Thème Synthèse bibliographique sur l`organisation de tissu
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REPUBLIQUE ALGERIENNE DEMOCRATIQUE ET POPULAIRE MINISTERE DE L’ENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE UNI VE RS I T E K AS DI ME R B AH , O UA R GL A FACULT E DES S CI ENCE S DE L A NAT URE ET DE LA VI E DE PARTE ME NT D ES SCIE NCES BIO LOGIQUE Proj et de F in d ’Etu d es En vu e d e l’ obt entio n du di plôm e de Licence Domaine : Sciences de la nature et de la vie Filière : Biologie Spécialité : Biochimie fondamentale et appliquée Thème Synthèse bibliographique sur l’organisation de tissu conjonctif et sa relation avec la texture et la tendreté de la viande Encadreur :Mme Benaissa Atika M.A. « B » Présenté par : GHILANI Hayet Examinateur :Mme SIBOUKEUR Amina M.A. « B » RAMDANE Sara Année universitaire 2013/2014 Remercie Remerciements Avant tout, nous remercions Dieu tout puissant de nous avoir donné la force, le courage, la persistance et nous a permis d’exploiter les moyens disponibles à fin d’accomplir ce modeste travail. Merci de nous avoir éclairé le chemin de la réussite. Nos vifs remerciements et notre profonde gratitude particulièrement à Mme BENAISSA Atika M.A.B au Département des Sciences Biologiques à la Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie de l’Université Kasdi Merbah Ouargla, qui nous a encadrées Depuis les premiers instants, sa pédagogie, son dévouement, ses précieux conseils, ses encouragements, sa patience, sa disponibilité et sa gentillesse ont été importants pour nous et largement contribué à l’évolution de cette étude. Nous tenons à remercier profondément Mme SIBOUKEUR EUR Amina M.A.B au Département des Sciences Biologiques à la Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie de l’Université Kasdi Merbah-Ouargla, d’avoir accepté d’examiner ce travail. Nous tenons à exprimer nos sincères remerciements à tous les professeur qui nous ont enseigné et qui par leurs compétences nous ont soutenu dans la poursuite de nos études. Enfin, nous remercions également tous ceux qui nous ont soutenus, encouragés et rendus service au cours de la réalisation de ce mémoire. Merci à tous et à toutes. Dédicaces Je dédie ce modeste travail A celle qui ma éclairé le chemin de la vie, et ma comblé d’amour, d’affection et d’encouragement pour que je devienne ce que je suis aujourd’hui ; Ma mère. Que Dieu la protège et lui donne longue vie. A l’âme de mon père, école de mon enfance, qui avait toujours souhaité ma réussite, que Dieu domicilé le paradis. A mes chères frères Abdelhakim, Younes et Abbas qui mon toujours soutenus et toujours étaient présent pour moi. Aux épouses de mes frères Bahria, Sarah et Wafa. A ma nièce Zina, et mes neveux Mohammed Salah et Wassim. Ces petits anges qui nous comblent de joie. A mon cher binôme Sara A ma chère amie ; Maroua qui est toujours pré de moi. A mes adorables amies ; Wiam, Chifa, Meriem, Bouthaïna, Sabrinel, Wafa, Nassima, Sara, Mounira et Ichrak. A toute la promotion de 3ème année Biochimie 2014. A toute personne ayant contribué de prés ou de loin à la réalisation de ce travail. Hayet. Dédicaces Je dédie ce modeste mémoire A mes chers parents qui m'ont éclairé le chemin de la vie par leur grand soutien et leurs encouragements, par leur énormes sacrifices qu'ils m'ont consentis durant mes études et qui ont toujours aimé me voire réussir A celle qui m'a donné la vie, le symbole de tendresse Ma mère A mon père, qui a été mon ombre durant toutes les années des études, et qui a veillé tout au long de ma vie à m’encourager, à me donner l'aide et à me protéger. Que Dieu les gardes et les protèges. A mon frère Riad A mes adorables sœurs Asma, Doha, Hadjer A ma chère binôme Hayet A mes amies Sabrinel, Houda, Mebarka, Khaoula, Hassna, Nadjia, Yasmina … A toute la promotion de 3ème année biochimie 2014 A tous ceux qui me sont chères. A tous ceux qui m'aime A tous ceux que j'aime. A Tous ceux qui m’ont connus, aimés apprécies, encouragés, aidés de prée ou loin pendant tous mon cursus. Sara Table des matières Remerciements Listes des tableaux Listes des figures Listes des abréviations Introduction 1 Chapitre I- Transformation du muscle en viande. I- Transformation du muscle en viande. I-1- Définition de muscle. I-2- Types des tissus. I-2-1- Tissu musculaire. I-2-2- Tissu conjonctif. I-2-3- Tissu adipeux. I-3- Composition du tissu. I-4- Propriétés des muscle. I-4-1- Contractilité. I-4-2- Extensibilité. I -4-3- Elasticité. I-4-4- Excitabilité. I-5- Différent types des muscles. I-5-1- Muscle lisse. I-5-2- Muscle intermédiaire. I-5-3- Muscle striée. I-6- Transformation du muscle en viande. I-6-1- Modification des paramètres physico- chimiques. I-6-2- Transformation enzymatiques. I-6-3- Etapes de transformation. I-6-3-1- Etat vivant. I-6-3-2- Etat pantelant. I-6-3-3- Rigidité cadavérique. I-6-3-4- Maturation (état rassis). 3 3 3 3 3 3 4 4 4 4 4 5 5 5 6 6 9 9 9 9 9 9 10 10 Chapitre II – Généralités sur la Viande. II - Généralités sur la viande. II-1- Définition de viande. II-2- Différentes types de viandes. II-3- Composition de viande. II-3-1- Composition biochimique. II-3-1-1- Protéines. II-3-1-2- Glucides. II-3-1-3- Lipides. II-3-1-4- Vitamines. II-3-1-4-1- Vitamine A. II-3-1-4-2- Vitamines B2 et B6. 12 12 12 12 12 12 13 13 14 14 14 II-3-1-4-3- Vitamine D. II-3-1-4-4- Vitamine E. II-3-2- Composition physico-chimiques. II-3-2-1 - Sels minéraux. II-3-2-2- Eau. II-3-2-3- Potentiel d’hydrogène. 14 14 14 14 15 15 Chapitre III- Tissu conjonctif. III - Tissu conjonctif. III-1- Définition. III-2- Différents types de tissu conjonctif. III-2-1-Tissu conjonctif proprement dit. III-2-1-1- Tissu conjonctif lâche. III-2-1-2- Tissu conjonctif dense. III-2-2- Tissus conjonctifs spécialisés. III-3- Organisation du tissu conjonctif dans le muscle. III-3-1- Epimysium III-3-2- Périmysium III-3-3- Endomysium III-4- Composition du tissu conjonctif. III-4-1- Composition cellulaire. III-4-2- Composition moléculaire. III-4-2-1- Collagène. III-4-2-2- L’élastine. III-4-2-3- Réticulines. III-4-3-Protéoglycannes. 16 16 16 16 16 17 17 17 18 19 19 20 20 20 20 21 22 22 Chapitre IV- Qualité organoleptique de la viande. IV- Qualité organoleptique de la viande. IV-1- Couleur. IV-2- Jutosité. IV-3- Texture. IV-4- Tendreté. IV-4-1- Facteurs intrinsèques de la tendreté. IV-4-2- Facteurs extrinsèques de la tendreté. IV-4-3- Tendreté et collagène. IV-5- Flaveur. IV-5-1-Facteurs intrinsèques de la flaveur. IV-5-2-Facteurs extrinsèques de la flaveur. 24 24 25 26 26 27 27 28 28 28 28 Chapitre V- Organisation du tissu conjonctif et sa relation avec la texture et la tendreté de la viande. V-Organisation du tissu conjonctif et sa relation avec la texture et la tendreté de la viande. V-1- Type de muscle. V-2- Facteurs intrinsèques à l’animal. V-2-1- Age. 29 29 30 30 V-2-2- Race. V-2-3- Sexe. V-3- Facteurs extrinsèques. V-3-1- Maturation. Conclusion. Références bibliographiques. 31 31 31 31 32 33 Liste des tableaux Tableau n° I Titre Composition chimique moyenne du muscle (BAILLY, 2008). Page 4 Liste des Figures Figure n° 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Titre Cellule de muscle lisse (BEAUTHIER et DHEM, 2001). Structure de muscle cardiaque (BEAUTHIER et DHEM, 2001). Structure des myofilaments fins (actine) et épais (myosine) (ELMAKSSOUD, 2005). Anatomie du muscle squelettique au niveau macroscopique et microscopique. (TOTORA et al., 1994). Les différentes phases de l’évolution de la dureté du muscle au cours du temps après l’abattage. (OUALI.A et al., 2006 ). Tissu conjonctif lâche (MATHIEU et FONTENEAU, 2008). Organisation de tissu conjonctif (KIJOWSKI, 2001) En microscopie optique l’épimysium du muscle (HARRIES et al., 1972). Périmysium d’un muscle en microscopie électronique (NAKAMURA et al., 2003) En microscopie électronique à balayage de l’endomysium (PURSLOW et TROTTER, 1994). Fibre de collagène examinée au microscope électronique (GEORGE.B et al., 2011). Structure de la myoglobine (JACQUOT et al., 2012). Les formes chimiques de la myoglobine (MOЁVI, 2007 cité par JACQUOT et al., 2012). Variation de la tendreté en fonction du temps (DUMONT et RENOU, sité par DUDOUET, 2010). Page 5 6 7 8 11 17 18 18 19 20 21 24 25 27 Liste