Correction Contrôle n°1 2009-2010

Correction contrôle n°1
EXERCICE 1 : La mobilisation des réserves au cours de la germination (8 pts)
Eléments de réponse attendus Barème
INTRODUCTION :
On s’intéresse à la germination du grain de blé et notamment on cherche à répondre au
problème suivant :
Quels sont les mécanismes impliqués dans l’utilisation des réserves (amidon) lors de la
germination des grains de blé ?
I/ Analyse de l’expérience 1 (Doc 1 et 2)
Expérience :
Des grains de blé germés ou non germés sont placés dans de la gélose additionnée
d’amidon. On pratique qq jours après un test à l’eau iodée.
Résultats :
Après quelques jours, la gélose est colorée en bleu autour des grains de blé non germés,
mais n’est pas colorée autour des grains de blé germés.
Interprétation :
L’amidon disparaît seulement autour des grains de blé germés.
Conclusion partielle :
Les grains de blé germé libèrent une molécule soluble dans la gélose, responsable de cette
disparition
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II/ Analyse de l’expérience 2 (Doc 3)
Expérience :
Des grains de blé germés ou non sont broyés. On pratique différents tests à la liqueur de
Fehling sur le filtrat récupéré.
Résultats :
Le test à la LF est négatif dans tous les tubes avant ajout du filtrat.
 Aucun des tubes ne contient de sucres réducteurs avant le début de l’expérience.
De même les tests sur les filtrats sont négatifs, il n’y a donc pas de sucre réducteur dans les
filtrats.
Après ajout du filtrat seul le tube 2 (empois d’amidon + filtrat de grain de blé germés) est
positif.
Quand on fait bouillir le filtrat de blé germé, le test reste négatif. (tube 3)
Interprétation :
Il n’y a eu apparition de sucres réducteurs que dans le tube contenant de l’empois d’amidon
+ du filtrat de blé germé.
Conclusion partielle :
Le filtrat de blé germé renferme une substance sensible à la chaleur responsable de
l’hydrolyse de l’amidon en sucres réducteurs. (tube 2 et 3)
Cette substance doit être une enzyme, synthétisée par le grain de blé lors de la germination.
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BILAN
:
Au cours de la germination, l’embryon produit une enzyme responsable de l’hydrolyse de
l’amidon.
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+ 0,5 pt
démarche

EXERCICE 2 : la relation enzyme-substrat (5 pts)
EXERCICE 3 : L’albinisme 7 pts
Eléments de réponse attendus Barème
Q1 :
- Phénotype = ensemble des caractères apparents d’un individu.
- Echelle macroscopique : faible pigmentation de la peau, des yeux, des pils, vision des
reliefs diminuée, strabisme, développement des voies nerveuses visuelles altérée.
- Echelle cellulaire : Pas ou peu de mélanine dans les mélanocytes
- Echelle moléculaire : enzyme tyrosinase non ou peu fonctionnelle.
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Q2 :
- Origine de l’albinisme liée à un dysfonctionnement d’une enzyme : la tyrosinase qui
permet la transformation de tyrosine (un acide aminé incolore) en mélanine.
- Ce dysfonctionnement est lié à une mutation du gène codant pour la tyrosinase : pour
l’allèle
Tyralba1, il s’agit d’un changement du nucléotide n°1147 (A à la place de G) , pour
l’allèle tyralbb1, il s’agit d’un changement du nucléotide n°1217 (T à la place de C)
- Les conséquences de ces mutations ne sont pas les mêmes : la tyrosinase pro-tyralba1 n’est
pas du tout fonctionnelle (puisque lorsque l’on plonge un bulbe pileux d’albinos dans une
solution de cette enzyme, il reste incolore), par contre la tyrosinase pro-tyralbb1 est
légèrement active (puisque lorsque l’on plonge un bulbe pileux d’albinos dans une solution
de cette enzyme, il se colore légèrement en beige).
Ceci explique les différents phénotypes albinos observés.
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Eléments de réponse attendus Barème
- La structure tridimensionnelle d’une enzyme dépend de la structure primaire c'est-à-dire
de l’enchaînement des acides aminés qui constituent l’enzyme.
- C’est elle qui détermine la forme de l’enzyme.
Lors de la réaction enzymatique, il se forme un complexe entre l’enzyme et le substrat.
- Le substrat se lie à l’enzyme au niveau d’une logette qui forme le site actif de l’enzyme.
- La structure spatiale du site actif est complémentaire de celle du substrat.
Une modification de la séquence des acides aminés d’une enzyme, entraîne une
modification de sa structure tridimensionnelle. Si le site actif est touché, le complexe
enzyme substrat ne pourra pas se former.
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