Du muscle aux myofilaments
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Du muscle aux myofilaments Fibres musculaires, structure, fonction, métabolisme M2 19 septembre 2011 Dr Alain Duvallet Du muscle aux myofilaments Du muscle aux myofilaments muscle Muscle : organe actif du mouvement . En se contractant, ils déplacent les leviers osseux (muscles striés squelettiques), ils rétrécissent les cavités dont ils tapissent les parois (muscle strié cardiaque ou myocarde muscles lisses des vaisseaux, digestifs, …) Du muscle aux myofilaments Le muscle : Fonction : la contraction Types : trois types 1 – strié squelettique 2 - strié myocardique 3 - lisse muscle Muscles striés squelettiques rouges de la vie de relation obéissant à la volonté innervés par le système nerveux cérébro-spinal Muscle strié cardiaque ou myocarde rouge innervé par le système nerveux végétatif ou autonome commandé par un système automatique intrinsèque Muscles lisses incolores n’obéissant pas à la volonté innervés par le système nerveux végétatif Muscle strié squelettique Il a cinq propriétés fondamentales : - élasticité - excitabilité - contractilité - tonicité - plasticité Plasticité musculaire La plasticité est définie comme une caractéristique d’une matière très malléable, présentant des propriétés de souplesse et des capacités d’adaptation; En physiologie, c’est aussi l'aptitude d’un tissu lésé à se réparer et reconstituer. Du muscle aux myofilaments Mésoderme 6ème semaine 7-9ème semaine myoblaste cellule satellite (5 à 10%) myotube primaire 12ème semaine Hormones thyroïdiennes insuline prolactine Tendons squelette Myotube secondaire myofilament 16-17ème semaine Croissance longueur hypertrophie Myotube tertaire Du muscle aux myofilaments Muscle > faisceau de fibres > fibre musculaire > cellule musculaire > filaments Tortora et Derrickson, Principes d’anatomie et de physiologie, 1994 Tortora et Derrickson, Principes d’anatomie et de physiologie, 1994 Tortora et Derrickson, Principes d’anatomie et de physiologie, 1994 Du muscle aux myofilaments Du muscle aux myofilaments Dans l’organisme: 600 muscles, 40% de la masse corporelle Muscle strié squelettique Trois structures moléculaires fondamentales: les protéines motrices ou contractiles (myosines) les protéines du cytosquelette (actines, dystrophine,…) les protéines accessoires de l’architecture (titine, nébuline, …) Du muscle aux myofilaments Protéines motrices : Les myosines (hydrolyse ATP en ADP + Pi) Super famille des myosines sous-famille myosine type I sous-famille myosine II ( 2 têtes, 1 queue en batonnet) Myosine musculo-squelettique myosine non musculaire type IIa myosine non musculaire type IIb myosine musculocardiaque myosine musculocardiaque auriculaire myosine musculocardiaque ventriculiare myosine du muscle lisse sous-famille myosine type 3 sous-famille myosine type 4 sous-famille myosine type 5 Actuellement on décrit 16- à 17 classes muscle Famille des myosine: capacité d’hydrolyser l’ATP quand elles sont stimulées, pour se lier aux filaments d’actine Sous famille myosine II : deux têtes, et une queue en bâtonnet Sous famille myosine I: une tête, de petit poids moléculaire muscle Rôle des myosines I ou myosines II dans les cellules Du muscle aux myofilaments Polypeptide linéaire formé de deux chaînes lourdes et de quatre chaînes légères La myosine II (chaîne lourde ou méromyosine) Polypeptide linéaire formé de 2 parties dites « lourdes » et « légères » Du muscle aux myofilaments Myosine 5 Du muscle aux myofilaments Myosine 5 et myosine 6 Du muscle aux myofilaments Myosine 7a syndrome de Usher Du muscle aux myofilaments Myosine 7a au niveau des cellules sensorielles de l’oreille interne syndrome de Usher Classification par les ATPases Myosine : chaines lourdes S, FA, FB ou FX (MHC 1, 2a, 2x, 2b) chaines légères : s1, s2, f1, f2, f3 (MLC 1Sa, MLC 1Sb, MLC 1S/V, MLC 1f, MLC 3f) Type de fibres : Myosine : Chaînes lourdes Chaînes légères I IIC lente (S,s) IIA IIB ou X rapide (F,f) S S + FA s1 + s2 (f1) s1 + s2 f1 + f2 + f3 FA f1 + f2 + f3 D’après H.Howald, 1982, Int.J.Sport.Med FB ou Fx f1 + f2 + f3 Du muscle aux myofilaments Classification des fibes musculaires Homme Type I Type IIc Type IIa Type IIx rat Type I Type IIc Type IIa Type IIb lente rapide Type IIx ou IId (d = diaphragme Pette) d’après A.X.Bigard, Pour la science oct.2000, 42-46 Du muscle aux myofilaments Classification des fibres musculaires Ranvier (1873) deux types de fibres, rouge ou blanche Actuellement 3 types de fibres : type I ou ST, ou O, ou lentes, ou rouge type II ou FT, ou rapides ou blanche type IIa ou FTa ou FOG type IIx ou FTx ou FG Du muscle aux myofilaments Caractéristiques Caractéristiques des fibres musculaires I IIa IIx Fonctionnelles fonction vitesse de contraction force développée fatigabilité tonique + + + phasique ++ ++ + phasique +++ +++ +++ Histologiques couleur surface (µm²) capillaires/fibre diamètre (motoneurone) myoglobine densité mitochondries coloration ATPasique rouge 3,9 4,5 + +++ +++ acide blanche 4,9 3/4 +++ ++ ++ basique blanche 5,2 3 +++ + + basique Du muscle aux myofilaments Caractéristiques Caractéristiques des fibres musculaires I IIa IIx Métaboliques métabolisme substrats ATP-PC glycogène triglycérides activités enzymes m-ATPase CPK PFK LDH SDH glycéro-phosphate-oxydase oxydatif mixte glycolytique + ++ +++ + ++ ++ + +++ + + ++ + H4 +++ + +++ +++ ++ M4 ++ ++ +++ +++ +++ M4 + +++ Du muscle aux myofilaments Caractéristiques Structurelles myosine chaînes légères lentes rapides chaînes lourdes lentes rapides Caractéristiques des fibres musculaires I IIa IIx +++ + ++ +++ + +++ +++ + + +++ + +++ Du muscle aux myofilaments Les fibres de type I sont des fibres à contraction lente, et développent une tension peu élevée, mais elles sont peu fatigables. Leur métabolisme est surtout aérobie, avec une activité élevée des enzymes du cycle de Krebs, une capillarisation importante, une concentration élevée de mitochondrie. Leur activité myosine ATP-asique est relativement faible. Elles contiennent de nombreuses inclusions lipidiques Les fibres de type II (particulièrement IIx) sont des fibres à contraction rapide, et développent une tension élevée, mais elles sont très fatigables. Leur métabolisme est surtout anaérobie, avec une activité élevée en PFK, une faible capillarisation, une faible concentration de myoglobine. Leur activité myosine ATPasique est élevée A : muscle Triceps brachii, Echelle : 1 cm = 83 µm. B : muscle Rectus abdominis. Echelle : 1 cm = 83 µm. Figure 2. Evolution des isoformes de chaînes lourdes de myosine au cours de la vie foetale dans le muscle Semitendinosus de bovin. CT : Cutaneus trunci adulte (témoin), spn : semaines postnatales, E : MyHC embryonnaire, F MyHC foetale. Le cytosquelette Du muscle aux myofilaments Le cytosquelette monomère protéique Filament d’actine microtubule filaments intermédiares actine mouvements tubuline vimentine, lamine résistance mécanique Molécules protéiques polymérisées, hélicoïdales Du muscle aux myofilaments Actine : 5% des protéines totales des cellules, 20% des protéines des cellules musculaires Molécule polypeptidique de 375 acides aminés Filament : hélice de molécule d’actine Extrémité positive croissante, extrémité négative peu active Du muscle aux myofilaments L’actine Protéine globulaire d’un poids moléculaire de 43000 daltons Organisée en double hélice La plasticité de l’actine Du muscle aux myofilaments Actine : Contrôle de la polymérisation par des protéines particulières : Thymosine, Profiline Protéines de séquestration gelsoline: Protéines de fragmentation tropomoduline : protéine de coiffe, CapZ ADF ( = actine-depolymerizing factor) (actine G) Protéines liant l’actine : Spectrine ankynine fimbrine α actinine cortex cellulaire protéines de faisceaux arrangement parallèle arrangement contractile Protéines de la même famille, avec 2 sites liants et une partie intermédiaire muscle Formation de deux types de réseau d’actine, en fonction de la protéine de structure intermédiaire (α α-actine ou fimbrine). ulysse.u-bordeaux.fr muscle Coupe en immunofluorescence de myofibrilles cardiaques Actine (en rouge) Actine + α-actine (en jaune) au niveau de la ligne Z ulysse.u-bordeaux.fr ulysse.u-bordeaux.fr Exemple d’ancrage de la structure cytosquelettique (actine et α-actine) à la membrane plasmique et la matrice extracellulaire muscle Principe des protéines de structure, et liaison avec la membrane plasmique La troponine La troponine est un complexe de protéines qui sensibilisent les cellules musculaires au calcium. On trouve de