05/11/2012

Pour une cellule, pouvoir éliminer de sa membrane de surface une protéine particulière
(comme un récepteur ou un transporteur) est crucial pour s’adapter aux conditions
changeantes de son environnement. Le Laboratoire de Physiologie moléculaire de la
Cellule du Pr. André a précédemment montré que l’élimination de ces protéines est
déclenchée par leur liaison à une molécule signale, l’ubiquitine, qui provoque leur
endocytose et leur dégradation dans les lysosomes. Dans leur dernière publication dans
Molecular and Cellular Biology, ces chercheurs décrivent la cascade des événements
biochimiques qui déclenchent cette liaison d’ubiquitine sur une protéine de transport
des acides aminés de la levure.
Avez-vous déjà entendu parler des « arrestines » ? Ce sont des protéines qui se lient aux
récepteurs couplés aux protéines G ce qui provoque l’arrêt de la transmission par ces
protéines de leurs signaux intracellulaires. Dans leur dernière publication sortie dans
Molecular and Cellular Biology, les chercheurs du laboratoire de Physiologie moléculaire
de la Cellule du Pr. André montrent que ces protéines servent également d’éléments
pivots dans la cascade d’événements biochimiques qui déclenche la liaison d’ubiquitine
et l’endocytose d’une protéine de surface de la levure. Cette recherche apporte un
nouvel éclairage sur les moyens développés par les cellules pour éliminer sélectivement
certaines protéines de leur membrane plasmique, des mécanismes dont la
compréhension est importante pour contrôler les cibles de nombreux médicaments.