Thème 1 : Communication nerveuse

Thème 1 : Du génotype au phénotype
Chapitre 1 : Le Phénotype dépend des protéines
Acquis :
Fonctionnement de l’organisme
Au cours de la digestion, le molécules de grosse taille et de nature variée contenues dans les
aliments sont fragmentées en un nombre réduit de petites molécules : les nutriments. Cette
simplification moléculaire s’effectue sous l’action d’enzymes
Selon leur information génétique les cellules produisent à partir des nutriments de nouvelles
molécules nécessaires à leur renouvellement : c’est l’assimilation.
Unité et diversité des êtres vivants
Chaque individu présente les caractères de l’espèce à laquelle il appartient avec des variations
qui lui sont propres. C’est le résultat de l’expression de son programme génétique et de
l’influence de l’environnement.
Les chromosomes portent les gènes, unités d’information génétique qui déterminent les
caractères héréditaires.
Quelles relations peut-on établir entre les caractères héréditaires et les protéines dans la
mesure où ils dépendent tous les deux directement des gènes ?
Comment les enzymes contribuent elles à la diversité des phénotypes ? La catalyse
enzymatique est elle un phénomène commun à tous les processus biologiques ?
Pourquoi dit-on que les enzymes ont une double spécificité ?
I. Le phénotype à l’échelle de l’organisme
Comment s’exprime le phénotype à l’échelle de l’organisme ?
Observations : photo 124
Doc 1 p126
Doc 1 p 128
Doc 1 p 130
L’ensemble des caractères observables d’un individu constitue le phénotype. Ces caractères
sont morphologiques, physiologiques ou biochimiques.
Pour la mucoviscidose : cara
Pour l’albinisme : cara
Pour la drépanocytose : cara
Pour chaque caractère, il existe des phénotypes variés :
1
- La peau est plus ou moins pigmentée selon les individus et ne l’est pas du tout chez les
albinos
- Un individu peut être en bonne santé ou bien malade.
II. Le phénotype à l’échelle de la cellule
Comment s’exprime le phénotype à l’échelle de la cellulee ?
Observations : Doc 2 p126
Doc 2 p 128
Doc 2 p 130
Des caractères propres et observables au niveau des cellules.
Ces caractères concernent l’aspect, la forme, la taille, la couleur…
-
Hématies déformées : cellules drépanocytaires, en forme de disque biconcave chez
sujet sain.
Les mélanocytes sont colorés chez sujet sain et pas chez sujet albinos.
Les cellules épithéliales fabriquent un mucus fluide chez sujet sain, alors qu’il est
visqueux chez sujet atteint de mucoviscidose.
III. Le phénotype à l’échelle des molécules
Comment s’exprime le phénotype à l’échelle de la molécule ?
Observations : Doc 3 p126
Doc 3 p 128
Doc 3 p 130
-
-
-
Pour la drépanocytose : L’implication des protéines dans la réalisation du phénotype
moléculaire est directe : en effet les phénotypes différents concernent la protéine : il y a
2 sortes d’hémoglobines : HbA et HbS
Pour la mucoviscidose l’implication des protéines dans la réalisation du phénotypes
moléculaires est indirecte : en effet les différences de structure des protéines entrainent
des phénotypes moléculaires variés qui concernent d’autres molécules que les
protéines : la protéine CFTR permet le flux d’ions Cl- ans les cellules épithéliales si elle
n’est pas exprimée le flux de Cl- ne se fait pas, ce qui entrainera un épaississement du
mucus.
Pour l’albumine : l’implication est aussi indirecte : en effet si toutes les protéines sont
exprimées, la mélanine est synthétisée à partir de la Tyrosine, si une ou plusieurs
protéines ne sont pas exprimées, la mélanine n’est pas synthétisée.
Donc les phénotypes variés à l’échelle moléculaire sont responsables des phénotypes à
l’échelle des cellules.
L’HbA est soluble dans les hématies qui ont leur forme en disque biconcave, l’HbS est peu
soluble, il s’agglutine et crée des structures fibreuses qui déforment les hématies.
La mélanine est ou n’est pas exprimée donc les mélanocytes sont ou ne sont pas pigmentés.
Le flux de Cl- dans les cellules épithéliales rend le mucus fluide, si ce flux est absent, le
mucus est épais et visqueux.
2
Les protéines sont responsables des différents caractères exprimés à l’échelle moléculaire.
