Enzymes - Orthodiet.org

2013
SOCIETE ALGERIENNE DE NUTRITION ET DE MEDECINE ORTHOMOLECULAIRE
Enzymes
Dr. Heïdi THOMASBERGER en médecine orthomoléculaire installée à Vienne. Autriche [email protected]
Traduction : M. Amin GASMI
Presque toutes les enzymes sont des protéines
(Exception: Certains ARN catalytiques)
• Ils sont spécifiques à certains substrats et
catalyseurs des réactions définies.
• L'activité des enzymes est normalement réglée.
• Comme tous les catalyseurs, les enzymes prennent
part à une réaction, mais finissent par revenir à leur
état initial. Une enzyme nŘest pas utilisée en tant que
substrat.
• Les enzymes, les diverses formes d'exploitation de
l'énergie, comme dans la vision Lumière. Mais la
plupart du temps l'énergie chimique est utilisé sous la
forme de haute énergie libérée à travers des liaisons.
L'enzyme accélère le clivage des liaisons, dont
l'énergie est ainsi libéré. A cet effet la molécule
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d'adénosine triphosphate (ATP) est couramment
utilisée.
Les enzymes ne changent pas l'équilibre de la
réaction. Ils abaissent l'énergie d'activation pour un
aller-retour de réponse ou à conduire la réponse
dans une direction particulière.
La rapidité de l'équilibre dépend du nombre d'
enzymes. Le nombre d'échange est le nombre de
réactions qui sont catalysées par seconde:
• Lysozyme jusquŘà 0,5
• ADN polymérase jusquŘà 15
• L'anhydrase carbonique jusquŘà 600000
• catalase jusquŘà 40 millions.
• Dans les systèmes biologiques, en général, les
produits résultant seront immédiatement utilisés
comme substrats d'autres réactions.
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Les coenzymes
• Les coenzymes: sont de petites molécules
organiques qui sont nécessaires pour le
fonctionnement des enzymes.
• Les cofacteurs: sont un terme général pour
désigner des éléments fonctionnels des
enzymes, ils comprennent des ions métalliques.
Les métaux tels que Fe 3 + ou Zn 2 + sont par
exemple souvent nécessaire pour les réactions
d'oxydo-réduction.
• Les groupes prothétiques: sont des cofacteurs qui
sont astreints à l'enzyme et sont importants pour sa
fonction.
• Cosubstrat: d'autre part il serait approprié si un
coenzyme se lie temporairement à l'enzyme.
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• Lřholoenzyme: cŘest un complexe catalytique
activateur se composant de protéines et de
cofacteur.
Apoenzyme: seule la partie protéine est absente du
cofacteur, et n'est donc pas opérationnel.
Histoire de la recherche sur les enzymes
L'étude scientifique des enzymes commença en
1833, lorsque le chimiste français
Anselme Payen diastase découvrit la première
enzyme. Une autre étape importante basée sur les
recherches de Emil Fischer sur la spécificité de
l'enzyme. Il s'est rendu compte que les enzymes et
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leurs substrats avaient le comportement dŘune clé
d'appariement.
En 1897 Eduard Buchner a découvert la base de la
fermentation alcoolique, les enzymes qui peuvent
aussi avoir un effet catalytique en dehors de la
cellule vivante.
Le début du 20e Siècle a été très important dans la
recherche sur les enzymes. Le scientifique le plus
important de cette époque était le chimiste allemand
Otto Röhm. Il a réussit à isoler la première enzyme et
à découvert des méthodes enzymatique pour le
tannage du cuir, le nettoyage des fruits et une
gamme d'applications de diagnostic. Leonor
Michaelis et Maud Menten ont été des pionniers
dans l'étude de la cinétique enzymatique.
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Le diagramme de Lineweaver-Burk
Lorsquřon veut connaître la caractérisation d'une
enzyme : Vmax et Km dans l'hyperbole de la parcelle
de Michaelis-Menten, on peut difficilement lire
exactement Vmax; ainsi, puis Km est également
difficile de distinguer exactement.
