUES
Chaque enzyme n’agit que sur un substrat
donné et ne catalyse qu’un seul type de
réaction.
Par exemple, la saccharase ne catalyse
que l’hydrolyse du saccharose; la lactase que
l’hydrolyse du lactose.
Spé SVT: L’ATP synthétase ne catalyse que la jonction d’un ADP à un Pi pour former un ATP.
LES ENZYMES, DES CATALYSEURS SPECIFIQUES
2.
L’origine de cette double spécificité : l’importance du site actif
TP14: Le site actif des enzymes
La double spécificité des enzymes résulte de
l’existence d’un site actif dans la protéine : ce site,
formé d’une séquence précise d’acides aminés,
présente une complémentarité de forme stricte
avec le substrat, et n’autorise que ce dernier à
s’associer avec l’enzyme.
C’est la formation de ce complexe enzymesubstrat qui permet ensuite la transformation
accélérée du substrat en produit.
E + S → ES → E + P
Produit
Enzyme
Substrat
Complexe
enzyme-substrat
Catalyse enzymatique
La cinétique enzymatique
III. LES FACTEURS INFLUENÇANT L’EFFICACITÉ DE LA
CATALYSE ENZYMATIQUE
La vitesse de la catalyse enzymatique
(=cinétique) augmente avec la concentration en
enzyme et/ou en substrat (car augmente la probabilité
de rencontre entre l’enzyme et son substrat).
L’efficacité d’une enzyme peut être altérée par
un changement de forme, notamment au niveau du
site actif, à cause :
- d’une modification des conditions de
température et/ou de pH;
- d’une mutation du gène de l’enzyme;
CONCLUSION
Conclusion
Dans le cas de la digestion des glucides, les
enzymes sont des hydrolases et permettent
l’apport de glucose dans le sang, première étape
de la régulation de la glycémie.