des abréviations AGMI : Acide Gras Mono Insaturés. AGPI : Acide Gras Poly Insaturés. AGS : Acide Gras Saturé. ATP : Adénosine Tri- Phosphate. DHA : Acide Docosahexaénoïque. EPA : Acide Eicosapentaénoïque. GAGs : Glycosaminoglycanes. Gly : Glycine. MEC : Matrice Extracellulaire. OMS : Organisation Mondial de la Santé. pH : Potentiel hydrogène. pHu : pH ultime. PRE : Pouvoir de Rétention de l’Eau. TG : Triglycérides. Vitamine A : Carotène. Vitamine B2 : Riboflavine. Vitamine B6 : Pyrodoxine. Vitamine 12 : Cobalamine. Vitamine D : Cholécalciférol. Vitamine E : Tocophérol. INTRODUC NTRODUCTION Introduction Introduction La viande est considérée comme un aliment de choix en raison de sa valeur nutritive, sa richesse en protéines et la nature de celles-ci en font un aliment indispensable pour une ration alimentaire équilibrée. (OUMOKHTAR et al.,1998). Les muscles striés sont des tissus biologiques cachant une structure hiérarchique complexe crée par une série de fibres musculaires parallèles enveloppées dans un réseau de tissus conjonctifs. Ils jouent un rôle primordial dans la production de force permettant aux êtres vivants de bouger (MACINTOSH et al., 2006). Le tissu conjonctif se trouve partout dans le corps : la peau, les muscles, les tendons, etc…(BERRUEX,1996). Il forme dans le muscle un réseau continu, hiérarchisé en plusieurs niveaux, notamment l'épimysium qui enveloppe le muscle et se poursuit par les tendons pour s'accrocher solidement à l'os, le périmysium qui entoure les faisceaux de fibres musculaires. il joue un rôle prépondérant dans la détermination de la texture de la viande, ce critère représente l’ensemble des propriétés mécaniques, géométriques et de surface d’un produit, enfin l'endomysium qui est présent autour de chaque fibre musculaire (LIGHT, 1985 ; PURSLOW, 1999 ; NAKAMURA et al., 2003 et AFNOR ,1991). Ainsi, le tissu conjonctif est composée de deux protéines fibreuses principales: le collagène et l’élastine qui sont impliquées directement dans le phénomène de la tendreté, qui traduit la facilité avec laquelle la structure de la viande peut être désorganisée au cours de la mastication, car ils partagent des propriétés qui donnent la résistance et/ou l’élasticité aux structures dans lesquelles apparaissent (OUALI et al., 2006 ; BENDALL, 1967) . Le collagène représente environ 40% du poids sec et 80% des protéines de la matrice extracellulaire du tissu musculaire. C'est le composant le plus rigide du tissu musculaire (LIGHT, 1987). L’objectif de ce mémoire est de réaliser une synthèse bibliographique sur le thème (L’ORGANISATION DU TISSU CONJONCTIF ET SA RELATION AVEC LA TENDRETE ET LA TEXTURE DE LA VIANDE). Ce document s'articule autour de cinq chapitres, comme suit : Chapitre I : présente une généralité sur le muscle et ça transformation en viande. Chapitre II : on décrit tout se qui concerne les caractéristiques de viande. Chapitre III : présente l’organisation et la composition de tissu conjonctif qui intervient dans la texture et la tendreté de viande. Chapitre IV : on décrit les qualités organoleptiques de viande. Introduction Chapitre V : c’est la partie essentielle de notre mémoire qui concerne l’organisation de tissu conjonctif qui influence la texture et la tendreté de viande. Le développement de ce sujet a été rendu possible en faisant recours à différentes sources d’informations, que se soit écrites ou électroniques, comme : les ouvrages, les publications, les revues, ou l’internet, ainsi que toutes autres sources d’informations qui s’inscrivent dans la thématique du sujet de notre mémoire. CHA CHAPIT PITRE I : TRANS RANSFORMAT MATION DU MUS MUSCLE EN VIANDE Chapitre I: Transformation du muscle en viande I-Transformation du muscle en viande I-1- Définition de muscle Le muscle est une structure anatomique faite de cellules spécialisées regroupées en faisceaux. En physiologie, il s'agit de loges, capables de contractions et de décontractions et génératrices de mouvements (DUMONT et al., 1982 ; ZEGHILET, 2009). Le muscle peut être considéré comme un matériau composite dont la structure, d'une très grande complexité, est directement reliée à sa fonction physiologique de génération et de transmission de forces, assurant posture et mobilité (LEPETIT et CULIOLI, 1994). I-2- Types de tissus : on distingue I-2-1- Tissu musculaire Le tissu musculaire représente 40% à 50% du poids vif des animaux domestiques. Il est à l’origine de la transformation de l’énergie des nutriments en force motrice. Ce tissu représente aussi le tissu noble des animaux domestiques élevés pour la production de viande (JURIE et LISTRAT, 2010). I-2-2- Tissu conjonctif Le tissu conjonctif se trouve partout dans le corps, il constitue une liaison qui entoure, protège et réunit des organes, des tissus et des structures anatomiques (BERRUEX, 1996). Les cellules de tissu conjonctif ne sont pas jointives, elles baignent dans une substance fondamentale plus ou moins riche en fibre (collagène, élastine, réticuline) (BERRUEX, 1996). Ces cellules sont, soit : des fibroblastes (cellules jeunes) et des fibrocytes (cellules fixes à forme étoilée), des histiocytes (macrophages, plasmocytes, mastocytes), se sont des cellules mobiles immunitaires ou des adipocytes, qui sont des cellules de réserve lipidique (MATHIEU et FONTENEAU, 2008). I-2-3- Tissu adipeux Le tissu adipeux est le siège essentiel de l’énergie de réserve des mammifères, cette réserve est constituée de lipides, et donc de triglycérides, plus de 95% des triglycérides de l’organisme sont ainsi stockés dans les cellules adipeuses ou adipocytes. Ces réserves lipidiques sont d’environ 15Kg, alors que les réserves de glycogène ne sont que de 100g (LECERF, 2001). Les principaux dépôts de tissu adipeux se trouvent dans les septums séparant les faisceaux musculaires (graisse intramusculaire), dans les espaces entre les muscles (graisse intramusculaire) et entre la peau et les muscles (graisse sous-cutanée ou bardière). Les tissus adipeux peuvent être fermes (bardière et pointe de poitrine) ou mous (graisse périrénale), selon leur teneur en tissu conjonctif (FOOD AGRICULTURE ORGANISATION , 1994). 3 Chapitre I: Transformation du muscle en viande I-3- Composition du tissu La composition des muscles est variable, entre les animaux et chez un même animal, d'un muscle à l'autre, cette composition chimique caractérisée par une forte teneur en eau (75%) et en protéines (18.5% - 19%), dont 60% sont des protéines myofibrillaires et 10% des protéines du tissu conjonctif, et par une faible teneur en lipides (3%). on peut tout de même retenir une composition moyenne d’une muscle (Tableau I) (BAILLY, 2008). Tableau I: Composition chimique moyenne du muscle d’après (BAILLY, 2008). - Eau :………………………………………………………………………………….75% - Protéines :……………………………………………………………………………18.5% - Lipides :……………………………………………………………………………...3% - Substances azotées non protéiques :……………………………………………….1.5% - Glucides et catabolites :……………………………………………………………..1% - Composés minéraux :……………………………………………………………….1% I-4- Propriétés des muscles I-4-1- Contractilité La contractilité est la capacité du muscle à se contracter avec force lorsqu'il est stimulé. Lorsqu'un muscle se contracte, il génère une force et effectue une traction sur ses points d'attache (HASSAN EL MAKSSOUD, 2005). Ce caractère lui confère un rôle essentiellement moteur, il s’agit de la capacité de contraction d’un muscle en réponse à une stimulation (GUAY, 2005). I-4-2- Extensibilité L’extensibilité est la capacité du muscle à s'étirer sans se déchirer. Cette propriété lui permet de se contracter avec force même s'il est déjà étiré. Les muscles lisses de l'estomac s'étirent quand ce dernier se remplit de nourriture. Le muscle du cœur s'étire à chaque fois que le cœur se remplit de sang. Au cours d'activités normales, les muscles antagonistes s’étirent. ( EL MAKSSOUD, 2005). I-4-3- Elasticité Le muscle est élastique, c’est-à-dire qu’il reprend exactement sa longueur primitive si l’on annule la traction qu’il subit (en enlevant le poids qu’on y avait suspendu). L’élasticité 4 Chapitre I: Transformation du muscle en viande musculaire est constamment à l’œuvre dans l’organisme, car un muscle au repos est toujours un peu étiré entre