Lorsque vous tracez les mêmes données selon
Lineweaver et Burk, on obtient une ligne droite
Lřaxe dřabsisse est dans cette partie -1/Km,
l'ordonnée à l'origine est 1/Vmax et la pente est km /
Vmax.
Inhibition de l'enzyme
Les enzymes peuvent être inhibées par des
inhibiteurs compétitifs. Ils ont une structure similaire
au substrat réel. Le malonate, par exemple, est un
inhibiteur compétitif de la succinate déshydrogénase.
LŘinhibition compétitive peut se faire en ajoutant plus
de substrat.
Inibiteurs non compétitifs : Les inhibiteurs peuvent se
lier à d'autres parties de l'enzyme et ainsi modifier sa
structure et par conséquent aussi la fonction.
Les enzymes allostériques: qui par la liaison aux
inhibiteurs ou aux substrats, changent leur structure.
Elles ne n'est pas soumisent à la cinétique de
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Michaelis-Menten, mais à d'autres relations plus
compliquées.
Les enzymes sont la base de la vie, parce que sans
enzymes les réactions biologiques ne peuvent se
produire en raison du manque d'énergie d'activation.
Les enzymes sont donc le début de la vie.
Exemple chymotrypsine
• La chymotrypsine est une protéase. Les protéases
clivent les liaisons peptidiques.
• La chymotrypsine est une enzyme digestive qui est
produite dans le pancréas.
• Elle est dans l'état actif composée de deux chaînes
(structure quadratique).
• Il appartient au grand groupe des sérine-protéases.
• Les sérines protéases portent ce nom en raison de
leur mécanisme de réaction, une sérine protéase
joue un rôle crucial.
L'activation de la chymotrypsine :
• La chymotrypsine est produite par le clivage
enzymatique du chymotrypsinogène, une proenzyme. La synthèse d'une molécule précurseur
inactive protège le pancréas de l'auto-digestion.
• La chymotrypsinogène est clivée par la trypsine,
une autre protéase à sérine.
• Latrypsinogène est clivée par lŘenteropeptidase,
une troisième sérine protéase qui est clivée
spécifiquement et que le trypsinogène est
pratiquement son seul substrat.
Spécificité de substrat :
Les protéases ne clivent pas les liaisons peptidiques.
En sérine protéases, la spécificité est déterminée par
l'acide aminé du substrat qui est la N-terminal du site
de clivage.
Chymotrypsine: aromatique ou grande chaîne
latérale non polaire.
La trypsine: la lysine ou l'arginine.
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Élastase: petit, chaîne latérale non chargée.
Cette sélectivité est définie par une poche dans la
structure de la protéase dans laquelle la chaîne
latérale de l'acide aminé N-terminal est fixé lors de la
coupure. La structure du centre actif est définie par
les substrats qui sont utilisés.
La triade catalytique :
Les trois acides aminés de la triade catalytique sont
situés ensemble dans la structure de la
chymotrypsine, même si elles sont éloignées les
unes des autres dans la séquence.
Il ya seulement quatre mécanismes connus de
protéases:
Sérines protéases (trypsine, chymotrypsine,
élastase, thrombine)
Protéases acides (pepsine, protéase du VIH-1)
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Protéases à zinc (carboxypeptidase A et B)
Thiol protéases (papaïne, la cathepsine B)
Mécanisme de sérine-protéases :
Par la liaison hydrogène, qui par le Asp 102 à travers
le His 57 près de Ser 195, le proton du groupe OH
de Ser 195 vers le His 57 est déplacé.
La résultante CH 2 du groupe O peut attaquer le
groupe carbonyle d'une chaîne peptidique
nucléophile. Le résultat est un produit H2N et un
intermédiaire acyl-enzyme.
Par la suite, le groupe carboxyle est transférée à
l'eau comme accepteur.
Ce mécanisme réactionnel se trouve par exemple
dans une forme similaire dans la subtilisine protéase
bactérienne sans rapport, certaines estérases
(acétylcholine estérase) et quelques lipases.
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Les Enzymes
• Une enzyme est une substance qui peut avoir un
ou plusieurs catalyseurs des réactions biochimiques.
Pratiquement toutes les enzymes sont des protéines,
à l'exception d'ARN catalytiquement actifs, tels que
ARNsn.
