5.2.- Les chaînes peptidiques et leur nomenclature

1
Cahier de formation
Biochimie structurale et métabolique
UNIVERSITE KASDI MERBAH OUARGLA
Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie
Département des Sciences Biologiques
Dr BOUAL Zakaria
Les protéines
2014/2015

2
Table des matières
1.- Généralités 1
Historique 1
Terminologie 2
2.- Acides aminés constitutifs des protéines 3
2.1. Acides aminés à chaîne latérale apolaire 4
2.1.1.- Chaîne latérale aliphatique 4
2.1.2.- Chaîne latérale aromatique 4
2.1.3.- Chaîne latérale avec un atome de soufre 4
2.1.4.- Acides aminés à chaîne latérale polaire 4
2.1.5.- Chaîne latérale polaire non chargée 5
2.1.6.- Chaîne latérale polaire chargée (ionisable) 5
3.- Propriétés physiques 8
3.1.- Chiralité 8
3.2.- Absorption 8
3.3. Solubilité 9
4.- Propriétés ioniques 9
5.- Les peptides 14
5.1.- La liaison peptidique 14
5.2.- Les chaînes peptidiques et leur nomenclature 15
5.3.- Détermination de la structure d'un peptide 15
5.3.1.- Hydrolyse de la liaison peptidique 16
5.3.2.- Séparation et dosage des acides aminés 18
5.4.- Peptides d'intérêt biologique 20
6.- Les protéines 21
6.1.- Structure primaire 22
6.2.- Structure secondaire 22
6.3.- Structure tertiaire 25
6.4.- Structure quaternaire 26
7.- Catabolisme des acides aminés 27

3

4

5
1.- Généralités
Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides
aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques (chaine polypeptidique). Les protéines jouent un rôle
fondamental dans la structure et les fonctions cellulaires et c’est par elles que l’information génétique
s’exprime. Elles sont intimement liées à tous les phénomènes physiologiques d’où leur nom substances
venant en premier (en grec protos signifie premier). Les protéines présentent une extraordinaire
diversité de fonction :
 Les protéines de structure
Ces protéines comme la kératine, le collagène, l’élastine, etc sont présentes dans tous les tissus
comme le muscle, l’os, la peau, les organes internes, les membranes cellulaires et organites
intracellulaires. Leur fonction dépend de leur structure. Souvent, il s’agit de protéines fibreuses.
 Les protéines à activité biologique
Dans la nature tous les phénomènes biologiques passent à un moment ou à un autre par des
protéines. Il est possible de citer les :
- Enzymes: plus de 2000 décrites, activité catalytique spécifique
- Hormones: (insuline, somatotrophine, etc)
- Protéines contractiles et du mouvement: (myosine, actine, tubuline , etc)
- Protéines de transport dans le sang (transferrine, hémoglobine, myoglobine) ou au travers de
membranes cellulaires
- Protéines protectrices: (Anticorps ou immunoglobulines, fibrinogène, thrombine)
- Protéines de réserve: (ovalbumine, glycinine, gliadine, zéine)
- Protéines toxiques: pour l’homme (toxines botuliniques, staphylococciques, venins de serpents, de
scorpion, ricine) ou pour les microorganismes (bactériocines, antibiotiques)
- Protéines d’identification cellulaire
- Protéines anti-nutritionnelles: (inhibiteur trypsique du soja, hémagglutinines)
- Protéines allergènes
 Protéines alimentaires
Il ne s’agit pas d’un groupe unique mais d’un groupe composé de protéines de structure ou
biologiquement actives. Il s’agit de protéines savoureuses, digestibles, non toxiques, économiquement
utilisables. Elles permettent de satisfaire aux besoins en acides aminés essentiels qui varient en
fonction de l’âge et de l’état physiologique. Le déficit protéique actuel est très grand au niveau mondial
et plus de 25 % de la population souffre de malnutrition.