PACES - UE1 - 2013-14 ED 3 – Biochimie Acides

PACES - UE1 - 2013-14
ED 3 – Biochimie
Acides aminés et peptides
QCM 1
Soit l’acide aminé le tryptophane
A - C’est un acide aminé basique
B - C’est un acide aminé aromatique
C - Il présente un pic d’absorption maximal dans l’UV
D - Il est détruit par une hydrolyse acide
E - Il fait partie des acides aminés essentiels chez l’homme
QCM 2
Soit le peptide suivant : Arg-Leu-Lys-Cys-Asp-Glu
A - L’acide aminé C terminal est basique
B - Ce peptide comporte deux acides aminés basiques
C - Ce peptide comporte un seul acide aminé aliphatique
D - Un des acides aminés de ce peptide peut-être phosphorylé
E - Un des acides aminés de ce peptide porte sur sa chaine latérale un groupement
méthyle lié à un atome de soufre
QCM 3
Soit un tétrapeptide soumis successivement à l’action des composés suivants
- la trypsine qui libère deux dipeptides
- l’hydroxylamine qui libère deux acides aminés
- le bromure de cyanogène qui libère deux acides aminés
A - Ce tétrapeptide comporte au moins un acide aminé aromatique
B - Ce tétrapeptide comporte au moins un acide aminé basique
C - Ce tétrapeptide comporte au moins un acide aminé acide
D - Ce tétrapeptide possède en résidu C terminal un acide aminé aliphatique
E - Ce tétrapeptide possède en résidu N terminal un acide aminé soufré

QCM 4
On soumet trois peptides à une électrophorèse en tampon à pH = 9. Ces trois peptides
ont des valeurs de pHi suivants : peptide 1 pHi =3,2; peptide 2 pHi = 5,4 et peptide 3
pHi = 9
A - Le peptide 1 est celui qui migre le plus vite vers le pôle positif
B - Le peptide 3 est chargé positivement au pH de l’électrophorèse
C - L’un de ces peptides ne migre pas
D - A pH=2, le peptide 3 migre le plus rapidement vers le pôle positif
E - A pH=7, le peptide 2 migre le plus rapidement vers le pôle positif
Structures et propriétés des protéines
QCM 5
A - Les hétéroprotéines sont des protéines qui contiennent un groupement de nature non
protéique
B - Le maintien de la structure primaire des protéines dépend de la présence de
nombreuses liaisons hydrogène
C - Les structures en feuillet plissé sont stabilisées par des liaisons hydrogène
D - Les structures tertiaires des protéines dépendent uniquement de l’établissement de
liaisons hydrogène
E - Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes détruites par le béta-mercaptoéthanol
QCM 6
A - L’hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogène entre deux acides aminés
adjacents
B - L’hélice alpha peut se transformer en feuillet béta dans certaines pathologies
C - Dans une hélice alpha, les chaînes latérales des acides aminés se retrouvent à
l’intérieur de l’hélice
D - La structure quaternaire de la ribonucléase est détruite par une élévation de la
température
E - La structure quaternaire de l’hémoglobine est stabilisée par des liaisons covalentes

Enzymes
QCM 7
A - Sont des protéines douées d’activité catalytique spécifique
B - Sont des catalyseurs biologiques capables de modifier les équilibres réactionnels
C - Augmentent l’énergie libre d’activation des composés impliqués dans la réaction
D - Possèdent un site actif qui permet la fixation du substrat
E - Ont la même efficacité, quel que soit le pH
QCM 8
A - La cinétique d’une enzyme michaélienne est représentée par une hyperbole
B - La constante de Michaelis (KM) est définie pour une concentration en substrat saturante
C - Plus l’enzyme a un Km élevé et plus l’enzyme a une forte affinité pour son substrat
D - Dans la représentation de Lineweaver et Burk, l’intersection de la droite 1/V=f (1/S) avec
l’axe des abscisses permet de calculer le KM d’une enzyme
E - Le katal est l’unité d’activité enzymatique qui est définie comme la quantité d’enzyme qui
catalyse la transformation d’une mole de substrat par minute
QCM 9
La réaction de phosphorylation du glucose dans la glycolyse peut être catalysée par 2
enzymes différentes : l’hexokinase et la glucokinase. La cinétique des ces 2 enzymes à 20°C
et à pH7 est représentée ci-dessous
A - Le KM de la glucokinase est plus élevé que celui de l’hexokinase
B - L’affinité pour le glucose de la glucokinase est plus élevée que celle de l’hexokinase
C - L’hexokinase a la Vmax la plus élevée
D - Pour une glycémie égale à 5 mmol/l, les 2 enzymes sont à leur vitesse maximale
E - Pour une glycémie égale à 10 mmol/l, seule la glucokinase interviendra pour métaboliser
le glucose

