Le sarcoplasme est un système très performant (réticulum endoplasmique lisse), réticulum
sarcoplasmique : système longitudinal de réseaux de canalicules qui entourent les myofibrilles
et se résolvent en citernes terminales entre les disques A et I.
Le système T : système transversal de canalicules, étroit et fermé par des invaginations du
sarconème. Il entoure les myofibrilles à chaque jonction entre 2 citernes terminales (disques A
et I). L’ensemble du tubule de système T + les 2 citernes s’appelle une triade.
Les organites habituels des cellules se trouvent dans ce type de cellules ainsi que des
enzymes, de l’ATP, de la myoglobine, des gouttelettes lipidiques (acides gras) et du
glycogène. Ils sont revêtus par une membrane basale.
Les microfilaments sont dans toutes les cellules. Dans les muscles squelettiques il y a de la
myofibrille et la contraction de celle-ci résulte du glissement des filaments les uns sur les
autres. Les protéines jouent une action réciproque (actine et myosine).
L’actine C : polypeptide (41800 daltons) stabilisé sous forme globulaire grâce à un ion
calcium. Chaque molécule d’actine C possède une molécule d’ATP qui va être hydrolysée
lorsque l’actine C va se polymériser pour former de l’actine F. L’hydrolyse de l’ATP va
augmenter la vitesse de polymérisation de l’actine C. Les filaments d’actine sont fait ainsi : 2
chaînes de molécules globulaires enroulées entre elles en hélices (13.5 molécules par tour
d’hélice). Ces filaments forment la tropomyosine. Cette tropomyosine est rigide, se loge dans
les gorges formées par la double hélice d’actine. Au repos elle occupe des sites de l’actine
possédant une forte affinité pour la myosine.
La troponine est composée de 3 complexes de polypeptides. Il y a la troponine C, la I et la T
qui sont associées à 7 molécules d’actine. La troponine C possède 1 site de liaison pour la
tropomyosine et serait responsable du positionnement de la troponine (qui fixe 4 atomes de
Ca) La troponine I inhibe l’interaction entre l’actine et la myosine.
La myosine : molécule (500000 daltons), 6 chaînes polypeptidiques dont 2 chaînes lourdes de
200000 daltons, chacune d’entre elle étant constituée d’un segment d’hélice alpha attaché à la
tête globulaire. La myosine comporte également 2 chaînes légères (de 20000 et 16000
daltons). Un exemplaire est attaché à la tête de la chaîne lourde. La myosine dégrade l’ATP,
activité stimulée par l’actine. Les molécules de myosine sont attachées par la queue et
quelques centaines sont attachées leur tête faisant sailli. La région centrale est dépourvue de
têtes. Dans les cellules non musculaires, l’assemblage dépend de la phosphorylation. Dans les
cellules musculaires lisses, il n’y a pas de troponine mais on trouve une protéine de même
nature fixant aussi le calcium : la calmoduline.
2) La contraction musculaire
Elle dépend de la fixation du calcium sur la troponine. Ce calcium vient du réticulum
sarcoplasmique. Il y a alors déplacement de la tropomyosine et libération des sites d’actine
qui possèdent une affinité pour la myosine. L’ATP en se liant à la tête de la myosine est
hydrolysée en ADP qui reste fixée. L’ADP est libérée et il y a alors rotation de la tête de
myosine (glissement de myofilaments). Puis une nouvelle ATP se fixe sur la tête de la
myosine. Il y a alors nouvelle hydrolyse de l’ATP et relâchement de la tête globulaire qui
revient à sa position initiale. Les 2 phénomènes (contraction et relâchement) nécessitent de
l’énergie quoi qu’il en soit.