Elles sont à l’origine des différents niveaux d’expression du phénotype.
Quelle est la structure d’une protéine ?
IV. Structure d’une protéine
Observation doc 1 et 2 p132 133
Une protéine est une molécule réalisant une fonction biologique précise : L’Hb transporte
le dioxygène
La myosine intervient dans la contraction musculaire
La lactase est une enzyme permettant la digestion du sucre contenu dans le lait….
Une protéine est toujours constituée d’un enchaînement d’aa. Leur nombre varie d’une
protéine à l’autre. Il existe 20 aa différents => grande diversité de protéines dans le monde
vivant, car l’enchaînement de 100 aa offre en théorie 20 100 possibilités pour l’ordre dans
lequel se succèdent ces aa.
Selon la nature et la séquence des aa, la molécule protéique se replie en structures
particulières : hélice alpha, feuillets bêta, boucles.
Ce sont les liaisons énergétiques établies entre les aa qui donnent à la protéine sa structure
spatiale.
Une protéine peut être formée de plusieurs chaînes d’aa ou chaînes polypeptidiques.
De la structure spatiale d’une protéine dépend la fonction de cette protéine.
L’enchaînement des aa constitutifs d’une protéine est réalisé grâce à des liaisons
peptidiques qui unissent les aa entre eux. C’est la structure primaire de la protéine. C’est
cette structure qui conditionne la forme spatiale de la protéine par la constitution d’autres
liaisons chimiques entre aa voisins. Ces liaisons covalentes (l hydrogène), liaisons ioniques
(entre aa chargée) amènent la cohésion de la molécule.
Qu’est ce qui modifier la structure d’une protéine ?
Doc 3p133 et obs faites sur les trois cas moléculaires étudiés.
L’anticorps est une protéine qui a pour fonction l’élimination d’un antigène donné. Pour
cela la forme de l’AC et celle de lAG sont complémentaires.
Toute modification de la séquence des aa de certaines zones de l’anticorps modifie sa
capacité à se lier à l’antigène et doonc à l’éliminer.
Exercices sommatif : en classe n°5 p137
Evaluation 3 p37 Bordas
3
Chapitre 2 : Des protéines indispensables à la réalisation d’un
phénotype : les enzymes
Les protéines assurent des fonctions variées (P de structure cellulaire, P enzymatique, P
hormonales) et sont donc responsables de la variabilité des phénotypes.
Les enz sont des protéines qui interviennent dans de très nombreuses réactions et sur
beaucoup de molécules. Elles sont fabriquées par des êtres vivants, elles sont spécifiques dans
leur fonction : on dit que ce sont des biocatalyseurs.
Pb : Qu’est ce qu’un catalyseur ?
Quelles sont les propriétés des biocatalyseurs ?
Comment explique leur activité spécifique ?
Quelles relations existe-t-il entre enz et phénotype ?
I. Les enzymes, des biocatalyseurs
Observation : TP1 hydrolyse de l’amidon par l’amylase
1) Observation « in vivo » : mastiquer longuement un morceau de pain : gout sucré dans la
bouche
Transformation de l’amidon par hydrolyse en une plus petite molécule glucidique : le
maltose.
La salive est le suc digestif qui permet cette transformation.
Etude du tableau doc 1 p 140
La comparaison de la composition chimique des salives de 2 groupes d’individus différents
montre que dans un groupe, la salive ne contient pas d’amylase.
2) Observation in vitro de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Hydrolyse : l’amidon est une macromolécule, formée de n glucoses. L’amylase est l’enzyme
qui va la couper en glucose.
Cf poly de résultats TP1
Protocole expérimental :
t0 => tube 1 : empois d’amidon
=> tube 2 : empois d’amidon les deux tubes placés au bain marie
Test à la liqueur de Fehling => résultats
t2 =>T2 + 1 ml amylase
Test à l’eau iodée immédiat
Puis toutes les trois minutes =>virée de couleur dans T2
4
t20 => faire un test à la liqueur de fehling
3) Observation in vitro de l’hydrolyse de l’amidon par HCl
Protocole expé : empois d’amidon + HCl => 2h
Prélever toutes les dix minutes et traité à l’eau iodée et à la liqueur de Fehling
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques : elles interviennent dans les réactions
chimiques du vivant en augmentant la vitesse de réaction tout en se trouvant intacts à la fin de
celle-ci.
