MÉTABOLISME Exercice formatif corrigé 1- Définir métabolisme, réactions anaboliques, réactions cataboliques, nutrition et thermodynamique? Le métabolisme est l'ensemble des réactions biochimiques d'un organisme qui résulte des interactions spécifiques entre les molécules dans l'environnement ordonné de la cellule. Le catabolisme est l’ensemble des réactions de dégradation, comme la respiration cellulaire, L’anabolisme est l’ensemble des réactions de synthèse, par exemple la photosynthèse, la synthèse des protéines, … 2- Donnez et expliquez un exemple de transformation de l'énergie chez les êtres vivants? L’énergie chimique qui est accumulée dans les molécules organiques des aliments peut provenir de l’énergie lumineuse transformée par les végétaux au cours de la photosynthèse est convertie dans l’organisme en énergie chimique (ATP) grâce à la respiration cellulaire et en énergie cinétique nécessaire au mouvement. 3- Expliquez et démontrez, à l'aide d'exemples, a) les 2 lois de la thermodynamique? La quantité d’énergie est constante, (conservation de l'énergie). L’énergie peut être transformée et transférée, elle ne peut être ni détruite, ni créée. Toute échange ou toute transformation d’énergie, mesuré par l’entropie, augmente le désordre. Plus un système tant vers le désordre plus son entropie est élevée. b) les réactions endergoniques et exergoniques? Une réaction endergonique est une réaction chimique nécessitant un apport d'énergie pour pouvoir se réaliser. En biologie, toutes les réactions de l'anabolisme sont endergoniques, la photosynthèse par exemple. Le contraire d'une réaction endergonique est une réaction exergonique. Une réaction exergonique est une réaction chimique qui dégage en se réalisant une forme d'énergie. C'est une réaction chimique spontanée. En biologie les réactions du catabolisme sont exergoniques comme la respiration cellulaire. 4- Donnez la composition chimique de l'ATP et de l'ADP? L'ATP (adénosine-triphosphate) est un nucléoside triphosphate formé d'une adénine liée à un ribose qui est attaché à une chaîne de trois groupements phosphates. La queue triphosphatée de l'ATP est instable. L’ADP (adénosinediphosphate) pour sa part à la même composition à l’exception que seulement deux groupements phosphates sont attaché au ribose. 5-Donnez un exemple du processus de phosphorylation? La phosphorylation est le transfert d’un phosphate à un intermédiaire qui devient phosphorylé. Cet intermédiaire, étant moins stable, est plus réactif que la molécule originale. La phosphorylation d’une molécule d’ADP entraîne la formation d’une molécule très instable, l’ATP (ressort comprimé). Biologie générale II Corrigé formatif 1 6-Définir catalyseur? Un catalyseur est un composé dont le rôle est d’accélérer une réaction qui pourrait se produire spontanément sans elle mais serait extrêmement lente. 7-Nommez et expliquez les principales caractéristiques des enzymes? Les enzymes sont des protéines qui catalysent des réactions métaboliques. Elles ne sont pas modifiées au cours de la réaction et ne rend pas possible une réaction incompatible avec les lois de la thermodynamique. 8-Expliquez l'importance de la structure des protéines sur les mécanismes d'action enzymatique? La spécificité d'une enzyme pour son substrat réside dans sa forme tridimensionnelle, car le site actif formé d'acides aminés correspond exactement à la forme du substrat, une fois dans le site actif, l’enzyme procède à un ajustement induit. 9-Définir site actif? Le site actif est fait d'acides aminés contigus ou éloignés les uns des autres et se présente en 3 dimensions comme la serrure d’une clé. La spécificité d'une enzyme réside dans le fait que la forme de son site actif correspond exactement à la forme du substrat. 10-Définir énergie d'activation? L’énergie requise pour déclencher une réaction, c’est-à-dire pour briser les liaisons existantes dans les molécules. Ces liaisons se brisent uniquement si la molécule à absorbé suffisamment d’énergie pour devenir instables. 11-Expliquez comment des molécules de réactifs peuvent atteindre l'énergie d'activation nécessaire pour réagir au niveau: a) d'une réaction chimique? b) d'une réaction biologique? Dans une réaction chimique, l’énergie d’activation doit provenir de l’environnement comme l’absorption d’énergie thermique pour atteindre l’état de transition instable. Dans une réaction biologique, l’énergie d’activation, l’énergie thermique ne peut être utilisée (dénaturation des protéines et mort cellulaire), un catalyseur comme une enzyme permet d’abaisser l’énergie d’activation. 