Structure sarcomer

Structures
et fonctions des
sarcomères
50 µm
Fibre musculaire squelettique :
mise en évidence de la striation transversale
( microscopie optique en. contraste de phase)
les fibres musculaires
squelettiques doivent
leur aspect strié à la
répétition d’une structure
appelée sarcomère
Noyaux
Coupe longitudinale
d’une fibre musculaire
d’un muscle humain
( X 1500)
Noyaux
Myofibrilles
Membrane
sarcoplasmique
membrane
basale
Coupe fine longitudinale d’une fibre musculaire
squelettique glycérolée (X 50.000) montrant la
structure des sarcomères.
La formation des ponts actine-myosine peut être
mise en évidence à fort agrandissement sur des
coupes très fines après traitement par du glycérol.
(le glycérol dissout les membranes lipidiques)
Ponts actine-myosine
Filament fin
Filament épais
1,6 µm
Strie Z
Filament fin
0,2 µm
1 µm
Filament épais
Sarcomère
( 1,6 à 2,5 µm selon l’état de contraction)
Sarcomères en série
Sarcomères en parallèle
Un faisceau de myofibrilles est constitué
de sarcomères en série et en parallèle
Les dimensions des différents composants
du sarcomère sont conservées au cours
de l’évolution des vertébrés, de la
grenouille à l’éléphant en passant par
l’homme.
Ces mêmes dimensions ne dépendent pas
de la croissance, de la maturation, du
niveau d’entraînement.
Les variations des dimensions musculaires
(volumes, longueurs, diamètres des
muscles) avec la croissance, la maturation
pubertaire, et l’ entraînement physique ne
sont pas le résultat d’une augmentation des
dimensions du sarcomère.
Ces modifications de la morphologie
musculaire sont l’expression d’une
multiplication des sarcomères :
- des sarcomères en série pour
l’accroissement en longueur,
1
- des sarcomères en parallèle pour
l’accroisssement en diamètre du muscle.
1,6 µm
0,2 µm
Filament épais = polymère de myosine
0,014 µm
0,14 µm
molécule de myosine
molécule de myosine
tige
tête
Les filaments épais sont constitués de 300
(Marston et Tregar 1972) à 400 (Pepe et
Drucker 1979) molécules de myosine
associées à d’autres protéines (myomesine,
protéines C,H et M) assurant probablement la
cohésion des filaments.
molécule de myosine
tige
Bien que rigide, la tige de la chaîne
lourde est flexible, “articulée” en au
moins deux points.
Cette déformation de la myosine
est probablement à l’origine de la
production de force et de
déplacement au niveau des
ponts d’actine-myosine.
tête
Structure de la molécule de myosine
tige
têtes
Chaînes
légères
Chaînes
légères
Structure des têtes
de myosine
Chaînes
lourdes
Chaînes légères
Eléments de
la chaîne lourde
Site de la liaison
avec l’actine
Structure de la tête de myosine
1,6 µm
0,2 µm
Filament épais = polymère de myosine
0,043 µm
0,0143 µm
Les têtes de myosine sont disposées de façon
hélicoïdale comme si le filament épais était
constitué de trois brins torsadés...........................
Si les dimensions des différents
composants du sarcomère sont
conservées au cours de l’évolution des
vertébrés, il n’en est pas de même des
propriétés de la myosine.
Il existe de nombreuses variantes des
sous-unités (chaînes lourdes et légères)
qui composent la myosine et qui diffèrent
selon le types de fibres : fibres lentes (type I)
ou rapides (types IIa et IIb).
Chaîne légère alcaline,
de type lent
LCS a ou LCS b
2 chaînes légères régulatrices,
phosphorylables, lentes
Chaînes lourdes de type lent
MHC Ib
Structure de la myosine de type lent (type I)
chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
Chaîne légère alcaline,
de type rapide
LCF 1 ou LCF 3
2 chaînes légères régulatrices,
phosphorylables, rapides
Chaînes lourdes de type rapide
MHC II b (ou II d ou II x)
Structure de la myosine de type rapide (type IIb)
chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
Chaîne légère alcaline,
de type rapide
LCF 1 ou LCF 3
2 chaînes légères régulatrices,
phosphorylables, rapides
Chaînes lourdes de type rapide
MHC II a
Structure de la myosine de type rapide (type IIa)
chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
La fonction des chaînes légères est mal
connue.
