UE 1 – TD 4 - tutoratparis12

Comme convenu, voici ici, un document avec les questions traitées remises dans l’ordre. En
supplément, vous pourrez trouver une fiche récapitulative sur les Acides Aminés.
En vous souhaitant de bonnes révisions et une bonne préparation aux concours de pré-rentrée.
Quentin JANOT
Pré-Rentrée
UE 1 – TD 4
 ANNEXE 
ENZYMOLOGIE
METHODES D’ETUDE DES PROTEINES
24 août – 2 septembre 2016

1- QCM
a. ENZYMOLOGIE.
QCM 1. Indiquer la ou les réponse(s) correcte(s).
A. L’allostérie enzymatique est le plus souvent la conséquence de l’interaction entre différentes
sous-unités d’une protéine multimérique.
B. La courbe Vo=f(S) (vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat d’une enzyme
allostérique) est une droite.
C. Une enzyme allostérique possède le plus souvent un unique site de fixation pour les effecteurs
éventuels.
D. Une enzyme allostérique possède un ou plusieurs sites enzymatiques.
E. L’action d’une enzyme allostérique peut être régulée par le métabolite final d’une cascade
enzymatique où elle intervient.
Enoncé commun aux QCM 2 & 3.
QCM 2. Indiquer la ou les réponse(s) correcte(s).
A. V₀ varie linéairement avec la concentration en substrat jusqu’à une limite maximale : la
concentration saturante en substrat.
B. Cette courbe correspond à la cinétique d’une enzyme allostérique.
C. La vitesse de la réaction est minimale en début de réaction.
D. Il n’y a plus (ou presque) de substrat à transformer durant la phase de plateau.
E. Plus la Km est élevée, plus l’affinité de l’enzyme pour son substrat est élevée.
QCM 3. Indiquer la ou les réponse(s) correcte(s).
A. La flèche Q2 correspond à la Km (= constante de Michaelis)
B. La flèche Q2 correspond à Vmax/2
C. La flèche Q3 correspond à la Km
D. La flèche Q3 correspond à Vmax/2
E. La flèche Q3 correspond la Kcat (= constante catalytique)
Q2
Q3

Enoncé commun aux QCM 4 & 5. Les droites A et B représentent des cinétiques enzymatique (la
vitesse de réaction V est en µmol.min¯¹ ; la concentration en substrat S est en µM). La droite A
représente la cinétique d’une enzyme E en l’absence d’effecteur.
QCM 4. Indiquer la ou les réponse(s) correcte(s).
A. La Km de l’enzyme E est -0.25 µM.
B. La Vmax de l’enzyme E est 0.25 µmol.min¯¹.
C. Le Km de l’enzyme E est 4 µM.
D. La Vmax de l’enzyme E est 4 µmol.min¯¹.
E. L’enzyme E a une cinétique allostérique
QCM 5. La droite B est compatible avec la cinétique d’une enzyme dans une ou plusieurs conditions
suivantes, quelle est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
A. Une enzyme ayant une affinité pour le substrat S supérieure à celle de l’enzyme E.
B. Une enzyme ayant la même affinité pour le substrat S que l’enzyme E.
C. L’enzyme E en présence d’un inhibiteur compétitif.
D. L’enzyme E en présence d’un inhibiteur se fixant sur le même site actif que l’enzyme.
E. L’enzyme E en présence d’un inhibiteur non compétitif.
QCM 6. Parmi les propositions suivantes sur les inhibiteurs des enzymes de type Michaelliens, quelle
est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s).
A. Les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le site régulateur de l’enzyme.
B. Les inhibiteurs compétitifs diminuent la Km de l’enzyme.
C. Les inhibiteurs non compétitifs se fixent sur le site actif de l’enzyme.
D. Les inhibiteurs non compétitifs augmentent la Km de l’enzyme.
E. Aucune des réponses n’est exacte.
QCM 7. Quelle est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant l’allostérie ?
A. La courbe de forme sigmoïde est caractéristique du phénomène de coopérativité.
B. Une enzyme monomérique peut avoir un comportement allostérique.
C. Un activateur déplace la courbe V= f(S) vers la gauche.
D. La forme T possède une plus forte affinité pour le substrat que la forme R.
E. Les inhibiteurs allostériques sont souvent le produit final de la voie métabolique.

