Cours biologie cellulaire Deug SV1

Cours biologie cellulaire
ère
Licence 1 année
2004-2005
UE ULBI 101
Série 2 second semestre
Accueil
Introduction
COURS DE BIOLOGIE
CELLULAIRE
2004-2005
Unité d’enseignement ULBI 101
Séries 2, Second semestre
Rendez-vous: 17/01, 24/01, 27/01, 31/04, 7/02,
10/02, …
Les lundis de 8h à 9h 30
Les jeudis de 13h 15 à 14h 45 (1 sur 2)
Université Montpellier 2
Préambule
A- Vos enseignants : L. Marquès & C. Jay-Allemand
- Parcours, métiers, responsabilités
- Université / ENSA-M => DEA en Sciences Agronomiques
- Thèse à l’Université Montpellier 2 / Chercheurs Université
/ INRA-Forêt
- Chercheur: Expérimenter / Animer une équipe /
Coordonner des projets
- Travaux: Connaissances et applications /
formation de la racine et du bois de cœur +
culture des Juglans sp. en Europe
QuickTime™ et
un module de décompression
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QuickTime™ et
un module de décompression
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QuickTime™ et
un module de décompression
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QuickTime™ et un décompresseur
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Racines
adventives
Bois
de
coeur
Racine
latérale
B- Le cadre de recherche en biologie végétale à
Montpellier
- Les organismes de recherche: Université / CNRS / AGRO-M /
INRA / CIRAD / IRD
- Les Unités Mixtes de Recherche (UMRs)
- L’Institut Fédératif de Recherche (IFR)
- Le pôle Végétal de Montpellier avec AGROPOLIS / Conseil
Régional et pays du sud
Implantation
IFR Génomique &
géographique
Biologie
des Unités
Intégrative des
Plantes
UM2
UP
AGRO-M
INRA
CIRAD
IRD
Montpellier
Perpignan
Enseignement en Biologie
Cellulaire
PLAN GÉNÉRAL
26 h de cours / 17 créneaux d’1h30
8 chapitres
Quelques théories
Près de 10 concepts
1-Origine de la vie
2-Évolution cellulaire
3-Membranes et paroi
4-Cytosquelette
5-Organites
6-Cycle cellulaire
7-Machineries
8-Ouvertures / Disciplines de la
biologie et approche intégrative
Références de livres et de sites Web
Les enjeux de la
biologie cellulaire
• Hier, comprendre la cellule vivante à
travers la description de son
organisation, l’identification de ses
molécules constituantes et l’étude des
propriétés de chacune de ces molécules
• Aujourd’hui, la nécessaire prise en
compte des environnements cellulaires
/ Facteurs extra-cellulaires, quantification des processus et étude
cinétique + Interactions ADNProtéines, protéines-protéines, …
• Demain, l’intégration des données via
la modélisation informatique et la
cellule artificielle ? Développement de
modèles mécanistes et récemment de
modèles dits « Structure-Fonction »
Comparaison entre Animal et Végétal
- Plante = Vaste surface fixe aérienne et
souterraine pour un volume modeste : Pour un
arbre de 40 m de haut, sa surface externe est de 1 ha, sa
surface interne (poches sous-stomatiques) de 30 ha et sa
surface racinaire de 130 ha !
- Animal = Une symétrie bilatérale avec une
double polarité. Plante = Une symétrie radiale
avec une seule polarité verticale pour les
plantes. Toute forme dépend de la gravité, de l’espace et de
la taille des organismes. Adaptation à la fixité chez les
végétaux.
- Embryogenèse finie chez l’animal et indéfinie
chez le végétal (due à l’activité de ses méristèmes =>
gigantisme de certaines plantes).
- Développement coloniaire et immortalité chez
les végétaux (bourgeons indivisibles + reproduction
végétative). Individus « égoïstes » chez les
animaux
Unité fonctionnelle =>
Cellule, commune à tous
les organismes
Plan du cours du 24-27 / 01 / 05
1-Origine de la vie et molécules du vivant
1.1-Les êtres vivants face au monde minéral
- Composition élémentaire de la matière
- Les atomes sont les mêmes
- Pas de force vitale !
- Comment définir un organisme vivant ?
1.2-Organisation structurale hiérarchique
- De la molécule => à l’écosystème
- De la cellule => aux molécules
- Principales molécules organiques
- Nombre total de molécules/cellule et constituant
1.3-Caractéristiques fondamentales de la vie
1.4-Bref historique de la Bio Cell et des techniques
2-Diversité des formes cellulaires
- Qu’est-ce qu’une cellule ?
-Des procaryotes aux eucaryotes
- Notion d’évolution cellulaire
Ce qu’il faut retenir …
Monde minéral / Êtres vivants
Biosphère
Cellules a & v
0,2 %
C
10 - 20 %
0,9
H
9
50
O
60 - 80
0,03
N
1 - 5
+ Êtres manifestent des propriétés
étonnantes …
+ Les atomes sont les mêmes => des
molécules « inanimées »
+ Il n’existe pas de forces vitales !
« Esprit vitaliste » du XIXè
+ Quelles sont les raisons pour qu’un
organisme soit vivant ? =>
La frontière ne passe pas simplement
entre le minéral et l’organique car il
est possible de fabriquer les macromolécules => Niveau organisationnel?
