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Chapitre 5 : l’eau et les liaisons
Les liaisons covalentes résultent du partage d’électrons entre deux atomes, elles les maintiennent dans une
position fixe et sont à l’origine des caractéristiques de molécules qu’elles forment. Elles possèdent une énergie
de liaison élevée (200-850 kJ/mol), ce sont des liaisons fortes dont l’énergie est très supérieure à l’agitation
thermique du milieu biologique .
Les liaisons non covalentes ont des énergies de liaisons environ 10 fois plus faibles que des liaisons covalentes.
On reconnaît quatre types de liaisons non covalentes : les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, les
interactions de Van der Waals et les intercations dues à l’effet hydrophobe.
L’importante différence d’électronégativité entre l’oxygène et l’hydrogène d’une molécule d’eau donne à cette
molécule un caractère polaire très marqué, c’est-à-dire qu’un côté de la molécule est chargé positivement alors
que l’autre est chargé négativement.
Cette polarité permet à la molécule d’eau d’établir des liaisons hydrogène avec d’autres molécules d’eau et des
substances possédant des groupes polaires avec lesquelles elles tissent un réseau de liaisons hydrogène qui sont
en permanence renouvelées.
Dans une liaison hydrogène, un atome d’hydrogène lié par une liaison covalente est attiré par les électrons non
appariés d’un atome électronégatif (O, N) qualifié d’accepteur d’hydrogène, cette attraction constitue la liaison
hydrogène.
Les molécules capables d’établir des liaions hydrogène sont solubles dans l’eau, elles sont dites hydrophiles, les
molécules chargées et les ions se dissolvent également dans l’eau avec laquelle ils interagissent par des forces
électrostatiques.
Les molécules non polaires ne peuvent établir de liaisons hydrogène avec l’eau, elles sont dites hydrophobes,
elles se dissolvent très mal dans ce liquide ; de plus, elles forcent les molécules d’eau à adopter une disposition
énergétiquement défavorable (diminution de l’entropie) qui ne peut se maintenir.
Les molécules hydrophobes se regroupent en micelles dans lesquelles les parties les plus hydrophobes sont au
centre et les parties plus ou moins hydrophiles sont en périphérie, minimisant ainsi la baisse d’entropie dans
l’environnement.
Les liaisons ioniques sont des liaisons faibles en milieu aqueux, elles résultent de l’attraction électrostatique
entre les charges négatives et positives des ions. Elles concernent les ions métaliques et les groupements
ionisables des molécules.
En milieu aqueux, les ions sont solvatés et doivent être désolvatés pour passer dans les canaux ioniques.
Certaines chaînes latérales des acides aminés sont ionisables ce qui permet d’avoir des liaisons ioniques au sein
des protéines.
Les interactions de Van der Waals sont non spécifiques et ont lieu dès que des atomes sont proches l’un de
l’autre. Elles résultent de l’attraction entre dipôles temporaires, de signes opposés, générés par la répartition des
nuages électroniques négatifs par rapport aux noyaux positifs.
L’effet hydrophobe résulte de la répulsion de l’eau par les parties hydrophobes de certaines molécules qui, de ce
fait, se regroupent en excluant l’eau de leurs interfaces.
Ce regroupement des parties non polaires des molécules favorisent les interactions de Van der Waals entre
parties hydrophobes qui maintiennent ensemble ces molécules qui sont aussi stabilisées par la cage de molécules
d’eau qui entoure ces regroupements.
La complémentarité des surfaces de deux molécules leur permet de se lier par des liaisons faibles plus ou moins
nombreuses, plus le nombre de liaisons établies est important, plus l’affinité est élevée.

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La forme la plus stable d’un acide nucléique ou d’une protéine est celle où le nombre de liasion hydrogène est
maximal dans la molécule (hélice et feuillet) et entre la molécule et le solvant.
Le fonctionnement cellulaire est fondé sur la stabilité des protéines assurée par des liaisons covalentes et par leur
capacité à changer de forme, par réorganisation des différentes liaisons faibles, en réponse à la fixation réversible
d’un ligand, qui modifie leur propriété et donc leur fonction.
Chapitre 6 : les oses
Les oses, molécules non hydrolysables, possèdent une fonction aldéhyde ou une fonction cétone et entre 2 et 6
fonctions alcool.
Les oses possèdent un ou plusieurs carbones asymétriques à l’origine de nombreux épimères.
Pour les oses d’au moins 5 atomes de carbone, la fonction aldéhyde du C1 ou la fonction cétone du C2 réagit avec
le groupe hydroxyle du C5 donnant un cycle pyranose ou furanose à l’origine d’une anomérie α et β qui est
interconvertible.
