c. L`effet Hamburger - Cours de PCEM2 2009/2010 à Amiens

Physiologie respiratoire. Michel Freville.
Cours d’Inès Masmoudi. PCEM2 2009-2010.
LA FONCTION RESPIRATOIRE DU SANG
- La fonction respiratoire du sang est appelé plus classiquement le transport des gaz par le sang.
I. Les conditions d’échanges alvéolo-capillaires
II. Le transport du dioxygène
III. Le transport du dioxyde de carbone
- La fonction de respiration tissulaire en peut se faire que si elle est approvisionnée en oxygène et
déchargée en dioxyde de carbone.
I. Les conditions d’échanges alvéolo-capillaires
- Echange entre la phase gazeuse (mélange alvéolaire) et une phase liquide (plasma sanguin).
- Dans la phase gazeuse tout est fonction de la pression partielle (loi de Dalton).
- Dans l’air atmosphérique :
o Lorsque la pression barométrique est normale. La PatmO2 est d’environ 160mmHg et
PatmCO2 est de moins d’1mmHg.
o Si la pression barométrique baisse (exemple : en altitude), les pressions partielles en
oxygène baisse. Donc il y aussi une diminution de pression dans le mélange gazeux
alvéolaire.
- Dans le mélange gazeux alvéolaire la pression en oxygène est de : PaO2 = 110mmHg.
- Dans le liquide plasmatique la pression en oxygène est de : PAO2 = 40mmHg.
- ...azote
- Dans la phase liquide il y a du gaz à l’état dissout, la quantité de ce gaz dépend de la solubilité et
de la pression partielle de ce gaz (loi de Henry).
Les formes de transport des gaz en phase liquide
- Il y a deux formes de transport des gaz en phase liquide :
o Le transport à l’état dissout.
o Les formes combinées.
- A l’état dissout, cela dépend si la phase liquide est à la pression atmosphérique ou si elle est
comprimée. Dans les deux cas la loi de Henry s’applique :
o En cas de phase liquide à la pression atmosphérique : VG = αG x PG.
o En cas de phase liquide comprimée : VG = n x αG x PG. Il y a n fois la pression
atmosphérique dans la phase liquide.
- Dans le plasma sanguin on retrouve :
o O2 dissout fonction de la PaO2 (95mmHg).
o CO2 dissout fonction de la PaCO2.
o N2 dissout fonction de la PaN2 (550-600mmHg). Sur le plan métabolique il n’a pas
d’importance.
- ...azote
- Risque lorsque les plongeurs remontent d’une embolie gazeuse.
- Les formes combinées.
Physiologie respiratoire. Michel Freville.
Cours d’Inès Masmoudi. PCEM2 2009-2010.
- Pour l’oxygène il n’existe qu’une seule forme combinée qui se fait avec l’hème de l’hémoglobine.
Il y a une délocalisation électronique de quatre azotes au centre de l’hème qui permet la fixation
d’un ion ferreux. Cet ion ferreux peut fixer un atome d’oxygène. Hb + O2 HbO2 (hémoglobine
réduit).
- Le dioxyde de carbone ne se combine pas avec l’ion ferreux de l’hème, il n’y a donc pas de
compétition entre l’O2 et le CO2. Le dioxyde de carbone se fixe sur l’hémoglobine mais à d’autres
endroits que l’ion ferreux.
- Pour le dioxyde de carbone, il peut se combiner avec :
o L’eau.
o Forme carbamate.
- Le dioxyde de carbone est capable de se combiner avec l’eau avec un double équilibre :
o Un premier équilibre qui forme un acide carbonique (H2CO3).
o Cet acide carbonique est lui-même en équilibre pour donner un H+ et du bicarbonate
(HCO3-).
La combinaison du CO2 avec l’eau a donc une répercussion sur le pH sanguin (via la quantité
d’ions H+). La régulation du pH se fait donc par le système rénal et le système respiratoire.
Il existe la régulation par une enzyme appelée anhydrase-carbonique présente dans les liquides
biologiques. Elle permet d’accélérer la réaction dans un sens ou d’un autre.
- La forme des carbamates ou forme carbaminée. Le CO2 est capable de ce combiner avec les
fonctions amines des protéines, il est à l’origine d’une deux fonctions carboxyliques sur ces
protéines : COOH-R-NH2 + CO2 COOH-R-NHCOOH.
- Dans le sang cette combinaison avec les protéines se fait :
o Dans le plasma sanguin (albumine, globuline).
o Dans les hématies (la globine de l’hémoglobine).
II. Le transport du dioxygène
1. Oxygène dans le sang
100mL de sang artériel
100mL de sang veineux
Concentration en O2 (CO2)
Cao2 = 20mL/100mL
CVO2 = 15mL/100mL
Forme dissous
0.3mL/100mL
0,2mL/100mL
Forme combinée à Hb
19,7mL/100mL
14,8/100mL
- Dans le sang artériel la majorité de l’oxygène est transporté sous forme combinée. La forme
dissous est cependant importante qualitativement, c’est une forme intermédiaire par laquelle
l’oxygène doit passer pour rejoindre le mélange alvéolaire.
- Le taux d’oxygène sous forme d’oxygène est fonction de la pression partielle en oxygène :
o Dans le sang artériel elle est de 95mmHg (fonction de / ).
o Dans le sang veineux elle est de 40mmHg.
- L’hémoglobine est une protéine quaternaire comprenant 4 sous unités comprenant chacune :