ses insertions sur les os (GUAY, 2005). I-4-4- Excitabilité L’excitabilité est la propriété que possède toute cellule vivante de réagir par dégagement d’énergie à l’action d’un excitant, c’est-à-dire à une modification du milieu extérieur (GUAY, 2005). I-5- Différent types des muscles I-5-1- Muscles lisses Le muscle lisse permet les mouvements involontaires de certaines organes, il entre dans la constitution des organes des systèmes digestifs, génito-urinaire et respiratoire. Ces muscles se trouvent surtout dans la paroi des organes creux (intestin, œsophage, etc...) et ainsi que de la paroi des vaisseaux sanguins. Le muscle lisse est généralement sous le contrôle du système nerveux autonome, et dans certains organes, du système endocrine (hormone) (Figure 1) (GOSLING et al., 1999). Les muscles lisses se composent de longues cellules fusiformes qui forment, en s’assemblant, des couches minces se contractant lentement sans jamais se fatiguer (Figure1) (GODEFROID, 2008). Une fibre musculaire lisse mesure de 30 à 200µm de long, épaisse au centre de 3 à 8µm et aplatie aux extrémités. Elle contient un seul noyau ovale au centre. Les fibres musculaires lisses contiennent des myofilaments épais et fins sans chevauchement régulier (pas de striation) (EL MAKSSOUD, 2005). Figure 1 : Cellule de muscle lisse (BEAUTHIER et DHEM, 2001). 5 Chapitre I: Transformation du muscle en viande I-5-2- Muscles intermédiaires Les muscles intermédiaires sont automatiques, c’est le cas de muscle cardiaque (ZEGHILET, 2009). Le muscle cardiaque associe les deux tissus, lisse et strié. Il forme la plupart de la paroi du cœur et des parties adjacentes des gros vaisseaux comme l’aorte (Figure 2) (BEAUTHIER et DHEM, 2001). Figure 2 : Structure de muscle cardiaque (BEAUTHIER et DHEM, 2001). I-5-2- Muscles striés Le muscle strié (muscle squelettique ou volontaire) est le constituant principal des muscles qui produisent les mouvements au niveau des articulations. Ces actions sont contrôlées par le système nerveux somatique et peuvent être volontaires ou réflexes (GOSLING et al., 1999). Les fibres des muscles striés sont composées d’un grand nombre de fibrilles très fines, ayant un aspect articulé ou régulièrement noueux. Ces fibrilles donnent aux muscles un aspect strié. Ils forment par leur réunion, les faisceaux musculaires qui se réunissent en nombre variable, et constituent les muscles (LEYH et al., 1971). Les fibres musculaires sont parallèles les unes aux autres et ont un diamètre qui va de 10 à 100µm et leur longueur varie de 100µm à 30 cm. La membrane entourant la fibre musculaire est appelée sarcolemme présente de fines invaginations tubulaires perpendiculaires à l'axe de la cellule dites les tubules T (EL MAKSSOUD, 2005). 6 Chapitre I: Transformation du muscle en viande Le sarcoplasme est le nom donné au cytoplasme de la fibre musculaire. Il contient le glycogène, la myoglobine, les mitochondries qui sont alignées à travers toute la fibre musculaire et le réticulum sarcoplasmique qui est le réservoir de calcium libre (Ca ) ++ nécessaire à la contraction. Les extrémités de réticulum sarcoplasmique (citernes terminales) forment avec le tubule T une triade (Figure 4) (EL MAKSSOUD, 2005). Les fibres musculaires sont composées de nombreuses myofibrilles, elles sont des petites structures qui s'étendent le long de la fibre et de diamètre de 2µm environ. Elles sont constituées de deux types de structures encore plus petites, appelées myofilaments, dont la longueur varie de 1 à 2µm. Les myofilaments situées à l'in térieur sont disposés en segments appelés sarcomères (Figure 4) et sont constitués d'un ensemble de protéines classées en trois catégories à savoir les protéines contractiles, régulatrices et structurales. Les premières génèrent la force durant la contraction. Elles sont constituées de myosine et d'actine. (EL MAKSSOUD, 2005). La myosine est une protéine motrice qui se déplace pour produire un mouvement en transformant l'énergie chimique de l'ATP en énergie mécanique. Chaque molécule de myosine est formée de deux hélices qui s'enroulent parallèlement formant la queue de myosine (Figure 3) (EL MAKSSOUD, 2005). L’actine se joint pour former un myofilament d'actine tressé en hélice. Chaque molécule d'actine comporte un site de liaison pour fixer la tête de myosine (Figure 3) (EL MAKSSOUD, 2005). Figure 3 : Structure des myofilaments fins (actine) et épais (myosine) (ELMAKSSOUD, 2005). 7 Chapitre I: Transformation du muscle en viande Figure 4 : Anatomie du muscle squelettique au niveau macroscopique et microscopique (TOTORA et al., 1994). 8 Chapitre I: Transformation du muscle en viande I-6- Transformation du muscle en viande Après l’abattage, le muscle est le siège de modifications plus ou moins importantes qui vont modifier sa structure, sa composition et ses propriétés, et à la définition des qualités organoleptiques de la viande, en particulier, la tendreté qui est un facteur limitant de l’acceptabilité de la viande par le consommateur. La transformation du muscle en viande fait appel à un ensemble de processus très complexes, de nature à la fois enzymatique et physicochimiques (OUALI, 1990). I-6-1- Modifications des paramètres physico- chimiques L’arrêt de la circulation sanguine entraîne l’anoxie. Le glycogène se transforme en acide lactique, le pH diminue, passant des valeurs 7 et 7.2 à 5.4 et 5.8. Ce niveau d’acidification est nécessaire à l’accomplissement d’une bonne transformation du muscle (BARRET, 2012). I-6-2- Transformation enzymatiques La diminution du niveau d’énergie dans le muscle favorise le transfert des cations ca ++ dans le cytoplasme, situation qui favorise la mise en place de la rigor mortis. Sous l’effet des enzymes protéolytiques endogènes, les protéines contractiles seront partiellement hydrolysées. Les calpaїnes et leurs enzymes inhibitrices (les calpostatines) jouent un rôle prépondérant dans ce phénomène dit de maturation qui succède à la phase de rigor mortis (BARRET, 2012). I-6-3- Etapes de transformation I-6-3-1- Etat vivant Le muscle à l’état vivant, a un pH voisin de 7. La glycolyse aérobie (utilisation des réserves d’énergie stockées sous forme de glycogène en présence d’oxygène) assure la contraction musculaire (DUDOUET, 2010). I-6-3-2- Etat pantelant Juste après la mort de l’animal, le muscle est encore chaud mais ne reçoit plus d’information du système nerveux (Le muscle ne reçoit plus d’oxygène et de molécule d’énergie), il continue de survivre quelque temps. Les réserves de sucre contenus dans le muscle (glycogène) se transforment progressivement en l’acide lactique qui acidifie le muscle et le protège contre les attaques microbiennes (DUDOUET, 2010). La baisse de pH est progressive au fur et à mesure que la synthèse de l’acide lactique se poursuit par décomposition du glycogène. Dans cette phase les masses musculaires sont molles, relâchées et élastiques. Les fibres musculaires sont gonflées puisque l’eau est encore fortement liée aux protéines (SOLTNER, 1979). 