Table de codon de l`ARN

Chapitre
2.5
Les enzymes
Attentes
2.5.1. Les enzymes ont un site actif sur lequel des substrats spécifiques
viennent se fixer.
2.5.2. La catalyse enzymatique implique le mouvement moléculaire et la collision
de substrats avec le site actif.
2.5.3. La température, le pH et la concentration du substrat affectent le taux
d’activité enzymatique.
2.5.4. Les enzymes peuvent être dénaturées.
2.5.5. Les enzymes immobilisées sont largement utilisées dans l’industrie.
Rappel :
ENZYMES agissent comme CATALYSEUR
Ne peuvent causer la réaction
Peuvent seulement augmenter le taux de réaction
À la température normale, plusieurs réactions auraient un taux si lent, que sans
enzyme, il n’y aurait pas de changement
pas de vie
1
Facteurs qui influencent les réactions catalysées par les enzymes.



Température
pH
Concentration du Substrat
Effet de la température. (Optimum à 37oC -- Corps Humain -- Fièvre)
Temp.
Alors
Mouvement des molécules
Collision
énergie (avec ou sans enzymes)
Mais les réactions qui utilisent les enzymes ont des limites puisque les enzymes
peuvent perdent leur forme
DÉNATURATION
Permanente
Temporaire
Dépend des liaisons peptidiques.
Perte de
forme
Augm. des
collisions
2
Échelle du pH.
C’est quoi le pH. (Échelle logarithmique)
La concentration des ions H+
Donc,
Eau
=
pH= 7.0
=
(H+)
=
1 x 10-7 mol/L
=
(H+)
=
1 x 10-4 mol/L
Alors si la tomate est :
Tomate
=
pH= 4.0
Ce qui veut dire que la tomate est 1000 fois plus acide que l’eau
1 x 10-4 mol/L
=
1000 x
10-7
=
103
10-7
=
10-4
x
3
Effet du pH. (Majorité au pH = 7)
Le site actif d’un enzyme contient plusieurs acides aminés de la protéine.
Ceux-ci sont chargés soit
soit
Les charges du substrat sont attirées
actif.
POSITIVEMENT (+)
NÉGATIVEMENT (-)
=
par les charges opposées du site
Si la solution est très acide, les ions H+ peuvent se lier au site actif ou au
substrat
Enzyme moins efficace
Perte de forme de l’enzyme
DÉNATURATION
Aucun pH n’est spécifiquement optimum pour les enzymes. Ça dépend
des enzymes.
Majeure partie des enzymes
pH = 7
Estomac – Pepsine
pH = 2
Paroi de l’intestin grêle - Trypsine
pH = 8
.
4
Figure 3.15
Site internet intéressant
http://heinenmann.co.uk/hotlinks
http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoac
h/transcription/tcproc.html
http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/
animations/animations.htm
http://www.johnkyrk.com/DNAreplication.html
Exercice No 15 :
Imaginez que l’ARNm quitte le noyau d’une cellule eucaryote avec la séquence
de bases : AUGCCCCGCACGUUUCCAAGCCCCGGG. Localiser un tableau
des codons de l’ARNm
(On peut en trouver un au site http://www.pearsonhotlinks.co.uk/ Choisissez le
code 4273P et le weblink 3.6.)
a. Déterminer les acides aminés codés dans la séquence fournis par
l’ARNm?
b. Déterminez le code de l’ADN qui a donné la séquence des nucléotides de
l’ARN?
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c. Quel serait la séquence des acides aminés si le premier cytosine de
l’ARNm était remplacé par l’Uracile? Ceci serait dû à une mutation de
substitution de la molécule d’ADN transcrite en ARNm)
Exercice No 16:
Deux types communs de mutation de l’ADN sont :
Substitution (Où un nucléotide est substitué pour un autre)
Suppression (Où un nucléotide est éliminé de l’ADN)
En considérant que le code de LADN est écrit en triplets, expliquez pourquoi
une suppression est plus susceptible de modifier de façon importante un
polypeptide qu’une substitution de bases.
Exercice No 17 :
Si une protéine unique est composée de 3 différentes chaines polypeptidiques :
a. Combien de gènes seront codés pour cette protéine?
b. Combien de molécules d’ARNm différentes seront transcrites pour la
production de cette protéine?
Table de codon de l’ARN
Non-Polaire Polaire Basique Acide (Codon de terminaison)
2nd base
U
UUU
1st
base
(Phe/F)
Phénylalanine
C
A
UCU (Ser/S) Sérine UAU (Tyr/Y) Tyrosine UGU (Cys/C) Cystéine
UUA
(Phe/F)
Phénylalanine
(Leu/L) Leucine
UUG
(Leu/L) Leucine
UCG (Ser/S) Sérine UAG Amber (Stop)
C CUU
(Leu/L) Leucine
CCU (Pro/P)
U
UUC
G
UCC (Ser/S) Sérine UAC (Tyr/Y) Tyrosine UGC (Cys/C) Cystéine
UCA (Ser/S) Sérine UAA Ochre (Stop)
CAU (His/H)
UGA Opal (Stop)
(Trp/W)
UGG
Tryptophane
CGU (Arg/R) Arginine
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Proline
Histidine
CUC
(Leu/L) Leucine
CUA
(Leu/L) Leucine
CUG
(Leu/L) Leucine
CCG (Pro/P) Proline CAG
AUU
(Ile/I) Isoleucine
ACU
AUC
(Ile/I) Isoleucine
ACC
AUA
(Ile/I) Isoleucine
AUG[A]
(Met/M)
Méthionine
GUU
(Val/V) Valine
GUC
(Val/V) Valine
GUA
(Val/V) Valine
A
G
CCC (Pro/P) Proline CAC (His/H) Histidine CGC (Arg/R) Arginine
(Gln/Q)
CCA (Pro/P) Proline CAA
CGA (Arg/R) Arginine
Glutamine
(Thr/T)
Thréonine
(Thr/T)
Thréonine
(Thr/T)
ACA
Thréonine
(Thr/T)
ACG
Thréonine
(Ala/A)
GCU
Alanine
(Gln/Q)
Glutamine
(Asn/N)
AAU
Asparagine
AAC
(Asn/N)
Asparagine
CGG (Arg/R) Arginine
AGU (Ser/S) Serine
AGC (Ser/S) Serine
AAA (Lys/K) Lysine
AGA (Arg/R) Arginine
AAG (Lys/K) Lysine
AGG (Arg/R) Arginine
GAU
(Asp/D)
Aspartate
(Asp/D)
Aspartate
(Glu/E)
GCA (Ala/A) Alanine GAA
Glutamine
GCC (Ala/A) Alanine GAC
GGU (Gly/G) Glycine
GGC (Gly/G) Glycine
GGA (Gly/G) Glycine
(Glu/E)
GGG (Gly/G) Glycine
Glutamine
A Le codon AUG code pour la méthionine et aussi pour le point de départ de la traduction: Le
premier AUG dans la zone de codage de l’ ARNm indique où la traduction de la protéine
commence.
GUG
(Val/V) Valine
GCG (Ala/A) Alanine GAG
Bibliographie :
Damon, Alan, et al. Standard Level Biology. London, England. Pearson
Education Limited. 2007.
N/A. Biology. Australia. IBID Press. 2008
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