les tissus conjonctifs

LES TISSUS CONJONCTIFS
I)
Généralités sur les tissus conjonctifs
Chaque tissu se définit comme l’ensemble des cellules et structures extracellulaires qui ont en
commun certaines caractéristiques.
Les tissus conjonctifs servent à relier et soutenir, physiquement et biologiquement, les autres
constituants de l’organisme. Ils sont constitués de cellules (les fibrocytes) et d’une matrice
extracellulaire (ensemble de fibres très hydratées qui vont donner une organisation physique
au tissu et agir dans les échanges entre cellules).
Lorsqu’ils sont situés sous un épithélium, ils portent le nom de chorion, lorsqu’ils sont dans
un organe plein, ils portent le nom de stroma.
Les tissus conjonctifs sont partout dans l’organisme, associés à différentes cellules de
l’organisme, et en fonction de leur localisation et de leur composition, les tissus peuvent
acquérir des propriétés supplémentaires (c’est leur capacité d’adaptation).
A/ Les composants structuraux
Quelque soit leurs localisations, fonctions, et adaptations particulières, les tissus conjonctifs
ont en commun une structure et une organisation de base comportant toujours :
- des cellules : les fibrocytes
- une matrice extracellulaire organique faite d’un réseau de fibres de collagène, de
complexes macromoléculaires de protéines glycosylées (les protéoglycanes) et d’eau
contenant de nombreux éléments dissous (électrolytes, acides aminés, …)
B/ Les autres constituants
D’autres éléments peuvent être retrouvés dans certains tissus conjonctifs. Leur présence et
leur relative abondance modifient l’organisation du tissu conjonctif où ils se trouvent et
confèrent à celui-ci des propriétés mécaniques ou biologiques différentes et spécifiques.
On peut ainsi trouver :
- des cellules (macrophages, lymphocytes, adipocytes)
- dans la matrice extracellulaire des fibres (élastiques, de réticuline) ou des cristaux de
phosphate de calcium
C/ Histogenèse des tissus conjonctifs
Les tissus conjonctifs sont issus de l’évolution du tissu mésenchymateux embryonnaire. Ce
dernier se forme principalement du mésoblaste, au cours des premières semaines de la vie
embryonnaire.
Les cellules mésenchymateuses peuvent se différencier en de nombreux types cellulaires
différents, présents dans l’organisme adulte :
- les fibroblastes des tissus conjonctifs
- les chondrocytes des tissus cartilagineux
- les ostéoblastes et les ostéocytes du tissu osseux
- les myocytes des tissus musculaires
- les cellules endothéliales qui tapissent l’intérieur des vaisseaux
- les cellules sanguines (hématies et leucocytes)
D/ Variétés des tissus conjonctifs
1) Tissus conjonctifs communs
- tissus conjonctifs lâches
- tissus conjonctifs denses (irréguliers, réguliers unitendus ou réguliers pluritendus)
2)
-
Tissus conjonctifs spécialisés
tissus adipeux
tissus élastiques
tissus réticulés
tissus cartilagineux
tissus osseux
1) a) Le tissu conjonctif lâche
Il est constitué d’un réseau collagène plus ou moins dispersé, disposé sans orientation
particulière. Le reste de la matrice extracellulaire est abondante et hydratée.
C’est lui qui supporte les épithéliums. Il possède des propriétés mécaniques assez modestes.
b) Les tissus conjonctifs denses
Ils comportent un réseau collagène épais, dense et serré. Le reste de la matrice extracellulaire
est peu abondante. Ils ont des propriétés mécaniques plus importantes alors que les propriétés
métaboliques sont moins marquées.
Les tissus conjonctifs denses irréguliers (ou non orientés) ont un réseau de collagène constitué
de fibres assez épaisses disposées sans orientation particulière.
Les tissus conjonctifs denses réguliers (ou orientés) ont une disposition régulièrement orientée
des fibres du réseau de collagène. Lorsque les fibres sont toutes dans le même sens on parle
de tissu unitendu. Lorsque les fibres se regroupent en faisceaux et que l’orientation des
faisceaux se fait dans plusieurs directions, on parle de tissu pluritendu.