9 Chapitre I: Transformation du muscle en viande La couleur du muscle à ce stade est relativement foncée due au manque d’oxygénation provoquée par la saignée et l'arrêt de la circulation sanguine (El RAMMOUZ, 2005). I-6-3-3- Rigidité cadavérique L’état de rigor mortis est un phénomène ou la musculature du cadavre devenant progressivement rigide et inextensible, la rigor mortis survient entre 2 à 4 heures après la mort et persiste de 24 à 48 heures (Figure 5). Le muscle s’acidifie et son pH devient inférieur à 6. La contraction musculaire est réalisée par le glissement des molécules d’actine et myosine des myofibrilles des cellules musculaires. La situation stable est celle qui lie l’actine à la myosine et l’ATP nécessaire à la séparation des deux molécules et donc à la relaxation musculaire. L’arrêt des fonctions respiratoire et circulatoire interrompent l’apport énergétique aérobie. L’abaisse de taux d’ATP au dessous d’un certain niveau, la combinaison actinemyosine devient indissociable, c’est ce qui provoque la rigidité musculaire. Cette dernière ne se produit pas à la même vitesse chez toutes les espèces animales. Au sein d’un même animal, la rigor mortis est plus rapide et plus brève pour les muscles lisses et le myocarde que pour les muscles striés. (YAN CHEREL et al., 2006). Le manque d’apport en dioxygène est suivie d’une inhibition enzymatique, puis de la mort des mitochondries et donc l’arrêt de la production d’ATP. (ROUDAUT et LEFRANCQ, 2005). I-6-3-4- Maturation (Etat rassis) La maturation est un ensemble de transformations que subit la viande au cours de sa conservation après la disparition du rigor mortis et avant l’apparition de la putréfaction (Figure 5) (CRAPLET, 1966). Elle est le résultat de l’action des protéases musculaires, et cela dés l'abattage, mais leur effets sont masqués par la rigor mortis. Le système protéolytique dégrade les protéines myofibrillaires et celles du cytosquelette (GUILLEM et al., 2009). L'évolution de la structure myofibrillaire est consécutive à une attaque protéolytique par deux groupes de protéases musculaires, les protéinases et les protéines lysosomiales. Comme il s'agit d'un processus enzymatique, sa vitesse est fonction de la température. La disparition des réserves énergétiques du muscle et l'acidification du milieu placent les différentes fractions protéiques dans des conditions favorables à leur dénaturation (COIBION, 2008). Au cours de cette phase, le muscle redevient souple et mou avec une légère remontée du pH (5.7 à 5.8). (FRAYSSE et DARREA, 1989). 10 Chapitre I: Transformation du muscle en viande Figure 5 : Différentes phases de l’évolution de la dureté du muscle au cours du temps après l’abattage. Adapté de (OUALI .A, 2006). 11 CHA CHAPIT PITRE II : GENERALITE ENERALITES TES SUR LA VIANDE Chapitre II : Généralités sur la viande II- Généralités sur la viande II-1- Définition de viande Selon l'organisation mondiale de la santé animale (OMS), la viande désigne toutes les parties comestibles d'un animal et considère le mot « animal », dans ce contexte « tout mammifère ou oiseau». Dans ce vocabulaire sont inclues, la chaire des mammifères (Ovin, bovin, caprin, camelin …) et des oiseaux (poulet, dinde, pintade …) (FOSSE, 2003 ; El RAMMOUZ, 2008). Selon le dictionnaire Larousse, la viande est définie comme étant l’aliment tiré des muscles des animaux, principalement des mammifères et des oiseaux. II-2- Différentes types de viandes Les critères de classification des viandes sont divers. On peut les classer selon : - La couleur où l’on distingue deux types : la viande rouge (ovine, cameline, bovine…) et la viande blanche (volaille, dinde, pintade….). (CHININI, BENSEMAOUN., 2004). - La richesse en graisse : on y trouve la viande maigre (camelin) et la viande plus ou moins grasse (CHININI, BENSEMAOUN., 2004). II-3- Composition de viande La composition de la viande est liée aux conditions d'élevage et au régime alimentaire des animaux (ROUDAUT et LEFRANCQ, 2005). La viande est une précieuse source de macro et de micronutriments. Elle nous apporte notamment des protéines de grande qualité, les vitamines B1, B6 et B12, de l’acide pantothénique et de la niacine, ainsi que des minéraux tels que le phosphore, le fer, le sélénium et le zinc (SCHMID, 2011). II-3-1- Composition biochimique II-3-1-1- Protéines La viande renferme des quantités considérables de protéines de grande qualité nutritionnelle (SCHMID, 2011). La teneur en protéine est en moyenne de 16 à 20 g pour 100g de viande, avant cuisson (DUPIN et al., 1992 ). Elle augmente encore lorsque la viande est chauffée en raison de la perte d’eau. Quelle que soit l’espèce, les morceaux de viande maigres sont un peu plus riches en protéines que les morceaux gras (SCHMID, 2011). Ces protéines ont une bonne valeur biologique, leur composition en acides aminés indispensables est satisfaisante, mais on doit signaler un léger déficit en acides aminés 12 Chapitre II : Généralités sur la viande soufrés (méthionine, cystine) (DUPIN et al., 1992) et ( ROUDAUT et LEFRANCQ, 2005 ). Les protéines de la viande ont certaines particularités, à savoir, le collagène est pauvre en tryptophane à l'ébullition, il donne la gélatine (glycocolle et proline), l'élastine est riche en glycine, l'albumine coagule rapidement et forme l'écume des bouillons et la myoglobines donne la couleur et apporte le fer (ROUDAUT et LEFRANCQ, 2005). II-3-1-2- Glucides La viande est pauvre en glucides, en effet le glycogène présent dans les muscles est transformé en acide lactique après la mort de l’animal. Cet acide lactique exerce une action favorable sur " la maturation " de la viande (CRAPLET et al.,1979 ; DUPIN et al., 1992). II-3-1-3-Lipides La teneur en lipides de la viande, est variable avec l'espèce. Ils sont essentiellement des triglycérides (TG) riches en acides gras saturés dont la digestion est lente et la teneur en cholestérol est inférieure à 100mg/100g (ROUDAUT et LEFRANCQ, 2005). Lorsqu'on considère la place des graisse dans le poids d'un animal destiné à la consommation, il faut bien distingue, le tissu adipeux sous cutané, le tissu qui entoure les viscères enfin les lipides musculaires en distinguant ici encore, les lipides intramusculaires, et ceux situés entre les faisceaux constitutifs du muscle, ce sont eux qui donnent à la viande l'aspect "persillé". La viande de mouton ont une teneur en lipides nettement plus élevée, de l'ordre de 17g pour 100g, que celle du bœuf en moyenne 7g pour 100g (DUPIN et al., 1992). Les principaux composants de la graisse sont les acides gras, qui se répartissent en acides gras saturés (AGS), mono insaturés (AGMI) et polyinsaturés (AGPI). La viande ne contient pas que des acides gras saturés (SCHMID, 2011). La graisse de la viande contient les deux acides gras essentiels qui sont l’acide linoléique et l’acide alpha-linoléique, ainsi que les acides gras polyinsaturés à longue chaîne d’acide eicosapentaénoïque (EPA), acide docosahexaénoïque (DHA) oméga 3 et acide arachidonique oméga 6 (SCHMID, 2011). 13 Chapitre II : Généralités sur la viande II-3-1-4- Vitamines La viande contient divers types des vitamines essentiellement ceux du groupe B (DUPIN et al., 1992). II-3-1-4-1- Vitamine A La vitamine A, est apportée par la viande fraîche en très faibles quantités. Les abats, et principalement le foie, en contiennent cependant énormément. 25 g de foie de boeuf peuvent déjà couvrir les besoins journaliers en vitamine A d’un adulte de sexe masculin (SCHMID, 2011). II-3-1-4-2- Vitamines B2 et B6 Les teneurs des viandes en vitamines B2 et B6 varient selon l’espèce d’animale et d’un muscle à l’autre. Les plus fortes concentrations de vitamine B6 sont observées dans la viande blanches (des volailles). Dans 100 g de viande de poulet, on peut trouver environ 50% des besoins journaliers en vitamine B6 (SCHMID, 2011). II-3-1-4-3- Vitamine D Les teneurs de la viande en vitamine D3 se situer entre moins de 0,05 et 0,95 µg pour 100 g de viande crue. Le foie contient normalement davantage de vitamine D que la viande de muscle (SCHMID, 2011). II-3-1-4-4- Vitamine E La vitamine E et l’acide folique ne sont présents qu’en faibles concentrations dans la viande (SCHMID, 2011). II-3-2- Composition physico-chimiques II-3-2-1 - Sels minéraux Les viandes constituent une source principale en zinc ; par contre elles sont très pauvres en calcium. Elles apportent aussi du potassium, du phosphore, du sodium et du sélénium. Les viandes sont la meilleure source de cet oligo-élément. Les viandes apportent du fer environ 3 à 5,5 mg, pour 100g de viande de boeuf, 1,5 à 2,3mg pour celle de mouton et 1 et 2mg pour 100g de viande de poulet. (3 à 6 mg de fer très assimilable par l’organisme). Sachant que, 40% du fer présent dans les viandes est de fer héminique dont la biodisponibilité est d’environ de 25% tandis que le fer non héminique a une biodisponibilité inferieure à 5%. La viandes des poissons sont les seuls aliments qui apportent du fer sous forme héminique (DUPIN et al., 1992). 