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SOCIETE ALGERIENNE DE NUTRITION ET DE MEDECINE ORTHOMOLECULAIRE
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Enzymes
Dr. Heïdi THOMASBERGER en médecine orthomoléculaire installée à Vienne. Autriche [e-mail]
Traduction : M. Amin GASMI
Presque toutes les enzymes sont des protéines
(Exception: Certains ARN catalytiques)
• Ils sont spécifiques à certains substrats et
catalyseurs des réactions définies.
• L'activité des enzymes est normalement réglée.
• Comme tous les catalyseurs, les enzymes prennent
part à une réaction, mais finissent par revenir à leur
état initial. Une enzyme nŘest pas utilisée en tant que
substrat.
• Les enzymes, les diverses formes d'exploitation de
l'énergie, comme dans la vision Lumière. Mais la
plupart du temps l'énergie chimique est utilisé sous la
forme de haute énergie libérée à travers des liaisons.
L'enzyme accélère le clivage des liaisons, dont
l'énergie est ainsi libéré. A cet effet la molécule
d'adénosine triphosphate (ATP) est couramment
utilisée.
Les enzymes ne changent pas l'équilibre de la
réaction. Ils abaissent l'énergie d'activation pour un
aller-retour de réponse ou à conduire la réponse
dans une direction particulière.
La rapidité de l'équilibre dépend du nombre d'
enzymes. Le nombre d'échange est le nombre de
réactions qui sont catalysées par seconde:
• Lysozyme jusquŘà 0,5
• ADN polymérase jusquŘà 15
• L'anhydrase carbonique jusquŘà 600000
• catalase jusquŘà 40 millions.
• Dans les systèmes biologiques, en général, les
produits résultant seront immédiatement utilisés
comme substrats d'autres réactions.

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Les coenzymes
• Les coenzymes: sont de petites molécules
organiques qui sont nécessaires pour le
fonctionnement des enzymes.
• Les cofacteurs: sont un terme général pour
désigner des éléments fonctionnels des
enzymes, ils comprennent des ions métalliques.
Les métaux tels que Fe 3 + ou Zn 2 + sont par
exemple souvent nécessaire pour les réactions
d'oxydo-réduction.
• Les groupes prothétiques: sont des cofacteurs qui
sont astreints à l'enzyme et sont importants pour sa
fonction.
• Cosubstrat: d'autre part il serait approprié si un
coenzyme se lie temporairement à l'enzyme.

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• Lřholoenzyme: cŘest un complexe catalytique
activateur se composant de protéines et de
cofacteur.
Apoenzyme: seule la partie protéine est absente du
cofacteur, et n'est donc pas opérationnel.
Histoire de la recherche sur les enzymes
L'étude scientifique des enzymes commença en
1833, lorsque le chimiste français
Anselme Payen diastase découvrit la première
enzyme. Une autre étape importante basée sur les
recherches de Emil Fischer sur la spécificité de
l'enzyme. Il s'est rendu compte que les enzymes et
leurs substrats avaient le comportement dŘune clé
d'appariement.
En 1897 Eduard Buchner a découvert la base de la
fermentation alcoolique, les enzymes qui peuvent
aussi avoir un effet catalytique en dehors de la
cellule vivante.
Le début du 20e Siècle a été très important dans la
recherche sur les enzymes. Le scientifique le plus
important de cette époque était le chimiste allemand
Otto Röhm. Il a réussit à isoler la première enzyme et
à découvert des méthodes enzymatique pour le
tannage du cuir, le nettoyage des fruits et une
gamme d'applications de diagnostic. Leonor
Michaelis et Maud Menten ont été des pionniers
dans l'étude de la cinétique enzymatique.