2) Les tissus conjonctifs spécialisés se définissent comme des tissus conjonctifs qui ont
acquis des propriétés spécifiques en raison de la présence d’un ou de plusieurs
composants particuliers.
II)
Structure et organisation des constituants
A/ Les composants structuraux
1°) Les fibroblastes
Le fibroblaste est une cellule allongée émettant de nombreux et fins prolongements plus ou
moins étendus. Le noyau de la cellule est ovoïde et aplati. Le cytoplasme apparaît souvent
réduit à une fine bande.
Le fibroblaste a des récepteurs à de nombreux facteurs de croissance et hormones.
L’activation de ces récepteurs conduit à la synthèse des composants de la matrice
extracellulaire et à la synthèse de cytokines (hormones à action locale).
2°) La matrice collagène
La matrice conjonctive est composée d’une matrice collagène et d’une matrice extracellulaire.
Le collagène est la protéine la plus abondante du monde animal et de l’organisme humain en
particulier. La polymérisation de la molécule (molécule de tropocollagène) est à l’origine de
fibres de collagène, de réseaux de collagène ou d’agrégats de collagène.
Les fibres de collagène sont flexibles mais ne sont pas extensibles. Le collagène est très
résistant aux agents chimiques et il est insoluble dans l’eau, à froid ou à 37°C. L’hydrolyse à
chaud (eau bouillante salée) le transforme en gélatine collante. Dans l’organisme, le collagène
est aussi résistant à la plupart des enzymes mais la collagénase le dégrade.
a) Aspects morphologiques
Le collagène peut être visualisé grâce à de nombreux colorants, en jaune par le safran, en rose
par l’éosine, en vert par le vert lumière, et en bleu par le bleu de méthyle.
Les fibres de collagène sont formées par la polymérisation de la molécule de tropocollagène.
Selon le degré de cette polymérisation, le collagène apparaît constitué :
- de faisceaux collagènes de 10 à 200µm
- de fibres de collagène de 1 à 10µm (plusieurs fibres s’associent en faisceaux)
- de fibrilles de collagène de 0,2 à 0,5µm (plusieurs fibrilles s’associent en fibres)
Les fibrilles sont composées de microfibrilles de plusieurs µm de long. En coupe transversale,
la microfibrille de collagène présente une striation régulière périodique de 67nm avec une
alternance de bandes claires et de bandes sombres.
b) Aspects biochimiques
Le collagène est une protéine fibrillaire dont la molécule, le tropocollagène mesure 240 à
280nm de long.
La molécule de collagène est composée de trois chaînes peptidiques élémentaires, les chaînes
α. Chaque chaîne α est spiralée sur elle-même et les spirales sont maintenues par des liaisons
hydrogènes. Les trois chaînes α sont torsadées ensemble et forment ainsi une triple hélice
stabilisée par des liaisons covalentes.
Dans la molécule de tropocollagène, les trois chaînes α sont orientées de la même façon, les
extrémités C-terminales se correspondent et dont du même côté (idem pour les N-terminales).
La molécule de tropocollagène est donc une molécule orientée.
De chaque côté de la triple hélice qui constitue la plus grande partie de la molécule, les
chaînes α se prolongent par un petit peptide non enroulé en triple hélice : les télopeptides. Il
existe donc un C-télopeptide et un N-télopeptide.
La polymérisation des molécules de tropocollagène est à l’origine de la microfibrille. Cette
polymérisation se fait toujours avec la même orientation de la molécule et dans les trois plans
de l’espace, avec un double décalage fixe.
Ce double décalage régulier fait
apparaître les bandes claires et les bandes
sombres.
Chaque chaîne α de la molécule de
tropocollagène comporte 1050 acides
aminés. Dans la partie en triple hélice, les
acides aminés sont disposés en triplet dont
le premier acide aminé est une glycine :
- (GLY-AA-AA) – (GLY-AA-AA) – etc.
La glycine représente donc 1/3 des acides
aminés de la triple hélice. C’est au niveau
de la glycine que la chaîne α forme une angulation responsable de la spiralisation de la chaîne.
