TD Structure des protides

TD Structure des protides
I.
Présentation générale
1. Citer les différents rôles des protéines.
2. Compléter la classification des protides ci-dessous :
II.
Les acides aminés
1. Donner la structure commune à tous les acides aminés.
2. Sur cette structure entourer les fonctions remarquables.
II.1.
Les acides aminés standard
1. Définir un acide aminé standard.
2. Compléter le tableau suivant :
Code trois
Nom de l’acide aminé
lettres de
l’acide aminé
Glycine
Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Classification
Structure de l’acide aminé
Sérine
Thréonine
Cystéine
Méthionine
Acide aspartique
Acide glutamique
Asparagine
Glutamine
Lysine
Arginine
Histidine
Phénylalanine
Tyrosine
Tryptophane
Proline
II.2.
Propriétés physicochimiques des acides aminés
II.2.1.
Propriétés physiques
II.2.1.1.
La stéréo-isomérie
1. Définir la stéréo-isomérie.
2. Définir la série des deux acides aminés représenter ci-dessous :
II.2.1.2.
La solubilité
1. Définir la solubilité d’un acide aminé.
2. Donner le paramètre qui modifie la solubilité d’un acide aminé.
II.2.1.3.
La fluorescence
1. Définir la fluorescence.
2. A quelles longueurs d’onde absorbent la tyrosine et le tryptophane.
II.2.2.
Propriétés chimiques
II.2.2.1.
Les propriétés ioniques
1. Décrire le comportement de la fonction carboxylique lorsqu’elle est dans un milieu basique
(pH>7).
2. Décrire le comportement de la fonction amine lorsqu’elle est dans un milieu acide (pH<7).
3. Compléter le tableau suivant :
pH du milieu
Acide
Neutre
Basique
Etat d’ionisation de
l’acide aminé
Charge globale de
l’acide aminé
4. Définir simplement le pKa, le pKb et le pKr.
5. Définir le terme d’ampholyte.
6. Définir le pHi.
7. Compléter le diagramme d’ionisation de l’alanine, présenté ci-dessous, données : pKa =2,34
et pKb= 9,78.
8. A partir du diagramme calculer le pHi de l’alanine.
9. Etablir le diagramme d’ionisation de l’acide glutamique, données pKa=2,19 ; pKb=9,67 et
pKr=4,25.
10. A partir du diagramme calculer le pHi de l’acide glutamique.
11. Etablir le diagramme d’ionisation de la lysine, données pKa=2,16 ; pKb=9,18 et pKr=10,79.
12. A partir du diagramme calculer le pHi de la lysine.
II.2.2.2.
La décarboxylation
1. Ecrire l’équation de décarboxylation d’un acide aminé
2. Compléter le tableau suivant :
Acide aminé
Amine primaire correspondante
Histidine
Acide γ-aminobutyrique
Cadavérine
Ornithine
II.2.2.3.
L’amidification
1. Ecrire la réaction d’amidification d’un acide aminé (formule générale).
2. Ecrire la réaction d’amidification de l’acide glutamique.
II.2.2.4.
La désamination et la transamination
1. Ecrire la réaction de la désamination oxydative de la fonction amine du carbone α.
2. Ecrire la réaction de transamination entre l’alanine et l’acide α-cétoglutarate dont la formule
est la suivante :
III.
Les peptides
1. Définir un peptide.
III.1.
La liaison peptidique
1. Ecrire l’équation de réaction de la formation de la liaison peptidique.
2. Donner le lieu de formation de la liaison peptidique.
3. Décrire le phénomène de mésomérie
4. Quel est l’incidence de ce phénomène sur la liaison peptidique.
III.2.
La nomenclature des peptides
1. Définir le terme de N-terminal.
2. Définir le terme de C-terminal.
3. Définir la nomenclature d’un peptide.
4. Donner la nomenclature et la structure du peptide suivant : Glu-Asn-Phe-Trp
III.3.
