B- Le lysosome
Ce sont des organites issus de l’appareil de Golgi qui présentent un pH acide et de nombreuses enzymes de
dégradations (lipases, glycosides hydrolases, protéases et nucléases).
3- Induction, répression : méthodes de mesure de ks et kd
On va mesurer des activités enzymatiques pour déterminer [E]t.
On utiliser des marqueurs radioactives.
En utilisant des inhibiteurs de synthèse protéiques on détermine la demi-vie des enzymes.
4- Régulation par interactions non-covalentes : régulations allostériques
Forme relâchée (active) et forme tendue (inactive). Le passage de l’une à l’autre dépend du changement de
conformation due à des régulateurs allostériques.
5- Régulation par interactions non-covalentes : interactions protéines-protéines
La trypsine est une protéase pancréatique qui est présente dans le duodénum. Il existe une petite protéine qui
possède une grande affinité pour la trypsine et qui inhibe son activité (kd = 10-13 M très affine). Pour décrocher on
utilise l’urée.
Une autre protéase, l’élastase (produite par les granulocytes) va être inhibée par l’α-1-antitrypsine.
La PKA a pour seul modulateur l’AMPc : en absence d’AMPc c’est un tétramère, en présence les deux S.U. régulatrices
sont dissociées des deux S.U. catalytiques qui deviennent actives. Les kinases sont soit des tyrosines kinases (cibles
pour soigner certaines maladies) soit des sérines-tyrosines kinases (dont PKA).
6- Activation par protéolyse
Les précurseurs des enzymes (Zymogène ou proenzymes) vont être clivés pour donner des enzymes fonctionnelles.
7- Activations par modifications covalentes
Le plus grand nombre de modifications est dû à des phosphorylations.
8- Exemple de régulations enzymatiques « intégrées » : le métabolisme du glycogène
Le glycogène est la molécule de réserve des cellules animales, elle est présente
en grande quantité dans les muscles. Les acides gras sont plus riches en énergie
que les sucres mais le cerveau ne peut pas tirer de l’énergie de ces composés.
Les liaisons entre les glucoses sont des liaisons α 1-4. On utilise différentes
enzymes pour produire des glucoses 6-P à partir du glycogène. La phosphorylase
est régulée par des effecteurs allostériques et par l’adrénaline qui possède un
récepteur couplé à une protéine GA qui active l’AMPc synthase et par une
chaine de réaction de phosphorylation va activer l’enzyme.
La glycogène synthase transfert des UDP-glucose pour former les chaines qui compose le glycogène. Sa régulation se
fait par phosphorylation après cascades d’activations d’enzymes.