la troponine aussi bien dans les muscles cardiaques que dans les muscles squelettiques, mais les versions spécifiques de la troponine diffèrent entre les types de muscle, du fait d'une expression différente des gènes respectifs. On distingue trois types de troponine : Troponine C : Elle est la protéine responsable de la liaison avec le calcium. Ce complexe vient ensuite interagir avec la tropomyosine Troponine I : Cette protéine est responsable de l'inhibition de la liaison Tropinine C -- Calcium. Elle a donc une fonction inhibitrice. Troponine T : permettant la liaison du complexe à la tropomyosine La tropomyosine La tropomyosine est une protéine allongée homodimèrique ou hétérodimèrique; chaque monomère est constitué de 284 acides aminés adoptant une structure en hélice alpha s'enroulant l'une autour de l'autre pour former une superhélice. Elle va se lier à l'actine en se logant au creux des sillons de la double hélice formée par l'actine. A chaque extrémité d'une molécule de tropomyosine, soit un interval correspondant à 7 molécules d'actine, une molécule de troponine vient se lier avec la tropomyosine D’après G.Camus - Jussieu C’est une protéine fibreuse de 66 kD et de 400 Å de long. Elle est composée de deux sous unités a et b de 284 acides aminés chacune, qui s’organisent en structure hélicoïdale. Elle s’associe en polymères selon un enchaînement tête-queue, et se positionne le long du filament d’actine dans le sillon de l’hélice. Son interaction avec l’actine suit une stoechiométrie de sept monomères d’actine pour une tropomyosine. Rôle des troponines lors de la contraction Du muscle aux myofilaments L’architecture Du muscle aux myofilaments Du muscle aux myofilaments Les protéines accessoires Le fonctionnement du muscle squelettique dépend de l'alignement précis des myofilaments d'actine et de myosine dans la myofibrille. Ceci est permis grâce à des protéines qui lient entre eux les myofilaments et qui leur confère l'élasticité nécessaire qui leur permet de retrouver leur forme initiale après la contraction : - L'alpha-actinine qui est située sur la strie Z - La myomésine qui fixe la myosine dans la région de la strie M - La titine est une protéine élastique très longue (1 µm) parallèle aux myofilaments qui fixe les extrémités des filaments épais à la strie Z. La titine a des propriétés élastiques. - La nébuline est également une longue protéine qui s'étend le long des filaments fins dont elle maintient la structure hélicoïdale. - La desmine (qui fait partie du cytosquelette) lie entre elles les myofibrilles et à la membrane plasmique. -La protéine C lie la myosine. Du muscle aux myofilaments La titine La titine est une protéine élastique exotique, formée de deux domaines: Le premier d’immunoglobulines, Le deuxième du domaine PEVK Du muscle aux myofilaments La titine La titine étirée développe une force élastique de rétraction Du muscle aux myofilaments La titine est une protéine élastique exotique, formée de deux domaines: La titine (ou connectine) le premier d’immunoglobulines, Et le deuxième du domaine PEVK La titine est indispensable à la viabilité du sarcomère et sa dégradation affaiblit le muscle. Des mutations du gène de la titine — localisé sur le chromosome 2 (2q31-33) — sont responsables de myopathies et de dystrophies musculaires, sévères dans le cas des homozygotes. Chez les personnes souffrant de broncho-pneumopathie chronique obtructive, l'expression de la titine est modifiée, de telle sorte que la contractilité des fibres musculaires du diaphragme est altérée. muscle La titine s’étend de la ligne Z à la ligne M, associée avec les myosine La nébuline s’étend de la ligne Z tout le long de l’actine La nébuline Protéine du cytosquelette, d’une masse molaire comprise entre 600 et 900 kD. Représente 3 à 4% des protéines myofibrillaires. Gène codant sur le chromosome 2 Elle est située le long des filaments d’actine, jusqu’à la strie Z (fragment c-terminal). Elle est formée de modules de 35 acides aminés structurés en répétition en hélice α. Elle favorisait l’ancrage de l’actine au niveau de la strie Z. Le fragment N-terminal situé dans la zone des chevauchements actine-myosine jouerait un rôle dans l’inhibition de l’activité ATPasique, avec une interaction nébuline-calmoduline favorisant