Les peptides d’intérêts
III.3.1. Le glutathion
1. Ecrire la structure du glutathion.
2. Donner le rôle du glutathion.
3. Ecrire l’équation de réaction entre deux glutathions et le peroxyde d’hydrogène.
III.3.2. L’ocytocine et l’ADH
1. Par quelles structures sont sécrétés ces deux peptides.
2. Décrire leur structure.
3. Donner brièvement le rôle de l’ocytocine.
4. Donner brièvement le rôle de l’ADH.
III.3.3. L’insuline
1. Par quelles cellules l’insuline est-elle sécrétée ?
2. Quel est son rôle ?
3. Décrire la structure de l’insuline et en faire un schéma simplifié.
III.3.4. L’aspartame
1. L’aspartate est un dipeptide Aspartyl-phénylalanine estérifié à une molécule de méthanol.
Ecrire la structure de l’aspartame.
2. Quelle est la caractéristique principale de l’aspartame.
IV.
Les protéines
1. Décrire brièvement une protéine.
2. Définir une protéine fibreuse.
3. Définir une protéine globulaire.
IV.1.
La structure primaire
1. Décrire la structure primaire d’une protéine.
2. Faire un schéma simplifié de la structure primaire d’une protéine.
IV.2.
La structure secondaire
1. Définir la structure secondaire d’une protéine.
2. Quelles liaisons sont impliquées dans la structure secondaire ?
3. Faire une schéma d’une hélice α.
4. Faire un schéma d’un feuillet β parallèle et d’un feuillet β antiparallèle.
5. Légender le schéma suivant :
6. Schématiser la structure d’un coude simple.
7. Schématiser la structure d’un coude croisé.
IV.3.
La structure tertiaire
1. Définir la structure tertiaire d’une protéine.
2. Quelles liaisons faibles sont impliquées ?
3. Ecrire l’équation de formation d’un pont disulfure entre deux cystéines.
4. Légender le schéma ci-dessous :
IV.4.
La structure quaternaire
1. Définir la structure quaternaire d’une protéine.
2. Quelles liaisons sont impliquées.
IV.5.
Récapitulatif
Compléter le tableau récapitulatif :
Niveau d’organisation
Caractéristiques
Représentation schématique
IV.6.
Propriétés physicochimiques des protéines
IV.6.1. La solubilité
1. Donner les différents paramètres influençant la solubilité des protéines.
2. Décrire le graphique ci-dessous :
3. Décrire le graphique suivant :
IV.6.2. La charge globale
1. Quel est le principal paramètre qui permet la modification de la charge globale de la
protéine.
2. Citer une méthode d’étude basée sur cette propriété.
IV.7.
La dénaturation des protéines
1. Décrire la dénaturation d’une protéine.
2. Décrire le document ci-dessous :
3. Donner les différents agents dénaturants.
IV.8.
La classification des protéines
IV.8.1. Les holoprotéines
1. Définir une holoprotéine.
2. Compléter le tableau suivant :
Type de protéines
Exemple de protéines
IV.8.2. Les hétéroprotéines
1. Définir une hétéroprotéine.
2. Compléter le tableau suivant :
Hétéroprotéines
Groupement prosthétique
Métalloprotéines
Phospholipides
Glycoprotéines
Lipoprotéines
Chromoprotéines
IV.9.
Etude de la myoglobine et de l’hémoglobine
1. Décrire leur structure.
2. Définir la structure de la figure ci-dessous :
Exemples
IV.9.1. La myoglobine
1. Décrire la structure de la myoglobine.
2. Analyser le document ci-dessous :
IV.9.2. L’hémoglobine
1. Décrire et schématiser la structure de l’hémoglobine.
2. Compléter le tableau suivant :
Type d’hémoglobine
HbA
HbA2
HbF
3. Analyser le document ci-dessous :
Composition
4. Décrire et schématiser le phénomène d’allostérie de l’hémoglobine.
5. Le 2,3-DPG (2,3-bisphosphoglycérate), molécule présente dans les hématies, intervient
dans l’affinité de l’hémoglobine pour le dioxygène. Montrer l’influence du 2,3-DPG sur le
pourcentage de saturation en dioxygène en analysant la courbe ci-dessus.
6. L’hémoglobine fœtale fixant plus faiblement le 2,3-DPG, présente une affinité pour le
dioxygène différente de celle de l’hémoglobine adulte. Comparer les deux tracés de la
courbe et préciser l’intérêt physiologique de cette particularité pour le fœtus.