UE8-JJH-Prions (word)

UE8 – De l'agent infectieux à l'hôte
JJH
Date : 27/04/16
Promo : P2 2015-2016
Ronéistes : SOUPIN-COULIN Quentin
AKBARALY Mourtaza
Horaire : 9h30-10h30
Enseignant : JJH
Prion (PRP)
Un ou de multiples agents infectieux pouvant donner plusieurs
types de maladies ?
Les maladies à prions
I.
1.
2.
3.
4.
Généralités
Les différentes maladies à prions
Caractéristiques clinico-biologiques de ces pathologies
Autres faits historiques
II. La protéine prion : Transformation et Transmission
1.
2.
3.
4.
Neuropathologie
Nature de l'agent infectieux : hypothèse et contre-hypothèse
Deux formes de la protéine
Mutation et polymorphisme
III. Protéine prion normale
1.
2.
3.
Caractéristiques moléculaires
Fonctions physiologiques
Distribution
IV. Protéine Prion résistante
1.
2.
V.
Mécanismes pathologiques
Rôle du système immunitaire
Screening et Diagnostic
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Introduction :
Le prion va faire partie d’une nouvelle classe d’agents infectieux totalement différent de ceux qu’on connaît
déjà de nature bactérienne, virale etc...
C’est le dernier type d’agent infectieux qu’on a découvert et il existe encore des incertitudes.
I.
Les maladies à prion
1.
Généralités
Les maladies à prion correspondent à des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) =
Transmitted spongiform encephalopathy (TSE).
Il s'agit d'affections neurodégénératives du SNC :
- regroupant des maladies humaines (Maladie de Creutzfeldt-Jakob = CJD) et animales (Encéphalopathie
Spongiforme Bovine = ESB = « Vache folle »)
- toutes mortelles, pas de traitement actuellement
- mettant en cause un nouveau groupe d'agents infectieux : les Agents transmissibles non conventionnels
(ATNC), avec la protéine prion : PRPSC ou résistant (va résister à la protéinase K) dérivée de PRPC normale
- avec accumulation de la protéine anormale (avec une configuration anormale) formant des « trous » dans
le cerveau entrainant la mort des neurones (aspect spongieux).
A noter :
PRPC = protéine du prion, forme cellulaire (forme normale ou sensible, produite essentiellement par le
système nerveux central)
PRPSC = protéine du prion, forme « scrapie » ou « résistante » (anormale, pathologique, toxique)
Les prions sont des protéines normalement présentes chez l’homme et pour des raisons encore
indéterminées vont pouvoir adopter une structure différente de la forme normale.
2.
Les différentes maladies à prion
Chez l’homme :
1.
Kuru (première EST décrite, en 1956)
2.
Maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ ou CJD, 1920)
3.
Syndrome Gertsmann-Straüssler-Scheinker (GSS)
4.
Insomnie Familiale Fatale (IFF) composantes génétiques qui, dans certains cas peuvent intervenir
5.
Nouvelle variante de la Maladie de Creutzfeldt-Jakob (nvMCJ, 1996) le cervelet est touché, apparue
secondairement à l’ESB (épidémie en Grande-Bretagne).
Chez l’animal :
1.
Tremblante du mouton et chèvre (ovins, 1732)
2.
Maladie du dépérissement chronique des ruminants sauvages
3.
Encéphalopathie spongiforme féline
4.
Encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, 1986) ou maladie de la vache folle : BSE « mad cow
disease »
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Même si ces maladies sont liées à un même agent infectieux, les zones du SNC affectées ne sont pas
identiques :
Pas de façon de diagnostic
Certain chez l’homme avant le
décès.
Les observations ont montré que ces
différentes pathologies ne
touchaient pas les mêmes régions du
SNC.
Dans la MCJ ça touche le cerveau.
Dans le Kuru ça touche le cervelet.
Passe vite sur la diapo
A. Le KURU
En 1957 : Première description : dans une tribu de Papouasie-Nouvelle-Guinée qui se trouvait affectée
d’une maladie appelée Kuru (le terme, kuru, signifiant « trembler » dans la langue des membres de la
tribu).
Etude épidémiologique et description par le virologiste Carleton Gajdusek qui observe que cette tribu
pratique le cannibalisme (= manger le cerveau des défunts).
Des tissus sont envoyés aux USA et les études neuropathologiques révèlent des atteintes du cerveau avec
une forme spongieuse.