Parmi les autres acides aminés, la proline, l’hydroxyproline, la lysine et l’hydroxylysine
représentent environ 1/3 des acides aminés.
De courtes chaînes glucidiques (galactose ou galactose-glucose) viennent se greffer le long
des chaînes α sur certains hydroxy-lysine.
c) Biosynthèse du collagène
La molécule de tropocollagène est synthétisée d’abord sous une forme précurseur : la
molécule de pré-tropocollagène. Trois gènes distincts sont impliqués dans le codage des trois
pro-chaînes α, à l’origine de trois ARN messagers distincts. Les trois pro-chaînes α
comportent 1250 acides aminés chacune. Ainsi, de chaque côté de la pro-chaîne α se trouve
une rallonge peptidique de 100 acides aminés, formant les peptides de coordination.
Au cours de l’élongation de la pro-chaîne peptidique, certains acides aminés vont être
hydroxylés. C’est notamment le cas de la proline en hydroxyproline (par la proline
hydroxylase) et de la lysine en hydroxylysine (par la lysine hydroxylase). Ces enzymes sont
spécifiques et ne reconnaissent l’acide aminé que s’il est situé dans une séquence précise
d’acides aminés (ainsi toute les prolines et lysines ne seront pas hydroxylées).
De courtes chaînes glucidiques (galactose ou galactose-glucose) sont greffées sur certains
résidus hydroxylysine. Les enzymes qui réalisent ces glycosylations sont également très
spécifiques et ne reconnaissent l’hydroxylysine que dans une séquence particulière (ainsi
toutes les hydroxylysines ne seront pas glycosylées).
Les trois pro-chaînes α terminées, hydroxylées et glycosylées s’assemblent par leurs
extrémités, les peptides de coordination.
Dans les espaces péri-cellulaires, les molécules de tropocollagène se disposent parallèlement
entre elles avec des décalages. Les molécules de tropocollagène contractent entre elles des
liaisons covalentes fortes qui impliquent la lysine, l’hydroxylysine et l’histidine. Ces acides
aminés, lorsqu’ils sont glycosylés, ne peuvent pas participer à ces liaisons covalentes. Un
collagène très glycosylé sera donc peu ou pas polymérisé.
L’enzyme qui réalise ces liaisons covalentes est la lysyl oxydase dont le cofacteur
indispensable est le cuivre. Les chélateurs de cuivre (substances favorisant l’élimination du
cuivre) inactivent l’enzyme avec pour conséquence, l’élaboration d’un collagène peu
polymérisé, peu stable et peu résistant.
d) Métabolisme du collagène
Lorsque le collagène est polymérisé, la molécule devient très résistante à la plupart des
enzymes de l’organisme, en dehors de la collagénase. Cette métalloprotéase détruit les
liaisons covalentes et dénature la triple hélice. Les autres protéases achèvent alors de dégrader
la molécule.
Ce processus enzymatique libérera donc des hydroxyprolines qui peuvent être dosées dans les
urines, et des C et N télopeptides qui peuvent être dosés dans le sérum. Ces éléments sont
considérés comme des indicateurs du catabolisme du collagène.
Certains collagènes seront renouvelés rapidement, il s’agit donc de collagènes peu
polymérisés. D’autres seront renouvelés en plusieurs mois ou années (ils sont généralement
très polymérisés).
e) Les types de collagène
Lorsque les trois chaînes α sont identiques, la formule est : (α1)3
Lorsque deux chaînes sont identiques et la troisième différente : (α1)2 – α2
Lorsque les trois chaînes sont différentes : α1 – α2 – α3
Certains collagènes vont former des microfibrilles : types I, II, III, V et XI
D’autres vont former des réseaux : types IV, VIII et X
D’autres vont former des agrégats : types VI et VII
Les FACIT sont des collagènes distincts des formes microfibrillaires car ils incluent des
portions qui ne sont pas en triple hélice : types IX, XII, XIV, XVI et XIX
3°) La matrice extracellulaire non collagène (substance fondamentale)
C’est un milieu très hydraté contenant également des glycoprotéines. Elle sert d’espace de
transit pour les substances dissoutes dans la phase aqueuse.