12-Dites pourquoi la température du corps n'est pas le facteur important pour régler la vitesse de réactions? Car elle n’est pas suffisamment élevée pour permettre de monter la pente de l’énergie d’activation des réactions. 13-Caractérisez la réaction enzyme-substrat qui implique deux réactions successives? Annulée 14-Différenciez cofacteur et coenzyme? Les cofacteurs ou coenzymes sont des auxiliaires des enzymes en se liant soit au site actif de façon permanente ou faiblement en même temps que le substrat. Si ces substances sont inorganiques, on les nomme cofacteurs, alors que si les substances sont organiques, ce sont des coenzymes. Biologie générale II Corrigé formatif 2 15-Nommez des sortes de cofacteurs et de coenzymes? Le zinc, le fer, le cuivre sont des cofacteurs et la plupart des vitamines sont des coenzymes 16-Expliquez, à l'aide d'exemples, comment un cofacteur agit sur l'enzyme pour qu'elle puisse se fixer par son site actif sur un substrat spécifique? Les réactions auxquelles participent les coenzymes sont des réactions de transfert (d'électrons, de protons, de groupement phosphate etc.) Ils servent d'accepteur temporaire. 17-Parlez de l'importance des réactions enzymatiques en cascade? Si toutes les réactions métaboliques, faisant intervenir des enzymes, se déroulerait en même temps, il en résulterait un chaos chimique. En travaillant en cascade les réactions sont ordonnés car le produit d’une première réaction permet la suivante et ainsi de suite. 18-Expliquez le mode d'action d'une réaction enzymatique en cascade? Pour produire un produit final, plusieurs étapes sont nécessaire et sont fait par des enzymes différentes. Le réactif A produit l’intermédiaire A qui grâce à une seconde enzyme produit l’intermédiaire B et ce jusqu’au produit final. 19-Donnez un exemple concret d'une réaction enzymatique en cascade? La production du pyruvate à partir du glucose. 20-Nommez et expliquez les facteurs qui affectent la vitesse des réactions enzymatiques? La température, le pH, les sels, les cofacteurs (coenzymes) et les inhibiteurs 21-Définir inhibiteur enzymatique? Substances chimiques inhibent de façon sélective l'action d'enzymes spécifiques. 22-Précisez pour quelles raisons l'inhibition est quelquefois réversible et quelquefois irréversible? Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons covalentes, l'inhibition est habituellement irréversible. Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons faibles, l'inhibition est réversible. 23-Expliquez le mode d'action des inhibiteurs compétitifs? Les inhibiteurs compétitifs réduisent la productivité des enzymes en empêchant l'accès du substrat aux sites actifs. 24-Expliquez de quelle manière une inhibition réversible peut être contrée? En augmentant la quantité de substrat Biologie générale II Corrigé formatif 3 25-Expliquez le mode d'action des inhibiteurs non compétitifs? Les inhibiteurs non compétitifs diminuent l'activité enzymatique en se liant à une partie de l'enzyme éloignée du site actif. Comme cette interaction déforme la molécule d'enzyme, le site actif n'est plus réceptif au substrat ou encore l'enzyme catalyse avec moins d’efficacité. 26-Donnez quelques exemples concrets d'inhibiteurs enzymatiques? Le DDT et le parathion sont des pesticides qui agissent comme inhibiteurs enzymatiques du système nerveux chez plusieurs insectes. De même, plusieurs antibiotiques comme la pénicilline sont des inhibiteurs enzymatiques spécifiques chez les bactéries non résistantes. La pénicilline bloque le site actif d'une enzyme que la bactérie utilise pour fabriquer sa paroi cellulaire. 27-Distinguez un régulateur activateur d'un régulateur inhibiteur? Les régulateurs de la fonction enzymatique se fixent sur des sites de liaisons des enzymes. Lorsque ce régulateur stimule l'activité enzymatique, on le nomme activateur. Lorsque ce régulateur diminue l'activité enzymatique, on le nomme inhibiteur. 28-Précisez ce qu'est un site allostérique? C’est un site récepteur spécifique situé dans une partie de la molécule d'enzyme éloignée du site actif où se lient les régulateurs. 29-Donnez et expliquez un exemple d'action d'un enzyme allostérique? Dans la respiration cellulaire, il existe une régulation allostérique d’un enzyme qui amène le contrôle de la vitesse de réaction dans la production de l’ATP. L’ATP est un régulateur inhibiteur et l’ADP est un régulateur activateur. S’il y a beaucoup d’ATP, ce dernier se lie à un site allostérique d’une enzyme de la respiration cellulaire et inhibe le travail de celle-ci, il y a donc ralentissement de la production d’ATP. Au contraire, l’ADP, en grande quantité se lie à un site allostérique d’une enzyme et active celle-ci pour favoriser la production d’ATP. Biologie générale II Corrigé formatif 4