14 Chapitre II : Généralités sur la viande II-3-2-2- Eau Les trois quart du poids d’un muscle sont représentés par l’eau (FRAYSSE et DARREE,1989). Le muscle comprend 60 à 80% d’eau, si bien que le tissu musculaire constitue la principale réserve d’eau de la carcasse. L’eau de la cellule musculaire se présente sous différentes formes : eau liée 10% et eau libre 70% (CRAPLET, 1966 ; LAURENT, 1974). La teneure en eau varie avec l’âge en sens inverse, .une viande jeune et /ou maigre contient 70 % d’eau et 10% lipides. Tandis qu’une viande adulte et /ou grasse contient 60% d’eau et 20 % de lipides (CRAPLET et al., 1979). II-3-2-3- Potentiel d’hydrogène (pH) La valeur du pH de la viande est le résultat de la dégradation du glycogène juste après l'abattage, il est voisin de 7 (CRAPLET, 1966). L’ensemble des réactions survenant dans la cellule musculaire post mortem, suite à la libération dans le sarcoplasme des ions calcium qui stimulent l'activité ATP asique du complexe actomyosine, entraînant ainsi la libération du phosphate inorganique, conduit à l’accumulation d’acide lactique. Ces phénomènes provoquent une acidification progressive du muscle et donc une chute de pH musculaire post mortem qui se poursuit jusqu’à l’arrêt des réactions biochimiques (ou glycolyse). Le pH post mortem est appelé pH ultime (pHu) (EL RAMMOUZ, 2005). La valeur ultime est très variable, elle dépend de l’espèce animale et du muscle proprement dit. L’amplitude de la chute du pHu (pH ultime) est dépendante du type de fibres musculaires. En effet, l’amplitude dépend essentiellement du taux de glycogène musculaire, au moment de l'abattage. Les fibres blanches étant plus riches en glycogène que les fibres rouges, le pH ultime est d'autant plus bas que la proportion de glycogène est élevée (LABORDE et al., 1985). Le muscle vivant a une réaction neutre, son pH est égale 7. Après la saignée à l’abattoir, la viande devient l’objet de réactions chimiques très complexes débouchant sur la formation de l’acide lactique, abaissant ainsi le pH de cette viande (LAURENT, 1974). 15 CHA CHAPIT PITRE III : TISSU CONJO NJONCT NCTIF Chapitre III : Tissu conjonctif. III- Tissu conjonctif III-1-Définition Les tissus conjonctifs sont un ensemble de tissus variés qui tirent leur origine commune du mésenchyme, tissu embryonnaire mésodermique lâche, pouvant se différencier en tout type de tissus conjonctifs (ou d’épithéliums). Ils jouent des rôles divers, aussi bien mécanique, en joignant tissus et organes, que dans les liaisons métaboliques et les relation de défense. On les retrouve notamment sous les épithéliums de la peau et de l’appareil digestif, mais également entre les muscles, les masses de cellules glandulaires, ainsi qu’en de nombreux autres emplacements. (GENTEN et al., 2009). La variété de tissu conjonctif comporte des cellules non jointives (à l’exception des ostéocytes) dispersées dans une abondante matrice extracellulaire (MEC) elle-même constituée de fibres , de composants amorphes, et de substance fondamentale (GENTEN et al., 2009). III-2- Différents types de tissu conjonctif Les tissus conjonctifs se présentent sous de nombreuses formes différentes. Ces diverses formes sont divisées en deux classes principales à savoir, le tissu conjonctif proprement dit, qui est lui-même subdivisé en tissus conjonctifs lâche et dense, et en tissus conjonctifs spécialisés, qui comprennent le cartilage, les os et le sang. (GEORGES et al., 2011). III-2-1- Tissu conjonctif proprement dit III-2-1-1- Tissu conjonctif lâche Le tissu conjonctif lâche est un tissu de remplissage, de soutien d’une substance fondamentale gélifiée. Il est très vascularisé et innervé (MATHIEU et FONTENEAU, 2008). Ce tissu consiste en cellules dispersées dans une matrice riche en subtance fondamentale. Cette matière gélatineuse est renforcée par un réseau lâche de fibres protéiques comme le collagène, l’élastine et la réticuline. (GEORGES et al., 2011). Les tissus conjonctifs lâches sont rencontrés dans l’ensemble de l’organisme, supportant les épithéliums et formant le stroma de la plus grande majorité des organes, ces tissus se trouvent sous la muqueuse du tube digestif, permettant la motricité de cet organe, assurant un rôle nutritif grâce à la richesse de la vascularisation sanguine et lymphatique (figure 6). (COUJARD et al., 1980). 16 Chapitre III : Tissu conjonctif. Figure 6 : Tissu conjonctif lâche (MATHIEU et FONTENEAU, 2008). III-2-1-2-Tissu conjonctif dense Les tissus conjonctifs denses sont des tissus conjonctifs à fonction mécanique, plus pauvre en substance fondamentale, les fibres de collagène sont tassées, ce qui le rend plus robuste que le tissu conjonctif lâche (GEORGES et al., 2011). La vascularisation y est peu abondante, permettant aux rares cellules fibroblastiques (tendinocytes, cellules de la cornée) d’assurer le turn-over des fibres et de la substance fondamentale (COUJARD et al., 1980). Il existe deux types de fibre de collagène de tissu conjonctifs denses : Fibres de collagène régulier, sont alignées en parallèle. Fibres de collagène irrégulier, ont de nombreuses orientations différentes. Ce type de tissu conjonctif constitue les membranes résistantes qui enveloppent des organes. Il couvre aussi les muscles, les nerfs et les os. (GEORGES et al., 2011). III-2-2- Tissus conjonctifs spécialisés Les tissus conjonctifs spécialisés sont : le cartilage, l’os et le sang, ont chacun des cellules et une matrice extracellulaire qui leur sont propres et leur permettent d’exercer des fonctions spécialisées (GEORGES et al., 2011). III-3- Organisation du tissu conjonctif dans le muscle Le tissu conjonctif s’organise dans le muscle en trois niveaux, le premiere est le plus fin (0,2 µm) et entoure chaque fibre musculaire (50 µm de diamètre), correspond à l’endomysium. Celles-ci sont regroupées en faisceaux délimités par le périmysium (10 à 200 µm d’épaisseur). Le muscle entier est, enfin, enveloppé par l’épimysium (pouvant posséder 17 Chapitre III : Tissu conjonctif. une épaisseur de plusieurs millimètres), également appelé aponévrose et se prolonge jusqu’aux tendons (Figure 7) (TAYLOR, 2004). Figure 7: Organisation de tissu conjonctif (KIJOWSKI, 2001). III-3-1- Epimysium Epimysium, est l’enveloppe externe du muscle et l’enveloppe fibreuse du tissu conjonctif. (JURIE et LISTRAT, 2010), Les fibres de collagène s’organisent en paquets denses, similaires à ceux observés dans la structure des tendons, pouvant posséder une épaisseur de plusieurs millimètres, également appelé aponévrose et se prolongeant jusqu’aux tendons (HARRIES et al., 1972, TAYLOR, 2004) Figure 8:Arrangement des fibres de collagène dans l’épimysium sous microscopie optique (HARRIES et al., 1972). 18 Chapitre III : Tissu conjonctif. III-3-2- Périmysium Le Périmysium est le second niveau de tissu conjonctif intramusculaire. Il regroupe les fibres musculaires en faisceaux, et constitue la partie majoritaire (90%) du tissu conjonctif intramusculaire. Il présente plusieurs niveaux d’organisation (MCCORMICK, 1994 ; JURIE et LISTRAT, 2010). Le niveau le plus grossier correspond à ce qu’il est convenu d’appeler le périmysium primaire. C’est celui qui est le plus éloigné de la fibre musculaire. Le périmysium se divise ensuite en trames secondaire et tertiaire de plus en plus fines et formant un réseau plus ou moins régulier .La hiérarchie des faisceaux se décrit généralement en sens inverse de celle du périmysium. Ainsi le premier niveau de faisceaux après la fibre musculaire se dénomme faisceau primaire. Les faisceaux secondaires regroupent plusieurs faisceaux primaires, et ainsi de suite pour les faisceaux tertiaires et quaternaires (JURIE et LISTRAT, 2010). Dans le périmysium les fibres de collagène sont ondulées et forment une structure en treillis, ordonnée (Figure 9) (ROWE, 1974). Figure 9:Périmysium en microscopie électronique (NAKAMURA et al., 2003). III-3-2-Endomysium L’endomysium individualise chaque fibre musculaire et il assure la continuité entre le périmysium et la membrane plasmique (sarcoèmme) de la cellule musculaire. Il est formé d’une fine membrane basale (environ 50 nm) appelée Basal lamina, qui est directement liée à la membrane plasmique, et d’une couche réticulaire (0,2-1µm) appelée Reticular lamina, qui est externe (JURIE et LISTRAT, 2010). L’endomysium est constitué d’un enchevêtrement paraissant aléatoire de fibrilles ondulées de collagène (Figure 10). Ces fibrilles ne sont pas organisées en fibres comme dans 19 Chapitre III : Tissu conjonctif. le périmysium, mais constituent plutôt une membrane associée à quelques fibres de collagène (ROWE, 1978 ; LIGHT, 1987; BAILEY et LIGHT, 1989). Figure 