tutorat physique

FACULTE
de
PHARMACIE
TUTORAT UE1 2010-2011 – Biochimie
Séance n°5 – Semaine du 18/10/2010
Enzymologie
Pr. Sieso
Séance préparée par Oli Rakotonirina, Sofiene Hadidane et Benoît Trinh Van Dam (TNM)
QCM n°1 : Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Une réaction endergonique isolée est impossible à réaliser dans le sens considéré
La vitesse d’une réaction d’ordre 0 est constante pour des conditions expérimentales données
L’énergie d’activation d’une réaction peut s’exprimer en J/mol
L’association protéine ligand est par définition le fruit d’une liaison covalente
L’albumine est une protéine de transport spécifique.
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°2 : On réalise une expérience de dialyse à l’équilibre, faisant intervenir deux
compartiments 1 et 2 de volumes égaux (1L). Ces compartiments sont séparés par une
membrane hémiperméable.
On met en présence 10-3 M de peptide A (ayant pour ligand Cu2+) dans le compartiment 1
contre 10-5 M de Cu2+ dans le compartiment 2. A l’équilibre on retrouve 10-6 M de Cu2+ libre.
La concentration en complexe cuivrique à l’équilibre est de :
a) 8.10-6 M
b) 9.10-6 M
La constante d’association est de :
c) 8,06.10-3 M
d) 1,24.10-4M
e) 8,06.103 M-1
f) Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°3 : Une protéine michaelienne est saturée a 40 % lorsque la concentration en
ligand libre est de :
a) (1/10) Kd
b) (2/3) Ka
c) (4/5) Kd
d) (2/3) Kd
e) (4/5) Ka
f) Toutes
les
réponses
précédentes sont fausses
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QCM n°4: A propos des enzymes, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
Une enzyme joue le rôle de piège anti-enthalpie en diminuant le ΔGa
Une enzyme ne modifie jamais le ΔG de la réaction
L’interaction enzyme-substrat est souvent non-covalente
Une enzyme est une macromolécule biologique qui peut déclencher des réactions biochimiques
du vivant
e) Les enzymes sont toujours des protéines
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
a)
b)
c)
d)
QCM n°5 : A propos des enzymes, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a) In vivo les enzymes catalysent souvent des réactions irréversibles
b) L’enzyme, restituée intégralement en fin de réaction, peut donc agir indéfiniment
c) La dépurination de l’ADN est une des rares réactions de l’organisme (avec la glycation de
l’hémoglobine notamment) à être entièrement non enzymocatalysée.
d) La trypsine est une enzyme à spécificité large qui hydrolyse un seul motif d’acides aminés
e) Dans l’hémoglobine A1C, le résidu glucose se lie de manière non covalente et spontanée
f) Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°6 : Soit le graphe suivant illustrant la cinétique d’une enzyme catalysant la
réaction ES → E + P
a)
b)
c)
d)
e)
f)
On peut affirmer qu’il s’agit d’une cinétique enzymatique michaelienne
Si [S]=2,5.10-3M, la vitesse initiale est de 8µM.s-1
Si [S]=0,5M, la concentration en produit après 3 minutes est de 48μM
Pour de très faibles valeurs de [S] la vitesse est proportionnelle à [S]
Pour de très fortes valeurs de [S] la vitesse est proportionnelle à [S]
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°7: A propos de la représentation de Eadie-Hofstee, quelle(s) est (sont) la (les)
proposition(s) exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
En valeur absolue la pente est proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat
L’ordonnée à l’origine est Vm
On préfèrera son utilisation à celle de la représentation de Lineweaver et Burk
Elle peut concerner les enzymes allostériques
Elle permet de connaître l’activité enzymatique d’une enzyme
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°8 : Une enzyme purifiée à 75% possède une activité mesurée à 70nKat/mg. Son
activité moléculaire est de :
Donnée : Poids moléculaire de l’enzyme : 165kDa
a) 11,55 sec-1
b) 924 min-1
c) 8,66 sec-1
d) 693 min-1
e) 15,4 sec-1
f) Toutes
les
réponses
précédentes sont fausses
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QCM n°9 : Le graphe suivant nous informe sur la cinétique d’une enzyme E en absence
puis en présence d’un inhibiteur réversible I (la flèche signifie la mise en présence de
l’enzyme avec l’inhibiteur) :
Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
L’état dit ESI existe
En présence d’inhibiteur la pente augmente donc l’affinité aussi
Il s’agit d’une inhibition compétitive
Dans ce cas, [I]=Ki
L’enzyme envisagée peut être une β lactamase bactérienne
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°10: Choisir l’unique réponse qui à chaque représentation de Eadie-Hofstee ciaprès associe les bonnes propositions et uniquement les bonnes propositions :
A : Inhibition incompétitive
B : Inhibition compétitive
C : Inhibition non compétitive
D : L’inhibiteur peut-être l’acétazolamide
E : L’inhibiteur peut être le glyphosate désherbant (Roundup)
F : L’inhibition est réversible par excès de substrat
a) 1A-1E-2C-2D-3B-3F
b) 1C-1D-2B-2F-3A-3E
c) 1A-1D-2B-3C-3E-3F
d) 1A-2B-2E-2F-3C-3D
e) 1B-1F-2C-2D-2F-3A
f)
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Toutes les combinaisons proposées sont
fausses.