alors le glissement de l’actine. Elle jouerai aussi un rôle dans la dépolymérisation de l’actine. La nébuline règle la longueur du filament fin à 1,05 Em Protéines du sarcolemme Différentes protéines jouent un rôle important dans les relations entre le cytosquelette des cellules musculaires et la matrice extra-cellulaire : - La dystrophine qui intervient dans les relations entre les myofilaments et un complexe glycoprotéique membranaire. - Les complexes des dystroglycanes et des sarcoglycanes - La laminine qui fait le lien avec les éléments de la matrice extracellulaire. La dystrophine Produite et présente dans l’ensemble des tissus musculaires et certains neurones. PM: 427 kilodaltons, 3 685 acides aminés, insoluble Protéine du cytosquelette (semblable à la sectrine), située du coté interne de la membrane, reliée avec une protéine majeure du cytosquelette, l’actine, ainsi qu’à la laminine constituant de lame basale (matrice extracellulaire). Elle est plus abondante dans les costamères, zones spécialisées de la membrane cellulaire pour l’ancrage membranaire des myofibrilles contractiles. La dystrophine Myopathie de Duchenne De l’ADN à la dystrophine D’après E.P.Hoffman, La recherche n 24, Janvier 93 21 Myopathie de Duchenne cloison conjonctive (périmysium) lame basale filament d’actine membrane cytoplasmique point d’insertion de l’actine D’après E.P.Hoffman, La recherche n 24, Janvier 93 Myopathie Schéma représentant l’organisation des dystrophines Myopathie de Duchenne Vue d’une coupe histologie de muscle normal D’après E.P.Hoffman, La recherche n 24, Janvier 93 Myopathie de Duchenne Vue histologique d’un muscle dans une myopathie de Duchenne: Cellules dystrophiques, désorganisées et fibrose Les Lamines (ou l’architecture des noyaux) Ce sont des protéines du noyau cellulaire. Leur absence, ou leur présence en quantité moins importante que la normale, altère l’enveloppe nucléaire. Alors la cellule se divise mal, plus lentement, pas du tout. La mort cellulaire devient plus important que la régénération . Les tissus vieillissent plus vite. La lamine Les signaux mécaniques et les réponses aux stress Du muscle aux myofilaments - Plasticité La cellule satellite A l’état de quiescience (bloquées en phase G0 du cycle cellulaire), les cellules satellites sont localisées entre la membrane plasmique et la membrane basale des fibres musculaires (perimysium). Elles correspondent à des cellules mononuclées de petite taille, fusiformes, pauvres en organites intra-cytoplasmiques. Elles sont activées par l’action de facteurs solubles. Elles migrent, prolifèrent, peuvent fusionner ou retournées à une état de quiescience. Elles ne constituent pas une population homogène. On distingue plusieurs sous-types : A fort ou faible pouvoir de prolifération, à fort ou faible pouvoir de fusion Fort pouvoir de fusion: fusion préférentiellement avec des cellules matures (augmentation de la taille), Faible pouvoir de fusion: fusion préférentiellement entre elles (néofibres). On retrouve au niveau de ce type de cellule, des cellules à marqueurs de cellules souches hématologiques qui peuvent donner des lignées myogéniques, neurales ou endothéliales, voir hématologiques ou ostéogéniques cellules satellites Les cellules satellites assurent la croissance des fibres musculaires en maintenant le rapport entre les unités de transcription (noyaux ajoutés au fur à mesure de la croissance des fibres multinucléées) et le volume des fibres. Enfin, elles sont responsables de la régénération des fibres musculaires après une lésion, que celle-ci soit d’origine traumatique ou génétique (dystrophie musculaire). Elles sortent alors de leur état quiescent pour adopter un phénotype activé D’après Vincent Mouly, John Beauchamp Les cellules satellites assurent la croissance des fibres musculaires en maintenant le rapport entre les unités de transcription (noyaux ajoutés au fur à mesure de la croissance des fibres multinucléées) et le volume des fibres. Enfin, elles sont responsables de la régénération des fibres musculaires après une lésion, que celle-ci soit d’origine traumatique ou génétique (dystrophie musculaire). Elles sortent alors de leur état quiescent pour adopter un phénotype activé Le terme de myoblaste désigne les cellules en prolifération, que