10: En microscopie électronique à balayage de l’endomysium (PURSLOW et TROTTER, 1994). III-4- Composition du tissu conjonctif III-4-1- Composition cellulaire Les cellules les plus communément observées dans le tissu conjonctif musculaire sont les fibroblastes. Ces cellules sont fusiformes. Des histocytes (macrophages présents dans les tissus) et des mastocytes (granulocytes basophiles des tissus sont aussi présents dans les tissu musculaires striés, les mastocytes étant le plus souvent observés autour des vaisseaux sanguins. On trouve également des cellules adipeuses, ou adipocytes, qui se regroupent en lobules et stockent les lipides intramusculaires (JURIE et LISTRAT, 2010). III-4-2- Composition moléculaire III-4-2-1- Collagène Les collagènes sont un amas de grosses protéines qui forment des fibres très résistantes (ses fibres sont plus solides que des fils d’aciers du même poids) (CAZAUBON, 2003). Ils appartiennent à une famille de glycoprotéines fibreuses synthétisées et sécrétées par les cellules des tissus conjonctifs et divers autres types cellulaires. Ils représentent 25% des protéines totales de l’organisme. Ces glycoprotéines ont un rôle essentiel dans le maintien de l’intégrité structurelle de nombreux tissus et organes (JURIE et LISTRAT, 2010). Les collagènes sont des chaînes cylindriques non ramifiées en bâtonnet de 280nm de longueur et 1,4nm de diamètre, avec une masse moléculaire proche de 300 kDa (ALIAS et LINDEN, 1997). 20 Chapitre III : Tissu conjonctif. Ces chaînes sont reliées par des liaisons covalentes et hydrogènes afin de former une triple hélice. Le nombre et la nature des liaisons permettent de définir le degré de réticulation du collagène et donc la dureté de la viande (GAZEUX, 1997). La structure de triple hélice résulte de l’association de trois chaines dont les séquences d’acides aminés présentent la répétition de triplets Gly-X-Y, où X et Y sont souvent la proline et l’hydroxyproline (SOMMER et JACOB, 2003). Les collagènes sont caractérisés par une fréquence élevée en proline et glycine (WERNER et BAUER et al., 2010). CORMICK (1992), rapporte que plus de 90 % du collagène intermusculaire sont localisés dans le périmysium (GEAY et al., 2002). Plus de vingt types de collagènes sont connus à ce jour. Schématiquement, on peut distinguer les collagènes fibrillaires (I, II, III, V, XI), les collagènes non fibrillaires formant des feuillets (IV, VIII, X) ou impliqués dans des structures très précises (VI, VII) (figure 11) (SOMMER et JACOB, 2003). Figure 11 : Fibre de collagène au microscope électronique (GEORGE.B et al., 2011). III-4-2-2- Elastine L’élastine est le deuxième constituant du tissu conjonctif qui caractérise les tissus élastiques. Il se trouve surtout dans les parois artérielles et les ligaments jaunes, elle existe sous forme hélicoïdale désordonné contenant des hélices α (ALIAS et LINDEN, 1997). L’élastine est synthétisée par les fibroblastes en même temps que le collagène. Il représente 90% des fibres élastiques. Il se trouve associé au collagène, mais ne présente pas les propriétés de gonflement de ce dernier. Ce phénomène est dû à un contenu plus faible en acides aminées chargés, en particulier en lysines. Les propriétés élastiques sont en partie dues à une séquence répétitive Val-Pro-Gly-Val-Gly qui forme une structure dite en « β-turn ». (WERNER et al., 2010 ; MARTIN, 2011). 21 Chapitre III : Tissu conjonctif. III-4-2-3- Réticuline La réticuline ou collagène de type III, représente des fibres fines et délicates qui se trouvent normalement connectées aux fibres de collagène les plus fortes et les plus grossières. Elles correspondent à des fibrilles de collagène récemment formées qui peuvent poursuivre leur polymérisation et se transformer en fibres de collagène et en faisceaux (HASSEL, 1993 ; BORGHETTI et MONNET-CORTI, 2008 ). La microscopie électronique montre, que les fibres de réticuline sont constituées par des fibrilles de collagène isolées ou associées en petits faisceaux (BERKOVITZ et SHORE, 1982 ;BORGHETTI et MONNET-CORTI, 2008 ). En microscopie optique, ces fibres de réticuline sont de fines fibres de 0.2 à 2µm de diamètre, qui contrairement aux fibres de collagène, bifurquent et s’anastomosent pour former de fins réseaux et ne se regroupent jamais en trousseaux. (R.COUJARD et al., 1980). III-4-2-4- Protéoglycane Les protéoglycanes sont des macromolécules constituées de chaînes glucidiques polyanioniques glycosaminoglycanes (GAGs) liées de manière covalente à un cœur peptidique. Ce sont les composants majeurs de la substance amorphe dans laquelle baignent les fibres du tissu conjonctif (NISHIUMI, 1999). Ils peuvent lier de très grandes quantités d’eau et interagissent avec les différents cellules et composants du tissu conjonctif. Ils jouent, en outre, un rôle important dans la fonction et la stabilité de la matrice extracellulaire. Ils assurent, entre autres, la résistance aux forces de compression, l’hydratation des tissus, la régulation de la diffusion et du flux des macromolécules, la régulation de la prolifération cellulaire et la présentation des facteurs de croissance aux cellules (NISHIUMI, 1999). La décorine, qui se trouve dans la plupart des tissus conjonctifs, constitue le protéoglycanne majoritaire du tissu conjonctif intramusculaire. C'est un petit protéoglycane dont le cœur protéique est riche en leucine. Ce cœur protéique permet à la décorine de s'associer aux molécules de collagène. Elle a été nommée ainsi, suite aux observations en microscopie électronique, la décrivant comme une molécule décorant les fibres de collagène (SCOTT, 1980). SCOTT (1996) a suggéré que la décorine jouait le rôle de ligand entre deux molécules de collagène, maintenant les molécules parallèles dans la fibrille et modulant la distance entre elles. En stabilisant la fibrille, elle favoriserait la fibrillogenèse et participerait à la régulation de l’épaisseur des fibres de collagène (VOGEL et al., 1984). 22 Chapitre III : Tissu conjonctif. Elle permettrait, aussi, l'alignement des sites de réticulation intermoléculaire, et jouerait ainsi un rôle dans la dureté de la viande (NISHIUMI, 1999). La décorine interviendrait enfin comme régulateur de l'activité du facteur de croissance et donc de la croissance cellulaire (EGGEN et EKHOLDT, 1995). Il est à noter que les protéoglycanes présentent la particularité d'avoir un turnover élevé ; en se dégradant rapidement ils libèrent de l'espace pour permettre l’expansion de la matrice extracellulaire (BAILEY et LIGHT, 1989). 23 CHA CHAPIT PITRE IV : QUALIT UALITE ORGANOLEPT LEPTIQUE DE LA VIAND IANDE Chapitre IV : Qualité organoleptique de la viande IV- Qualité organoleptique de la viande IV-1- Couleur La couleur est, chronologiquement, le premier critère d'appréciation de la viande par le consommateur. C'est un facteur déterminant l'achat ou le rejet par ce dernier. La couleur de la viande est liée principalement à sa teneur en myoglobine. La teinte varie non seulement en fonction de sa teneur mais aussi en fonction de son état d'oxygénation ou d'oxydation (LABAS, 1987 ; RENERRE, 1990). La myoglobine est un pigment musculaire, dont le rôle est de capter l’oxygène véhiculé par l’hémoglobine sanguine et de le transporter dans le muscle (MONIN, 1991). La myoglobine est une chromoprotéine composée d’un groupement prosthétique l’hème et d’une protéine, la globine sa structure chimique est tridimensionnelle (Figure 12) (JACQUOT et al., 2012). Figure 12: Structure de la myoglobine (JACQUOT et al., 2012). La couleur de la viande dépend de quatre composantes majeures, les quelles interviennent sur les produits frais ou en cours de conservation a l’état frais, les différences de couleur de la viande s’expliquent principalement par : - La quantité de myoglobine dans le muscle qui détermine la saturation de la couleur. La teneur en myoglobine de la viande fraîche varie fortement selon les espèces, mais aussi au sein d’une même espèce, peut être à moins de 0,1g/100g de viande dans le poulet, et de 2 g /100 g dans le bœuf (JACQUOT et al. 2012 ; COLOMBANI, 2011). - Le pH modifie la luminosité du produit. Lorsque le pH est élevé, la viande apparaît foncée et inversement, lorsque le pH est bas la viande apparaît