Le fait que la maladie touche plusieurs membres d’une famille, faisait penser à une origine génétique (mais
on s’est rendu compte plus tard que la transmission se faisait par la consommation de cerveau).
B. Le SCRAPIE chez le mouton
Même symptôme retrouvé chez les moutons avec grattage = Scrapie (nom donnée à la PRPsc)
La conclusion a donc été l'existence d'un agent commun entre ces trois pathologies mortelles, l'Agent
Scrapie (Sc), difficile à mettre en évidence
3. Caractéristiques clinico-biologiques de ces pathologies
- Maladie chronique à incubation longue : plusieurs années (3 à 30 ans) sans symptômes.
Mais dès que les premiers symptômes apparaissent l’évolution de la maladie est très rapide et fatale (2 à
5ans après l’apparition des symptômes) => maladie mortelle sans remède.
- Pas de signes inflammatoires / immunitaires dans le cerveau (→ différent d’un virus, d’une bactérie)
- Pas de démyélinisation (donc pas d'infiltration des cellules de la réponse immunitaire, ce n’est pas une
maladie auto-immune qui fait intervenir des auto-anticorps)
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Lors d’infection qui touche le SNC, classiquement on cherche dans le LCR et le sang la trace de bactérie,
virus ou champignon mais dans le cas des EST on ne voit pas ces agents infectieux et il n’y a pas non plus
d’infiltration leucocytaire.
Ici lorsqu’on cherche une réaction inflammatoire, on ne voit pas d’infiltration leucocytaire mais cependant
on n’observe pas une activation de la microglie (macrophage du SNC) ainsi que des cellules astrocytaires
(cellule de soutien du SNC).
 Donc dire qu’il n’y a absolument pas de marqueurs inflammatoires est faux, au niveau microscopique on
l’observe mais on ne voit pas d’infiltration massive leucocytaire classique. A l’oral, il dit que l’on n’a pas
d’activation des microglies cette année.
4. Autres faits historiques
1966 : Démonstration du caractère transmissible du Kuru au chimpanzé.
1967 : Alper et Pattison suggèrent que l'agent infectieux a une taille très petite, inférieure à celle des virus
(hypothèse virale pas totalement abandonnée aujourd’hui)
1967 : Griffith propose l'hypothèse de protéine seule (« protein only ») ayant adopté un repliement anormal.
Mais pas de preuves tangibles...
1982 : Prusiner (LE nom à retenir dans la découverte de la maladie à prion) et ses collègues montrent
que :
- Les traitements physiques et chimiques détruisant les acides nucléiques sont incapables d'inactiver l'agent
infectieux.
- A l'inverse, tous les procédés qui détruisent ou détériorent les protéines entraînent une inactivation
importante de l'agent infectieux. Prusiner propose d'introduire un nouveau terme pour désigner ce nouveau
type d'agent infectieux : Prion.
A l’époque même en 1982, dire qu’une protéine pouvait être un agent infectieux passait assez mal auprès de
la communauté scientifique.
C’est que très récemment à partir des années 2000 qu’on commence à accepter cette possibilité.
II. La protéine prion : Transformation et Transmission
1.
Neuropathologie
Le prion est une protéine normale du SNC mais aussi un agent infectieux.
La forme normale, cellulaire du prion : PRPC peut évoluer vers une forme anormale « scrapie » PRPSc.
Cette forme pathologique PRPSc va constituer des plaques neurotoxiques par accumulation et dépôts
dans le cerveau (car PRPSc insolubles). Au niveau cellulaire ces plaques présentent une activité
cytotoxique entrainant la formation de cavités au sein des neurones qui vont mourir par apoptose.
Dans un même temps, ces PRPSc sont capables d'activer les cellules gliales : elles induisent prolifération et
hypertrophie et on assiste à ce moment-là à une gliose.
Ces maladies à prion sont considérées transmissibles mais non contagieuses.
Transmission pas consommation de broyats de cerveaux ou de viandes animales contagieuses.
(Quelqu’un atteint de « vache folle » ne peut pas vous transmettre la maladie comme ça à moins que vous
lui mangiez la cervelle...)
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Aspect spongiforme :
Grosses vacuoles blanches au sein des neurones qui entrent en apoptose et laissent des espaces vides.
 Formation d’une spongieuse et une activation des astrocytes (marqueur GFAP) avec accumulation
de prions.