La présence des chaînes légères module
l’activité ATPasique des chaînes lourdes
et peut être leur interaction avec l’actine;
la présence de certaines isoformes des
chaînes légère accélère (ou ralentit)
probablement la vitesse de contraction des
fibres d’un type donné (I, IIa ou IIb).
LCf 3/LCf 3
Vitesse de
raccourssissement
croissante
LCf 1/LCf 3
LCf1 /LCf 1
LCf 3/LCf 3
LCf 1/LCf 3
LCf1 /LCf 1
LCsa/LCsa
LCsa/LCsb
LCsb/LCsb
I
II a
II b
( II d )
( II x )
Fibres musculaires
intermédiaires
(structure de la myosine)
Il existe chez le sujet normal un très
faible pourcentage (environ 1 à 3 %)
de fibres musculaires intermédiaires
qui possèdent plusieurs types de
myosine :
- fibres IM et IIc intermédiaires entre les
fibres I et IIa ;
- fibres IIab, intermédiaires entre les
fibres IIa et IIb.
II c = I + II a
I < IIa
IM =I + II a
I > II a
II ab = II a + II b
Effets de l’ entraînement
aérobie sur la
composition musculaire
en isoformes de la
myosine
Vitesse de raccourcissement
I << II a < II d < II b
I < IM < II c < II a < II ad < II d < II db < II b
Effets des entraînements aérobies
I
IM
II c
II a
II ab
II b
(I
IM
II c
II a
II ad
II d)
Structure et fonction
des filaments fins
Diagramme d’un filament d’actine
(actine F)
36,5 nm
5,46 nm
Les filament d’actine (actineF) sont des polymères
d’actine globuleuse (actine G)
Actine G
L’actine G est une protéine globuleuse dont le poids
moléculaire est d’environ 42 000 daltons et le diamètre
d’environ 4 à 5 nm......................................................
Diagramme d’un filament fin
En plus d’actine F, les filaments fins contiennent deux
autres familles de protéines :
- une protéine filamenteuse, la tropomyosine ;
- un protéine globuleuse, la troponine.
5,5 nm
38,5 nm
La tropomyosine est une protéine filamenteuse
constituée de deux chaînes
protéiques hélicoïdales (hélices a).
Troponine
Tropomyosine
La tropomyosine est localisée dans les
sillons formés par le filament d’actine.
En fait la troponine est composée de trois
protéines :
- troponine-C qui possède des sites
capables de fixer les ions calcium ;
- troponine-M qui est fixée sur la
tropomyosine ;
- troponine-I dont le rôle au niveau des
muscles squelettiques est inconnu.
Structure tridimensionnelle de la troponine - C
Ca
++
Ca
La troponine-C est un
tétramère qui possède
la possibilité de fixer 4
ions calcium.
N
C
Ca
++
++
Ca
++
d’après Sheterline 1983
Diagramme des relations entre les molécules
d’actine, de troponine C, T et I et de la tropomyosine
T
Tm
Jonction entre deux molécules
de tropomyosine (Tm)
C
I
Tm
Diagramme d’un filament fin
La
molécule de tropomysine et la
molécule de troponine sont répétées
régulièrement tous les 7 molécules
d’actine G.
Diagramme d’un filament fin
La
molécule de tropomysine et la
molécule de troponine sont répétées
régulièrement tous les 7 molécules
d’actine G.
Diagramme d’un filament fin
La tropomyosine et la troponine sont localisées dans
les deux sillons formés par le filament d’actine.
Diagramme d’un filament fin
(coupe transversale)
Troponine
Tropomyosine
Sites actifs de l’actine
Filament d’actine
Myosine
++
Ca
Ca++ Ca++
++
++
Ca
Ca
Au repos, l’ion calcium
est contenu dans le
r é t i c u l u m
sarcoplasmique.
Sa concentration dans
le cytoplasme est très
basse.
Myosine
++
Ca
Ca++
++
Ca Ca++ Ca++
Ca++
Les canaux calciques
sarcoplasmiques
s’ouvrent lors de
l’arrivée d’un potentiel
d’action.