claire. - Au cours de la conservation, autres composants interviennent qui peuvent modifier la Chapitre IV : Qualité organoleptique de la viande teinte du produit surtout, la structure chimique de la myoglobine qui peut exister au sein du muscle sous trois formes, dont, forme réduite, de couleur pourpre, en raison de l’absence d’oxygène. En surface, au contact de l’air, elle se trouve sous forme oxygénée (oxymyoglobine), de couleur rouge vif, couleur appréciée lors de l’achat. Après une exposition prolongée a l’air, cette couleur est instable car le pigment s’oxyde en metmyoglobine, de couleur brune, désagréable a l’œil de l’acheteur, qui finit par induire une réaction de rejet de l’acte d’achat (Figure 13) (TOURAILLE, 1994). - La dernière composante concerne le développement des bactéries en surface de la viande et ses interactions possibles avec la forme chimique du pigment (JACQUOT et al., 2012). Figure 13: Formes chimiques de la myoglobine (MOЁVI, 2007 cité par JACQUOT et al., 2012). IV-2- Jutosité C’est l’aptitude de la viande à rendre du jus à la mastication (quantité d’eau qu’elle a conservée à l’issue de la cuisson) (DUDOUET, 2010). La jutosité ou succulence d’une viande est en fonction de sa teneur lipidique et de son pouvoir de rétention en eau. Cette qualité est perçue au cours de la mastication (VIERLING, 2008). La jutosité exprime le bon pouvoir de rétention de l’eau. Au cours de la cuisson, les pertes peuvent aller de 15% pour les viandes grillées à 30% pour les viandes rôties, voire 40% pour les viandes bouillies (DUDOUET, 2010). L’eau libre est caractérisée par le pouvoir de rétention de l’eau (P.R.E), qui représente l’aptitude de la viande à retenir cette eau, aptitude qui peut être appréciée à la coupe du Chapitre IV : Qualité organoleptique de la viande muscle plusieurs heures après l’abattage. Plus le P.R.E augmente, plus la jutosité est importante (DUDOUET, 2010). Après l’abattage, au cours de la réfrigération, les pertes d’eau varient entre 1 et 4% du poids de la carcasse. D’autres pertes plus importantes ont lieu pendant la transformation sous forme d’évaporation, exsudation due à la pression (broyage, hachage…). L’eau contenue dans la viande représente environ 75%. Elle est soit liée aux protéines (10%) soit sous forme libre (65%) (DUDOUET, 2010). Le pouvoir de rétention d’eau par le tissu musculaire est lié aux fibres musculaires qui contiennent près des 3/4 de l’eau. Le tissu conjonctif a peu d’importance dans cette propriété (VIERLING, 2008). IV-3- Texture La texture est l’ensemble des propriétés mécaniques, géométriques et de surface d’un produit perceptibles par les mécanorécepteurs, les récepteur tactiles et, éventuellement, par les récepteur visuels et auditifs (AFNOR, 1991 ; GENOT, 2000). D’après KOOHMARAIE et al., (2002) et MALTIN et al., (2003), la texture dépend d’une part de la qualité et la quantité de tissu conjonctif , la qualité, la quantité et la solubilité du collagène et d’autre part de la longueur des sarcomères (indiquant l'état de contraction du tissu). Lorsque la longueur des sarcomères diminue, la dureté de la viande augmente (LAWRIE, 1998). IV-4-Tendreté La tendreté est l’aptitude dont laquelle une viande se laisser facilement trancher, entamer, couper et mastiquer (DUDOUE, 2010). Elle est varie avec le temps de maturation, la conservation, la chaine de froid et la cuisson,…etc. (Figure14) (DUMONT et RENOU, sité par DUDOUET, 2010). Chapitre IV : Qualité organoleptique de la viande Figure 14 : Variation de la tendreté en fonction du temps (DUMONT et RENOU, in DUDOUET, 2010). IV-4-1- Facteurs intrinsèques de la tendreté La tendreté est fonction de plusieurs facteurs liés à l’animal. Les plus importants sont : - Le pourcentage du tissu conjonctif et de la longueur des fibres musculaires (HENRY, 1992). - L’âge de l’animal, le vieillissement du tissu conjonctif favorise les liaison intramoléculaires du collagène (VIERLING, 2008). - Le sexe, qui peut être expliqué par la teneur en collagène. ( DUDOUET, 2010). - La qualité de la carcasse, en particulier la proportion et la distribution du collagène, du gras (VIERLING, 2008). - La place du morceau sur le muscle, la tendreté diminue à proximité du tendon et elle est en fonction de l’orientation de la trame conjonctive, donc de la découpe du morceau (VIERLING, 2008). IV-4-2-Facteurs extrinsèques de la tendreté Les facteurs extrinsèques de la tendreté regroupent, les conditions de conservation, dont l’utilisation du froid négatif pour limiter la multiplication microbienne, doit se faire lorsque la rigidité cadavérique est établie, sinon la viande subit un cryochoc provoquant des contractions musculaires irréversibles, quelle que soit la maturation qui induit normalement un attendrissage musculaire, et la viande restera dure (VIERLING, 2008). Les effets de la cuisson, qu’il entraîne une dénaturation progressive des protéines, donc une évolution de la dureté de la viande qui peut être déterminée par l’étude de la force de cisaillement (VIERLING, 2008). Chapitre IV : Qualité organoleptique de la viande En règle générale, la cuisson a une action d’attendrissage sur le tissu conjonctif du fait de la transformation du collagène en gélatine ; par contre, la cuisson augmente la dureté des protéines myofibrillaires qui coagulent (ROSSET, 1984). IV-4-3- Tendreté et collagène La trame conjonctive est constituée essentiellement de collagène, c’est une protéine qui par sa teneur, sa nature et sa solubilité dans l'eau et à la chaleur, est un facteur déterminant de la tendreté de la viande (LEPETIT, 2004). IV-5- Flaveur La faveur est l’ensemble des impressions olfactives et gustatives éprouvées au moment de la dégustation. Environ 250 substances sont responsables de la flaveur dont les acides aminés, les sucres, les nucléides, les acides gras…etc. La flaveur est caractéristique de l’espèce et elle est liée au gras. Celle-ci se développe avec l’âge de l’animal (DUDOUET, 2010). IV-5-1- Facteurs intrinsèques de la flaveur Les facteurs intrinsèques de la flaveur sont liés à l’espèce, au sexe et à l’âge de l’animal. La présence de stéroïdes sexuels dans les tissus des mâles donne une flaveur particulière. L’âge et la partie musculaire de l’animal influencent le métabolisme des muscles et modifient les arômes. (VIERLING, 2008). IV-5-2- Facteurs extrinsèques de la flaveur Les facteurs extrinsèques influençant la flaveur sont nombreux, dont les plus important sont : l’alimentation à savoir, les lipides alimentaires modifient, par leur composition en acides gras, les lipides de l’animal. La maturation augmente les dérivés azotés et les acides gras libres. Les technologies de conservation influent sur la flaveur par la multiplication des bactéries psychrotrophes, lors de la réfrigération, et par le rancissement des lipides lors du stockage et la cuisson, qui développe les arômes ainsi que les réactions de Maillard donnent des arômes caractéristiques aux viandes (VIERLING, 2008). CHA CHAPIT PITRE V : ORGANISA NISATION DU TISSU CONJO NJONCT NCTIF ET SA RELAT ELATION AVEC LA TEXT EXTURE ET LA Chapitre V : Organisation du tissu conjonctif V- Organisation du tissu conjonctif et sa relation avec la texture et la tendreté de la viande La teneur, la composition et la morphologie du tissu conjonctif varient fortement entre muscles et, pour un même muscle, entre animaux et sont à la base de la notion de tendreté de la viande (PURSLOW, 2005). Ces caractéristiques conditionnent fortement les valeurs marchandes de la viande. Vue que le consommateur préfère les muscles à faibles teneurs en collagène et provenant d'animaux jeunes chez lesquels ce collagène est plus faiblement réticulé. L’étude des relations entre les caractéristiques du tissu conjonctif et la tendreté de la viande. a eu pour conséquence une évolution des pratiques dans les systèmes de production de viande pour minimiser les qualités, de la fraction conjonctive du tissu musculaire (PURSLOW, 2005). La connaissance des mécanismes à la base de la dureté de la viande attribuable à la structure contractile du muscle (en relation notamment avec le degré de contraction et la maturation), permettent de limiter la variabilité de la tendreté liée à la fraction