Structure et composition chimique de la Terre interne

Thème : Du génotype au phénotype, relations avec l’environnemen
CChhaappiittrree 22 :: D
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meess
IInnttrroodduuccttiioonn
Nous avons vu que le phénotype dépend des protéines, dont la synthèse est sous la dépendance
des gènes.
Le métabolisme, qui est l’ensemble des réactions chimiques se déroulant dans les cellules, est
sous la dépendance d’enzymes qui sont des protéines particulières.
En quoi l’activité des enzymes contribue-t-elle à la réalisation du phénotype ?
LLeess rrôôllee ddeess eennzzyym
meess ddaannss lleess rrééaaccttiioonnss dduu m
mééttaabboolliissm
mee
voir TP1
1- Les enzymes sont des catalyseurs biologiques
Un catalyseur est une substance qui facilite, accélère une réaction chimique et que l'on retrouve
intacte à la fin de la réaction. Il existe des catalyseurs chimiques (ex : HCl) et biologiques, les
enzymes. Les enzymes sont produites par les cellules.
L’équation de la réaction enzymatique est la suivante :
Substrat(s) + Enzyme  Produit(s) + Enzyme
On l’écrit plus simplement :
enzyme
S1 + S2 + …

P1 + P2 + …
2- Diversité d’action des enzymes
Certaines enzymes, comme la saccharase chez la levure, permettent des réactions de
dégradation (réactions du catabolisme). D’autres, comme l’amylosynthétase de la pomme de
terre, permettent des réactions de synthèse (réactions de l’anabolisme).
3- La double spécificité des enzymes
Les enzymes présentent une spécificité d’action et de substrat.
Exemple : La saccharase ne permet que la dégradation du saccharose.
I-
LLaa rrééaaccttiioonn eennzzyym
maattiiqquuee
voir TP2
1- Etude de la cinétique d’une réaction
L’activité enzymatique ou cinétique enzymatique s’évalue expérimentalement en calculant la
vitesse initiale de la réaction catalysée. Cette vitesse s’apprécie par la quantité de produits
formés en fonction du temps.
La vitesse d’une réaction enzymatique est d’autant plus élevée que la concentration initiale du
substrat est forte. Si on augmente la [S] au delà d’une certaine valeur, on obtient une vitesse
maximale pour la réaction, quelle que soit la concentration initiale choisie.
2- Formation du complexe enzyme-substrat
L’existence d’une vitesse maximale montre la formation d’un complexe temporaire enzymesubstrat au cours de la réaction.
Chaque molécule d’enzyme se combine à une molécule de substrat. Dès que la réaction a eu lieu, le
complexe se dissocie, libérant le produit. La vitesse maximale est atteinte lorsque toutes les
molécules d’enzymes sont complexées au substrat. Il y a saturation.
Ceci explique que la vitesse de la réaction augmente en fonction de la concentration en enzyme.
3- Les facteurs intervenant sur la cinétique enzymatique
Nous avons vu que les concentrations en substrat et en enzyme interviennent sur la cinétique de
la réaction enzymatique. D’autres facteurs interviennent également :
a) Influence de la température
*A basse température la vitesse de la réaction enzymatique est diminuée, car l'agitation
moléculaire est moindre donc la probabilité de rencontre entre l'enzyme et le substrat est
diminuée. Les enzymes dites "inactivées" retrouvent leurs propriétés si la température augmente.
*Les enzymes présentent un optimum d’activité (la vitesse de réaction est alors maximale) pour
une température donnée, qui est généralement celle du milieu auquel elles appartiennent.
*A température élevée, la vitesse de réaction diminue, car la protéine est "dénaturée".
II-
Remarque : Les organismes vivant dans des conditions extrêmes possèdent un équipement
enzymatique adapté (ex: protéines non dénaturées à la chaleur).
b) Influence du pH
*Il existe une valeur optimale du pH pour l’activité de l’enzyme considérée et pour une
température donnée.
*Les pH extrêmes dénaturent définitivement la protéine enzymatique en affectant l’état ionique
des aa.
S
Sttrruuccttuurree eett aaccttiivviittéé ddeess eennzzyym
meess
voir TP3
1- Notion de site actif
Les enzymes établissent au cours des réactions qu’elles catalysent des liaisons spécifiques
avec leur substrat au niveau d’un site particulier : le site actif.
La forme du site actif est complémentaire de celle d’une partie de la molécule de substrat.
Le site actif résulte donc de la structure spatiale de la protéine.
Ce site regroupe des acides aminés particuliers :
-certains forment le site de reconnaissance et sont responsables de la spécificité de
substrat,
-d’autres forment le site catalytique, et sont responsables de la spécificité d’action.
2- Modification du site actif et perte de l’activité de l’enzyme
La forme du site actif peut être modifiée par
-des conditions du milieu (pH, température...),
-des modifications de la séquence des acides aminés suite à une mutation au niveau
du gène codant pour cette enzyme.
L’activité de l’enzyme est alors modifiée, voire supprimée.
Ceci est à l’origine de l’apparition de phénotypes alternatifs.
III-
S
Scchhéém
maa--bbiillaann
CCoonncclluussiioonn
Les propriétés des enzymes dépendent de leur structure spatiale qui elle-même dépend du
génotype et des conditions du milieu.
En intervenant dans les réactions du métabolisme, les enzymes contribuent à la réalisation du
phénotype.