Le carbone anomérique est facilement oxydée (liqueur de Fehling), il permet de mettre en évidence les sucres
réducteurs.
Certains goupements des oses sont modifiables (oses acides, oses aminés, oses actéylés, oses phosphorylés, oses
sulfatées, oses méthylés, désoxyoses…) et donnnent une grande diversité à ces monomères.
Un groupe –OH d’un ose peut réagir (enzyme + NTP) avec le carbone anomérique d’un autre ose et donner un
diholoside ; dans cette configuration le carbone anomérique n’est plus oxydable (saccharose), mais dans certains
diholosides (maltose, lactose), le carbone anomérique n’est pas impliqué dans la liaison glycosidique.
L’existence de liaison α et β introduit de nouvelles propriétés chimiques et structurales chez les diholosides et
les polyholosides par rapport à la nature de la liaison qui relie les monomères.
La nomenclature des diholosides tient compte de la nature de la liaison et des oses qu’elle implique.
Les polyholosides ramifiés (amylopectine, glycogène) ou non ramifiés (amylose) constituent des formes de
stockage du glucose dont les unités sont liées par des liaisons α(1-4).
À cause de la rotation des résidus glucose de part et d’autre du cycle pyranose qui est rigide, l’amidon et le
glycogène s’enroulent en hélice stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaînes.
Les polyholosides du type cellulose ou chitine ont des unités identiques reliées entre elles par des liaisons β(1-4)
qui permettent de former des liaisons intra- et interchaînes qui les rendent rigides.
Des hétéropolyholosides et des homopolyholosides chargés très négativement sont sécrétés dans les matrices
extracellulaires animales et végétales et leur donnent une partie de leurs propriétés.
Les acides nucléiques sont des polymères d’hétérosisdes, les glycolipides et les glycoprotéines sont des
hétérosides.
Les glycoprotéines possèdent des chaînes oligosaccharidiques fixées par une liaison N-glycosidique ou O-
glycosidique.
La formation d’une chaîne oligosaccharidique se fait par des glycosyltransférases qui reconnaissent la chaîne en
croissance et l’ose à ajouter.
De très nombreuses protéines membranaires et de sécrétion sont glycosylées, la présence de ces chaînes participe
à l’établissement de la structure tertiaire et à son maintien. Ces chaînes oligosaccharidiques sont portées aussi
par des lipides membranaires (glycolipides).

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La diversité des liaisons, la diversité des oses et des branchements qui entrent dans ces oligosaccharides conduit
à un nombre colossal de chaînes dont les rôles informationnels sont très importants (adressage des protéines,
reconnaissance cellulaire, état fonctionnel de la cellule…).
Les lectines sont des protéines de la surface membranaire qui reconnaissent de manière spécifique les chaînes
oligosaccharidiques et permettent leur fixation.
Les protéoglycanes sont formés par des protéines liées à un ou plusieurs glycanes qui représente la plus grosse
partie de la molécule et assurent des fonctions de reconnaissance, d’adhérence et de transfert d’information entre
cellules.
Chapitre 7 : les lipides
Les lipides constituent un groupe de substances hétérogènes, formées essentiellement de carbone et d’hydrogène,
qui ont pour point commun de posséder une hydrophobicité plus ou moins marquée. Cette hydrophobicité leur
permet d’être extraits par des solvants non polaires.
Les lipides interviennent dans 3 rôles biologiques : réserves (triglycérides), lipides structuraux (lipides
membranaires) et lipides à rôles physiologiques.
Les lipides amphipathiques ont la capacité de s’assembler dans l’eau en micelles ou en feuillets ordonnés avec
les parties hydrophiles au contact de l’eau et les parties hydrophobes au centre.
Cette propriété a permis de former spontanément, par des interactions non covalentes entre les molécules
amphipathiques, un compartiment isolé de l’environnement, à l’origine d’une vie cellulaire.
Ces feuillets lipidiques sont imperméables aux ions et aux substances polaires. Les propriétés de la plupart des
lipides résultent de la présence d’acides gras dans leur molécule.
La longueur, le degré de saturation et la configuration des doubles liaisons des acides gras déterminent leurs
propriétés physiques et notamment leut point de fusion qui conditionnent en partie la fluidité membranaire.
Les triacylglycérols ou graisses neutres constituent, en raison de leur faible densité et de leur hydrophobicité
marquée, une forme de stockage d’énergie très utilisée chez les animaux.
