Cours 2 : M

Cours 2 : M. Reynier
Les protéines
Ce sont des macromolécules, les plus abondantes des cellules vivantes. Ce sont des polymères
composés d’unités monomériques, les résidus d’acides aminés. Les protéines de toutes les
espèces vivantes sont construites avec le même ensemble ubiquitaire de 20 acides aminés liés
par covalence en séquences linéaires caractéristiques. Toutes les protéines contiennent les 4
éléments : C, H, O, et N. Beaucoup contiennent du soufre, et certaines renferment du
phosphore.
Les acides aminés
Comme leur nom l’indique, les acides aminés comportent une fonction acide et une fonction
amine. Les 20 acides aminés qui servent à la synthèse des protéines sont souvent appelés
acides aminés standards, ce qui les distingue des acides aminés qui, à l’intérieur de la
protéine, sont modifiés après que la protéine a été synthétisée, et les différentient également
des très nombreux autres acides aminés présents dans les organismes vivants mais non dans
les protéines.
Structure générale des acides aminés
Les acides aminés standards sont des acides carboxyliques dont la formule générale est :
Quand le groupement R contient d’autres carbones disposés en chaîne, ils sont désignés par
les lettres β, γ, δ, ε, … à partir du carbone α.
Nomenclature
Les acides aminés standards ont reçu une abréviation à trois lettres (à connaître) et un
symbole à une lettre (ne pas connaître).
AMINOACIDE
ABREVIATION
Alanine
ALA
Arginine
ARG
Asparagine
ASN
Acide aspartique
ASP
Cystéine
CYS
Glutamine
GLN
Acide glutamique
GLU
Glycine
GLY
Histidine
HIS
Isoleucine
ILE
Leucine
LEU

Lysine
LYS
Méthionine
MET
Phénylalanine
PHE
Proline
PRO
Sérine
SER
Thréonine
THR
Tryptophane
TRP
Tyrosine
TYR
Valine
VAL
Acides aminés indispensables
La moitié des acides aminés sont indispensables car ne pouvant être synthétisés par
l’organisme, doivent être apportés par l’alimentation :
- Valine (VAL)
- Leucine (LEU)
- Isoleucine (ILE)
- Lysine (LYS)
- Thréonine (THR)
- Méthionine (MET)
- Phénylalanine (PHE)
- Tryptophane (TRP)
Classement des acides aminés selon R
- acides aminés à groupement R non polaire
- acides aminés à groupement R polaire non chargé
- acides aminés à groupement R polaire chargé négativement
- acides aminés à groupement R chargé positivement
Groupement R non polaire

Groupement R polaire non chargé

Groupement R polaire négatif
Groupement R polaire positif
Particularités des acides aminés
Acides aminés aromatiques (280 nm) : Tryptophane (TRP), Phénylalanine (PHE), Tyrosine
(TYR), Histidine (HIS)
Acides aminés soufrés : Méthionine (MET), Cystéine (CYS)
Acides aminés glucoformateurs : ASP, GLU, ASN, GLN, SER, THR, GLY, ALA, PRO, CYS
Cystine = Cystéine –pont disulfure- Cystéine

Acides aminés standards libres
1% des acides aminés de l’organisme sont libres.
1/3 de ces libres viennent de la digestion des protéines alimentaires et 2/3 viennent de la
dégradation des protéines endogènes.
Acides aminés non-standards libres
Ils sont une cinquantaine et sont souvent des intermédiaires métaboliques.
Stéréochimie
Tous les acides aminés sauf la glycine (GLY) ont un carbone asymétrique.
Les deux configurations L et D (Lévogyre et Dextrogyre) sont des énantiomères ou
stéréoisomères.
Tous les acides aminés intégrés aux protéines sont de la série L.
Série D : groupement aminé à droite
Série L : groupement aminé à gauche
Absorption
Tous les acides aminés absorbent dans l’ultraviolet à 230 nm sauf les aromatiques (TRY,
PHE, HIS, TYR).
Electrophorèse
Quand pH < pHi, l’acide aminé migre vers la cathode.
Quand pH > pHi, l’acide aminé migre vers l’anode.
Géométrie de la liaison peptidique
La liaison peptidique est plane et rigide mais il y a flexibilité de l’édifice.