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QCM n°11 : On envisage la cinétique michaelienne non ordonnée d’une enzyme E à 2
substrats appelés A et B, de constantes de Michaelis respectives Ka et Kb.
Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Si [A] est saturante, la concentration [B] telle que v=(2/3)Vm est égale à 2Kb
Si [A]=4Ka et [B]=Kb/3, v=(1/4)Vm
Les deux sites de liaison interagissent entre eux
EA et EB sont dits « inactifs »
Pour une concentration [A] fixée, une augmentation de [B] entraîne une augmentation de la pente
de la droite obtenue en représentation de type Lineweaver et Burk
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM n°12 : Généralités sur les coenzymes
Quelle(s) est (sont) la (ou les) propositions(s) exacte(s) ?
a) Beaucoup d'enzymes fonctionnent sous la forme d'holoenzymes, c'est à dire qu'elles nécessitent
la présence d'un ou plusieurs de cofacteurs(s).
b) Les coenzymes sont des auxiliaires de nature protéique rattachés de façon covalente ou non à
une enzyme.
c) Un coenzyme participe à la transformation du substrat sans subir de modifications au cours de la
catalyse.
d) Un coenzyme est spécifique d'une famille d'enzymes.
e) Une enzyme peut fonctionner avec plusieurs coenzymes.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
QCM n°13 : Généralités sur les coenzymes
Quelle(s) est (sont) la (ou les) proposition(s) exacte(s) ?
a) Les coenzymes liés de façon covalente à une enzyme sont non dialysables.
b) Pour une enzyme liée de façon covalente à un coenzyme, la partie protéique est appelée
groupement prosthétique.
c) Les coenzymes sont en nombre moins important que les enzymes.
d) Les vitamines à l'origine des coenzymes sont des précurseurs actifs.
e) Un coenzyme a une affinité pour une enzyme ; une enzyme pour un substrat.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
QCM n°14 : Concernant les coenzymes, quelle(s) est (sont) la (ou les)
proposition(s) exacte(s) ?
a) Les formes oxydées des co-enzymes NAD+, NADP+ permettent de doser des activités
enzymatiques grâce à leur propriété d'absorption à 340nm.
b) Dans l'hème des cytochromes, le passage du fer de l'état bivalent à trivalent est
irréversible.
c) La vitamine K hydrosoluble est un facteur de carboxylation.
d) Le THF (Tétra hydrofolate) permet le transfert de fraction monocarbonnée tels que -CHO,
-CH3, - CH2OH, -CH2NH2.
e) SAM (S-adénosyl méthionine) permet la synthèse de créatine.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
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QCM n°15: Concernant les co-enzymes, quelle(s) est (sont) la (ou les) proposition(s)
exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
Dans le FMN ou FAD, seule la partie flavine est concernée par le transfert de 2 H.
NADPH, H+ participe à la synthèse de monoxyde d'azote à partir de tryptophane.
Le coenzyme A provient en partie de la vitamine B5 (acide pantothénique).
