hémoglobine 4eme 2024- étud

Dr Kessira. A
Hémoglobine

Plan
I. Introduction - définition
II. Structure de l’hémoglobine
III. Évolution ontogénique des hémoglobines humaines
IV. Génétique de l’hémoglobine
V. Biosynthèse de l’hémoglobine
VI. Fonctions de l’hémoglobine
VII.Catabolisme de l’hémoglobine
VIII. Méthodes d’étude
IX. Anomalies de l’hémoglobine

•L’hémoglobine est la principale protéine des globules rouges
•Assurant le transport de l’ (O2) du poumon vers les tissus et le retour du gaz
carbonique (CO2) des tissus vers le poumon.
•Le fer (Fe2+) de la molécule d’hème portée par les chaînes de globine assure la
liaison de l’O2.
•Des mutations sur les gènes codant pour les chaînes de globine peuvent modifier la
solubilité, la stabilité, l’affinité pour l’O2, la liaison du Fe2+ ou son état d’oxydation,
de l’hémoglobine.
I. Introduction

Une structure globuleuse formée de 4 sous unités identiques 2 à 2
I. Introduction
Définition
L'hémoglobine occupe 33 % du volume érythrocytaire
1 érythrocyte contient 270 millions de molécules d’Hb
Chaque sous unité ou « protomère » comporte :
Une partie protéique
GLOBINE
Un groupement prosthétique
(non protéique)
HEME

•Les hémoglobines sont présentes dans tout le monde vivant, végétal et animal, de la bactérie à l’homme.
•En 1862, le physiologiste allemand Hoppe-Seyler a créé le terme « hémoglobine » pour désigner le
pigment respiratoire, transportant l’oxygène, contenu dans les globules rouges.
•Première protéine à être associée à une fonction physiologique spécifique.
•Première protéine qui permet de démontrer qu'une mutation ponctuelle provoque une maladie
•En 1960 , Max Perutz et John Kendrew expliquent la structure spaciale de l'hémoglobine par diffraction de
rayons X . (prix Nobel de chimie )
I. Introduction
Historique