En tant que molécules extrêmement réduites, les acides gras qui constituent un élément majeur de la majorité des
lipides ont, à masse égale, une énergie potentielle double de celles des oses.
Les lipides amphipathiques sont des lipides structuraux, ils possèdent une tête polaire hydrophile et des chaînes
carbonées non polaires hydrophobes ; ils constituent l’essentiel des membranes biologiques.
Les trois types de lipides membranaires sont les phospholipides, les glycolipides et le cholestérol.
La partie polaire des diacylglycérols est chargée négativement à pH 7. Ce sont leurs deux acides gras qui forment
la partie hydrophobe, ces molécules possèdent un phosphate et sont donc des phospholipides.
Les sphingolipides ont une partie polaire qui contient un groupement phosphate (sphingophospholipides) et de la
choline ou n’en contient pas (sphingoglycolipides) et sont neutres ; l’une des queues hydrophobes est constituée
par un acide gras alors que l’autre correspond à celle de l’alcool, la sphingosine.
Le cholestérol se fixe par son hydroxyle à la partie polaire des lipides membranaires et ses 4 cycles plans
hydrophobes interagissent avec les queues hydrophobes des autres lipides membranaires et modifient la fluidité.
Les lipides interviennent aussi dans la communication intercellulaire, le transport d’électrons et constituent
certains pigments.
Le phosphatidylinositol bisphophate membranaire est hydrolysée en réponse à l’action d’une hormone en deux
molécules qui sont des messagers secondaires intracellulaires (voie des inositolphosphates).

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Le cholestérol est le précurseur de la synthèse de nombreuses hormones qui régulent la transcription de certains
gènes.
Les vitamines liposolubles (D, A, E, K) sont constituées d’unités isoprènes tout comme le cholestérol et la
vitamine A est à l’origine de la synthèse du pigment visuel.
Les caroténoïdes, dont la vitamine A et les xanthophylles, sont des pigments de couleurs jaune à rouge.
Les transporteurs d’électrons ubiquinone et plastoquinone possèdent une longue queue hydrophobe (polymère
d’unités isoprène) qui leur permet de se maintenir et de se déplacer dans la partie hydrophobe de la bicouche
lipidique.
Chapitre 8 : les protéines
Les protéines sont des polymères linéaires constitués de 20 types d’acides aminés dont l’ordre d’agencement est
défini par l’ARNm.
Les acides aminés possèdent en commun une fonction acide carboxylique et un groupe amine dont l’état
d’ionisation dépend du pH de la solution, ces deux groupes sont portés par un carbone asymétrique qui possède
un atome d’hydrogène.
Les acides aminés se différencient par le chaîne latérale qui permet de les classer en 5 types suivant leur polarité
et leur charge à pH 7.
Les acides aminés peuvent se lier entre eux au cours d’une réaction de condensation au cours de laquelle le
groupe hydroxyle d’un acide aminé est éliminé par l’attaque nucléophile du groupement amine, mais le groupe
hydroxyle est bien attaché et la réaction à pH physiologique n’est pas en faveur de la formation d’un dipeptide.
La liaison peptidique est une liaison simple à caractère de liaison double, plus stable en position trans, non
chargée, les 3 liaisons et les 4 atomes impliqués C–N, C = O, N–H sont situés dans un plan, les rotations sont
permises entre Cα–C et N–Cα situés de par et d’autre de la liaison peptidique.
Chaque liaison peptidique est à la fois un accepteur de liaison hydrogène par le groupe C=O et un donneur
d’hydrogène par le groupe N–H, des liaisons hydrogène s’établissent donc entre les atomes de la liaison
peptidique indépendamment de la nature des acides aminés. Elles sont à l’origine des hélices α et des brins β.
La conformation des peptides dépend donc de l’encombrement des chaînes latérales et toutes les dispositions
angulaires ne sont pas possibles compte tenu de l’encombrement de ces chaînes.
La structure primaire d’une protéine correspond à la séquence des acides aminés, c’est-à-dire à leur ordre dans la
molécule, cette séquence est directement mise en place au cours de la traduction de l’ARNm sur le ribosome,
plus d’un million de séquences primaires de protéines sont conues, elles sont données de l’extrémité N-terminale
à l’extrémité C-terminale.
La structure primaire est porteuse de l’information nécessaire à son propre reploiement dans l’espace. Les
protéines chaperons ne font qu’accélérer ce processus.
