. La N-Glycosylation La plupart des protéines synthétisées dans le réticulum endoplasmique granuleux (REG) sont glycosylées. Il s’agit essentiellement de protéines sécrétées et des protéines transmembranaires. A l’inverse peu de protéines cytosoliques sont glycosylées. La N glycosylation démarre à la face cytosolique du REG où un lipide porteur, le dolichol, est phosphorylé. Le premier sucre (GlcNAc) s'y fixe par une liaison pyrophosphate. Les sucres suivants (GlcNAc et 5 Mannoses) sont ajoutés séquentiellement. Le dolichol glycosylé est «flippé» vers la lumière du REG où la glycosylation se poursuit par l’ajout de 4 Mannoses et de 3 Glucoses. Ces 7 oses ont été transportés préalablement vers la lumière du REG par du dolichol «flippé». On assiste alors à un transfert en bloc de cet oligosaccharide sur la chaine latérale d’asparagines [Asn- N] cibles. On parle de N-glycosylation puisque c’est sur un atome d’azote de l’Asn que l’oligosaccharide est fixé. La diversité des structures oligosaccharidiques résulte de modifications ultérieures de l’oligosaccharide précurseur dans le REG puis dans le golgi par hydrolyse de certains oses (souvent les trois glucoses et un mannose sont décrochés) et addition d’autres sucres (Galactose, Acide sialique,...). Il existe un autre type de glycosylation, la O-glycosylation, qui se produit sur des résidus sérine (Ser-S) ou thréonine (Thr-T) dont le groupement résiduel présente un atome d'oxygène. Elle a lieu dans le golgi. Ce type de glycosylation concerne tout particulièrement les mucines et les protéoglycanes.