En microscopie photonique, la matrice extracellulaire non collagène n’est pas visible. Certains
colorants, en se liant à des composés de cette matrice permettent de la visualiser (bleu de
toluidine).
La matrice extracellulaire non collagène est composée de protéoglycanes, de protéines et de
substances dissoutes.
a) Les protéoglycanes
Ce sont des complexes macromoléculaires associant une protéine porteuse sur laquelle
viennent se greffer les glycosaminoglycanes. Les glycosaminoglycanes sont des polymères
glucidiques d’unités disaccharidiques. Selon leur composition en glycosaminoglycanes, les
matrices sont plus ou moins hydratées et rigides.
Sept types d’unités différentes peuvent être impliqués :
- acide hyaluronique (plus hydrophile que les autres)
- chondroïtine 4S
- chondroïtine 6S
- Dermatane S
- Kératane S
- Héparane S
- Héparine
Ces unités disaccharidiques vont polymériser pour former des chaînes, le plus souvent
homogènes, et plus ou moins longues :
♦ 10 à 20 unités disaccharidiques pour les chaînes courtes
♦ 40 à 60 unités pour les chaînes moyennes
♦ 2000 à 2500 unités pour les chaînes longues
Les chaînes de glycosaminoglycanes se lient par l’une de leurs extrémités à une protéine
porteuse par l’intermédiaire d’un oligosaccharide d’union formé le plus souvent de :
GALACTOSE – GALACTOSE – XYLOSE
Le xylose de l’oligosaccharide d’union est relié à un acide aminé de type sérine de la protéine
porteuse.
Chaque protéine porteuse peut fixer 30 à 100 chaînes de glycosaminoglycanes. Certaines
protéines porteuses ne sont liées qu’à un seul type de GAG, d’autres peuvent en fixer
plusieurs types différents. L’une des extrémités de la protéine porteuse se lie avec l’acide
hyaluronique par l’intermédiaire d’une petite protéine de liaison.
La synthèse des protéoglycanes se fait dans le réticulum endoplasmique granuleux et dans
l’appareil de Golgi. Leur biosynthèse commence par celle de la protéine porteuse. Elle se
poursuit par la mise en place des oligosaccharides d’union sur les résidus sérine de la protéine
porteuse. La polymérisation des chaînes disaccharidiques de glycosaminoglycanes se fait
alors à partir de l’oligosaccharide d’union. Cette synthèse est réalisée sous l’effet d’enzymes
très spécifiques.
Les protéoglycanes sont synthétisés et dégradés (renouvellement) sous l’action de nombreuses
enzymes. L’absence ou l’inactivité d’une de ces enzymes engendre des anomalies dans le
métabolisme de ces protéoglycanes avec accumulation dans l’organisme.
Exemple : le syndrome de Hurler ou gargoylisme est dû à un déficit enzymatique en
iduronidase.
b) Fibronectines
Elles sont constituées d’un dimère polypeptidique (deux chaînes réunies à l’une des
extrémités par deux ponts disulfures). Chaque chaîne comporte des sites de reconnaissance
spécifique avec d’autres protéines de la matrice ou avec des récepteurs cellulaires
transmembranaires (intégrines).
On trouve le long des chaînes de fibronectine des sites de fixation au niveau desquels la
chaîne est repliée et on trouve des séquences R-G-D (glycine, acide aspartique, arginine) qui
peuvent reconnaître et fixer les intégrines.
Les fibronectines peuvent polymériser pour former des microfibrilles (sans striation).
c) La phase aqueuse
C’est un secteur en équilibre dynamique.
L’eau est l’élément quantitativement le plus abondant dans la matrice extracellulaire. Elle
joue un rôle majeur dans les échanges métaboliques au sein des tissus conjonctifs. C’est le
milieu de diffusion dans lequel les substances dissoutes vont transiter (dans les deux sens).
Dans cet espace liquidien (qui constitue le liquide interstitiel), les substances dissoutes se
déplacent en fonction des pressions hydrostatiques, oncotiques et osmotiques.
Dans la matrice extracellulaire, l’excès ou le déficit d’eau entraîne donc d’importantes
perturbations des échanges.
