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LES IMMUNOGLOBULINES : STRUCTURE ET FONCTIONS
I. Introduction
A. Rappels : Immunité naturelle / Immunité adaptative
B. Les immunoglobulines, protéines sériques
Les immunoglobulines sont présentes en grande quantité dans le sérum.
Elles appartiennent à la fraction γ des protéines sériques lors d'une électrophorèse des protéines
sériques.
Quand on a une pathologie qui va induire une surexpression des immunoglobulines on aura une
augmentation anormale des immunoglobulines sériques. On peut avoir des gamma-pathies
monoclonales ou polyclonales.

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II. Structure d'une molécule d'immunoglobuline
A. Structure générale des molécules d'immunoglobulines
1. Structure de base d'une immunoglobuline
Les immunoglobulines (la molécule) ou les anticorps (fonction) sont des effecteurs solubles de
l'immunité humorale spécifique d'antigène. Ce sont des glycoprotéines oligomériques.
Les immunoglobulines sont formées de 4 chaînes liées par des ponts disulfures :
 2 chaines lourdes (H) identiques de 50 à 70 kDa (rose)
 2 chaînes légères (L) identiques de 25 kDa (bleu)
 Ces chaînes sont glycosylées avec 1 à 7 chaînes oligosacchariques quand elles sont sous
forme membranaire
Les chaînes lourdes comportant trois ou quatre domaines constants (CH) et un domaine variable
(VH) ± un domaine transmembranaire
Les chaînes légères comportent un domaine constant (CL) et un domaine variable (VL).

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2. Domaine immunoglobuline
L'immunoglobuline est composée de 12 à 14 domaines de structure comparable : le domaine
immunoglobuline.
Les caractéristiques d'un domaine immunoglobuline sont :
 Une taille de 100 à 110 acides aminés
 Une organisation en feuillets beta-plissés anti-parallèles (sur 2 plans) reliés par des boucles
d'acides aminés
 Une stabilisation par pont disulfure intra-caténaire (entre 2 cystéines distante de 60 à 70
nucléotides)
L'ensemble ayant une structure 3D globulaires.
Au niveau des domaines variables (VH, VL), ces boucles constituent les sites de reconnaissance pour
l'antigène (CDR = Complementary Determining Region).
3. La molécule d'immunoglobuline comporte 2 régions distinctes
Les parties variables définissent le
Fab (Fragment antibody).
Les parties constantes des chaînes
lourdes définit le fragment Fc
(Fragment cristallisable).
La digestion par la papaïne libère
les fragments antibody du
fragment cristallisable
La digestion par la pepsine permet
de conserver l'épitope

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4. Variabilité des anticorps
a. Variation isotypique
Ce sont les caractères communs à tous les individus d'une même espèce.
Chaque chaîne d'immunoglobuline définit un isotype propre à chaque espèce.
b. Variation allotypique
C'est une variation entre individus d'une même espèce.
Les variations allotypiques (allotypes) rendent compte de variations génétiques (polymorphisme) à
l'intérieur d'une même espèce (concerne quelques acides aminés). Un allotype donné est donc
retrouvé dans un sous-groupe d'individu d'une même espèce.
c. Variation idiotypique
L'existence des idiotypes est liée aux modifications de la séquence en acides aminés de la région
variable, en particulier dans la zone hypervariable directement responsable de la spécificité du site
anticorps. L'idiotypie a pour origine les réarrangements VDJ et VJ des gènes des immunoglobulines
survenant lors de la maturation des lymphocytes B dans la moelle osseuse.
B. Structure et répartition des différentes classes et sous classes d'immunoglobuline
1. Lymphocyte B, Récepteur B pour l'antigène (BcR) et Ig sérique
Les lymphocytes B sont responsables de l'immunité humorale via la sécrétion d'immunoglobulines
2. Isotypes des chaînes lourdes et légères
a. Chaînes lourdes
Il existe plusieurs types de chaînes lourdes qui
se distinguent par la nature de la région
constante et définissent les isotypes μ, γ, α, δ et
ϵ.
L'isotype de la chaîne lourde détermine la classe
de l'immunoglobuline
 μ (mu)  IgM
 γ (gamma)  IgG
 α (alpha)  IgA
 δ (delta)  IgD
 ϵ (epsilon)  IgE

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Plus de 90% des IgA sécrétés par un plasmocyte le sont sous forme de dimère permettant de les
stabiliser et de les rendre plus résistants à la protéolyse (maintenus par une chaîne J).
L'IgM est un pentamère qui est maintenu par une chaîne J.
b. Chaînes légères
On a 2 types de chaînes légères qui se distinguent par la nature de la région constante et définissent
les isotypes des chaînes légères κ et λ :
 κ (kappa)  Igκ (65%)
 λ (lambda)  Igλ (35%)
Les rapports entre les anticorps porteurs de chaînes légères κ et λ est de 2/1 chez l'homme.
Les chaînes légères sont reliées aux chaînes lourdes par des ponts disulfures.
C'est une région charnière très flexible (60 à 180°) permettant de faciliter la liaison à l'antigène.