o Un hème.
o Une chaine de globine.
Physiologie respiratoire. Michel Freville.
Cours d’Inès Masmoudi. PCEM2 2009-2010.
- Dans les muscles striés squelettiques on retrouve une myoglobine qui ne contient qu’une sous
unité (elle n’a pas de structure quaternaire) constituée d’une molécule de globine et de l’hème.
- L’hème est un noyau tétrapirolique ou porfirique :
o 4 atomes d’azotes centraux qui créent une délocalisation électronique.
o Un ion ferreux qui se met en place en centre de ces atomes grâce à la délocalisation
électronique.
Si un ion ferrique se fixe sur la délocalisation électronique, l’oxygène ne pourra pas s’y
fixer. On appelle ça l....
- Il y a quatre hèmes (un dans chaque sous-unité) dans l’hémoglobine.
- Chez l’adulte on retrouve :
o Deux sous unités à chaine α. Elle comporte 141 acides aminés
o Deux sous unités à chaine β. Elle comporte 146 acides aminés. Elles sont remplacée chez
le fœtus par deux chaines γ (aussi appelée fœtales) qui ont plus d’affinité pour l’oxygène
ce qui permet sa captation placentaire.
o DODO
- ...
- ...
- ...
- Notion de saturation : nombre de molécules d’oxyhémoglobine sur l’hémoglobine totale.
SO2 = HbO2 / Hbtot x 100
- La courbe de Bancroft : courbe de dissociation de l’hémoglobine.
- Représente la variation de la saturation en fonction de l’environnement en oxygène (pression
partielle d’oxygène).
- ...
o Hémoglobine normale génétiquement.
o Un environnement moléculaire si rempli les conditions suivantes :
o T°C = 37°C.
Physiologie respiratoire. Michel Freville.
Cours d’Inès Masmoudi. PCEM2 2009-2010.
o pH = 7,40.
o PCO2 = 40mmHg.
o [2,3DPG] = normale 2,3-diphospho-glycérate
- La courbe de dissociation de l’hémoglobine passe donc pour 50% par un point de 27mmHg. Son
affinité pour O2 est optimale.
- Des changements de l’environnement sont à l’origine d’un changement des conditions
(température, pH, etc.) et donc les capacités de l’hémoglobine à fixer l’oxygène vont changer.
- 1er cas :
o Température augmente.
o [H+] augmente donc pH diminue.
o PCO2 augmente.
o [2,3DPG] augmente.
Il y a alors une augmentation de P50. L’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine diminue.
- 2ème cas :
o Température diminue.
o [H+] diminue donc pH augmente.
o PCO2 diminue.
o [2,3DPG] diminue.
Il y a alors une diminution de la P50. L’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine augmente.
Cette augmentation d’affinité permet :
o Un passage de l’oxygène plus facile au niveau alvéolo-capillaire.
o Un manque de relargage au niveau des tissus périphériques.
- L’effet de Bohr
- Le changement d’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène entre le sang artériel et le sang
veineux (par changement de l’environnement) permet une relargage d’oxygène plus important
au niveau des tissus périphériques.
- SO2.fonctionnel = x100
- Exemples :
Physiologie respiratoire. Michel Freville.
Cours d’Inès Masmoudi. PCEM2 2009-2010.
o Le monoxyde de carbone a une affinité 200 plus importante que l’oxygène pour
l’hémoglobine. Lorsqu’on respire du CO, il se complexe avec l’hémoglobine : l’HbCO est
une hémoglobine non-fonctionnelle car elle ne fixera plus l’oxygène.
o Le Fe3+ peut se fixer à l’hémoglobine pour donner la méthémoglobine.
- Dans un transport d’oxygène une mauvaise saturation est créée :
o Soit par la pression n’est pas assez importante.
o Soit par les globules rouges.
- La quantité d’O2 transportée dépend :
o De la pression.
o De la saturation.
o De la concentration d’hémoglobine.
Influence de la concentration en hémoglobine
- Lors d’une intoxication au monoxyde de carbone, l’hémoglobine restait fonctionnelle est
devenue hyper-affine (car P50<27). L’hémoglobine étant devenue hyper-affine, elle ne relague
pas bien l’oxygène au niveau au niveau périphérique, notamment au niveau du cœur.
- Le monoxyde de carbone a donc deux effets :
o Un effet d’amputation de l’hémoglobine qui passe de l’état fonctionnel à l’état non
fonctionnel (par un effet de compétition avec l’oxygène).
o Il rend l’hémoglobine restée fonctionnelle hyper-affine donc quasiment inapte à
relaguer.
- Lorsque VA/Q est insuffisant, SaO2 insuffisante, il y a une orientation de l’organisme vers la
polyglobulie. Par exemple le tabagiste chronique devient polyglobulique.
1 / 8 100%

c. L`effet Hamburger - Cours de PCEM2 2009/2010 à Amiens

La catégorie de ce document est-elle correcte?
Merci pour votre participation!

Faire une suggestion

Avez-vous trouvé des erreurs dans linterface ou les textes ? Ou savez-vous comment améliorer linterface utilisateur de StudyLib ? Nhésitez pas à envoyer vos suggestions. Cest très important pour nous !