• Les enzymes ont des fonctions importantes dans le
métabolisme des organismes: Ils contrôlent la plupart
des réactions biochimiques - de la digestion grâce à
la transcription (ARN polymérase) et la réplication
(ADN polymérase) de l'information génétique.
• Leur rôle est central dans le métabolisme de tous
les organismes vivants.
• Presque toutes les réactions biochimiques sont
faites et contrôlées par des enzymes.
Des exemples bien connus sont :
La glycolyse et le cycle de l'acide citrique,
La respiration et la photosynthèse,
La transcription et la traduction ainsi que la
réplication d'ADN.
Les enzymes agissent non seulement comme
catalyseurs, ils sont aussi les principaux points de
réglementation et de contrôle dans le métabolisme.
Lors de lŘépluchage des fruits et légumes les cellules
végétales sont blessés et libèrent ensuite des
enzymes. Cela signifie que les marchandises doivent
être pelées, soutenues par la réaction enzymatique
des flavonoïdes ou d'autres ingrédients bruns
sensibles à l'oxygène atmosphérique.
Le jus de citron agit comme un antidote. L'acide
ascorbique empêche l'oxydation ou la réduction des
composés déjà oxydés (acide ascorbique comme
additif alimentaire).
En médecine, les enzymes jouent un rôle important.
De nombreux médicaments inhibent les enzymes ou
augmentent leur impact dans le but de guérir une
maladie. Le représentant le plus connu de ces
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médicaments est probablement l'acide
acétylsalicylique, qui inhibe l'enzyme cyclooxygénase, contribuant ainsi à soulager la douleur.
Le diagnostic utilise des enzymes pour détecter les
maladies. Dans la bande de test pour les diabétiques
est aussi un système enzymatique qui est sous
l'influence d'une substance produisant du glucose, le
contenu en glucose peut être mesuré. Ainsi,
indirectement, le niveau de sucre dans le sang est
mesuré. Nous appelons cette approche "mesure
enzymatique". Il est également utilisé dans les
laboratoires médicaux, pour le dosage de la glyémie
ou de l'alcool
Diagnostics
• Le sang d'un certain nombre d'enzymes en fonction
de leur activité est directement mesurable. La
diminution ou augmentation de l'activité enzymatique
dans le sang peut endommager certains organes.
• La pancréatite peut être reconnue par l'activité
fortement accrue de la lipase et de l'amylase
pancréatique.
Thérapie enzymatique
• Une enzymothérapie est utilisée dans diverses
conditions médicales telles que l'inflammation, les
douleurs musculaires, les rhumes, les rhumatismes,
les varices, ainsi que comme aide à la
chimiothérapie et à la radiothérapie.
• Des études montrent qu'en plus de la concentration
tissulaire des antibiotiques et des médicaments
cytotoxiques des doses d'enzymes ont augmenté.
Ceci est particulièrement important chez les patients
qui sont traités pour de la faiblesse de résistance
pendant de longues périodes avec des antibiotiques.
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• Même dans des conditions où les antibiotiques ou
les cytostatiques atteignent le mauvais site d'action
(de la prostate, des sinus, de l'oreille moyenne),
l'utilisation concomitante d'enzymes a été prouvé.
C'est ce qu'on appelle la fonction de secousse des
enzymes.
Exemple
• Le Wobenzym N est caractérisé par une protéase à
large spectre. Il contient toutes les informations de
protéases Wobe E Mugos (papaïne, trypsine,
chymotrypsine), mais en plus aussi la bromélaïne et
la pancréatine.
• Le Wobenzym N a été documentés et son action
sur inflammation est prouvée cliniquement.
Soutien de la fonction immunitaire
La combinaison dŘenzyme végétale de la bromélaïne
et la papaïne, combinée à la forte défense vitamines
C, D3, E et les minéraux immunitairement actifs: le
zinc et le sélénium. La recette est complétée par des
bioflavonoïdes antioxydants de l'extrait de pépins de
raisin et la quercétine ainsi que de précieuses bêtaglucanes de levure.