Les propriétés de toutes les enzymes sont :
- elles accélèrent les réactions qui se font, en général beaucoup plus lentement
- elles agissent à faible concentration
- on les retrouve intactes après la réaction.
Ce sont donc des catalyseurs des réactions de catalyse. Vu qu’elles interviennent dans de
nombreuses réactions cellulaires et extra cellulaires, ce sont des biocatalyseurs.
Faire TP 1 et 2 notés
II. La double spécificité des enzymes
Observation : doc 1 p142
Test quantité de glucose
Quand le test baisse => la catalyse se fait
Quand on remplace le glucose par galactose ou saccharose : quantité de O2 ne baisse pas =>
pas de catalyse, la gucose oxydase ne permet pas la réaction.
La glucose oxydase n’agit pas que sur le glucose
Quelle action spécifique est ainsi mise en évidence ?
1) Spécificité du substrat
On appelle substrat, la molécule dont l’enzyme catalyse la transformation. Une enzyme
donnée ne peut agir que sur un seul substrat.
5
Le nom de l’enz indique la nature du substrat sur lequel elle agit : la maltase catalyse
l’hydrolyse du maltose, l’amylase celle de l’amidon etc……
Par rapport à l’exemple étudié : la glucose oxydase ne peut catalyser que l’oxydation du
glucose ; en présence de saccharose ou de galactose, l’enz n’agit pas.
Quelle autre spécificité est aussi mise en évidence ?
2) Spécificité d’action
Observation doc 2 p143
Doc montrant un mécanisme celluliare . Le fructose va avoir deux facons de se dégrader :
glycolyse et glycogénèse. L’enz est une prot.
Le substrat des deux enz est le même mais l’action est différente et le produit est différent.
Isomérase va transfére le groupement phosphate =>Glycogène
Hydrolase : va supprimer le groupement phosphate => Glucose
Bilan
Pour un substrat donné, une enz ne peut catalyser qu’un seul type de réaction chimique. Elle
pourra ainsi oxyder, hydrolyser, decarboxyler….
L’amylase salivaire catalyse l’hydrolyse de l’amidon en un sucre réducteur : le maltose.
Elle possède une double spécificité :
-
spécificité d’action : elle ne catalyse qu’une réaction d’hydrolyse
spécificité du substrat : elle n’agit que sur l’amidon
Cette double spécificité est une caractéristique de toutes les enz. Chaque enz n’exerce son
action que sur un type de molécule que l’on nomme substrat, et sur tout substrat, chaque enz
ne catalyse qu’un seul type de réaction chimique.
6
Enz
substrat
réaction chimique
Glucose oxydase
Amidon synthétase
Glycogène synthétase
Maltase
Amylase salivaire
Pepsine
Trypsine
glucose
glucose
glucose
maltose
amidon
protéines
protéines
oxydation
synthèse
synthèse
hydrolyse
hydrolyse
hydrolyse
hydrolyse
Sous l’action d’enz différentes une même substance comme le glucose peut servir à des
réactions chimiques différentes et conduire à l’obtention de produits différents.
III.
La catalyse enzymatique et les facteurs du milieu
Observation : TP3 influence de la température sur la catalyse
0°C : tjrs + = tjrs amidon => catalyse n’a pas eu lieu
20°C : au bout de 20min : réaction - => plus d’amidon => catalyse a eu lieu
37°C : au bout de 9 min : réaction - => plus d’amidon => catalyse a eu lieu plus tot
95°C : jamais de réaction : résultat toujours + => toujours amidon => catalyse n’a pas eu lieu
Obs action de l’amylase avec amidon pour aboutir à un sucre réducteur : le maltose
Test utilisé : eau iodée bleu encre si amidon, rouge brique si absent
Si on remet le tube de 95°C à 37°C : catalyse n’a toujours pas lieu : la chaleur détruit l’enz.
Idem……………..20°C à 37°C : réagit plus rapidement =>réaction – eau iodée
Idem………………0°C à 37°C : au bout de 20min réaction - => plus d’amidon
Le froid inactive l’enz, cette activitée est retrouvée à la chaleur
Comment la température agit elle sur la catalyse ?
1) Influence de la température
A température ambiante de 10 à 10000 molécules de substrat sont transformées par molécule
d’enzyme et par seconde.
L’élévation de la température augmente l’agitation moléculaire, donc la vitesse de réaction
enzymatique augmente. Elle augmente la probabilité de rencontre entre les molécules d’enz et
les molécules de substrat.