La structure secondaire d’une protéine correspond à l’hélice α et au feuillet β. Dans l’hélice α, la chaîne
polypeptique est entroulée et forme un tube dont les parois sont constituées par les la succession des liaisons –
Cα–C–N–Cα–C–N– Cα, les chaînes latérales se projettant à l’extérieur, l’ensemble étant stabilisé par des
liaisons hydrogène entre le C=O d’un acide aminé et le N–H d’un aice aminé situé 4 résidus plus loin.
Quand la chaîne polypeptidique est très étirée, elle forme le brin b qui se lie à d’autres brins du même type par
des liaions hydrogène entre C=O et le N–H.
Les domaines sont constituées par des regroupements de structures supersecondaires, plusieurs domaines
forment une structure globulaire, la structure tertiaire.

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La structure tridimensionnelle d’une protéine correspond à son état d’énergie minimale. Les protéines
hydrosolubles ont leur acides aminés hydrophobes au centre et les acides aminés hydrophiles en périphérie. La
force à l’origine de ce reploiement est constituée principalement par les intercations hydrophobes entre acides
aminés non polaires. Dans les protéines membranaires, la disposition inverse est adoptée ce qui autorise les
interactions hydrophobes dans la membrane.
La structure quaternaire correspond à l’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques qui peuvent être
identiques ou différentes, chacune correspond à une sous-unité. Les sous-unités sont maintenus le plus souvent
entre elles par des liaisons faibles, mais dans certains protéines, comme les immunoglobulines, les différentes
chaînes sont liées par des ponts disulfure.
Certaines protéines connaissent des modifications post-traductionnelles : clivage de certaines séquences
(zymogènes), adjonction de chaînes oligosaccharidiques (protéines de sécrétions), modification des acides
aminés (colllagène), phophorylation de certains acides aminés (thréonine, sérine).
La diversité structurale et fonctionnelle des protéines leur permet d’intervenir dans toutes les activités cellulaires.
Chapitre 9 : les acides nucléiques
Les acides nucléiques sont des hétérosides qui se différencient par l’ose sur lequel ils sont construits. L’ADN est
construit sur le désoxyribose qui est plus stable que le ribose de l’ARN.
Les acides nucléiques portent l’information génétique. L’ADN est la forme principale de stockage, mais l’ARN
génomique se rencontre chez quelques virus. Les différents types d’ARN interviennent dans l’expression de
l’information génétique portée par l’ADN.
L’ADN est consituté de désoxyribose, d’acide phosphorique et de 4 bases azotéés (Thyminine, adénine,
guanine, cytosine), l’ARN s’en différencie par le remplacement de la thymine par l’uracile et par le ribose.
La molécule d’ADN est organisée en deux brins antiparallèles formés par une alternance de phosphates et de
désoxyriboses liés par des liaisons phosphodiesters, c’est le squelette ose-phosphate. Les désoxyriboses portent
les bases azotées qui sont liées entre elles perpendiculairement aux brins, par des liaisons hydrogène, 3 entre la
guanine et la cytosine, 2 entre l’adénine et la thymine.
Cette complémenatrité des bases azotées impose qu’un brin est complémentaire de l’autre. Cette caractéristique
permet la réplication semiconservative de l’ADN.
La molécule d’ADN B est donc une double hélice de 2,4 nm de diamètre où les bases azotées se succèdent à
raison de 10,5 bases par tour, soit une base tous les 0,34 nm. Sa longueur atteint plusieurs centimètres. La taille
de la molécule d’ADN permet son observation au microscope électronique.
La molécule d’ADN existe sous forme linéaire ou circulaire, monocaténaire ou bicaténaire. Chez les Eucaryotes,
chaque molécule d’ADN s’associe à des protéines et forme un chromosome visible au cours des divisions
cellulaires.
L’ADN chauffé se sépare en deux brins par rupture des liaisons hydrogène entre le sbases azotées. Les régions
qui ont des contenus en G/C importants ont des points de fusion plus élevés que celles où ces bases sont plus
rares. En refroidissant, les deux brins complémentaires se réassocient.
L’ADN d’un organisme eucaryote coupé en séquences d’environ 1 000 paires de bases, puis dénaturé, se
réassocient avec une cinétique qui révèle la présence de séquences hautement répétées, de séquences moyennent
répétées et de séquences peu ou pas répétées.
L’hybridation d’ADN monocaténaire de deux espèces permet de mesurer leur degré de divergence. De plus,
l’hybridation entre ARN et ADN monocaténéaire est un très puissant outil pour localiser un gène dans un
génome ou sur une plaque d’électrophorèse.
Les techniques d’amplification d’ADN (clonage, PCR) ont permis de séquencer l’ADN d’organismes de plus en
plus nombreux.