Prions que l’on peut détecter dans les tissus en utilisant tout simplement des Ac spécifiques (mais on le
verra plus loin que ces Ac ne différencient pas les PrionsC normaux des PrionsSC pathologiques)
2.
Nature de l'agent infectieux : hypothèse et contre-hypothèse
En 1982, Prusiner a émis l'hypothèse de « la protéine infectieuse seule ».
Mais il restait cependant extrêmement prudent en disant que cet agent était probablement de nature
protéique mais qu’il n’excluait néanmoins pas une possible cause virale.
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Laura Manuelidis encore aujourd’hui s'oppose farouchement à cette hypothèse en observant de petites
particules intracellulaires de l'ordre de 25 nm, qu'elle estime proches des virus. La contre-hypothèse du
virus (et non pas « une protéine infectieuse ») est donc toujours d'actualité.
3.
Deux formes de la protéine
PrP pathologique :
PrPSc
PRPC: normale
(scrapie) = PrPres (résistante à la protéinase K)
Des modifications biochimiques distinguent la forme
normale de la forme scrapie. On observe pour la
forme anormale PRPSc :
- une diminution de la solubilité dans les détergents
- une résistance à la digestion par la Protéinase
K +++
 Diagnostique
- une résistance au clivage par la PI-PLC
(à noter que la protéine prion PRP est fixée à la
membrane cytoplasmique par une ancre GPI clivé par
une phosphatidylinositol spécifique qui va la rendre
soluble). Lorsqu’elle change de conformation, la
protéine PRP ne pourra plus être clivée et va ainsi
s’accumuler
au
niveau
des
membranes
cytoplasmiques mais aussi intra-cellulaires. Dans le
cas de la pathologie, la libération dans le milieu
extérieur, ne se fera que lors de l’apoptose des
neurones.
Prusiner a fait les premières hypothèses sur le mode de passage de la forme cellulaire du prion à la forme
scrapie anormale. Selon son modèle, l'évolution pathologique est causée par un changement de
conformation de la protéine cellulaire normale (PRPC) en une forme pathogène PRPSc.
La PRP normale est indispensable au bon fonctionnement du SNC, donc pour que la maladie se développe il
faut qu’il y ait chez le sujet des PRPC qui vont ensuite subir une conversion pour devenir pathologique.
L'expression du gène prp est indispensable à la propagation et à la réplication de l'agent infectieux.
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Qu’est ce qui permet ce changement conformationel ?
On remarque qu’il existe une barrière énergétique qui empêche une PRPC qui a adopté une conformation
normale de passer sous la forme anormale spontanément ou naturellement.
Donc une PRPC toute seule n’a pas la capacité de passer en PRPSC résistante et pathologique.
Par contre l’association d’une PRPC normale avec une PRPSC anormale suffit à convertir une PRPC normale
en PRPSC anormale  CONTACT. Forme PRPsc est plus stable que PRPc.
Il y a donc nécessité d'un contact (= apport d’énergie) entre la forme normale et la forme pathologique
constituant un hétérodimère et permettant (par ce contact) le changement de conformation sous forme d'un
homodimère de scrapie. Cette consommation des formes normales, transformées en formes pathologiques,
permettrait alors l'accumulation de PRPSc et la formation de plaques amyloïdes toxiques (comme on peut le
voir dans la maladie d’Alzheimer).
Mais la question de l'origine de la première forme scrapie (qui initie le changement conformationnel des
autres formes normales) se pose toujours...
Il y aurait des hypothèses de premières mutations de PRP mais on n’a aucune preuve...
On remarque, que PRPSC et PRPC ont :
- Même composition biochimique
- Structures 2aire et 3aire différentes
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- Nombre hélices alpha et feuillets béta diffèrent
 Expliquant la résistance à digestion par PK et PI-PLC pour la protéine anormale.
On ne sait pas aujourd’hui, comment cette première conversion se fait mais on connaît les conséquences.
Conséquences de cette modification de la forme normale en forme pathologique ou résistante :
L’accumulation de PRPsc (avec des dépôts comme dans la maladie d’ALZHEIMER) va diminuer la
biosynthèse de la forme classique de la PRPc (qui possède son ancre GPI dans la chaine) et du fait de ce
changement de conformation on peut voir apparaître des PRP qui sont capables de s'ancrer dans la
membrane avec un domaine transmembranaire soit au niveau C-Terminale ou soit N-Terminale provoquant
ainsi une accumulation de prions cytoplasmiques et de dépôts de prions extracellulaires :
- Prions cytoplasmiques : toxique pour les neurones
- Prions extracellulaires : activation de la microglie
Il semble donc aujourd'hui qu'il existe plusieurs formes anormales du prion.