B/ Les autres composants
Dans les tissus conjonctifs, les composants structuraux constants sont parfois associés à
d’autres constituants qui ne sont pas toujours présents dans tous les tissus conjonctifs. La
présence de ces constituants peut modifier le métabolisme du tissu conjonctif et ses propriétés
et fonctions.
Le complexe majeur d’histocompatibilité (CMH)
Tous les individus expriment à la surface de leurs cellules des protéines dont la nature, la
constitution chimique, l’organisation et les fonctions sont identiques chez tous les individus
d’une même espèce. Ces mêmes individus expriment aussi à la surface de leurs cellules, des
protéines différentes et spécifiques d’un individu à l’autre (marquant le soi de l’individu). Ces
protéines sont codées par une séquence d’ADN portant le nom de CMH.
Chaque individu reconnaît comme étrangères les protéines CMH d’un autre individu. On
distingue les protéines CMH de classe I et de classe II.
1°) Les histiocytes – macrophages
Ce sont des cellules mononucléées impliquées dans les processus de défense de notre
organisme et capables de réaliser la phagocytose (ingestion et dégradation intracellulaires) de
substances étrangères ou de déchets de notre organisme.
Ces cellules sont originaires de la moelle osseuse où elles se différencient à partir d’une
cellule souche. Sous l’influence de divers facteurs de différenciation et de croissance la
cellule souche évolue progressivement vers une cellule mature, le monocyte. Le monocyte
passe dans la circulation et devient un monocyte circulant. Le monocyte circulant traverse la
paroi des vaisseaux et pénètre dans les tissus (conjonctifs) où il prend le nom d’histiocyte.
En microscopie photonique, l’aspect morphologique de cette cellule dépend de son niveau
d’activité. Lorsqu’il est monocyte circulant, c’est une cellule de 12 à 15 µm de diamètre avec
un noyau en forme de haricot (réniforme) et un cytoplasme contenant quelques granulations.
Lorsqu’il est macrophage, sa taille peut atteindre 100µm de diamètre et le cytoplasme contient
des vacuoles plus ou moins larges.
En microscopie électronique, le cytoplasme contient un appareil de Golgi, un RE rugueux, des
ribosomes libres, de nombreuses mitochondries, de nombreux lysosomes et des vacuoles dont
le nombre et la taille dépendent du degré d’activité.
A la surface de la membrane cytoplasmique, l’histiocyte-macrophage exprime des protéines
(récepteurs) capables de fixer le fragment Fc des immunoglobulines (anticorps) et des
protéines du CMH.
La phagocytose est la principale fonction du macrophage. La phagocytose se définit comme la
capacité d’une cellule à ingérer dans une vacuole de son cytoplasme des substances ou
particules considérées comme étrangères et à les dégrader grâce aux enzymes contenues dans
ses lysosomes.
Etape 1 : Reconnaissance du matériel à phagocyter. Cette
reconnaissance se fait grâce à des récepteurs exprimés à la
surface du macrophage. La reconnaissance est suivie par
l’établissement d’une liaison entre ces récepteurs et certains sites
du matériel.
Etape 2 : Formation de la vacuole. La fixation de la particule
entraîne des modifications du cytosquelette qui permettent à la
cellule d’émettre des prolongements qui viennent progressivement
entourer la particule fixée.
Etape 3 : Dégradation enzymatique. Les lysosomes du cytoplasme
migrent vers le phagosome et fusionnent avec celui-ci. Les
enzymes contenues dans le lysosome pénètrent dans le phagosome
et dégradent les composants de la particule.
La phagocytose est un moyen de défense contre les « agressions » extérieures. Cette activité
peut également s’exercer contre certains produits ou déchets de notre propre organisme, y
compris vis-à-vis de cellules mortes, sénescentes, anormales. Toute modification est
susceptible de ne pas être reconnue par nos propres cellules et entraîner la phagocytose.
L’anticorps se fixe sur l’antigène et le complexe est détruit. Le rôle du macrophage dans ce
processus se situe à plusieurs niveaux. Le macrophage est capable de phagocyter des
matériels porteurs de sites antigéniques, de les isoler ou de les modifier par action de ses
enzymes, et de les présenter aux cellules qui synthétisent les anticorps (lymphocytes).
