Polycopié de Biochimie UE 1 : Atomes, biomolécules

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Stage de Pré-Rentrée du Tutorat
26 août 2013 – 6 septembre 2013
Polycopié de Biochimie
UE 1 : Atomes, biomolécules, génome,
bioénergétique, métabolisme
Fiches de cours
Enoncés des exercices
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Sommaire
Chapitre 1 : Structure et fonction des protéines
- Cours Page 4
- Exercices Page 9
Chapitre 2 : Glucides – Lipides
- Cours Page 12
- Exercices Page 24
Chapitre 3 : Biologie moléculaire
- Cours Page 26
- Exercices Page 32
Chapitre 4 : Métabolisme
- Cours Page 34
- Exercices Page 44
Remerciements Page 46

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Chapitre n°1 : Structure et fonctions des protéines
Cours
I- PROTEINES
Les protéines sont les acteurs principaux du monde vivant. Elles occupent tout plein de
rôles, tous les rôles à occuper en fait (ou presque). C'est-à-dire : gérer et maintenir une
structure, reconnaitre et se défendre, transporter, transformer, informer, signaler etc, etc …
1) Acides Aminés
Vous en avez forcément déjà entendu parler dans votre vie, maintenant il est temps de
les rencontrer : les Acides Aminées ! (AA pour les intimes)
Les AA sont les constituants des protéines, il y en a en tout 20 qui ont toutes la même
structure :
- Un carbone asymétrique central
- Une fonction acide carboxylique
- Une fonction amine (d’où le « acide aminé)
- Une chaîne variable R (une chaîne différente par AA)
Le carbone asymétrique fait qu’il y a deux stéréo-isomères possibles : L-AA ou D-AA. La
forme L étant la seule présente dans les protéines naturelles (allez savoir pourquoi).

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Liste des 20 acides aminés :
AA apolaires (hydrophobes, à
l’intérieur des protéines
AA neutres
AA polaires chargés
(hydrophiles)
Nom
Caractéristiques
Nom
Caractéristiques
Nom
Caractéristiques
Glycine (Gly)
Pas de carbone
asymétrique
Sérine
(Ser)
Fonction alcool
phosphorylable
Acide
glutamique
Acide, négatif à
pH 7
Alanine (Ala)
Aliphatique
Thréonine
(Thr)
Fonction alcool
phosphorylable
Acide
aspartique
Acide, négatif à
pH 7
Valine (Val)
Aliphatique
Tyrosine
(Tyr)
Fonction alcool
phosphorylable,
aromatique
Lysine (Lys)
Basique, positif à
pH 7
Leucine (Leu)
Aliphatique
Cystéine
(Cys)
Fonction thiol :
pont disulfures
possibles (S-S)
Arginine
(Arg)
Fonction
guanidium
basique, positif à
pH 7
Isoleucine
(Iso)
Aliphatique
Glutamine
(Glu)
Fonction amide
Histidine(His)
Aromatique,
faiblement
basique
Méthionine
(Met)
S dans la chaîne,
donneur de
méthyl,
aliphatique
Asparagine
(Asp)
Fonction amide,
N-glycosylation
Proline (Pro)
Chaîne latérale
liée à la fonction
amine du Cα
Phénylalanine
(Phé)
Aromatique,
cycle phényl
Tryptophane
(Trp)
Aromatique,
cycle indol
2) Liaison peptidiques
Au sein des protéines, les AA sont liés entre elles par des liaisons dites peptidiques.
La liaison peptidique est une liaison covalente PLANE, POLAIRE et RIGIDE !
L’angle que forme les groupe CO et NH est appelé l’angle Ω. Iil ne peut prendre que
deux valeurs, soit 0° (configuration Cis) et 180° (configuration Trans). Pour des raisons de
stabilité il prend presque toujours la valeur de 180°, donc la configuration Trans.