ce soit in vivo ou in vitro, le terme de cellule satellite étant généralement réservé aux cellules quiescentes ou activées in vivo. D’après Vincent Mouly, John Beauchamp Représentant environ 50% des noyaux des fibres musculaires à la naissance, elles ne sont plus que 5% à l’âge adulte (Morgan and Partridge, 2003). Mais, les cellules satellites ne sont pas les seules cellules capables de régénérer le muscle squelettique. De récentes études ont montré que d’autres populations de cellules pouvaient contribuer à la régénération musculaire (Wagers and Conboy, 2005). Tout d’abord, des cellules musculaires appelées "side population" ont été retrouvées dans les myofibres régénérées (Asakura et al., 2002); puis des cellules d’origine non musculaire appelées "nonmuscle resident stem cells" ont été proposées comme source alternative à la régénération musculaire. Ainsi, des cellules de la moelle osseuse ou des cellules de la paroi aortique appelées mésangioblastes sont capables de reconstituer des myofibres après avoir été injectées dans le muscle lésé (LaBarge and Blau, 2002; De angelis et al., 1999; Peault et al., 2007). Toutefois, ces populations de cellules semblent n'avoir qu’un rôle mineur dans la réparation du muscle squelettique lésé. Plasticité musculaire Plasticité : caractéristique d’une matière très malléable; souplesse, capacité d’adaptation; physiologie : aptitude d’un tissu lésé à se reconstituer Plasticité musculaire Il y a deux types de plasticité musculaire : 1 – formation et maintenance de muscle squelettique 2 – différentiation et typologie musculaire Du muscle aux myofilaments 1 – formation et maintenance des muscles squelettiques Rôle des facteurs de croissance musculaire et des cellules satellites Plasticité musculaire Facteurs de transcriptions : MyoD et Myf5 Facteurs musculaire spécifique de forme hélice-boucle-hélice Facteur de régulation de la transcription : MRF4 Du muscle aux myofilaments La régénération musculaire est caractérisée par deux phases successives : d’abord une phase de dégénérescence des fibres endommagées, puis une phase de régénération du muscle. Du muscle aux myofilaments Plasticité musculaire Lésions musculaires mort du myocytes persistance basa lamina et cellule satellite [IGF-1] mitose myoblaste myotube fusion myocyte Du muscle aux myofilaments Le rôle du signal NFATc2 et de l’IL-4 dans la fusion des myoblastes/myotubes en formation lors de la différenciation myogénique. Les cellules myogéniques mononucléées (myoblastes durant le développement et cellules satellites durant l’adaptation du muscle adulte) fusionnent pour former les myotubes plurinucléés. (Shi and Garry, 2006) La régulation de la régénération musculaire se fait en deux phases : une phase de détermination et d’activation des cellules satellites contrôlée par les facteurs Pax, Notch et Forkhead, suivie d’une phase qui comprend la prolifération et la différenciation des myoblastes contrôlée par les facteurs MRFs. Les facteurs MRFs (Myogenic Regulatory Factors), au nombre de quatre (MyoD, Myf5, myogénine et MRF4), font partie de la famille des facteurs de transcription basic helix-loophelix (bHLH)et MEF2s. La plasticité mitochondriale Exercise (i.e., contractile activity) produces time-dependent physiological, biochemical, and molecular changes within the contracting muscle cells (see the text for details) Hood, D. A. J Appl Physiol 90: 1137-1157 2001 ADPf = 25 nmol/g Hood, D. A. J Appl Physiol 90: 1137-1157 2001 Du muscle aux myofilaments 2 – différentiation et typologie musculaire La réponse à l’activité fonctionnelle résulte d’une action coordonnée dans l’expression de gènes à partir de l’ADN nucléaire et de l’ADN mitochondrial. Cette action est responsable d’une adaptation du phénotype. La conséquence fonctionnelle finale en est l’amélioration spécifique de la résistance à la fatigue. Deux régulations interviennent dans « les effets de l’entraînement sur la fibre musculaire » : La transformation des fibres dans les différents types, sous l’effet de facteurs neuronaux. La modification du contenu et du nombre des myofilaments, ainsi que des noyaux, sous l’effet de facteurs chimiques. d’après A.X.Bigard, Pour la science oct.2000, 42-46 Du muscle aux myofilaments Classification des fibes musculaires Homme Type