Met Cleavages Programme Jeunes chercheurs 2007 David Tulasne, CNRS UMR8161, Institut de Biologie de Lille BIOLOGIE & SANTÉ 2011 Régulation des fonctions du récepteur Met par clivages protéolytiques Le récepteur tyrosine kinase Met est un oncogène Clivage de Met par les caspases Stress HGF/SF Met Membranaire HGF/SF Ligand survie Récepteur Met prolifératio n Embryogenèse Régénération tissulaire Amplification de l’apoptose motilité Stress Induction d’apoptose Mitochondriale p40 Met Tumorigenèse WB Met Génération de p40 Met p40 Met Mitochondrial/nucléaire Signalisation Classique Clivage de Met et Cancer Clivage de Met par la γ-Secrétase C Membrane plasmique R9 70 Met Met Caspases M Mutations des cancers Met R970C Met Zone de Clivage Met Met - Ba ne filom yc Co i mp os éE Ba f+ Cp nE Met Met γ-Secrétase M et et ADAM10 p45 Met WB Met Une mutation de Met favorise un clivage p55 Met WB Met Lysosome Protéasome Régulation de la demi-vie Création de l’équipe « Signalisation, Apoptose et Cancer » CONTACT :[email protected] Equipe Signalisation, Apoptose et Cancer r UMR8161, Institut de Biologie de Lille/ Institut Pasteur de Lille, Université Lille Nord de France, 1 Rue Pr Calmette, BP447, 59021 Lille 223