liaison de l'Ag, contient une séquence d'acides aminés relativement constante qui est différente pour
chaque classe d'Ig (v. aussi Immunité spécifique [d'adaptation], plus haut).
Les régions hypervariables, situées dans les régions variables V, contiennent des déterminants idiotypiques,
avec lesquels les Ac naturels (Ac anti-idiotypes) sont capables de se lier. La liaison d'un Ac anti-idiotype avec son déterminant
idiotypique est important pour la régulation de la réponse des cellules B. A l'inverse, les déterminants allotypiques de la
région C donnent naissance à l'Ac anti-allotypique, qui est spécifique de classe. Chaque clone de cellules B produit sa propre Ig
spécifique, ayant une séquence spécifique d'acides aminés, qui se lie à une configuration particulière
de l'Ag. Cependant, un membre de ce clone peut changer la classe de son Ig tout en gardant la
chaîne légère et les régions V.
Les molécules d'Ac ont été fragmentées par l'utilisation d'enzymes protéolytiques pour étudier les
relations entre la structure et la fonction (v. FIG. 146-3). La papaïne coupe l'Ig en 2 fragments
univalents, Fab (se liant à l'Ag) et un fragment isolé, Fc (cristallisable). Le Fab consiste en une chaîne
légère et en un fragment de chaîne lourde, et contient les régions V de la molécule d'Ig (les sites de
liaison). Le Fc contient la majeure partie de la région C ; ce fragment est responsable de l'activation
du complément et se lie aux récepteurs du Fc présents sur les phagocytes. La pepsine donne
naissance à un fragment désigné F(ab')2 qui consiste en 2 Fab et en une partie de la chaîne lourde
avec les ponts disulfures.
Chaque classe majeure d'Ig chez l'homme a une chaîne lourde correspondante ; les chaînes lour-
des μ, γ, α, ε et δ sont trouvées dans les IgM, les IgG, IgA, IgE et IgD, respectivement. Il n'y a que 2
types de chaînes légères, λ et κ, trouvées dans les 5 classes d'Ig humaines. Ainsi, il existe 10 types
différents de molécules d'Ig (p. ex. IgGλ, IgGκ). Trois classes d'Ig n'existent que sous forme
monomérique (IgG, IgD et IgE). Les IgM circulent sous forme pentamérique ou monomérique. Sous
forme de pentamère, l'IgM contient 5 molécules en forme d'Y (10 chaînes lourdes et 10 chaînes
légères). L'IgA apparaît sous la forme d'un monomère, d'un dimère et d'un trimère. L'IgG est
également connue pour avoir 4 sous-classes (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) ; l'IgA a 2 sous-classes (IgA1
et IgA2). La distinction des sous-classes peut être importante parce que des fonctions biologiques
spécifiques commencent à être associées avec les diverses classes (p. ex. l'IgG4 ne fixe pas le
complément ou ne se lie pas aux monocytes et l'IgG3 a une tsignificativement plus courte que celle
des 3 autres sous-classes d'IgG).
Des structures supplémentaires ont été identifiées. Des chaînes de liaisons (J pour Jonction) relient
les 5 sous-unités de l'IgM ainsi que les sous-unités de l'IgA. L'IgA sécrétrice a une chaîne
polypeptidique supplémentaire, la composante sécrétoire (CS, ou pièce sécrétoire ou de transport),
produite par les cellules épithéliales et ajoutée à la molécule d'IgA après la synthèse de l'IgA.
Les coefficients de sédimentation, déterminés par ultracentrifugation, ont été traditionnellement utilisés
pour désigner chaque classe d'Ig. L'IgM a le plus grand coefficient de sédimentation (19S), l'IgG a un
coefficient d'environ 7S.
Propriétés biologiques des Ig (Ac) : la structure des acides aminés de la région C de la chaîne lourde
détermine l'isotype de cette classe d'Ig. Chaque classe a différentes fonctions.
Les IgM, les premiers Ac formés après immunisation primaire (exposition à un nouvel Ag), protègent
l'espace intravasculaire. Les molécules pentamériques d'IgM activent facilement le complément et
servent d'agents opsonisants et agglutinants qui aident le système phagocytaire à éliminer de
nombreux types de micro-organismes. Les isohémagglutinines et nombre d'Ac dirigés contre les
germes Gram - sont des IgM. Les IgM monomériques jouent le rôle de récepteurs pour l'Ag sur la
membrane des cellules B.
Les IgG, le type le plus répandu d'Ac sérique, sont également trouvés dans les espaces extra-
vasculaires ; elles sont produites lorsque les taux d'IgM commencent à décroître après immunisation
primaire. Les IgG sont les plus importantes Ig produites après réimmunisation (réponse immunitaire
anamnestique [de mémoire] ou réponse immunitaire secondaire). Les IgG protègent les tissus contre
les bactéries, les virus et les toxines. Ce sont les seules Ig qui traversent le placenta. Les sous-
classes d'IgG neutralisent les toxines bactériennes, activent le complément et facilitent la phagocytose