I Type IIc Type IIa Type IIx rat Type I Type IIc Type IIa Type IIb lente rapide Type IIx ou IId (d = diaphragme Pette) d’après A.X.Bigard, Pour la science oct.2000, 42-46 Du muscle aux myofilaments Myosine : chaines lourdes S, FA, FB, FD ou x chaines légères : s1, s2, f1, f2, f3 Type de fibres : Myosine : Chaînes lourdes Chaînes légères I IIC lente (S,s) IIA IIx rapide (F,f) S S + FA s1 + s2 (f1) s1 + s2 f1 + f2 + f3 FA f1 + f2 + f3 D’après H.Howald, 1982, Int.J.Sport.Med Fx f1 + f2 + f3 Du muscle aux myofilaments En entraînement en endurance, la quantité d’isoformes rapides de la myosine associées à un métabolisme énergétique glycolytique (type IIx) diminue au profit des isoformes lentes et rapides (type IIa et I) IIx IIa I Ces transformations se ferraient sous l’influence des voies de régulations des chaînes légères et lourdes de la myosine: MRF (Myogenic Regulatory Factors) et Calcineurine-NF-AT. d’après A.X.Bigard, Pour la science oct.2000, 42-46 Ca ++ Calcineurine NFAT Gène fibre lente CaMKII AMP Acide gras AMPK PGC-1a PPARb/d Gènje du métabolisme oxydatif Du muscle aux myofilaments L’entrainement en endurance permet l’expression de l’isoforme lente de la myosine. Elle est soumise à une régulation dont le point de départ serait l’influx nerveux de type « lent ». Du muscle aux myofilaments Du muscle aux myofilaments La plasticité de la mitochondrie du muscle strié squelettique Les adaptations mitochondriales induites par l’activité sont hautement spécifiques et dépendantes du type d’exercice (résistance versus endurance), ainsi que de la fréquence, de l’intensité et de la durée des exercices la biogénèse mitochondriale comme réponse induite par l’activité. Hood, D. A. et al. J Exp Biol 2006;209:2265-2275 adenine nucleotide metabolism during acute exercise AMP deaminase 5’nucleotidase Hood, D. A. J Appl Physiol 90: 1137-1157 2001 L’activité chronique contractile active la myogénèse mitochondriale dans les muscles. Cette action résulte d’un changement important du métabolisme des nucléotides à adénine (ATP, ADP, AMP). La majorité des protéines mitochondriales dérive du génome nucléaire. Il faut alors qu’il y ait transcription des gènes, traduction des ARMm en protéines, transport de celles-ci dans le compartiment mitochondrial, avec un système de transport spécifique, et assemblage des subunités des complexes enzymatiques sur les chaînes respiratoires ou la matrice mitochondriale. Les signaux déclenchants sont le turnover de l’ATP, les modifications de contenus en ATP dans le cytoplasme et/ou la mitochondrie, et/ou les flux calciques. Ils sont responsables d’une activation de kinases répondant à l’exercice, qui phosphorylent des protéines comme facteurs de transcription liant des secteurs régulant de l’ADN ou altérant les taux de transcription. L’augmentation de l’activité de contraction augmente l’ARNm de protéines à gènes nucléaires ( cytochrome C), du facteur de transcription mitochondrial A - Afam, de facteur de transcription (c-jun, et nuclear facteur1 –NRF-1). Le taux d’ARNm est souvent plus élevé en phase de récupération, rendant compte soit d’une transcription soit d’une stabilisation. Du muscle aux myofilaments D’après Hood 2000 Du muscle aux myofilaments Les effets de l’entraînement : entraînement en endurance, entraînement de force L’entraînement en endurance a pour conséquence une augmentation des mitochondries (taille, densité), une augmentation de l’activité des enzymes oxydatifs (SDH, cytochrome oxydase), une accentuation de la capillarisation, une élévation des granules de gycogènes et des inclusion lipidiques, une modification de la répartition des fibres (fibre I au dépend des fibre IIb). Du muscle aux myofilaments L’entraînement en force une augmentation de la néosynthèse de protéines contractiles, une augmentation du volume sarcolémique, une élévation des stocks de glycogène, une diminution relative des mitochondries. Du muscle aux myofilaments Du muscle aux myofilaments Action sur la composante élastique. Lors des étirements passif ou en isométrique à force maximale, on augmente la rigidité des éléments élastiques en série, par augmentation de la production des protéines de collagène. Il peut y avoir alors une meilleure transmission de la force aux pièces osseuses (Pousson 1990)
