MÉTABOLISME

Biologie générale II Corrigé formatif 1
MÉTABOLISME
Exercice formatif corrigé
1- Définir métabolisme, réactions anaboliques, réactions cataboliques, nutrition et
thermodynamique? Le métabolisme est l'ensemble des réactions biochimiques d'un
organisme qui résulte des interactions spécifiques entre les molécules dans
l'environnement ordonné de la cellule. Le catabolisme est l’ensemble des réactions de
dégradation, comme la respiration cellulaire, L’anabolisme est l’ensemble des réactions de
synthèse, par exemple la photosynthèse, la synthèse des protéines, …
2- Donnez et expliquez un exemple de transformation de l'énergie chez les êtres vivants?
L’énergie chimique qui est accumulée dans les molécules organiques des aliments peut
provenir de l’énergie lumineuse transformée par les végétaux au cours de la
photosynthèse est convertie dans l’organisme en énergie chimique (ATP) grâce à la
respiration cellulaire et en énergie cinétique nécessaire au mouvement.
3- Expliquez et démontrez, à l'aide d'exemples,
a) les 2 lois de la thermodynamique?
La quantité d’énergie est constante, (conservation de l'énergie). L’énergie peut être
transformée et transférée, elle ne peut être ni détruite, ni créée. Toute échange ou
toute transformation d’énergie, mesuré par l’entropie, augmente le désordre. Plus un
système tant vers le désordre plus son entropie est élevée.
b) les réactions endergoniques et exergoniques?
Une réaction endergonique est une réaction chimique nécessitant un apport d'énergie
pour pouvoir se réaliser. En biologie, toutes les réactions de l'anabolisme sont
endergoniques, la photosynthèse par exemple. Le contraire d'une réaction
endergonique est une réaction exergonique. Une réaction exergonique est une réaction
chimique qui dégage en se réalisant une forme d'énergie. C'est une réaction chimique
spontanée. En biologie les réactions du catabolisme sont exergoniques comme la
respiration cellulaire.
4- Donnez la composition chimique de l'ATP et de l'ADP? L'ATP (adénosine-triphosphate)
est un nucléoside triphosphate formé d'une adénine liée à un ribose qui est attaché à une
chaîne de trois groupements phosphates. La queue triphosphatée de l'ATP est instable.
L’ADP (adénosinediphosphate) pour sa part à la même composition à l’exception que
seulement deux groupements phosphates sont attaché au ribose.
5-Donnez un exemple du processus de phosphorylation? La phosphorylation est le transfert
d’un phosphate à un intermédiaire qui devient phosphorylé. Cet intermédiaire, étant moins
stable, est plus réactif que la molécule originale. La phosphorylation d’une molécule d’ADP
entraîne la formation d’une molécule très instable, l’ATP (ressort comprimé).

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6-Définir catalyseur? Un catalyseur est un composé dont le rôle est d’accélérer une réaction
qui pourrait se produire spontanément sans elle mais serait extrêmement lente.
7-Nommez et expliquez les principales caractéristiques des enzymes? Les enzymes sont des
protéines qui catalysent des réactions métaboliques. Elles ne sont pas modifiées au cours
de la réaction et ne rend pas possible une réaction incompatible avec les lois de la
thermodynamique.
8-Expliquez l'importance de la structure des protéines sur les mécanismes d'action
enzymatique? La spécificité d'une enzyme pour son substrat réside dans sa forme
tridimensionnelle, car le site actif formé d'acides aminés correspond exactement à la
forme du substrat, une fois dans le site actif, l’enzyme procède à un ajustement induit.
9-Définir site actif? Le site actif est fait d'acides aminés contigus ou éloignés les uns des
autres et se présente en 3 dimensions comme la serrure d’une clé. La spécificité d'une
enzyme réside dans le fait que la forme de son site actif correspond exactement à la
forme du substrat.
10-Définir énergie d'activation? L’énergie requise pour déclencher une réaction, c’est-à-dire
pour briser les liaisons existantes dans les molécules. Ces liaisons se brisent uniquement
si la molécule à absorbé suffisamment d’énergie pour devenir instables.
11-Expliquez comment des molécules de réactifs peuvent atteindre l'énergie d'activation
nécessaire pour réagir au niveau: a) d'une réaction chimique? b) d'une réaction
biologique? Dans une réaction chimique, l’énergie d’activation doit provenir de
l’environnement comme l’absorption d’énergie thermique pour atteindre l’état de
transition instable. Dans une réaction biologique, l’énergie d’activation, l’énergie
thermique ne peut être utilisée (dénaturation des protéines et mort cellulaire), un
catalyseur comme une enzyme permet d’abaisser l’énergie d’activation.
12-Dites pourquoi la température du corps n'est pas le facteur important pour régler la
vitesse de réactions? Car elle n’est pas suffisamment élevée pour permettre de monter la
pente de l’énergie d’activation des réactions.
13-Caractérisez la réaction enzyme-substrat qui implique deux réactions successives?
Annulée
14-Différenciez cofacteur et coenzyme? Les cofacteurs ou coenzymes sont des auxiliaires
des enzymes en se liant soit au site actif de façon permanente ou faiblement en même
temps que le substrat. Si ces substances sont inorganiques, on les nomme cofacteurs,
alors que si les substances sont organiques, ce sont des coenzymes.

