Peptides lasso des Actinobactéries : Mécanismes de biosynthèse

Ecole doctorale : Ecole doctorale interdisciplinaire pour le vivant (iViv), ED387
Equipe d’accueil : Molécules de Défense et de Communication dans les Ecosystèmes Microbiens
Unité Molécules de Communication et Adaptation des Microorganismes
UMR 7245 CNRS – Muséum National d’Histoire Naturelle
Directeur de thèse : Séverine Zirah, [email protected], co–encadrant Yanyan Li, [email protected]
Peptides lasso des Actinobactéries : Mécanismes de biosynthèse, diversité chimique et
rôles écologiques
Les peptides lasso sont des peptides bioactifs produits par les bactéries et en particulier les
Actinobactéries. Leur structure comporte un nœud moléculaire, qui leur confère une stabilité remarquable
et est indispensable à leurs activités biologiques (antibactérienne, antivirale, antagoniste de récepteurs…).
Ils sont un excellent patron pour l’ingénierie de peptides bioactifs. La microcine J25 est un peptide
antimicrobien produit par Escherichia coli qui constitue un peptide lasso modèle. Ses mécanismes de
biosynthèse, mode d’action et relations structure-activité ont été intensivement étudiés par notre équipe.
Les peptides lasso des Actinobactéries sont bien moins connus. Le sujet de thèse proposé consiste en une
approche pluridisciplinaire combinant des méthodes d’enzymologie, microbiologie, chimie analytique, et “omiques” pour caractériser les mécanismes de biosynthèse, la diversité chimique et les rôles écologiques
de ces peptides.