Q1-SPE3-34

Q1-SPE3-34
QUESTION 1 : Raisonnement à partir de documents
(10 points)
Enseignement de spécialité
Thème 3 : Corps humain et santé : Glycémie et diabète
…
A partir de l'exploitation des documents et de vos connaissances, montrez l’importance de la
structure de l’enzyme pour l’accomplissement de sa fonction.
La présentation orale (5 minutes environ) puis l'interrogation dialoguée (5 minutes environ) doivent
permettre de préciser la démarche, en s'appuyant sur les éléments écrits choisis par le candidat (mais non
évalués), qui peut utiliser pour cela les feuilles de brouillon mises à sa disposition.
Temps de préparation : environ 10 minutes
(20 minutes pour les deux questions).
Durée de l'interrogation : 10 minutes
(20 minutes pour les deux questions).
Il est possible d'écrire sur les documents.
Les documents doivent être restitués à la fin de l'interrogation dialoguée.
Document 1 : Vitesse de réaction de différentes glucokinases :
Le diabète MODY-2 est une forme rare de diabète. Il est déterminé par la mutation du gène d’une
enzyme : la glucokinase. Cette enzyme est constituée d’une unique chaîne polypeptidique de 465 acidesaminés ; elle catalyse la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate.
Des chercheurs ont étudié des glucokinases dont un acide aminé est modifié suite à une mutation du
gène. Leur activité a été évaluée à travers la vitesse de réaction (Vmax) dans des conditions optimales,
avec notamment un excès en substrat.
Enzyme normale
Position de l’acide Acide aminé Acide aminé Vmax
aminé modifié par la d’origine
substitué
mutation
100
175
Glycine
Arginine
51
Enzymes mutées
203
Valine
Alanine
0,5
Remarque
L’acide aminé modifié est
situé loin du site actif
L’acide
aminé
modifié
appartient au site actif
Document 2 : un exemple de complexe enzyme-substrat
…
Eléments de correction :
Indicateurs (éléments de correction)
 Le sujet est clairement présenté et compris
-Doc 2 : Le complexe enzyme substrat : le substrat se fixe au niveau d’une zone bien précise : le site actif.
Il y a une complémentarité intime de forme entre les deux molécules de type clé-serrure.
Seuls certains acides aminés participent à la formation du complexe enzyme-substrat.
-Doc 1 :
La glucokinase est une protéine formée d’une succession d’acides aminés, cette succession peut être modifiée par une mutation.
Comparaison de l’activité des enzymes mutées à l’activité de l’enzyme normale :
Mutation affectant le site actif de l’enzyme : enzyme pratiquement pas active (200 fois moins que la normale)
Mutation n’affectant pas le site actif : enzyme deux fois moins active que la normale : incidence 100 fois moindre dans ce cas par
rapport au précédent
Bilan : Un changement d’acide aminé du site actif peut modifier la structure tridimensionnelle de l’enzyme et ainsi empêcher la
liaison avec le substrat, la catalyse n’est alors plus possible. La séquence peptidique de la protéine détermine sa structure et donc sa
fonction.
Connaissances nécessaires:
 Structure d’une enzyme : importance du site actif dans la formation du complexe enzyme-substrat.
 La composition des acides aminés du site actif détermine les propriétés chimiques de l’enzyme ; la séquence
polypeptidique détermine la structure spatiale de la protéine.
 La catalyse nécessite la formation d’un complexe enzyme-substrat.
.
Curseur de notation
Éléments scientifiques suffisants
et (plutôt) bien maitrisés (peu
d'erreurs) sans aide importante
Éléments scientifiques partiels
(des oublis) mais globalement
maitrisés (pas d'erreur grave)
avec aides et/ou orientation
Eléments scientifiques mal
maitrisés (des erreurs dont
certaines graves) malgré aides et
orientation
Aucune maitrise
scientifique (trop
d'erreurs)
Bonne
présentation,
convaincante
Présentation
maladroite
Bonne
présentation,
convaincante
Présentation
maladroite
Présentation
pourtant
acceptable
Présentation à
peine acceptable
Présentation
(forcément) creuse
10
8
6
4
3
2
0