La concentration du
calcium cytoplasmique
croît très rapidement.
Myosine
++
Ca
Ca++
++
Ca Ca++ Ca++
++
Ca
La fixation du calcium
sur la troponine modifie
la conformation de la
tropomyosine.
Le site actif de l’actine
est démasqué.
++
Ca
Myosine
Ca++
Ca++
++
Ca Ca++ Ca++
++
Ca
Le démasquage du site
actif de l’actine permet la
formation d’un “pont”
actine-myosine et la
production de force et de
déplacement.
La séquence des acides aminés des
monomères d’ actine G est largement
conservée au cours de l’évolution des
vertébrés.
Chez l’homme et les mammifères, la molécule
d’actine est du même type pour tous les
muscles striés qu’ils soient cardiaques ou
squelettiques.
L’isoforme de l’actine est le même (a sk)
pour les fibres squelettiques des types lents
(fibres I) et rapides (fibres IIa et IIb).
Par contre, les isoformes diffèrent entre
les fibres I et II (a ou b) pour la
tropomyosine et la troponine.
Théorie des
filaments glissants
HE Huxley et J Hanson 1954
AF Huxley et R Niedergerke 1954
déplacement
strie Z
ligne M
strie Z
ligne M
déplacement
Théorie des filaments glissants
HE Huxley et J Hanson 1954
AF Huxley et R Niedergerke 1954
D’après la théorie des filaments glissants,
la force produite par une fibre musculaire
dépend du nombre de ponts actinemyosine.
La production de force dépend donc de
l’importance du recouvrement des
filaments fins et épais.
Ceci a été démontré par Gordon et coll en
1966 qui ont confronté les valeurs de
force mesurée sur une fibre musculaire
unique et le recouvrement des filaments
fins et épais observé simultanément en
microscopie optique.
Force (% max)
100
80
60
La force diminue avec l’élongation
du muscle car le recouvrement
des filaments fins et épais diminue.
40
20
0
0
1µ
2µ
0
50
100
d’après Gordon et coll 1966
3µ
longueur
150
% longueur de repos
Force (% max)
100
80
60
Un plateau de force est observé car le
nombre de ponts actine-myosine est
constant (la région centrale des filaments
épais est dénudé).
40
20
0
0
1µ
2µ
0
50
100
d’après Gordon et coll 1966
3µ
longueur
150
% longueur de repos
Force (% max)
100
80
60
Une diminution de force est observée car
une partie des filaments fins se
chevauchent et le nombre de ponts actinemyosine baisse.
40
20
0
0
1µ
2µ
0
50
100
d’après Gordon et coll 1966
3µ
longueur
150
% longueur de repos
Force (% max)
100
80
60
Une diminution de force est
observée car les filament épais
butent sur les stries Z.
40
20
0
0
1µ
2µ
0
50
100
d’après Gordon et coll 1966
3µ
longueur
150
% longueur de repos
Force (% max)
100
80
Zone
fonctionnelle
60
40
20
0
0
1µ
2µ
0
50
100
d’après Gordon et coll 1966
3µ
longueur
150
% longueur de repos
La relation force-longueur de la fibre isolée
trouve son expression dans la relation
force-longueur du muscle entier.
A la force produite par les sarcomères, il
convient d’ajouter la force due à la mise
en tension des structures viscoélastiques du muscle (tissu collagène,
membranes cellulaires...).
La relation force-longueur totale du
muscle est égale à la somme de :
- la relation force-longueur passive
(éléments viscoélastiques en
parallèle avec les sarcomères) ;
- la relation force-longueur active
exprimant la force produite par les
ponts actine-myosine.
longueur de repos
Force (% max)
100
force totale
80
Zone
fonctionnelle
60
force passive
40
longueur
d'équilibre
20
0
force active
longueur
0
1µ
2µ
0
50
100
3µ
150
% longueur
de repos
Moment (% max)
100
80
60
La relation angle-moment est
l’expression des effets de l’angle
articulaire sur la longueur du muscle
et la grandeur des bras de levier.
40
20
0
0
60°
120°
180°
Angle articulaire