Les différents résidus glutamiques inclus dans le THF permettent de garder le co-enzyme en
extracellulaire.
e) L'haptocorrine et la transcobalamine sont des transporteurs de vitamine B12 dans le sang.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses
QCM bonus n°1 : Jacob, lors d’une soirée révisions confond (involontairement… ou pas)
l’eau minérale avec de la vodka pure.
L’ADH (Alcool déshydrogénase) est une enzyme jouant un grand rôle dans la détoxification
alcoolique de l’organisme. Sachant qu’il arrête de boire à minuit avec une alcoolémie de
2,6g/L et que son foie contient 10mg d’ADH d’activité spécifique 30UI/mg (pour cet
exemple, on simplifie en disant que le foie est le seul organe à transformer l’éthanol).
Données : Volémie=6L
Poids moléculaire de l’ADH : 50kDa
Poids moléculaire de l’éthanol : 46Da
Km de l’enzyme : 10-3M
Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Au réveil à 7h son alcoolémie sera de 1,63g/L
Au réveil à 7h son alcoolémie sera de 0,97g/L
L’activité moléculaire de l’ADH est de 25 sec-1
L’activité enzymatique de l’ADH est de 5.10-6 katal/mg
Au réveil, la vitesse de la réaction catalysée par l’enzyme est égale à 97,3% de Vm
Toutes les réponses précédentes sont fausses.
QCM bonus n°2 : On réalise une expérience dans 3 compartiments de 5 litres chacun
séparés par une membrane hémiperméable. A l’état initial on introduit :
- une protéine P1 à une concentration de 3 mM dans le 1er compartiment
- une protéine allostérique P2 dans le 2ème compartiment à une concentration de 5 mM
- 0,1 mol de fer ferrique dans le 3ème compartiment.
P1 n’a aucun site de fixation pour le fer ferrique, alors que P2 en a 2. La concentration du
ligand libre à l’équilibre est mesurée dans les 3 compartiments et vaut 5 mM.
Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
a) A l’équilibre, la concentration de P1 dans chaque compartiment est de 1mM.
b) On peut parler de transition allostérique pour la protéine P2
c) La protéine P1 peut être la transferrine.
d) La constante de dissociation Kd2 de l’association P2-L est de 5 M
e) La protéine P2 peut être la calbindine.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
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QCM bonus n°3 : Sachant que la constante de réaction d’ordre 1 à 50°C est trois fois plus
grande que la constante de vitesse de cette même réaction à 25°C (réaction faisant réagir
une mole de substrat avec une mole d’enzyme).
Quelle est la valeur de l’énergie d’activation en kJ/mol ? (On donne R =8,31J/mol)
a) 35125
b) 456
c) 20,9
d) 20900
e) 35,1
f) Autre réponse
QCM bonus n°4 : Concernant les co-enzymes, quelle(s) est (sont) la (ou les)
proposition(s) exacte(s) ?
a) Dans la réaction: CH3COCOOH + CO2 + ATP HOOC-CO-CH2-COOH + ADP + Pi, la
vitamine K intervient avec le pyruvate carboxylase.
b) Le précurseur du pyridoxal phosphate est une vitamine du groupe B hydrosoluble.
c) Le méthylène THF participe à la synthèse des bases pyrimidines.
d) Le co-enzyme A transfère le groupe acyl lors de la synthèse des acides gras.
e) La méthionine synthase est une enzyme dépendant de la cobalamine méthylée et de
THF méthylé également.
f) Toutes les propositions précédentes sont fausses.
QCM bonus n°5 : Maladies et co-enzymes.
Quelle(s) est (sont) la (ou les) proposition(s) exacte(s) ?
a) La Vitamine PP, à l'origine de NAD/NADP (nicotinamide adénine dinucléotide (phosphate)),
prévient la pellagre.
b) L'hème de cytochromes participe à la détoxication d'agents exogènes (médicaments).
c) Dans la réaction suivante Me-malonyl CoA ↔ Succinyl CoA, un déficit en mutase entraine une
acidurie me-succinylique.
d) Une carence en vitamine B6 peut entrainer le béri-béri avec atteinte hépatique.
e) Une anémie macrocytaire peut être provoquée par une carence de vitamine B12.
f) Toutes les propositions ci-dessus sont fausses.
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