Le passage de la forme normale à pathologique se fait soit par l’introduction d’une protéine anormale, soit
par des mutations.
3 formes de PRP :
GPI = forme normale
Ctm = C-terminal transmembranaire
Ntm = N-terminal transmembranaire
Détection de PRPres :
- Pas d’Anticorps spécifiques de l’une ou l’autre des formes
- Mais PrPres se distingue de PrPsen par résistance à la protéolyse totale par la protéinase K
Méthode de détection :
- Digestion de PrPsen
- Puis détection de Prpres par AC
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Destruction totale :
- Solides (tissus, matériel chirurgical) : autoclave 135°C 4,5 heures on a donc été contraint de changer nos
méthodes de stérilisation (avant 120 degrés pendant 1h30).
- Liquides : idem ou traitement par NaOH 1N
Le diagnostic de la maladie à prion est confirmé qu’en post-mortem.
Cependant on peut détecter les prions grâce à des Ac mais qui ne sont pas spécifiques de la forme
pathologique PRPSC.
On a donc des Ac qui ne différencient pas des prions normaux de prions anormaux.
Pour isoler les prions anormaux on va donc exploiter la capacité de la protéine prion normale (ou
sensible) à être hydrolysée par la protéinase K (PK) = digestion
On va détecter un certain nombre de prions, on traite à la PK, les PrionsC sensibles seront donc digérés et il
nous restera plus que les PRPSC
On peut aussi aujourd’hui décontaminer dans les milieux de soins
- Matériel solide, de chirurgie : Autoclavage = chauffage à 135°C pendant 4-5h
- Liquide : Autoclavage ou traitement à la soude NaOH 1N
Question/Réponse : La PRPSen c’est la même chose que la PRPc
4.
Mutation et polymorphisme
Des études ont montré l'existence de formes héréditaires facilitant le passage de la forme normale du prion à
la forme anormale.
Il existe des mutations particulières qui sont plus fréquentes chez les sujets à EST que chez les sujets sains :
Si on regarde dans le gène du prions, il y a un certains nombres de mutations mais une en particulier à attirer
l’attention c’est la transformation dans le codon 129 d’une méthionine en valine qui est plus fréquemment
rencontré chez les sujets malades
Mais ce phénomène de transformation est resté sans preuves
Si l'on considère par exemple la Maladie de Creutzfeldt Jacob (CJD) :
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- 80% des cas sont d'origine sporadique (aucun lien familial) de survenue spontanée et aléatoire.
Incidence de 1 à 2 cas / millions d'habitants / an. → aucune mutation génétique associée  Maladie dans la
majeure partie des cas sans cause apparente
- 10% des cas sont d'origine iatrogène (liés à des actes médicaux).
Avant 1987, traitement par hormones de croissance issues de l'hypophyse de sujets consentants (parfois
porteurs de la forme pathologique...) et réinjectées à des patients + utilisation d'instruments chirurgicaux
contaminés.
Mais on a vu que les formes génétiques de maladies à prion existent :
- Formes génétiques (10%) : CJD familiale, syndrome de GSS, Forme d’Insomnie Familiale
Progression de la nv-CJD :
- le nombre de cas sporadiques de CJD à tendance
à diminuer depuis la fin des années 90
- la nv-CJD, apparue peu avant 1995, était celle
qui prenait le plus d'ampleur, mais a commencé à
régresser à partir des années 2000.
En 1998 : 27 cas en Grande Bretagne (1 en France) et 280 000 carcasses de bovins affectés
d’encéphalopathies spongiformes bovines (ESB)
Hypothèse : contamination alimentaire par l’agent de l’ESB
Très probable mais difficile à démontrer
Preuve indirecte : les 2 agents (nouvelle CJD et ESB) provoquent même maladie et mêmes lésions dans le
cerveau de rongeurs
De plus on a l’exemple du kuru d’origine alimentaire
Point obscurs :
Mécanisme de résistance à la digestion
Passage de la barrière intestinale ??
De plus on a l’exemple du Kuru d’origine alimentaire (transmissible à l'animal)
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III. La protéine Prion normale
1.
