Corrigé CC2_2007

BIO241
année 2006-2007
Examen de contrôle continu (CC2) du 16 mars 2007
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Etudiant
Nom : ………………………………………
N° d’étudiant : ………………………………
Prénom :…………………………
salle d’examen : …………………
Note / 20 :
Groupe : ………………………...
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Documents et calculatrice non autorisés
Notation sur 60
Question n° 1
(6 points)
Détaillez vos calculs
Vous disposez d’une solution A d’un monoacide fort concentré avec les indications suivantes :
M= 100 g.mol-1 ; d=1,6 ; pureté = 50%
donner la concentration molaire de la solution A
[A] = (1600/100) x 50% = 8 M
2pts
Vous rajoutez 4 ml de cette solution dans un volume d’eau final de 160 ml. Vous obtenez la solution B
quelle est la concentration molaire de la solution B ?
[B] = (4 x [A]) / 160 = 0,2 M
-
2pts
quel sera le pH de la même solution d’acide à la concentration de 10-3M ?
Si [A] = 10-3M, comme il s’agit d’un acide fort qui se dissocie complètement en solution,
le pH = -log[H+] = 3
2pts
Question n° 2
(13 points)
Considérons le peptide P dont la séquence primaire est : Val-Glu-Ala-Lys-Cys
a- Ecrire la formule semi-développée, à pH 1, du peptide P
5pts si structure du peptide correcte
Se référer à son poly de TD pour les structures des acides aminés et les équilibres de
dissociation
1
b- Ecrire les équilibres de dissociation du peptide P ((vous pouvez utiliser une représentation
simplifiée du peptide pour justifier votre réponse)
c- En vous aidant des valeurs de pka données dans le tableau ci-dessous, calculer son pHi
Alanine
Cystéine
Glutamate
Lysine
Valine
pka (α-COOH)
2,3
1,7
2,2
2,2
2,4
pka (α-NH3+)
9,7
10,8
9,7
9,0
9,6
pka (ch. Latérale)
8,3
4,3
10,5
6pts pour questions b+c
pHi à trouver = (4,3 + 8,3)/2 = 6,3
d- Le peptide P est soumis à un traitement à la trypsine. Quel sera le résultat de l’action de la
trypsine ? Justifier
La trypsine coupe à droite des aa basiques Lys et Arg, donc on obtient un tétrapeptide Val-Glu-Ala-Lys
et Cys
2pts
Question n° 3
(21 points)
La phosphorylation du glucose (Glc) par le phosphate inorganique (Pi) est décrite par l’équation
suivante :
Glc + Pi
Glc-6-P + H2O
La réaction est catalysée par la Glucose-6-phosphatase dont la valeur, à pH 7, de ∆G°’=13,8 KJ.mol-1.
a- Quelle est la signification de ∆G°’ ? La synthèse spontanée du Glc-6-P est-elle possible ? Justifiez
votre réponse.
Signification de ∆G°’ : variation d’énergie libre standard apparente (P atm, conc. molaire de chaque
réactant, pH 7)
1 point
Une valeur positive de ∆G°’ indique que le sens spontané est la réaction reverse. La synthèse spontanée
du Glc-6-P est donc impossible dans les conditions standard.
1 point
Dans des conditions non standard, la synthèse de Glc-6-P peut être possible si la valeur de ∆G’ est
négative, dont le calcul dépend des concentrations des réactants.
∆G’ = ∆G°’ + RT Ln [produits]/[réactifs]
1 point
b- Donner la relation permettant de calculer la constante d’équilibre à 37°C de la réaction. Le calcul
donne Keq= 5.10-3 M-1. Comment peut-on interpréter cette valeur ?
∆G°’ = - RT Ln Keq
2 points
La valeur de Keq est très faible, donc l’équilibre de la réaction est fortement déplacé vers la gauche
(accumulation de Glc + Pi)
1 point
c-
Sachant que les concentrations à l’équilibre du Glc et du Pi sont chacune de 5 mM, quelle est la
concentration, à l’équilibre, du Glc-6-P ?
Keq = [Glc-6P]/[Glc]x[Pi] = 5.10-3 M-1
1 point
2
[Glc-6P] = 5.10-3 x 5.10-3 x 5.10-3 = 125.10-9 M = 0,125 µM
2 points
d- La Glucose-6-phosphatase est un catalyseur biologique. Rappeler les propriétés d’un catalyseur.
Accélère les réactions
Ne modifie pas l’équilibre final
Est régénéré à la fin de la réaction, agit à faible concentration
1 point
1 point
1 point
e- L’utilisation d’un catalyseur permet-elle d’augmenter la quantité de Glc-6-P obtenue à l’équilibre ?
Justifier.
NON, puisqu’il ne modifie pas la constante d’équilibre. Il permet juste d’arriver plus vite à l’équilibre
1 point
f-
In vivo, la variation d’énergie libre apparente, à 37°C, est de 25,6 KJ.mol-1. Peut-on prévoir dans
quel sens la Glucose-6-phosphatase catalyse la réaction in vivo ?
La valeur ∆G’ est positive, donc la synthèse spontanée de Glc-6-P est impossible in vivo. L’enzyme
catalyse la réaction dans le sens 2
2 points
Dans la cellule, la phosphorylation du glucose est couplée à l’hydrolyse de l’ATP :
ATP + H2O
ADP + Pi
avec, à 37°C, ∆G°’= -30,5 KJ.mol-1.
g- Quelle est la réaction endergonique et celle qui est exergonique ? Rappeler la signification de ces
termes.
Dans les conditions standard :
La réaction exergonique est l’hydrolyse de l’ATP car sa ∆G°’est négative. Elle est susceptible de fournir
de l’énergie (travail)
1 point
La réaction endergonique est la phophorylation du Glc car sa ∆G°’est positive. Elle nécessite de l’énergie
(travail) pour avoir lieu.
1 point
h- Ecrire l’équation globale. Calculer son ∆G°’
ATP + Glc
ADP + Glc-6-P
1 point
∆G°’ = 13,8 – 30,5 = -16,7 KJ.mol-1
i-
1 point
Pour qu’une transformation non spontanée puisse se faire, il faut non seulement qu’elle soit
couplée à une transformation spontanée, mais aussi la présence obligatoire d’un élément de
couplage. Quel est cet élément de couplage ?
C’est une enzyme (hexokinase ou glucokinase)
Question n°4
2 points
(5 points)
a- La constante de Michaelis d’une enzyme pour le substrat A est de 0,2 mM tandis qu’elle est de 2 mM
pour le substrat B, avec des vitesses maximales pratiquement égales.
- Lequel de ces deux substrats présente l’affinité la plus grande pour l’enzyme ? Justifier
La valeur de Km est un indicateur de l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
3
Plus la valeur de Km est faible, plus l’affinité est grande.
1 point
Affinité de l’enzyme pour A > affinité pour B
1 point
- En utilisant la représentation de Lineweaver et Burk, dessiner l’allure des droites correspondant
à chacun des deux substrats.
Question n° 5
(15 points)
Certains acides aminés jouent un rôle essentiel pour l’organisation structurale et fonctionnelle des
protéines. Expliquer le rôle de résidus d’histidine au niveau des sites actifs de protéines, en prenant
comme exemple :
soit le site catalytique de la chymotrypsine,
soit les sites actifs de l’hémoglobine.
Décrire l’organisation spatiale de la protéine considérée, et préciser, à l’aide de schémas, la disposition
spatiale des différents atomes et groupements impliqués dans le fonctionnement des sites actifs.
Pour la correction de la question 5, se reporter au cours.
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