2°) Les lymphocytes
La famille des lymphocytes regroupe des cellules mononucléées responsables de la réponse
immunitaire.
En microscopie photonique, les lymphocytes sont des cellules arrondies de 10 à 12µm de
diamètre. En microscopie électronique, les organites intracytoplasmiques (RE granuleux,
Golgi, mitochondries) sont peu développés.
Deux populations peuvent être distinguées au sein de la famille des lymphocytes : les T et les
B lymphocytes. Elles ont la même origine à partir de cellules souches situées dans la moelle
osseuse.
a) Les T lymphocytes
Lorsque les processus de différenciation commencent, la cellule se multiplie et acquiert des
caractéristiques générales de lymphocytes. Ces cellules engagées dans la lignée T
lymphocytaire migrent par voie sanguine dans le thymus où elles achèvent leur maturation
(lymphocytes thymo-dépendants). Au terme d’un processus de sélection cellulaire (apoptose)
qui élimine les cellules capables de se lier aux protéines du CMH. Cette différenciation est
caractérisée par l’apparition de marqueurs de différenciation CD2 et CD3 communs à tous les
T lymphocytes.
Les T lymphocytes auxiliaires sont porteurs d’un marqueur spécifique CD4. Ce type est
capable de reconnaître les protéines du CMH II. Lorsque ce type de lymphocyte est stimulé, il
synthétise les cytokines qui agissent en favorisant la prolifération, la maturation et l’activité
des autres cellules impliquées dans la réponse immunitaire (B lymphocytes, plasmocytes,
macrophages).
Les T lymphocytes cytotoxiques sont porteurs d’un marqueur spécifique CD8. Ce type est
capable de reconnaître les protéines du CMH I. Ces lymphocytes sont responsables de la lyse
cellulaire. Les lymphocytes T8 synthétisent de la perforine qui vide la cellule infectée.
b) Les B lymphocytes
Leur différenciation et leur maturation se fait entièrement dans la moelle osseuse. Le B
lymphocyte acquiert à sa surface des récepteurs spécifiques capables de reconnaître et de se
lier à un type d’antigène. Ce récepteur fixé dans la membrane est du même type que les
anticorps.
Lorsqu’un B lymphocyte fixe à sa surface l’antigène correspondant, il s’active et se
transforme en immunoblaste B puis en plasmocyte. C’est le plasmocyte qui synthétise les
anticorps spécifiques de l’antigène.
3°) Les plasmocytes
Ils représentent le dernier stade de maturation des
B lymphocytes stimulés par des antigènes.
La chromatine est à disposition périphérique. Le
cytoplasme est large. La zone juxta-nucléaire est
l’archoplasme (zone de Golgi en MET).
La chromatine est périphérique.
La réaction immunitaire
Si l’antigène est exogène, il s’agit d’une substance étrangère à l’organisme. Lorsqu’un B
lymphocyte rencontre ce type d’antigène et qu’il possède le récepteur correspondant, il fixe
puis phagocyte cet antigène. Les produits de dégradation sont le plus souvent représentés par
de petits peptides. Ces petits fragments protéiques peuvent être considérés comme de
nouveaux antigènes et sont fixés sur les protéines du CMH II présentes à la face interne de la
vésicule de phagocytose. La vésicule migre alors vers la surface de la cellule et migre avec la
membrane plasmique. Les antigènes liés aux protéines du CMH II sont alors exprimés à la
surface du B lymphocyte ce qui stimule les T lymphocytes auxiliaires. Le T lymphocyte
auxiliaire peut reconnaître les protéines du CMH II de son propre organisme, mais quand ces
protéines sont associées à un antigène, la capacité de reconnaissance est modifiée et le T
lymphocyte se lie avec la cellule de présentation de l’antigène. Les T lymphocytes sécrètent
des cytokines qui stimulent le B lymphocyte qui prolifère et se différencie en plasmocyte. Les
anticorps se fixent sur les antigènes et le complexe est phagocyté.
