Les Acides Aminés

18/10/2015 Cours de Médecine - Anatomie, PCEM1, Ostéopathie - Les Acides Aminés
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Les Acides Aminés
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Sommaire
Ces petites molécules quaternaires composées de C, H, O, N existent sous plus de 300 formes différentes dans la nature.
Seulement 20 d'entre eux rentrent dans la constitution d'unités monomériques des peptides et des protéines de l'organisme humain.
Ce sont les acides aminés protéinogènes.
Certains acides aminés sont aussi cétogènes (ils participent à la formation de corps cétoniques hépatiques),glucoformateurs (ils
entrent dans la constitution du glucose hépatique) ou bien encore participent à la formation d'acides gras dans le foie. Ils ont, en
outre, un rôle dans la formation d'énergie par le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire.
1. Structure des acides aminés
Un acide aminé est un composé possédant une fonction acide et une fonction basique qui est aminée. Autrement dit, ils ont un
groupement acide carboxylique (-COOH) et un groupement amine, généralement primaire (-NH2).
Ce motif commun aux 20 acides aminés est porté par le même carbone: le carbone alpha, d'où le nom d'acide α-aminés. Il s'agit
d'un carbone C asymétrique noté C*.
Sur ce carbone alpha commun, vient se fixer une chaîne carbonée : c'est le radical, spécifique à chaque acide aminé. Seule la
proline est un acide α-iminé.
Il existe trois groupes de radicaux :
radical linéaire,
radical hétéro-cyclique,
radical cyclique (noyau).
En ce qui concerne les radicaux linéaires, on trouve :
H (absence de carbone asymétrique),

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méthyl : CH3,
Alcool I : CH2OH,
Alcool II : CHOH-CH3,
Soufré : SH (thiol),
Soufré substitué : S-CH3,
Ramifié : exemple : CH3-CH3-CH3...
Acide carboxylique : COOH,
Basique : NH2, guanidine,
Amide : NH2-CO.
Pour les radicaux hétéro-cycliques, deux sous groupes existent :
les radicaux hétéro-cycliques saturés : ils comportent un noyau pyrrolidine (C α et fonction α-iminée NH)
les radicaux hétéro-cycliques insaturés : ils comportent un noyau imidazole à 2N.
Enfin, dans les radicaux cycliques, on dénombre trois types de noyaux :
benzène,
phénol (benzène + OH)
indol (benzène + pyrrole).
Reprenons : les 20 acides aminés comportent communément le motif COOH-C*H-NH2 sur lequel vient s'ajouter un radical propre
à chaque acide aminé. Le carbone α est donc bien asymétrique et il existe donc 2 stéréoisomères. Ce sont des molécules chirales,
sur lesquelles on observe le placement du groupement amine -NH2 à gauche du C* (quand on place le radical en bas). Au sein des
acides aminés protéinogènes, c'est la forme L qui domine ( L-acides aminés ).
Les D-acides aminés existent. Ils sont issus de transformations diverses au sein de l'organisme : racémisation, vieillisement,
chauffage...
2. Propriétés physico-chimiques
Les acides aminés sont des molécules solubles dans l'eau donc dans les liquides physiologiques par leurs diverses propriétés.
2.1. Ionisations des acides aminés
2 fonctions ionisables sont portées par le C*, conférant aux acides aminés leur caractère amphotère. Ces 2 fonctions ionisables
sont faibles.
A pH acide (saturation en H+), les formes protonées, acides dominent. L'acide aminé est alors un cation (aminoacide chargé
positivement) portant un groupement COOH et un groupement NH3+.
A pH neutre, les deux groupements sont ionisés donc l'acide est amphotère. Sa charge globale est nulle, on le nomme
Zwiterrion.
A pH basique (départ maximal des H+), les formes déprotonées dominent. L'acide aminé est alors un anion (aminoacide
chargé négativement) portant un groupement COO- et un groupement NH2.
On répertorie 15 des acides aminés comme étant neutres à pH 7. Il faut s'intéresser au pHi (Ph isoéléctrique ou point
isoélectrique) des 5 autres acides aminés pour savoir s'ils sont acides ou basiques.
Rappel : le pHi est la valeur de du pH pour laquelle la solution d'aminoacides a une charge nulle, ce qui signifie que les acides aminés
sont tous sous la forme de zwitterion.
Un acide aminé est dit neutre quand son pHi est compris entre 5 et 6.
Il est dit acide quand son pHi est inférieur ou égal à 3.
Il est dit basique quand son pHi est supérieur à 7.
On détermine alors deux aminoacides acides comportant une fonction acide supplémentaire au sein du radical. Ils sont
dicarboxyliques à pH neutre. Ce sont :
l'acide aspartique ou aspartate à pHi=2,7

