Descriptif de cours : 2015-2016 SBIOB210 - Biochimie générale I Th. Q1 Ex. Q1 Th. Q2 45 h. Annuel Ex. Q2 22,5 h. Lieu de l'activité : NAMUR Langue d'enseignement : French / Français Enseignants Titulaire(s) : Renard Patricia Prérequis [SBIOB101] Biologie ET [SCHIB101] Chimie générale [SCHIB107] Chimie générale 1 ET [SCHIB108] Chimie générale 2 [MCHIB120] Chimie générale et organique ET ET [SBIOB102] Biologie générale [MBIOB130] Biologie générale [SBIOB103] Biologie générale ET [SCHIB103] Chimie générale [MBIOB100] Biologie générale ET [SCHIB101] Chimie générale Contenu Le cours de biochimie introduit les concepts de base de la biochimie au niveau de la structure des protéines en relation avec leur fonction, mettant en évidence les mécanismes mis en oeuvre pour expliquer les propriétés exceptionnelles des enzymes, à savoir un pouvoir catalytique extrêmement élevé et une très grande spécificité. Ces propriétés confèrent au vivant sa remarquable maîtrise de la matière et de l'énergie. Les bases de l'activité enzymatique et de la cinétique enzymatique des réactions simples (à un substrat) sont vues, ainsi que divers modes de régulation de l'activité enzymatique. Une partie du cours est consacrée à la biochimie des mono- et polysaccharides et à leur conjugaison aux protéines. Les voies métaboliques liées au catabolisme du glucose sont étudiées : glycolyse, métabolisme du glycogène, cycle de Krebs et oxydations phosphorylantes. L'accent est mis sur la régulation enzymatique dans un contexte métabolique. Table des matières Partie I : protéines 1. Introduction 2. Les acides aminés • Structure et classification • Propriétés ac-base • Séparation et analyse des ac. aminés (chromatographie échangeuse d'ions, HPLC, TLC) 3. Les peptides 4. Structure des protéines 5. L'activité enzymatique • Pouvoir catalytique • Spécificité • Mécanismes catalytiques (catalyse acide-base, catalyse covalente, catalyse impliquant des ions métalliques) 6. Cinétique enzymatique Rappel : cinétique des réactions non catalysées Cinétique enzymatique à un substrat : • Courbe de Michaelis-Mentem • Transformation de Lineweaver-Burke • Inhibitions enzymatiques Cinétique enzymatique à 2 substrats 7. Régulations de l'activité enzymatique • • • • Contrôle de la disponibilité en enzyme (contrôle transcriptionnel, contrôle traductionnel, stabilité de l'enzyme ) Régulation par modification post-traductionnelle (ex : phosphorylation) Régulation allostérique (ex : hémoglobine) Maturation protéolytique des précurseurs protéiques (ex : insuline) Partie II : saccharides 1. Monosaccharides 2. Disaccharides 3. Polysaccharides • Polysaccharides de stockage • Polysaccharides de structure 4. Glycoconjugués • Protéoglycannes • Glycoprotéines • Glycolipides Partie III : métabolisme 1. Vue d'ensemble du métabolisme 2. Glycolyse 3. Métabolisme du glycogène • - Glycogénolyse • - Synthèse du glycogène 3. Cycle de Krebs 4. OXPHOS Méthodes d'enseignement Le cours se base sur le livre de référence Lehninger - Principles of Biochemistry (6th edition) : M. Cox and D.L. Nelson. Les documents power point contenant les figures du livre sont disponibles sur Web Campus. La pédagogie est classique (frontale), avec des interrogations très fréquentes des étudiants pour la rendre plus participative. Des exercices sont de temps en temps résolus ensemble en auditoire Mode d'évaluation Le cours de biochimie se construit progressivement sur les bases de la chimie et introduit les concepts de base de la biochimie au niveau de la structure des protéines en relation avec leur fonction. Une partie essentielle du cours consiste à comprendre les forces qui déterminent le repliement des chaînes peptidiques et les mécanismes mis en oeuvre pour expliquer les mécanismes catalytiques des enzymes. Un minimum de connaissances est donc requis, mais l'évaluation de l'étudiant se fera surtout au niveau des concepts de base et du raisonnement explicatif. Les principes de base de la biochimie sont donc une condition de réussite. L'étudiant doit aussi pouvoir justifier ses réponses pendant l'examen oral où la question du pourquoi reviendra souvent. La cote de l'examen oral est modulée de ± 2 points en fonction de la cote de TP. La cote de TP est une moyenne portant sur les tests réalisés au cours des séances de TPs, du rapport de TPs, et des questions posées au cours de l'examen oral sur le rapport de TPs. Toute fraude, même liée aux travaux pratiques, sera sanctionnée par une note de 0/20. Sources, références et supports éventuels Lehninger - Principles of Biochemistry (6th edition) : M. Cox and D.L. Nelson. Formations concernées Bachelier en sciences biologiques Bloc Crédits 2 6