Le compartiment cytosolique1.16 MB

LE COMPARTIMENT CYTOSOLIQUE
I/Les réserves énergétiques.
Le cytosol contient deux formes de réserves énergétiques:
- Les gouttelettes lipidiques (assemblage de triglycérides).
- Les rosettes de sucres ramifiées : glycogène.
II/Les protéasomes.
Les protéasomes sont des complexes multiprotéiques qui
contiennent différentes chambres pour dégrader les
polypeptides grâces à leurs sites catalytiques.
Ils dégradent des protéines:
- Mal repliées.
- Non fonctionnelles.
- Non utiles.
L’ubiquitine est une petite protéine de 76 acides aminés.
Elle agit comme séquence signale pour le protéasome.
La protéine est polyubiquitinyler puis pénètre dans le
protéasome pour être dégradée en peptides.
III/Le cytosquelette.
C’est la partie organisationnelle de la cellule eucaryote en perpétuel remodelage, elle est
impliquée dans le déplacement des organites et permet les mouvements cellulaires.
1) Les filaments intermédiaires (8-10nm).
Les monomères possèdent :
- Une extrémité N-term (longueur variable).
- Une extrémité C-term (longueur variable).
- Un domaine central d’aa hydrophobes en hélice α (augmente la solidité).
Les monomères sont activés par phosphorylation (cytosol) ou farnésylation (nucléoplasme).
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Formation spontanée d’un dimère par deux monomères de même sens.
Assemblage en tétramère par deux dimères antiparallèles.
Alignement des tétramères en fibre pour obtenir un protofilament.
L’association de huit protofilaments forme un filament intermédiaire.
Le desmosome :
- Jonction entre deux cellules (par la mbp).
- Retrouvé dans les kératynocytes et les cellules épithéliales.
Les FI de cytokératine sont reliés au cadhérines desmosomales par les plakoglobines.
Il existe quatre familles de filaments intermédiaires :
- Lamines : soutient de l’enveloppe nucléaire.
- Vimentine :
 Vimentine : cellules mésenchymateuses.
 Desmine : tissu musculaire lisse et squelettique.
 GFAP : glie du système nerveux (cellule de Schwann).
- Cytokératine : cellules épithéliales (cohésion tissulaire).
- Neurofilaments : neurones du SNC et SNP.
Leurs propriétés :
- Durables.
- Moins dynamique que les polymères globulaires.
- Forment la lamina nucléaire.
- Pas d’intervention de ribonucléotide.
Ils jouent un rôle architectural.
2) Les microfilaments d’actine.
Les monomères :
- Protéine de base : actine G (globulaire).
- Trois types d’actines :
 α surtout dans les cellules musculaires.
 β et γ dans les autres types cellulaires.
Il y a des échanges entre les monomères à ADP et à ATP pour la polymérisation.
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La polymérisation :
- Activation de l’actine G par fixation à l’ATP.
- Association de plusieurs monomères pour former un polymère d’actine F (filamentaire).
- L’assemblage de deux actines F forme un microfilament en torsade (structure régulière).
Le microfilament est polarisé : + = grande vitesse de polymérisation ; - = faible vitesse de
polymérisation.
Organisation des MF en réseau : association à la filamine.
Organisation des MF en faisceaux : association avec l’α-actinine (muscle) et la villine (microvillosité).
Les interactions des MF d’actine :
- Jonction serrée : interactions cellule-cellule qui rapproche les deux membranes.
- Jonction intermédiaire : interaction lâche par les cadhérines (activée par le Ca2+).
- Contacts focaux : interaction cellule-matrice par les intégrines.
Les MF ne s’attachent jamais directement à la membrane mais toujours par des protéines
d’association (CAM = molécule d’adhésion cellulaire).
Les rôles des MF d’actine :
- La contraction musculaire : liée par la présence de la myosine II à activité ATPasique.
- La division cellulaire.
- Stabilisation de la cellule.
- Modification de la forme cellulaire.
C’est une structure très dynamique qui s’est assez bien conservée au cours de l’évolution.
Les étapes de la polymérisation :
- Nucléation : association des monomères (processus lent).
- Polymérisation : ajout rapide de monomères pour compenser la perte d’actine G.
- Equilibre : diminution de la vitesse de polymérisation et la [actine G] (concentration critique).
La dépolymérisation se fait par l’hydrolyse d’ATP qui dissocie les interactions entre monomères.
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3) Les microtubules.
La polymérisation :
- Auto-assemblage de tubuline α et β associée au GTP pour être active.
- Association de plusieurs dimères pour former un protofilament rectiligne.
- Association en décalage hélicoïdal de 13 protofilaments pour obtenir un microtubule.
Les MT polymérisent à partir du centrosome et colonisent tout le cytoplasme.
L’extrémité + du MT est tournée vers la périphérie et à une polymérisation rapide.
L’extrémité – du MT est tournée vers le noyau et à une polymérisation lente.
Pour fixer la structure la β s’associe au GTP-γS qui empêche l’hydrolyse du GTP.
Les propriétés :
- C’est une structure dynamique en constant remaniement.
- Ils sont organisés en faisceaux.
- Stabilisés par les protéines Tau, Map 2 et le taxol.
La dépolymérisation se fait par la stathmine qui hydrolyse le GTP et libère les monomères de
tubuline α et β-GDP.
Les protéines associées au MT (MAP) :
- MAP 2 : une tête qui s’associe à 3 tubulines et la queue à un autre MT.
- Tau : association des MT dans l’axone.
- Kinésine : transport vers l’extrémité + par activité ATPasique.
- Dynéine : transport vers l’extrémité – par activité ATPasique.
Le MT n’est pas capable de s’associer à des structures sans protéines associées.
4) Les centrioles.
Le centrosome est :
- La base de nucléation des MT (COMT).
- Un ensemble de protéines situées près du noyau.
- Constitué de deux structures :
 Deux centrioles.
 Placés perpendiculairement = diplosome.
 Constitués de tubuline α et β.
 Contient 9 triades de 3 MT.
 Une matrice protéique : formée par des MAP et la tubuline γ.
Les MT s’organisent au niveau du COMT à partir de l’anneau de tubuline γ à la surface du COMT.
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