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l'acide glutamique ou glutamate à pHi=3,2.
De la même façon, on détermine trois aminoacides basiques comportant une (ou plus) fonction(s) basique(s) supplémentaire(s) au
sein du radical.Ce sont :
l'histidine à pHi=7,6 (+2N),
la lysine à pHi=9,7 (+1N),
l'arginine à pHi=10,7 (+3N).
2.2. Polarité des radicaux
(à lire conjoitement avec le paragraphe 3.1.)
Grand sujet de discussion entre scientifiques, plusieurs outils chimiques et théories existent pour déterminer la polarité ou apolarité
des acides aminés. Cependant, plusieurs points sont à retenir :
Les acides aminés possédant une chaîne très polaire car ionisable (les acides et basiques) sont les plus hydrophiles.
Les acides aminés possédant une chaîne apolaire sont fortement hydrophobes.
Plus l'acide aminé est ramifié, plus il est polaire.
Acides aminés apolaires :
Valine (Val), Isoleucine (Ile), Leucine (Leu), Methionine (Met), Proline (Pro), Phénilalanine (Phe), Tryptophane
(Trp), Alanine (Ala), Glycine (Gly).
Acides aminés polaires non ionisables :
Cystéine (Cys), Tyrosine (Tyr), Serine (Ser), Thréonine (Thr),Asparagine (Asn), Glutamine (Gln).
Acides aminés polaires ionisables :
Acide Aspartique (Asp), Acide Glutamique (Glu), Histidine (His), Lysine (Lys), Arginine (Arg).
2.3. Absorption des acides aminés aromatiques.
Les aminoacides aromatiques, c'est à dire possédant un noyau aromatique insaturé à double liaison ont une absorption
caractéristique à 200 nm, ce qui permet leur dosage spectrophotométriques spécifiques dans les protéines.
3. Classification des acides aminés en fonction de leur polarité
3.1. Apolaires
Ils sont tous neutres, hydrophobes pour la plupart et sont au nombre de 9.
Dans l'ordre croissant selon leur poids moléculaire : linéaires, hétéro-cyclique, cyclique; soit :
Glycine (Gly), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Methionine (Met), Proline (Pro), Phénilalanine (Phe),
Tryptophane (Trp).
3.2. Polaires
En majorité hydrophiles, on retrouve les trois types d'ionisations :
neutres,
acides
basiques.
Dans l'ordre croisant selon leur poids moléculaire :
neutres linéaires non ionisables, neutre cyclique, acide linéaire ionisable, basique linéaire ionisable, basique hétéro-cyclique; soit :
Serine (Ser), Thréonine (Thr), Cystéine (Cys), Asparagine (Asn), Glutamine (Gln), Tyrosine (Tyr), Acide Aspartique (Asp), Acide
Glutamique (Glu), Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His).
4. Principales propriétés biochimiques
4.1. Réactions dues au groupement carboxylique -COOH

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4.1.1. Décarboxylation
Certains aminoacides s'illustrent par leur implication dans l'anabolisme. Ainsi les réactions de décarboxylations sont à l'origine de la
synthèse de dérivés importants comme le GABA, β-Alanine (Ala), des amines...
Ces réactions de décarboxyaltions catalysées pas des décarboxylases spécifiques de l'acide aminé suivent la réaction générale
suivante : AA --> CO2 + R-CH2-NH2
4.1.2. Formation du groupement amide NH2-CO
Ou "comment passer de l'acide à la base correspondante". Ce type de réaction concerne donc majoritairement le glutamate et
l'aspartate selon la réaction type :
acide aminé acide + NH3 + ATP --> acide aminé basique correspondant + ADP + P.
Cette réaction est catalysée par une synthétase spécifique (glutamine synthétase par exemple).
4.1.3. Formation de la liaison peptidique -CO-NH-
Constituant le squelette de la structure primaire des protéines, elle s'effectue entre le COOH α d'un aminoacide et le NH2 α d'un
autre aminoacide.
Ainsi, l'enchaînement de 4 à 10 acides aminés de poids moléculaire inférieur à 100 détermine un oligopeptide.
Un enchaînement de moins de 100 acides aminés et de poids moléculaire inférieur à 10 000 défini un polypeptide.
Un enchaînement de plus de 100 acides aminés et de poids moléculaire supérieur à 10 000 constitue une protéine.
4.2. Réactions dues au groupement amine -NH2
4.2.1. Désamination
Cette réaction aboutit à la libération d'ammoniac NH3 et se fait en deux étapes : la libération de la fonction amine sous forme
d'ammoniac NH3 puis action de la déshydrogénase spécifique de l'acide aminé basique pour lui ôter son azote.
Par exemple, pour le glutamate, on aura :
Glutamine + H2O --glutaminase--> NH3 + glutamate
glutamate + H2O + NAD+ --glutamate déshydrogénase--> NH3 + α-cétoglutarate + NADH,H+
4.2.2. Transamination
Il s'agit du transfert du groupement NH2 d'un acide aminé sur un α-cétoacide devenant l'acide aminé correspondant.Ce type de
réaction nécessite un coenzyme, le pyridoxal-P et est catalysée par une transaminase correspondante.
Par exemple, l'Alanine a pour α-cétoacide le pyruvate, et l'α-cétoglutarate correspond au glutamate. L'alanine, par l'alanine
transaminase (ALAT) et le pyridoxal-P, va passer son NH2 à l'α-cétoglutarate, donnant la réaction suivante :
Alanine (Ala) + α-cétoglutarate -- ALAT + Pyridoxal-P --> pyruvate + glutamate.
4.3. Réactions dues au radical
La réactivité du radical conditionne in vivo les modifications post-traductionnelles des protéines. Selon la nature du radical, une
protéine peut par exemple s'associer à des motifs glucidiques pour former des glycoprotéines...
Elles peuvent également être phosphorylées sur les résidus de Serine (Ser), Thréonine (Thr), Tyrosine (Tyr).
Cette phosphorylation est très importante car c'est un des phénoménes réversibles de régulation de certaines protéines.
5. Rôles métaboliques des aminoacides
Les 20 acides aminés protéinogènes sont à fournir en quantité suffisante par une nutrition équilibrée.
Mais il existe aussi une synthèse endogène (à partir du glucose) de 12 des aminoacides protéinogènes pour assurer un apport
satisfaisant à notre organisme.
Il reste donc 8 acides aminés ne pouvant être qu'apportés par l'alimentation, il s'agit des acides aminés essentiels. Ces 8 Acides
Aminés Essentiels sont :