Caractéristiques moléculaires
Le Prion adopte cette structure lorsqu’il est ancré
dans la membrane grâce à son ancre GPI.
Dans la forme pathologique, son ancrage est
totalement modifié, ce qui est à l’origine de son
accumulation au niveau des neurones.
Mais hormis quelques mutations, il n’y a pas de
différence majeure dans la séquence protéique
entre PRPc et PRPsc
2.
Fonctions physiologiques
En réalité, on ne sait pas trop à quoi sert la protéine prion. Plusieurs hypothèses quant à leur implication
dans :
- La fonction post-synaptique ?
- Le transport du cuivre ?
- Défense contre le stress oxydant
- Capable de réaliser des cycles d’endocytose-exocytose
La seule chose dont on est (à peu près) sûr est que la PRP est capable de réaliser des cycles d'endocytoseexocytose (membrane cytoplasmique – membranes intracellulaires)
3. Distribution
La PRPC est ubiquitaire
On la retrouve dans :
- Système Nerveux Central : cortex cérébral et cérébelleux, hippocampe, tronc cérébral... (exprimée par
neurones et glie : astrocytes, microglie) aussi bien chez l'embryon que chez l'adulte.
- Système Nerveux Périphérique : neurones des plexus du tube digestif
- Muscle squelettique (jonction neuromusculaire)
- Organes lymphoïdes (rate, ganglion, amygdales, thymus → prélèvement des amygdales au lieu d'une
ponction dans le système nerveux) : lymphocytes, monocytes, cellules réticulaires dendritiques
(présentatrices d'antigènes)
- Sang circulant :
→ plaquettes (expriment la moitié de la quantité totale des protéines du prion),
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→ sérum (exprime l'autre moitié) : lymphocytes et monocytes circulant  intérêt de la leucodéplétion avant
transfusion
- Testicule, ovaire, intestin, poumon, pancréas (ilots endocrines), glandes salivaires (à sécrétion muqueuse),
foie, estomac, rein (certaines portions tubulaires du néphron)...
- Placenta +++ (transmission fœto-maternelle ?)
IV. Protéine prion anormale
1.
Mécanismes pathologiques
Comment un prion qui entre par voie digestive fait
pour arriver au SNC pour induire la mort des
neurones :
Contamination la plus classique est par voie orale
 Puis ces prions anormaux résistent à la
digestion et passe la barrière digestive
 Pour ensuite contaminer les cellules du
système immunitaire et à ce niveau-là le prion
commencerait sa réplication et donc la
conversion de PRPsensible en PRPrésistante
Toxicité : accumulation de la forme anormale dans les lysosomes
- altération lysosomes
- apoptose neuronale
 Et ils gagneraient enfin le SNC via le SNP, c’est là que commence la toxicité du prion sous forme de plaque.
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Schématisation du circuit de la protéine prion jusqu'au SNC
Comment agit alors la forme scrapie du prion PRPSc au sein du SNC ?
Coupe histologique de la substance grise d'un cerveau de mouton atteint de tremblante
Photo de droite : dans les neurones, il y a accumulation de la forme anormale du prion entrainant la
formation de grosses vacuoles qui occupent la majeure partie de la cellule. Les organites et le noyau sont
repoussés en périphérie jusqu'à destruction du neurone par apoptose.
→ Donc la PrPSc induit l'apoptose des neurones conduisant à un phénomène de neurodégénérescence.
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Mécanisme au niveau cellulaire :
La forme scrapie du prion agit sur la mitochondrie au sein du neurone et entraîne l'activation de procaspase et la libération de Ca2+ mitochondriale qui vont activer l’apoptose ainsi que des hydrolases
(destruction de la cellule par fragmentation).
Donc on a non seulement une mort de la cellule mais en plus les protéines de prions qui vont s’accumuler
dans le milieu extracellulaire vont activer les cellules de la microglie phagocytaire qui seront recrutées au
niveau de ces plaques de prions et mettant en jeu leur activité cytotoxique pour entrainer des dommages
collatéraux et accélérer la mort des neurones, même ceux qui ne sont pas « malade ».
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Voilà chronologiquement ce qui se passe lorsqu’on injecte du PRPsc :
Pathologie expérimentale
Lorsque l'on fait l'injection au niveau du SNC de protéines prion résistantes, on observe l'apparition de
dépôts intracellulaires de ces formes anormales qui sont dans un premier temps non fibrillaires mais que 60
jours après !! Ce qui veut dire qu’avant on n’a aucun symptôme.