QCM 8. Quelle est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les enzymes ?
A. La Km d’une enzyme reflète son affinité pour un substrat donné.
B. La Km et la Vmax sont liés dans l’équation de Michaelis-Menten.
C. La vitesse initiale est la Vmax si la concentration en substrat est saturante.
D. Les enzymes allostériques sont le plus souvent constituées d’une seule chaine protéique.
E. Les inhibiteurs allostériques entre en compétition avec le substrat sur un même site.
QCM 1
ADE
A. VRAI : Une enzyme allostérique est composée de plusieurs sous-unités et il existe un
phénomène de coopérativité entre les différentes sous-unités.
B. Faux : Il s’agit d’une sigmoïde et c’est une hyperbole pour les enzymes
michaeliennes.
C. Faux : Il y a au moins 1 site actifs et plusieurs sites régulateurs.
D. VRAI :
E. VRAI : On parle de rétrocontrôle négatif.
QCM 3
BC
A. Faux et B. VRAI: La courbe est une hyperbole: on est dans le cas d’une enzyme
michaelienne. La flèche Q2 correspond à Vmax/2.
C.VRAI, D.FAUX et E.FAUX. On est dans le cas d’une enzyme Michaelienne, on peut
donc trouve le Km qui est indiqué par la flèche Q3. La Kcat n’est pas calculable
graphiquement.
QCM 4
BC
On regarde les intersections de la droite E avec les axes.
B. VRAI et D. FAUX : 1/Vmax (ordonnée à l’origine)
On a Vmax= 1/4=0,25. Items
A.FAUX et C.VRAI -1/Km : (insertion de la droite avec l’axe des abscisses)
On a Km=-1/-0,25=4. Items
E. FAUX il s’agît de l’équation de Michaellis-Menten en double inverse. Elle ne s’applique
qu’aux enzymes michaeliennes.
QCM 2
D
A. VRAI. Il s’agît d’un item faisant appel à des notions de cours, il n’y a pas trop de
réflexions
B. FAUX. Cette courbe est une hyperbole, il s’agît donc de la cinétique d’une enzyme
michaelienne
C. FAUX. En phase initiale ou stationnaire, la vitesse de réaction est la plus rapide
D. VRAI. Durant la phase de plateau, il n’y a plus de substrat à transformer, la réaction
est quasi terminée
E. FAUX. Plus la Km est élevée, plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est faible

QCM 5
BE
• On peut voir que les courbes se croisent sur l’axe des abscisses. Les deux enzymes
ont donc le même Km et des Vmax différentes.
• C. et D. FAUX ; E. VRAI L’enzyme B est donc un inhibiteur non compétitif. Le substrat
ne se fixe pas sur le site actif mais sur un site régulateur.
• A. FAUX et B. VRAI Les Km étant identiques, les enzymes ont donc la même affinité
pour le substrat.
• Remarque: on peut résoudre ce genre de questions de différentes manières
notamment en calculant les valeurs de Km et Vmax et raisonner ensuite. Faites
comme vous êtes les plus allaise.
QCM 6
E
C’est une question de cours, il faut connaître ce petit tableau bien pratique.
I. COMPETITIF
I. NON
COMPETITIF
Site de fixation
Site actif de l’enzyme
Site régulateur
Distinct du site
actif
Influence sur le Km
Km ↗et affinité ↘
Km =
Influence sur la Vmax
Vmax =
Vmax ↘
Mécanisme de levée
d’inhibition
Par ajout massif de
substrat
QCM 7
ACE
A. VRAI : une courbe sigmoïde est associée à un mécanisme allostérique dont une des
caractéristiques est la coopération des sous-unités.
B. FAUX : ce sont forcément des protéines multimériques qui ont donc une structure
quaternaire.
C. VRAI : la réponse sera plus rapide.
D. FAUX : c’est l’inverse. La forme Tendu a moins la capacité de se lier au substrat.
E. VRAI : on parle de rétrocontrôle négatif. Voir enzyme du métabolisme
QCM 8
ABC
A. VRAI : plus la Km est basse, plus l’affinité est grande et inversement
B. VRAI :
C. VRAI :
D. FAUX. Elles ont une structure quaternaire donc présentent plusieurs chaines protéiques ou
sous-unités
E. FAUX. Elles entrent en compétition sur un site distinct dit régulateur