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Valine (Val), Isoleucine (Ile), Leucine (Leu), Lysine (Lys), Methionine (Met), Phénilalanine (Phe), Tyrosine (Tyr), Tryptophane
(Trp).
L'absence ou la faible disponibilité d'un Acide Aminé Essentiel suffit à ralentir voire bloquer la synthèse protéique.
un moyen mnémo parmi une multitude : VIL(A) (H)LM PTT (soit VIL : neutres linéaires ramifiés et apolaires tout trois, PTT :
cyclique tout les trois). Que viennent faire le A de l'arginine et le H de l'histidine dans ce moyen mnémo me demanderez-vous! Et
bien il s'agit des neuvième et dizième Acide Aminé Essentiel nécessaires pour avoir les 10 Acides Aminés Essentiels de l'enfant.
Autre moyen donné en amphi : Va TRipoter Lysine Mais Fais LE Très Isolément.
Une fois rentré dans l'organisme, ces 20 acides aminés protéinogènes peuvent suivre deux voies différentes : le catabolisme
énergétique ou l'anabolisme :
Le catabolisme énergétique extrait le groupement NH3 et aboutit à l'obtention de CO2, H20 et ATP.
L'anabolisme peut mener à la synthèse protéique, à la synthèse de divers acides aminés non essentiels, à la synthèse de
dérivés azotés non protéiques.
6. Description des 20 acides aminés
6.1. Tableau récapitulatif des 20 acides aminés
Acide
Aminé Abréviation Nombre de C
Structure
de R Type de R Radical Catégorie Polarité pHi
Glycine Gly (G) 2 Linéaire (L) H Neutre (n) Apolaire (A) 5,97
Alanine Ala (A) 3 L CH3n A 6,02
Valine Val (V) 5 L ramifié CH-(CH3)2n A 5,97
Leucine Leu (L) 6 L ramifié CH2-CH-(CH3)2n A 5,98
Isoleucine Ile (I) 6 L ramifié CH3-CH-CH2-CH3n A 6,02
Méthionine Met (M) 6 L ramifié (CH2)2-S-CH3n A 5,75
Proline Pro (P) 5 Hétéro
cyclique
noyau
pyrrolidine cycle saturé n A 6,1
Phénilalanine Phe (F) 9 cyclique benzène CH2-noyau benzène n A 5,98
Tryptophane Trp (W) 11 cyclique indole CH2-indole-
benzène n A 5,88
Sérine Ser (S) 3 L alcool I CH2-OH nPolaire Non
Ionisable PNI 5,68
Thréonine Thr (T) 4 L Alcool II CH-OH-CH3n PNI 5,65
Cystéine Cys (C) 3 L Thiol CH2-SH n PNI 5,02
Asparagine Asn (N) 4 L amide CH2-CO-NH2n PNI 5,41
Glutamine Gln (Q) 5 L amide (CH2)2-CO-NH2n PNI 5,65
Tyrosine Tyr (Y) 9 cyclique OH
Phénolique CH2-Benzène-OH n PNI 5,65
Aspartate Asp (D) 4 L COOH CH2-COOH acide Polaire ionisable 2,87
Glutamate Glu (E) 5 L COOH (CH2)2-COOH acide PI 3,22
Lysine Lys (K) 6 (2N) L amine (CH2)4-NH2basique PI 9,74
Arginine Arg (R) 6 (4N) L guanidine (CH2)3-NH-C-
NH-NH2
basique PI 10,76
Histidine His (H) 6 (3N) hétéro-
cyclique imidazole CH2-imidazole basique PI 7,58
6.2. Réactions entre acides aminés
6.2.1.Le glycocolle