La cytotoxicité commence par une perte des synapses et une atrophie des dendrites à partir du 3ème mois.
Il faudra attendre quasiment 150 jours pour voir apparaître l’activation des cellules astrocytaires et micro
gliales.
La mort neuronale intervient à partir du 165ème jour bien avant que les premiers signes cliniques de
tremblements apparaissent qui eux apparaissent au bout de 180 jours.
Même expérimentalement, c’est un mécanisme qui prend énormément de temps à se développer.
2.
Rôle du système immunitaire : le complément
C’est le système immunitaire inné qui intervient dans les maladies à prion, le SI adaptatif n’existe pas dans
le SNC.
Les microglies (SI inné) ont la capacité de reconnaître les particules du prion sous formes anormales et on
observe alors des mécanismes d’attaque par le complément notamment.
On observe une co-localisation entre les plaques à prions et les facteurs de complément C1q et C3.
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Question ronéo de l’année 2013 :
Question : Pourquoi dit-on que les maladies à prion ne font pas intervenir de processus inflammatoire alors
qu'il y a bien intervention de l'immunité, du complément, de microglies... ?
Réponse : Dans une maladie à prion, en périphérie, il n'y a aucun signe de la production de cytokines
inflammatoires, etc. Dans le cerveau, lorsqu'il y a une phase active de destruction, on aura production de
certaines cytokines mais on n'observera pas de mécanisme classique d'infiltration par des cellules du
système immunitaire. La seule réaction est celle des microglies. Alors que dans d'autres pathologies, on va
avoir infiltration de lymphocytes T et B dans le SNC. L'intervention du complément dans les maladies à
prion va permettre d'activer les récepteurs au C1q, au C3, contribuant à l'attaque des cellules. Mais il n'y a
pas de schéma classique d'inflammation (pas de signes caractéristiques de l'inflammation).
Lorsque les neurones vont mourir, ils vont stimuler d'autres cellules gliales qui sécrèteront alors des facteurs
pro-inflammatoires permettant recrutement et activation (des microglies, des mastocytes) : une réaction
inflammatoire se met en place mais elle n'est pas classique (comme on peut le voir en périphérie dans
d'autres pathologies). Dans les maladies à prions il n'y aura par exemple pas de phénomène de
vasodilatation, ni d'augmentation de la perméabilité vasculaire...
V.
Screening et diagnostic
Que peut-on faire aujourd'hui contre les maladies à prion ?
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Concrètement, pas grand-chose...
Aujourd’hui il n’existe pas de traitement contre les EST
Mais la problématique est essentiellement une problématique de diagnostic :
On essaye d’identifier les sources de contamination et tester alors l’innocuité de viandes animales, de tissus
lors des greffes, des dons de sang etc...
On est donc encore à l’étape initiale d’essayer de développer des méthodes diagnostiques et d’essayer de
suivre l’évolution des cas d’EST dans la population.
Pour confirmer un cas d’EST aujourd’hui on ne dispose que des méthodes d’Ac et digestion à la PK
Et malheureusement souvent la confirmation se fait post-mortem.
Mais sinon tant que la personne est vivante, le diagnostic est essentiellement basé sur des signes cliniques
du patient et des analyses biochimiques et électrophysiologiques mais qui n’ont qu’un rôle d’orientation et
ne permettent en aucun cas de confirmer un cas d’EST.
Cependant le diagnostic du variant de la maladie de CJ (nouvelle CJ) pendant la phase symptomatique est
plus rationnel puisque la détection de la PrPSc dans des biopsies d'appendice et d'amygdale est un test fiable
Donc, globalement, tant que les symptômes ne sont pas apparus, on ne peut poser le diagnostic. Une fois les
symptômes apparus, le diagnostic est clinique et on confirme la présence de la forme anormale du prion par
des prélèvements et analyses, notamment la détection via la méthode de digestion/Anticorps. Mais il
n'existe pas de traitement pour les maladies à prion.
CONCLUSION :
Le prion fait partie de ces nouvelles pathologies contre lesquels on a très peu de moyens.
On agit surtout par de la prévention et le seul moyen qu’on ait trouvé est de décontaminer tout matériel
suspect pour éliminer les PRPsc.
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