La dénaturation des protéines

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I
I_ _P Pr ri in nc ci ip pe e
La dénaturation est le changement de la forme tridimensionnelle de la protéine
qui quitte l'état natif ; elle se "déroule ou se déplie" et perd peu à peu ses structures
quaternaires, tertiaires et secondaires. Son activité est alors souvent atténuée voire
annulée. La dénaturation est parfois réversible, le retour à l'état natif est alors
possible et son activité est restaurée.
La dénaturation est due à la sensibilité des protéines en fonction de leur
environnement physico-chimique. Elle se dénature lorsque les interactions entre
résidus sont perturbées par un agent dénaturant. Les liaisons covalentes ne sont
pas cassées.
La dénaturation peut être exploitée :
q
qReploiement in vivo : on observe comme elle se renature
q
qMédicaments : on bloque l'action de pathogènes
q
qBlocage chimique : pour un dosage par exemple
I
II I_ _A Ag ge en nt ts sd dé én na at tu ur ra an nt ts s
A
A. .A Ag ge en nt ts sp ph hy ys si iq qu ue es s
_Température : la température augmente la vibration et la rotation des
molécules et augmente l'instabilité des liaisons faibles. Elle est réversible
jusqu'à une certaine limite.
_Rayonnements UV : ionisants, souvent irréversibles
B
B. .A Ag ge en nt ts sc ch hi im mi iq qu ue es s
_pH : changements dans l'ionisation des chaînes latérales, d'où la
disparition ou l'apparition de ponts salins, perturbations des liaisons
hydrogènes. Son action est réversible, sauf dans des pH trop acides ou
trop basiques.
_Agents chaotropiques (ex : urée) : perturbation des liaison
hydrogènes, action réversible.
_Solvants organiques miscibles à l'eau (ex : éthanol, acétone) :
compétition avec les molécules d'eau. Le Ò-mercaptoéthanol coupe
aussi les ponts disulfures.
C
C. .A Ag ge en nt ts sd dé én na at tu ur ra an nt ts sn no on nr ré év ve er rs si ib bl le es s
_ Métaux lourds (ex : Pb, Hg …)
_ Acides (ex : HNO3, acide trichloroacétique …)
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D
D. .E Ex xe em mp pl le ed d' 'i in nf fl lu ue en nc ce ed d' 'u un na ag ge en nt td dé én na at tu ur ra an nt t
I
II II I_ _R Rè èg gl le es sd du ur re ep pl lo oi ie em me en nt t
Le repliement est un processus spontané, qui se produit sur la chaîne
polypeptidique en cours de synthèse. Elle se fait en plusieurs étapes. Il est difficile de
l'étudier in vivo, on l'étudie souvent in vitro grâce au processus de dénaturation /
renaturation.
L'information nécessaire au reploiement d'une protéine est dans sa propre
structure (dogme de la morphogenèse autonome), et les conditions
physiologiques sont suffisantes pour le repliement.
Pour arriver à sa forme finale, la protéine ne teste pas toutes les
configurations possibles (ce qui est physiquement impossible car cela prendrait plusieurs milliards de milliards de
milliards d'années … ) mais on sait que :
_ Le phénomène est coopératif : quelques motifs corrects suffisent à accélérer
le reste du processus
_ Aides à la conformation : enzymes isomérases appelées protéines
chaperons
Activité
enzymatique
pH
76 8 9
Conditions
physiologiques Activité
enzymatique
Température
10 20 30 40 50 60
Conditions
physiologiques
Influence du pH et de la température sur l'activité
enzymatique (donc sur sa structure)
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