En effet, chez les êtres vivants:
- Nombre de molécules très élevé,
- Complexité très grande, haut niveau
d’organisation,
- Propriétés dynamiques / physiologie
cellulaire => 3 fonctions essentielles:
1- Accroissement et renouvellement de la
matière sèche / Individus
2- Reproduction et évolution / Générations
3-Capacités de réaction / réseaux
d’interactions à toutes les niveaux
=> Phénomène de la vie
- Nbre de types cellulaires : 200 chez les animaux
+ Utilisation de l’énergie de l’environnement
+ Métabolisme: transformation des molécules
exogènes, synthèse des macro-molécules /
fonctions, stockage d’ATP / liaisons chimiques
+ Homéostasie et auto-assemblage
Plan du cours du 24-27 / 01 / 05
1-Origine de la vie et molécules du vivant
1.1-Les êtres vivants face au monde minéral
- Composition élémentaire de la matière
- Les atomes sont les mêmes
- Pas de force vitale !
- Comment définir un organisme vivant ?
1.2-Organisation structurale hiérarchique
- De la molécule => à l’écosystème
- De la cellule => aux molécules
- Principales molécules organiques
- Nombre total de molécules/cellule et constituant
1.3-Caractéristiques fondamentales de la vie
1.4-Bref historique de la Bio Cell et des techniques
2-Diversité des formes cellulaires
- Qu’est-ce qu’une cellule ?
-Des procaryotes aux eucaryotes
- Notion d’évolution cellulaire
Exemple d’une
Organisation structurale
hiérarchique
Molécule d’un pigment :
la chlorophylle
Chloroplaste
Cellules et chloroplastes
Tissus foliaires
Feuilles d’un
arbre
Écosystème
forestier
Hiérarchie des ultrastructures cellulaires (p3)
Notion de structure et fonction
Et le tableau en bas de la page 3 …
Composition chimique et
liaisons moléculaires (p4)
• Cellules = 90% d’eau et liaisons H
• Le reste exprimé en pourcentage de poids
sec est approximativement de:
–
–
–
–
–
50% protéines
15% glucides
15% acides nucléiques
10% lipides
10% autres
 Les biomolécules et leurs fonctions =>
Macromolécules
 Les différentes types de liaisons faibles
Les Glucides (p5-6)
• Molécules de base: oses
Aldéhyde ou cétone + fonctions
alcools primaire ou secondaire
Souvent des HEXOSES et Pentoses
cycliques, parfois structures linéaires
• Macromolécules: polyoses ou
polysaccharides
Diversité des liaisons, linéaires ou
branchés
• Stéréo-isomérie
• Fonctions cellulaires: énergie
métabolique (Glucose, amidon,
glycogène), molécules de l’identité
cellulaire (reconnaissance, adhésion,
tissu), structurale (cellulose)
Les Lipides (p7-8)
- Les acides gras saturés ou
insaturés courants en C16, C18
- Les triglycérides (le beurre)
Ester d’acides gras et du glycérol
Fonction de réserve énergétique
• Les phospholipides
(Phosphatidylcholine)
Ester d’acides gras et du glycérol
+ Phosphatidyl-X
Fonction structurale (membrane)
• Les stéroïdes (cholestérol)
Fonctions structurale et hormonale
Propriété d’auto-assemblage
Amphiphilie => MICELLE
Les protéines (p9-12)
• Molécule de base: l’acide aminé
/ L ou D
• Classification des 20 aa / R:
 Polaire = Hydrophile
 faiblement ionique
 ionique
 Apolaire = Hydrophobe
 aliphatique
 cyclique
R: La cystéine est impliquée dans les
ponts S=S intra- et inter-moléculaires
Peptides et polypeptides
 Liaison peptidique (amide):
d-
d+
La liaison peptidique est polarisée: liaisons H!
Orientation: N term -aa1-aa2 … aan -C term
Les protéines:
des structures I à IV
• Structure primaire:
 Enchaînement des aa du polypeptide
• Structure secondaire:
 Repliements dus aux liaisons hydrogènes
intra-moléculaires (CO/HN) des
polypeptides en:
Hélice a
Feuillets plissés b
:O
H:
:C
:N
• Structure tertiaire:
 Ponts S=S intra- ou inter- moléculaires
 Interactions avec l’environnement
cellulaire: chaperons, modifications
post-traductionelles, etc.
III
IV
• Structure IVre
 Association entre sous-unités protéiques,
apports d’hèmes (ex: Fe), pontages lipidiques
ou glucidiques (Glyco- et lipoprotéines).
NON! La fonction d’une protéine n’est pas
entièrement déterminée par sa structure I,
c.a.d par l’enchaînement des acides aminés
constitutifs de son polypeptide.
L’environnement …
Complexe protéique
Notion de
sous-unités
Les acides nucléiques (p13-15)
• Nucléoside =
Dans l’ARN, UMP
remplace TMP
base + ribose (ARN)
base + 2-désoxyribose (ADN)
• Nucléotide =
nucléoside + phosphate(s)
 Les bases sont polarisées: liaisons H!
AMP
TMP
2 liaisons H
GMP
CMP
Guanosine 3 liaisons H Cytidine