QCM10
L’une des étapes de la réaction de carboxylation de la prothrombine est inhibée
spécifiquement par un dérivé coumarinique. La cinétique de cette réaction d’inhibition
représentée selon Lineweaver et Burk montre qu’en présence de l’inhibiteur la droite
coupe l’axe des ordonnées à une valeur plus élevée qu’enprésence de l’enzyme seule. Les
deux droites ont la même intersection avec l’axe des abscises.
A - Le KM de l’enzyme n’est pas modifié par l’inhibiteur
B - La Vmax de l’enzyme est augmentée par l’inhibiteur
C - L’inhibiteur est de type compétitif
D - L’inhibition peut être levée par un excès de substrat
E - L’inhibiteur se fixe sur l’enzyme libre ou sur l’enzyme lié à son substrat
QCM 11
Les données issues de l’étude cinétique de l’activité de la succinate déshydrogénase pour
son substrat l’acide succinique, dans des conditions bien définies, sont représentées par la
droite A.
Les résultats d’une expérience effectuée dans les mêmes conditions mais en présence d’un
effecteur, l’acide malonique sont représentés par la droite B.
A - L’effecteur augmente le KM de l’enzyme
B - En présence de l’effecteur, l’affinité de l’enzyme pour son substrat est diminuée
C - L’effecteur B est un inhibiteur non compétitif
D - L’effecteur et le substrat ont le même site de fixation
E - En coordonnées directes (V=f[S]), la cinétique en présence d’effecteur est une sigmoïde

Modèle de l’hémoglobine
QCM 12
A - L’hémoglobine A est un tétramère formé de deux chaînes -globine et deux chaînes β-
globine
B - La fixation de l’oxygène sur l’hémoglobine change sa conformation
C - La P50 de l’hémoglobine F est inférieure à celle de l’hémoglobine A
D - La méthémoglobine est obtenue par la réduction des atomes de fer ferrique en fer
ferreux
E - La drépanocytose est une maladie héréditaire caractérisée par une mutation de la
chaîne alpha de l’hémoglobine
QCM 13
A - L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène diminue quand la pression partielle en CO2
augmente
B - L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène augmente quand le pH diminue
C - Le 2,3 biphosphoglycérate diminue l’affinité de l’Hb pour l’oxygène
D - Le 2,3-bisphosphoglycérate stabilise la conformation R de l’hémoglobine
E - L’Hémoglobine A a une plus grande affinité pour l’oxygène que la myoglobine
Coenzymes
QCM 14
A - Le coenzyme A sert au transfert de groupements acyle
B - Le FAD est un coenzyme de déshydrogénases
C - Le NAD+ permet la fixation de 2 H+ et 2e-
D - La vitamine B12 permet le transfert d’un groupement méthyle
E - Le phosphate de pyridoxal intervient dans les réactions de transamination
QCM15
Soit la thiamine pyrophosphate :
A - Ce coenzyme dérive de la vitamine B1
B - Ce coenzyme intervient dans les réactions grâce à son noyau thiazole
C - Ce coenzyme sert à transporter des groupements méthyle
D - Ce coenzyme intervient dans les réactions de carboxylation
E - Ce coenzyme intervient dans la réaction de décarboxylation oxydative de l’acide
pyruvique