Si la température baisse fortement, elle ralentit de façon importante la probabilité de
rencontre entre enzyme et son substrat.
Si la température augmente de façon très importante, elle provoque un changement
irréversible de conformation spatiale de la molécule d’enzyme qui ne peut plus fixer les
molécules de substrat : l’enzyme est dénaturée.
7
Pour un grand nombre d’enzyme, la température optimal de la réaction se situe à une valeur
d’environ 40°C.
Pour d’autres la T°C peut être baisse (0°C) = enz des bactéries psychrophiles, à très haute
température (100°C) = enz des bactéries hyper thermophiles.
Comment le ph influence t il l’activité enzymatique ?
2) Influence du pH
Observation doc 2 p144
Substrat : ovalbumine
Enz : trypsine
Certaines enz vont agir dans des milieux acides différents
pH acide : pepsine gastrique
pH neutre : amylase salivaire
pH basique : trypsine
Bilan
Chaque enz présente un pH optimal pour lequel sa vitesse de catalyse est élevée. Le pH a une
influence sur la structure de l’enz en modifiant les charges portées par les aa constituant la
molécule, ce qui entraine une modification de sa configuration spatiale d’où perte de la
spécificité
Observation doc 3 p 145
Comment agissent les températures et les pH sur les enz ?
Si la structure de l’enzyme est modifiée ( influence T° ou pH) la molécule devient inefficace
=> modèle d’action de l’enz sur le substrat
Le catalyseur agit sur le substrat grâce à la formation d’un complexe appelé complexe
enzyme substrat. La liaison entre les molécules se fait au niveau d’une zone de l’enz appelé
site actif. Ce site présente un complémentarité de forme avec le substrat.
IV.
Catalyse enzymatique et complexe enzyme substrat
Observation doc 1-2-3 p 146 et 147
Comment la formation du complexe Enz-Substrat permet elle la catalyse enzymatique ?
Enz +Substrat =>[ES] =>E + P
L’action enzymatique se déroule en deux étapes :
1) Formation d’un complexe stéréospécifique (stéréo = dans l’espace) entre l’E et son S
appelé complexe enz-substrat [ES]
E + S <=> [ES]
8
2) Activation catalytique de la réaction, au sein du complexe, conduit à la transformation
du substrat en produit P
[ES] => E + P
Le complexe est transitoire : l’enz se retrouve à la fin de la réaction et peut interagir avec une
autre molécule de substrat. Les liaisons Enz substrat sont faibles : liaisons covalentes.
L’enz a une structure tridimensionnelle qui dépend de l’enchainement des aa. Une mutation
qui entraine le remplacement d’un aa par un autre dans cette chaine peut modifier la
complémentarité ES et l’action de l’enz, voir bloquer cette action.
Le site actif de l’enz est composé :
- d’un site de reconnaissance, impliquant quelques aa et intervenant dans la première
étape de l’action de l’enz (complémentarité de forme)
- d’un site catalytique, impliquant deux ou trois aa, site lié à la réactivité de ces aa avec
des atomes du substrat (permettant la transformation de S en P)
Le site actif détermine à l’échelle moléculaire, la double spécificité des enz. Il est situé au
fond d’une logette de la structure tridimensionnelle de l’enz ou à sa surface.
Pour une concentration en enz donnée, si la [S] est augmentée on obtient vite un Vmaximale
de réaction. Le nombre de molécules d’en est donc un facteur limitant de la réaction
chimique. La vitesse maximale est atteinte quand tous les site actifs des ez sont occupés par
des molécules de S. On dit que les enz sont saturées.
Faire graphique V en fonction nombre substrat : arrive à un plateau, puis en fonction nombre
enz droite croissante
V. Enzyme et phénotype
Observation doc 1-2-3 p 148 et 149
Comment l’activité enzymatique contribue t elle à la réalisation d’un phénotype ?
Les Enz permettent la réalisation de phénotypes. Elles sont sensibles aux facteurs externes,
ceux du milieu. Ces facteurs peuvent aussi modifier l’activité des enz.et provoquer une
modification du phénotype.
Les enz étant le résultat de l’expression du programme génétique, chaque espèce possède un
équipement enzymatique qui lui est spécifique. Lorsqu ‘à la suite de mutations, ce programme
se retrouve modifié, il en résulte la synthèse d’enz non fonctionnelles, à l’origine de
phénotypes pathologiques.
