
Le sarcoplasme est un système très performant (réticulum endoplasmique lisse), réticulum 
sarcoplasmique : système longitudinal de réseaux de canalicules qui entourent les myofibrilles 
et se résolvent en citernes terminales entre les disques A et I.     
Le système T : système transversal de canalicules, étroit et fermé par des invaginations du 
sarconème. Il entoure les myofibrilles à chaque jonction entre 2 citernes terminales (disques A 
et I). L’ensemble du tubule de système T + les 2 citernes s’appelle une triade.  
 
Les  organites  habituels  des  cellules  se  trouvent  dans  ce  type  de  cellules  ainsi  que  des 
enzymes,  de  l’ATP,  de  la  myoglobine,  des  gouttelettes  lipidiques  (acides  gras)  et  du 
glycogène. Ils sont revêtus par une membrane basale.  
 
Les microfilaments sont dans toutes les cellules. Dans les muscles squelettiques il y a de la 
myofibrille et la contraction de celle-ci résulte du glissement des filaments les uns sur les 
autres. Les protéines jouent une action réciproque (actine et myosine).  
 
L’actine  C :  polypeptide  (41800  daltons)  stabilisé  sous  forme  globulaire  grâce  à  un  ion 
calcium.  Chaque  molécule  d’actine  C  possède  une  molécule  d’ATP  qui  va  être  hydrolysée 
lorsque  l’actine  C  va  se  polymériser  pour  former  de  l’actine  F.  L’hydrolyse  de  l’ATP  va 
augmenter la vitesse de polymérisation de l’actine C. Les filaments d’actine sont fait ainsi : 2 
chaînes de molécules globulaires enroulées entre elles en hélices (13.5  molécules par tour 
d’hélice). Ces filaments forment la tropomyosine. Cette tropomyosine est rigide, se loge dans 
les  gorges  formées  par  la  double  hélice  d’actine.  Au  repos  elle  occupe  des  sites de  l’actine 
possédant une forte affinité pour la myosine.  
 
La troponine est composée de 3 complexes de polypeptides. Il y a la troponine C, la I et la T 
qui  sont  associées à  7  molécules  d’actine.  La  troponine C  possède 1  site  de  liaison  pour  la 
tropomyosine et serait responsable du positionnement de la troponine (qui fixe 4 atomes de 
Ca) La troponine I inhibe l’interaction entre l’actine et la myosine.  
 
La myosine : molécule (500000 daltons), 6 chaînes polypeptidiques dont 2 chaînes lourdes de 
200000 daltons, chacune d’entre elle étant constituée d’un segment d’hélice alpha attaché à la 
tête  globulaire.  La  myosine  comporte  également  2  chaînes  légères  (de  20000  et  16000 
daltons). Un exemplaire est attaché à la tête de la chaîne lourde. La myosine dégrade l’ATP, 
activité  stimulée  par  l’actine.  Les  molécules  de  myosine  sont  attachées  par  la  queue  et 
quelques centaines sont attachées leur tête faisant sailli. La région centrale est dépourvue de 
têtes. Dans les cellules non musculaires, l’assemblage dépend de la phosphorylation. Dans les 
cellules musculaires  lisses,  il  n’y  a  pas  de  troponine mais on trouve une protéine de même 
nature fixant aussi le calcium : la calmoduline.  
 
2) La contraction musculaire 
 
Elle  dépend  de  la  fixation  du  calcium  sur  la  troponine.  Ce  calcium  vient  du  réticulum 
sarcoplasmique. Il y a alors déplacement de la tropomyosine et libération  des  sites  d’actine 
qui  possèdent  une  affinité  pour  la  myosine.  L’ATP  en  se  liant  à  la  tête  de  la  myosine  est 
hydrolysée  en  ADP  qui  reste  fixée.  L’ADP  est  libérée  et  il  y  a  alors  rotation  de  la  tête  de 
myosine  (glissement  de  myofilaments).  Puis  une  nouvelle  ATP  se  fixe  sur  la  tête  de  la 
myosine.  Il  y  a  alors  nouvelle  hydrolyse  de  l’ATP  et  relâchement  de  la  tête  globulaire  qui 
revient à sa position initiale. Les 2 phénomènes (contraction et relâchement) nécessitent de 
l’énergie quoi qu’il en soit.