myofibrillaire. Ceci a eu pour conséquence d'accroître l'incidence relative du tissu conjonctif sur la variabilité de la tendreté de la viande (Mc CORMICK, 1994). Le tissu conjonctif assure plusieurs rôles telque, la cohésion entre les faisceaux de fibres, le maintien de la structure du muscle durant la contraction et il facilite le glissement des faisceaux les uns par rapport aux autres (Mc CORMICK, 1994). Ces propriétés mécaniques et structurelles sont liées aux propriétés physicochimiques des protéines qui le composent, en particulier celles du collagène (Mc CORMICK, 1994). La concentration en collagène dans le muscle, sa stabilité thermique et sa nature varient sous l’effet de différents facteurs comme l’âge, le sexe, la race, la génétique. Néanmoins le niveau d’implication de ces facteurs dans les variations de la texture de la viande n’est pas le même selon le modèle biologique étudié (type de muscle, type d’animal) et les traitements appliqués ultérieurement à la viande (PURSLOW, 2005). V-1- Selon le type de muscle Selon la position, l’anatomique et la fonction des muscles, les concentrations en collagène et en élastine ainsi que la forme des faisceaux musculaires et l'organisation spatiale de la trame conjonctive varient fortement et ont par la suite une forte influence sur la tendreté de la viande (CROSS et al., 1973). Chapitre V : Organisation du tissu conjonctif Ainsi les muscles avec forte teneur en collagène et sont moins tendres. De même, les muscles de la partie antérieure de la carcasse sont plus riches en collagène que ceux de la partie postérieure (BROWNING et al., 1990). Les muscles les plus tendres contiennent en général du collagène plus soluble et des fibres de collagène avec de faible diamètre (LIGHT, 1987). L’organisation du périmysium et son épaisseur varient aussi d’un muscle à l’autre, et dans le même sens que les indices de dureté. Un périmysium épais a souvent été associé à une viande dure (ROWE, 1977). Il existe une relation entre taille de faisceaux délimités par le périmysium donc la texture du tissu et tendreté de la viande (ROWE, 1977). Donc, il existait une relation générale entre le profil de répartition des faisceaux (texture) et la tendreté. Ainsi les muscles présentant de grands faisceaux délimités par un périmysium épais sont plus durs (BRADY, 1937). L’organisation du tissu conjonctif du point de vue la taille des faisceaux (la texture) avec la dureté de la viande. Il obtient que plus les faisceaux, étaient grands et plus la viande était tendre (BRADY, 1937). BROWNING et al., (1990), ont montré que des petits faisceaux non cylindriques étaient associés à de la viande dure. V-2- Facteurs intrinsèques à l’animal De nombreux facteurs peuvent varier selon l’espèce, l’âge, le sexe et la race d’animal peuvent influencer les caractéristiques du tissu conjonctif et par voie de conséquence la tendreté et la texture de la viande. V-2-1- Age De nombreux auteurs, ont montré que la teneur en collagène des muscles chez les bovins et les ovins, ne variait pas significativement avec l’âge de l’animal (CROSS et al., 1973). Cependant BOCCARD et al., (1979), ont observé des variations avec l'âge de la concentration en collagène des muscles chez le bovin (la teneur en collagène diminuait de la naissance jusqu’à l’âge de 8 mois, pour ensuite augmenter jusqu’à l’âge d'un an, puis arrivant à maturité sexuelle de l’animal, elle se stabilise). En effet, avec l'âge il y a une augmentation du format des animaux et donc de la taille des muscles. Ce ci veut dire que la taille de faisceaux augmentait avec l’âge et la taille de 30 Chapitre V : Organisation du tissu conjonctif l’animal ainsi que de petits faisceaux pouvaient être associés à une viande plus tendre (NORMAN, 1982). V-2-2- Race La race de l’animal a une influence sur les caractéristiques du tissu conjonctif à savoir, la teneur en collagène, la solubilité et la distribution du réseau, BOCCARD et al., (1979), ont observé une différence de teneur en collagène et de solubilité entre les muscles de bovins de races différentes. L’effet de la race sur l’organisation du réseau conjonctif, a été noté par un réseau conjonctif plus ou moins dense selon la race de l’animal étudié et il les a associés à des différences de tendreté (NORMAN, 1982). V-2-3- Sexe BOCCARD et al. (1979), ont montré que les muscles des mâles entiers contenaient plus de collagène que ceux des bœufs après leur castration. YOUNG et al., (1993), ont mis en évidence une augmentation de la synthèse de collagène au moment de la puberté chez les moutons Alors que le caractère constitutif de l’architecture du réseau conjonctif est fortement liée à la fonction du muscle ne devrait cependant pas être influencé par le sexe de l’animal (YOUNG et al., 1993). V-3- Facteurs extrinsèques V-3- 1- Maturation Après l’abattage de l’animal, la maturation, permet l’attendrissage progressif de la viande, grâce à l’action des protéases qui dégradent les protéines myofibrillaires. Alors, qu’il a été mis en évidence qu’à 24 heures post mortem la température de début de contraction du collagène pouvait chuter de 1,5°C (Mc CLAIN et al., 1970). De plus, après 7 à 10 jours de maturation, la courbe de dénaturation thermique du collagène est décalée de 5 à 8°C à cause de modifications du collagène (GREASER, 1997). L’organisation des molécules du tissu conjonctif chez le bovin ne subirait que des changements minimes jusqu’à 10 jours post mortem, alors qu’elle évoluerait nettement après 14 jours de conservation à 4°C (NISHIMURA et al., 1998). 31 CONCLUSIO CONCLUSION Conclusion Conclusion La viande est un aliment essentiel de la vie. Elle est le résultat de la transformation du muscle après l’abattage. Juste après la saignée, le muscle subit plusieurs modifications qui ont un grand impact sur l’obtention d’un muscle mure, ou bien le plus précisément «la viande ». Ces modifications vont influencer l’ensemble des critères organoleptiques de ce produit alimentaire à savoir : la couleur, la flaveur, la Jutosité, la texture, et la tendreté. Dont la couleur est, chronologiquement, le premier critère d'appréciation de la viande par le consommateur, il est lié a la teneur en myoglobine, et affectée par l’évolution du pH. Ainsi que la flaveur réunie l'ensembles des propriétés gustatives et olfactives perçus au cour de la dégustation. Il est influencée par divers facteurs (l’espèce, la race, l’âge, le sexe, et l’évolution post mortem). Pour la Jutosité, appelée aussi succulence, caractérise la faculté d’exsudation de la viande au moment de la dégustation dont le facteur essentiel est le pouvoir de rétention d'eau du muscle (hydratation). La tendreté est la facilité avec laquelle une viande se laisse couper. Elle est basée sur la teneur en collagène. La qualité de la viande est liée au degré de polymérisation (liaisons intermoléculaires) de ces fibres. Ainsi la texture qui est un critère physique présente la disposition et entrelacement des fibres et des éléments constitutifs du tissu. Elle dépend de la qualité et la quantité de tissu conjonctif, (également par la taille des faisceaux délimité par le périmysium), la qualité, la quantité et la solubilité du collagène. Le tissu conjonctif du muscle intervient de manière importante dans la tendreté et le texture de viande. Il présent d'importantes variations dans sa constitution, ainsi que ça organisation spatiale. Il se compose principalement de collagène dont le contenu et la distribution contribue de manière significative à la dureté intrinsèque de la viande. Plus la quantité de collagène est élevée et peu soluble, plus la viande est dure. Malheureusement, notre étude a été limitée seulement à une synthèse bibliographique, qui devrait être élucidée par une partie pratique pour mieux comprendre les mécanismes et pour mieux les expliquer. REFEREN FERENCES BIBLIOG BIBLIOGR OGRAPHIQ PHIQUES Références bibliographiques Références bibliographiques 1) ALIAS, C et LINDEN, G., (1997). Abrégé de biochimie alimentaire. Ed Masson. paris, 2) BAILEY, A.J et LIGHT, N.D., (1989). Connective tissue in meat and meat product. Elsevier applied science Eds, LONDRES. 3) BARRET, J.P., (2012). Zootechnie générale. 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