Exercices sommative ex n°6 p155 et n°4 p154 et 6p45+10p46 Nthan
Evalution sommative exo 5p44
9
Chapitre 3 : La biosynthèse des protéines
Intro : doc poly p40 et 41 Bordas
Pb : Comment l’information codée par la séquence des nucléotides d’un gène détermine la
séquence des aa d’un polypeptide ?
I.
Relation ADN Protéine
1) Qu’est ce que l’ADN ?
Observation doc 162 p158 et 159
Comment la séquence d’aa d’une protéine est elle déterminée génétiquement ?
Structure de l’ADN : l’ADN est un assemblage de nucléotides en deux bras enroulés en
double hélice. Mise à plat cette double hélice ressemble à une échelle dont les montants ou
brins sont formés par l’association d’un sucre, le désoxyribose et d’acide phosphorique, les
barreaux de cette échelle sont constitués par l’association de deux bases azotées
complémentaires : A-T G-C.
L’enchainement dans un ordre précis de ces quatre sortes de nucléotides constitue
l’information génétique.
L’ADN s’exprime donc en langage nucléotidique nécessitant pour un individu, plusieurs
millions de nucléotides.
Faire schéma=> cf poly intro
Montrer modèle moléculaire
Vidéo => ADB
2) Relation gène protéine
Poly 2 doc 1: ADN et prot deux molécules séquencées
Poly 2 doc 2 : 2 langages moléculaires différents
Un gène est un fragment d’ADN càd une séquence de nucléotides qui déterminent la séquence
d’aa d’une protéine donnée.
L’ensemble des gènes constitue le génome d’un individu.
Chaque chr ne contient qu’une petite partie du programme génétique de l’individu, donc
l’ensemble des gènes du génome est reparti dans la totalité des chromosomes.
Pour connaitre l’information génétique contenue dans les différents gènes, on réalise un
séquençage de l’ADN qui permettra de déterminer l’ordre d’enchainement des millions de
nucléotides, formant cette information génétique.
10
C’est l’information génétique qui impose l’ordre dans lequel les aa doivent être assemblés
pour constituer une protéine.
II.
De l’ADN à la synthèse des protéines
Observation photo 2 p42 Bordas
Livre doc1 p 160
Que montre la coloration des cellules au vert de méthyle pyronine ?
Le vert de méthyle colore ADN en bleu vert : ADN dans noyau
Pyronine colore l’ARN en rose : ARN dans le cytoplasme
Schéma :
1) La transcription
Comment l’information est elle transmise du noyau au cytoplasme ?
Observation Poly 3 p42 bordas
L’ADN des cellules eucaryotes est toujours localisé dans le noyau. A aucun moment l’ADN
ne quitte le noyau et c’est pourtant dans le cytoplasme que s’effectue la synthèse des
protéines. L’information génétique contenue dans le noyau sous forme d’ADN est donc
copiée. Ces copies sont fabriquées dans le noyau, sous forme d’une molécule d’ARN, très
proche de l’ADN. Cette étape indispensable à la synthèse d’une protéine est la transcription.
Observation : Doc 3 p161 et poly 4 doc 1et 2 p44 bordas
Quelle est la structure de cet ARN ?
Schéma
11
Une molécule d’ARN est formée d’un seulbrin constitué par la succession de nucléotides
Chaque nucléotide comprend :
- un acide phosphorique
- un sucre
- le ribose
- une base azotée
L’uracile est une base azotée de voisine de la Thymine
Les ARN formés lors de la transcription quittent le noyau des cellules par l’intermédiaire des
pores de la membrane nucléaire. Ces ARN sont appelés messagers : ARNm
Comment se réalise cette transcription ?
Poly 4 doc B p45
Schéma
La transcription est réalisée par une enzyme : L’ARN Polymérase qui permet localement
l’ouverture de l’ADN. La molécule d’ARNm se constitue à partir de l’association de
nucléotides libres U, T, G, C
2) Le code génétique
Comment traduire une séquence nucléotidique en séquence peptidique ?
Doc 1 2 3 p 162 et 163
Conclusion :
Le langage nucléotidique est un alphabet à 4 lettres correspondant aux 4 nucléotides
Le langage peptidique est un alphabet à 20 lettres correspondant aux 20 aa
Comment passer d’un langage à l’autre ?