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Le diagramme de Lineweaver-Burk
Lorsquřon veut connaître la caractérisation d'une
enzyme : Vmax et Km dans l'hyperbole de la parcelle
de Michaelis-Menten, on peut difficilement lire
exactement Vmax; ainsi, puis Km est également
difficile de distinguer exactement.
Lorsque vous tracez les mêmes données selon
Lineweaver et Burk, on obtient une ligne droite
Lřaxe dřabsisse est dans cette partie -1/Km,
l'ordonnée à l'origine est 1/Vmax et la pente est km /
Vmax.
Inhibition de l'enzyme
Les enzymes peuvent être inhibées par des
inhibiteurs compétitifs. Ils ont une structure similaire
au substrat réel. Le malonate, par exemple, est un
inhibiteur compétitif de la succinate déshydrogénase.
LŘinhibition compétitive peut se faire en ajoutant plus
de substrat.
Inibiteurs non compétitifs : Les inhibiteurs peuvent se
lier à d'autres parties de l'enzyme et ainsi modifier sa
structure et par conséquent aussi la fonction.
Les enzymes allostériques: qui par la liaison aux
inhibiteurs ou aux substrats, changent leur structure.
Elles ne n'est pas soumisent à la cinétique de
Michaelis-Menten, mais à d'autres relations plus
compliquées.
Les enzymes sont la base de la vie, parce que sans
enzymes les réactions biologiques ne peuvent se
produire en raison du manque d'énergie d'activation.
Les enzymes sont donc le début de la vie.
Exemple chymotrypsine
• La chymotrypsine est une protéase. Les protéases
clivent les liaisons peptidiques.
• La chymotrypsine est une enzyme digestive qui est
produite dans le pancréas.
• Elle est dans l'état actif composée de deux chaînes
(structure quadratique).
• Il appartient au grand groupe des sérine-protéases.
• Les sérines protéases portent ce nom en raison de
leur mécanisme de réaction, une sérine protéase
joue un rôle crucial.
L'activation de la chymotrypsine :
• La chymotrypsine est produite par le clivage
enzymatique du chymotrypsinogène, une pro-
enzyme. La synthèse d'une molécule précurseur
inactive protège le pancréas de l'auto-digestion.
• La chymotrypsinogène est clivée par la trypsine,
une autre protéase à sérine.
• Latrypsinogène est clivée par lŘenteropeptidase,
une troisième sérine protéase qui est clivée
spécifiquement et que le trypsinogène est
pratiquement son seul substrat.
Spécificité de substrat :
Les protéases ne clivent pas les liaisons peptidiques.
En sérine protéases, la spécificité est déterminée par
l'acide aminé du substrat qui est la N-terminal du site
de clivage.
Chymotrypsine: aromatique ou grande chaîne
latérale non polaire.
La trypsine: la lysine ou l'arginine.

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Élastase: petit, chaîne latérale non chargée.
Cette sélectivité est définie par une poche dans la
structure de la protéase dans laquelle la chaîne
latérale de l'acide aminé N-terminal est fixé lors de la
coupure. La structure du centre actif est définie par
les substrats qui sont utilisés.
La triade catalytique :
Les trois acides aminés de la triade catalytique sont
situés ensemble dans la structure de la
chymotrypsine, même si elles sont éloignées les
unes des autres dans la séquence.
Il ya seulement quatre mécanismes connus de
protéases:
Sérines protéases (trypsine, chymotrypsine,
élastase, thrombine)
Protéases acides (pepsine, protéase du VIH-1)
Protéases à zinc (carboxypeptidase A et B)
Thiol protéases (papaïne, la cathepsine B)
Mécanisme de sérine-protéases :
Par la liaison hydrogène, qui par le Asp 102 à travers
le His 57 près de Ser 195, le proton du groupe OH
de Ser 195 vers le His 57 est déplacé.
La résultante CH 2 du groupe O peut attaquer le
groupe carbonyle d'une chaîne peptidique
nucléophile. Le résultat est un produit H2N et un
intermédiaire acyl-enzyme.
Par la suite, le groupe carboxyle est transférée à
l'eau comme accepteur.
Ce mécanisme réactionnel se trouve par exemple
dans une forme similaire dans la subtilisine protéase
bactérienne sans rapport, certaines estérases
(acétylcholine estérase) et quelques lipases.