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15-Nommez des sortes de cofacteurs et de coenzymes? Le zinc, le fer, le cuivre sont des
cofacteurs et la plupart des vitamines sont des coenzymes
16-Expliquez, à l'aide d'exemples, comment un cofacteur agit sur l'enzyme pour qu'elle
puisse se fixer par son site actif sur un substrat spécifique? Les réactions auxquelles
participent les coenzymes sont des réactions de transfert (d'électrons, de protons, de
groupement phosphate etc.) Ils servent d'accepteur temporaire.
17-Parlez de l'importance des réactions enzymatiques en cascade? Si toutes les réactions
métaboliques, faisant intervenir des enzymes, se déroulerait en même temps, il en
résulterait un chaos chimique. En travaillant en cascade les réactions sont ordonnés car
le produit d’une première réaction permet la suivante et ainsi de suite.
18-Expliquez le mode d'action d'une réaction enzymatique en cascade? Pour produire un
produit final, plusieurs étapes sont nécessaire et sont fait par des enzymes différentes.
Le réactif A produit l’intermédiaire A qui grâce à une seconde enzyme produit
l’intermédiaire B et ce jusqu’au produit final.
19-Donnez un exemple concret d'une réaction enzymatique en cascade? La production du
pyruvate à partir du glucose.
20-Nommez et expliquez les facteurs qui affectent la vitesse des réactions enzymatiques?
La température, le pH, les sels, les cofacteurs (coenzymes) et les inhibiteurs
21-Définir inhibiteur enzymatique? Substances chimiques inhibent de façon sélective l'action
d'enzymes spécifiques.
22-Précisez pour quelles raisons l'inhibition est quelquefois réversible et quelquefois
irréversible? Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons covalentes, l'inhibition est
habituellement irréversible. Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons faibles,
l'inhibition est réversible.
23-Expliquez le mode d'action des inhibiteurs compétitifs? Les inhibiteurs compétitifs
réduisent la productivité des enzymes en empêchant l'accès du substrat aux sites actifs.
24-Expliquez de quelle manière une inhibition réversible peut être contrée? En augmentant la
quantité de substrat

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25-Expliquez le mode d'action des inhibiteurs non compétitifs? Les inhibiteurs non
compétitifs diminuent l'activité enzymatique en se liant à une partie de l'enzyme éloignée
du site actif. Comme cette interaction déforme la molécule d'enzyme, le site actif n'est
plus réceptif au substrat ou encore l'enzyme catalyse avec moins d’efficacité.
26-Donnez quelques exemples concrets d'inhibiteurs enzymatiques? Le DDT et le parathion
sont des pesticides qui agissent comme inhibiteurs enzymatiques du système nerveux
chez plusieurs insectes. De même, plusieurs antibiotiques comme la pénicilline sont des
inhibiteurs enzymatiques spécifiques chez les bactéries non résistantes. La pénicilline
bloque le site actif d'une enzyme que la bactérie utilise pour fabriquer sa paroi cellulaire.
27-Distinguez un régulateur activateur d'un régulateur inhibiteur? Les régulateurs de la
fonction enzymatique se fixent sur des sites de liaisons des enzymes. Lorsque ce
régulateur stimule l'activité enzymatique, on le nomme activateur. Lorsque ce régulateur
diminue l'activité enzymatique, on le nomme inhibiteur.
28-Précisez ce qu'est un site allostérique? C’est un site récepteur spécifique situé dans une
partie de la molécule d'enzyme éloignée du site actif où se lient les régulateurs .
29-Donnez et expliquez un exemple d'action d'un enzyme allostérique? Dans la respiration
cellulaire, il existe une régulation allostérique d’un enzyme qui amène le contrôle de la
vitesse de réaction dans la production de l’ATP. L’ATP est un régulateur inhibiteur et
l’ADP est un régulateur activateur. S’il y a beaucoup d’ATP, ce dernier se lie à un site
allostérique d’une enzyme de la respiration cellulaire et inhibe le travail de celle-ci, il y a
donc ralentissement de la production d’ATP. Au contraire, l’ADP, en grande quantité se lie
à un site allostérique d’une enzyme et active celle-ci pour favoriser la production d’ATP.