Au moyen d’un code de traduction : le code génétique
Quelles sont les correspondances entre les 4 sortes de nucléotides et les aa ?
1 nucléotide  1aa : impossible car on ne peut coder que 4 aa
12
2 nucléotides  1aa : 42 =>16 possibilités, or 20 aa donc impossible
3 nucléotides  1aa : 43 =>64 possibilités ce qui est suffisant pour 20 aa
L’hypothèse de 3 nucléotides codant pour 1 aa est retenue mais l’hypothèse de 4 nucléotides
ou plus, est possible aussi.
Expérience :
Grace à l’utilisation de l’ARNm différents, on établit la correspondance entre 3 nucléotides : 1
codon et les 20 aa =>tableau du code génétique p162 faire photocop
Dans ce tableau, certains codons sont appelés codons stop ou codons non sens car ils ne
correspondent à aucun aa. En général, ils manquent l’arrêt de la traduction.
Ce code génétique est universel car valable pour tous les Etres vivants. Cette universalité
permet de faire fabriquer des protéines humaines par des bactéries.
D’autre part, plusieurs codons ou triplets peuvent désigner le même aa : le code génétique est
donc redondant. Une mutation pourra ainsi passer sous silence si, grâce à la redondance, elle
ne modifie pas la structure de la protéine.
3) La traduction : les éléments indispensables
Observation doc 1 2 p164 165
Comment cette information génétique est elle traduite dans le cytoplasme ?
Dans le cytoplasme il existe des structures globuleuses : les ribosomes.
Il y a des ribosomes libres ou polyribosomes reliés les uns aux autres par une molécule
d’ARNm, et des ribosomes accrochés au réticulum endoplasmique de la cellule, ils
forment alors le REG ou réticulum endoplasmique rugueux.
Chaque ribosome est formé de deux sous unités : la grande et la petite, et constitué d’ARN
ribosomal (ARNr). Ces ribosomes fonctionnent comme une tête de lecture, c’est en effet au
niveau des polyribosomes qu’est réalisé l’assemblage des aa constituant un polypeptide.
Les ARNt : petites séquences d’ARN comportant 2 sites : un site de fixation d’un aa donné,
un autre site, appelé anticodon : site de fixation du codon de l’ARNm
13
Schéma ARNt
Il faut de l’energie et une enz de fixation pour assurer la fixation de l’aa sur son site.
Après la fixation de l’aa, l’ARNt se place face au codon complémentaire de l’anticodon.
Schéma de la fixation
4) La traduction : les étapes
Observation doc 3 p166
Comment se déroule cette traduction ?
Elle se décompose en trois étapes :

L’initiation : en début d’ARNm se trouve le codon initiateur AUG qui débute
toutes les synthèses. Le premier aa de toute chaine polypeptidique
sera donc la méthionine. Cette association AUG-met se fait grâce à
la petite sous unité du ribosome. Puis la grande sous unité du
ribosome se met en place et permet l’accrochage du deuxième aa.
14

L’élongation : Le ribosome va se déplacer le long de l’ARNm assemblant les
différents aa entre eux : allongement de la chaine polypeptidique
De nombreux ribosomes peuvent effectuer cette opération => de nombreuses copies de la
chaine polypeptidique seront fabriquées.
Donc l’ordre des aa  séquence ARNm  information génétique sur ADN

Phase de terminaison : Lorsque le ribosome arrive au codon stop, les deux
sous unités du ribosome se séparent et la chaine polypeptidique est
libérée.
15
Que deviennent les protéines synthétisées ?
Observation doc 4 p 167 question 4 et 5
III.
Devenir des protéines synthétisées
Les chaines polypeptidiques sont synthétisées au niveau des ribosomes ; ensuite elles sont
mises en circulation dans le réticulum endoplasmique ; puis selles passent, grâce à des
vésicules de transport, dans les saccules de l’appareil de Golgi où là, ces chaines subissent
la maturation, qui leur permet d’acquérir leur configuration spatiale et devenir une protéine.
Les protéines ainsi formées sont soit stockées dans les vésicules de sécrétion dans la cellule
même, soit exportées, par exocytose hors de la cellule.
Transparent cellule
Vidéo Information génétique 2
Exercices sommatifs : 4 et5 p 56 Bordas
6 et 7 p 173
16
Chapitre 4 : Relation entre gènes phénotypes
et environnement
Le phénotype s’exprime à différentes échelles : macroscopique, cellulaire, moléculaire.