Effet antioxydant de Wobenzym appliquée
pour les patients atteints de
glomérulonéphrite chronique
Quand il s'agit de la glomérulonéphrite des radicaux
libres se forment dans les cellules mésangiales des
glomérules. Ces radicaux libres provoquent la
destruction du tissu rénal et provoque une
inflammation auto-immune. Une utilisation de
Wobenzym montre dans cette maladie un puissant
effet antioxydant. Son utilisation seule ou en
association avec d'autres médicaments a provoqué
une remise en état complète des conditions
physiologiques et une diminution de l'inflammation.
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Source:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17684803
Enzymothérapie systémique comme
méthode de prophylaxie des complications
post-irradiation chez les patients
oncologiques
Cette observation décrit l'utilisation de la thérapie
enzymatique chez les patients présentant une
gamme de cancers, tels que Lungenca, Uterusca,
Blasenca, Mammaca et plus encore. Il a été constaté
que la thérapie enzymatique a été en mesure
d'améliorer les résultats de la chimiothérapie et / ou
la radiothérapie. Ils ont également empêché la
blessure du tissu pulmonaire, la peau, la graisse, les
tissus mous, les reins et le foie causée par le
traitement oncolytique. On s'attend donc à avoir un
traitement enzymatique avec une meilleure qualité
de vie.
Source:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16786662
En enzymothérapie systémique des combinaisons de
différentes enzymes qui modifient les réactions
naturelles du corps sont administrés afin de
combattre les processus inflammatoires et amener à
la guérison le plus rapidement possible. La réponse
immunitaire aux pathogènes est contrôlée par des
enzymes.
L„Alpha Amylase
• LŘAlpha Amylase décompose l'amidon et le
glycogène
• Elle est produite dans le pancréas, également dans
la salive
• Peut diminuer des complexes immuns nocifs
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• Avec la bromélaïne et la papaïne elle empêche la
croissance des cellules malignes
Bromélaine
• L'action : dans l'intestin et le corps
• Dans lŘintestin elle amplifie lřaction de la trypsine et
de la pepsine
• Prise en charge de la dégradation de la fibrine
• Peut détruire les antigènes et décomposer des
complexes immuns
• Augmente la formation des prostaglandines
(inflammation)
• La dégradation de la chymotrypsine en acides
aminés
• Diminue avec une application anticipée de la
douleur dans les systèmes squelettique et
musculaire, même lors la chirurgie
• Combinée à la trypsine et la papaïne elle aide au
traitement de l'herpès zoster
• La lactase transforme le lactose en galactose et en
glucose
• la carence conduit à : des diarrhées, des douleurs,
des ballonnements, des flatulences
• 90% des Asiatiques de l'Est, Sud-Américains, les
Africains ont une intolérance au lactose
Lipase pancréatique
Pancréatine
• Pancréatine - mélange d'extrait d'organe d'enzymes
pancréatiques (lipase pancréatique,
carboxypeptidase Phosphplipase, maltase,
trypsinogène).
• Améliore la digestion des aliments et réduit
l'inflammation
Papaine
• la papaïne enzyme protéolytique extraite de la
papaye
• Aide à répartition de la gliadine
• Prise en charge de la dégradation du fibrinogène et
de la fibrine
• A des propriétés anti-inflammatoires, puissant
antioxydant
• Construit à partir dŘenzymes protéolytiques de
complexes immuns (maladie auto-immune)
• Augmentation de la biodisponibilité de la curcumine
Trypsine
• Formée dans le pancréas, activée dans le
duodénum
• Activation du plasminogène et de la plasmine
(fibrine)
• Avec la chymotrypsine et la papaïne, accélèration
de la guérison de l'herpès
Rutine
• La lipase pancréatique est formé de plusieurs
façons.
• Transforme les tri et les diglycérides en acides gras
simples et en glycérine dans lřintestin.
• Diminution de l'activité à l'athérosclérose risque
accru.
• Elle est active dans les lipocytes et les cellules
cardiaques.
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• Flavonoïde avec effet antioxydant
• Retenu dans la muqueuse de lřintestin grèle et
converti par la flore locale en quercétine-3glucoside
• Est efficace pour l'œdème gestationnel (étude)
• Inhibition de lŘinflammation intestinale
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