Ce phénomène résulte de l’expression du génome.
Pb : Comment un même phénotype peut résulter de l’expression de plusieurs gènes ?
Comment l’environnement peut il agir sur la réalisation d’un phénotype ?
I.
Les phénotypes multi géniques
Observation doc 2 p177 et doc 3 p 178, doc 4 p 179
Comment un même phénotype peut il résulter de l’expression de plusieurs gènes ?
Un caractère est mono génique s’il ne dépend que d’un seul gène. L’existence d’allèles
défectueux de ce gène => absence ou disfonctionnement de la protéine : c’est le cas de la
mucoviscidose, de la myopathie Duchenne. Ces caractères mono géniques sont rares ( 5000
gènes sont 1000 connus sur les 30000 à 100000 gènes humains).
La plupart des phénotypes, caractères visibles dépendent de plusieurs gènes : ces caractères
sont multi géniques.
Toutes les molécules complexes sont élaborées à partir de précurseurs, le long d’une chaine
métabolique. Chaque étape de la synthèse est catalysée par une enz spécifique.
Donc la synthèse d’une molécule fait intervenir une voie métabolique qui dépend de
plusieurs gènes. Ces gènes existent sous plusieurs formes : ce sont les allèles du gène. Ces
allèles étant le résultat de mutations au niveau du gène donc de la molécule d’ADN.
Exemple étudié :
Enz 1
Précurseur
=>
tyrosine
Enz 2
=>
mélanine
Gène qui gouverne enz 1 existe sous 2 versions alléliques :
- allèle : synthèse d’une enz 1 non fonctionnelle : allèle récessif a
- allèle : synthèse d’une enz 1 fonctionnelle : allèle dominant A
Gène qui gouverne enz 2 idem : Allèle récessif b
Allèle dominant B
Donc pour la synthèse de la mélanine, il existe deux gènes.
Génome AABB ou AaBb : phénotype d’un individu qui fait la synthèse de mélanine
Génome aabb : phénotype d’un individu qui ne synthétise pas la mélanine : albinos
17
Dans les cellules diploïdes chaque gène existe en deux exemplaires  au locus de la paire de
chromosomes homologues. Les deux versions du gène sont les allèles.
Un individu possédant les 2 mêmes allèles pour un gène donné est homozygote pour ce gène,
d’il possède les 2 allèles différents il est hétérozygote pour ce gène.
Chez l’hétérozygote un seul allèle s’exprime : cet allèle est dominant ( A ou B), l’allèle qui ne
s’exprime pas est récessif (a ou b).
Chez l’homozygote, les deux allèles du gène s’expriment dans le phénotype, que le caractère
soit dominant ou récessif.
Schéma : toutes les combinaisons possibles :
Ainsi si le caractère dominant qui s’exprime au niveau du phénotype permet la synthèse d’une
enz fonctionnelle,
un phénotype [A] a deux génotypes possibles : [A//A] ou [A//a]
Le nombre de génotype augmente avec le nombre de gènes qui interviennent dans la voix
métabolique.
II.
Phénotypes et environnement
Observation doc 1 p180 et 181
Doc 2 p 181
Comment l’environnement peut il moduler l’expression des gènes, donc le phénotype ?
Exemple 1 :
20°C => lapin blanc à 100%
5°C => lapin blanc avec toutes les extrémités noires
La synthèse de la mélanine dépend d’enz sensibles à la température
Exemple 2 :
Culture d’Escherichia coli avec présence de tryptophane dans le milieu de culture inhibe la
synthèse de tryptophane par la tryptophane synthétase.
Exemple 3 :
Hortensia : Sur sol pauvre en CaCO3 => couleur rose
Sur sol enrichi en sulfate d’ammonium => bleu
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Exemple 4 :
Culture levure en présence de glucose, gènes gouvernant la transformation du galactose en
glucose ne s’expriment pas : ils ne sont pas transcrits.
Culture de levure en présence de galactose, ils vont êtres transcrits => production d’enz
assurant la transformation du galactose en glucose.
Donc l’expression de ces gènes a besoin : d’absence de glucose et de présence de galactose.
Ces deux molécules ont donc une action sur l’expression des gènes : le glucose est inhibiteur,
le galactose est activateur.
Bilan
Le contrôle du génome par l’environnement permet d’adapter le fonctionnement de la cellule
aux conditions environnementales. Ont dit que l’environnement module l’expression des
gènes.
III.
Phénotype, génotype et environnement
Observations : Doc 1 p182
Doc 2 p 183
Doc 3 p 184
Doc 4 p 185
Quelle relation existe-t-il entre l’environnement, le génome et le phénotype ?
Exemple 1 :
Phénotype macroscopique : troubles digestifs, lésions cutanées, troubles nerveux, teint pale,
yeux et cheveux clairs, retard mental.
Phénotype moléculaire : phénylalanine : aa indispensable, mais qui devient toxique lorsque le
taux sanguin est de 15-63 mg/100ml
Voie de dégradation de la Phe en excès :
Voie 1 :
Phe
PAH (phénylalanine hydroxylase)
=>
tyrosine
=>
dégradé en NH3, CO2 et H2O
Cellules malades : PAH non fonctionnelle , donc phénylalanine dégradée selon voie 2
Voie 2 :
Phe
=>
ac phénylpyruvique =>
produit toxique
Gène R408 W => chromosome 12 => synthèse PAH
Gène sain :
ACA ATA CCT CGG CCC TT C TCA GTT
Gène malade : ACA ATA CCT TGG CCC TT C TCA GTT
Individu malades sont homozygotes : donc l’allèle mute est récessif.
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Prévention :
- test de Guthrie => détecté
- régime alimentaire pauvre en phénylalanine + tyrosine + aa + vit + Sel
minéraux
La phénylcétonurie est une maladie métabolique héréditaire, qui détectée précocement, peut
être atténuée par un régime pauvre en phénylalanine => le phénotype est donc modifié.
Exemple 2 : Xeroderma Pigmentosum
Phénotype macroscopique : sensibilité à la lumière : lésions oculaires et lésions de la peau.
Maladie héréditaire rare, qui dépend de l’environnement. Comme exposition aux UV =>
tumeurs cancéreuses.
Phénotype cellulaire : UV => mutation au niveau de l’ADN : mutations somatiques.
Ces mutations ont lieu au niveau des gènes contrôlant le cycle cellulaire, elles empêchent
ainsi la duplication de l’ADN, c’est le cas du gène p53.
Lorsque p53 est muté => cellules filles se reproduisent de façon anarchique : première étape
de la cancérisation. Donc p53 est un oncogène (gène de cancérisation)
Phénotype moléculaire : cellule d’individu sain : si gène p53 muté par UV, il est réparé avant
la duplication de l’ADN. Cette réparation est assurée par l’enz ERCC3.
Gène ERCC3
enz ERCC3 fonctionnelle
Gène p53
réparé
P53 fonctionnelle
Gène p53
muté
=>
UV
Gène p53
contrôle du cycle cellulaire
Cellules individu malades : enz ERCC3 non fonctionnelle
Analyse du gène :
Individu sain :
Individu malade :
AAG AAG AGC AAC AG
AAG AAG AGA AAC AG
Individu malades sont homozygotes ; donc l’allèle muté est récessif.
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UV
Gène p53
muté
Gène p53
P53 non fonctionnelle
Pas de contrôle du
cycle cellulaire
=>
cancérisation
Les mutations de p53 provoquées par UV ont des effets plus importants s’il y a une
prédisposition génétique ne permettant pas la réparation de ces mutations => multiplications
anarchiques dans les cellules.
Prévention : Protection aux UV et surveiller toutes les modifications de la peau.
Les gènes qui réparent des modifications dues à l’environnement sont des gènes réparateurs.
Une prédisposition génétique conduit à développer une tumeur / UV plus vite, car les
individus possèdent 2 allèles gouvernant l’expression d’une protéine fonctionnelle qui ne
corrige pas les modifications de l’ADN provoquées par les UV.
Exemple 3 : épidémiologie établit relation entre environnement et dvt maladies
 Régime alimentaire et apparition de cancer du colon
 Tabac et cancer du poumon
 Alcool + tabac et cancer de l’œsophage.
Exemple 4 :
-
Mutations du gène p53 identifiées dans presque tous les cancers.
Différents types de mutations : mutations somatiques, mutations germinales (sont
récessives).
Individu héritant d’un allèle muté ont une prédisposition au cancer : car la mutation
somatique peut s’ajoutée à une mutation héritée.
Individu hétérozygote (allèle muté- non muté de ces gènes) ont une plus grande
probabilité de développer un cancer que individu homozygote possédant deux allèles non
muté.
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