Si l’antigène est endogène, ce peut être une protéine anormale ou une cellule infectée par un
virus associée aux protéines du CMH I. Lorsqu’une cellule possède à sa surface une protéine
ou un fragment de protéine endogène associée aux protéines du CMH I, elle est reconnue
comme étrangère par les T lymphocytes cytotoxiques qui se lient à cette cellule et la
détruisent.
4°) Les mastocytes
Ce sont des cellules peu abondantes dans l’organisme, ovoïdes, mononucléées et présentes de
façon habituellement dispersée.
En microscopie photonique, on voit dans le cytoplasme de très nombreuses granulations
arrondies, de densité et de taille variable, très chromatiques et présentant une métachromasie
avec les colorants bleus basiques.
En microscopie électronique, ces granulations apparaissent très hétérogènes dans leur forme
et dans leur contenu.
Les mastocytes contiennent :
- de l’héparine et de l’acide hyaluronique (glycosaminoglycanes responsables de la
métachromasie)
- de l’histamine
- des enzymes protéolytiques
Ils synthétisent également de nombreuses cytokines.
Les mastocytes expriment à la surface extérieure de leur membrane cytoplasmique des
récepteurs au fragment Fc des immunoglobulines de type E.
L’activité des mastocytes se traduit par la libération du contenu de ses grains dans l’espace
péricellulaire. Cela entraîne leur dégranulation. Plusieurs facteurs peuvent être à l’origine de
cette dégranulation :
- exposition excessive à la chaleur, aux rayonnements ultraviolets, aux rayonnements X
et à certains produits chimiques
- certains antigènes (allergènes) sont capables de stimuler la production des IgE qui se
lient aux récepteurs des mastocytes ; la fixation de l’allergène sur l’IgE
correspondante entraîne la libération du contenu des grains et les facteurs de type
cytokine ; il en résulte une vasodilatation locale, un afflux d’éosinophiles et un effet
anticoagulant local
- lorsque les mastocytes sont en très grand nombre dans un tissu, leur dégranulation
brutale et simultanée peut être à l’origine d’une réaction allergique (asthme)
5°) Les adipocytes et les tissus adipeux
L’adipocyte est une cellule dont la fonction est de synthétiser, de stocker et de relarguer les
lipides. Il existe deux types d’adipocytes correspondant à deux types de tissu adipeux ou
graisses : les adipocytes blancs et les adipocytes bruns.
a) L’adipocyte blanc
C’est une cellule sphérique, très volumineuse de 100µm de diamètre, caractérisée par une
vacuole lipidique qui occupe presque la totalité du volume de la cellule. Le noyau est refoulé
en périphérie, aplati et plaqué contre la membrane plasmique.
Le cytoplasme est réduit à une fine couronne. Il contient un appareil de Golgi, du RE lisse, du
RE granuleux et des mitochondries.
Les techniques histologiques usuelles de préparation entraînent la dissolution des graisses ce
qui explique que la vacuole apparaît optiquement vide.
L’adipocyte est capable de faire la synthèse des lipides à partir d’acides gras. Le stockage des
lipides dans la vacuole de l’adipocyte se fait sous forme de triglycérides associés à un pigment
caroténoïde (jaunâtre).
L’hydrolyse des triglycérides se fait par deux lipases. Les lipases sont présentent de façon
inactive et sont activées par l’adrénaline et la noradrénaline.
L’adipocyte blanc est aussi une cellule endocrine et auto/paracrine. Il sécrète la leptine qui se
comporte comme une hormone de la satiété par une action au niveau hypothalamique.
Les adipocytes peuvent se présenter sous forme isolée mais dans le tissu adipeux ils sont
regroupés en formant des lobules.
b) L’adipocyte brun
Il se rencontre essentiellement chez les mammifères hibernants. Dans l’espèce humaine, il
n’est présent que chez le fœtus et le nouveau-né.
L’adipocyte brun se caractérise par un noyau central, un cytoplasme rempli de petites
vacuoles serrées les unes contre les autres, et de nombreuses mitochondries.
L’adipocyte brun est fortement impliqué dans les mécanismes de thermorégulation.
6°) Les fibres élastiques et les tissus élastiques
Les fibres élastiques se caractérisent par leur capacité d’allongement (jusqu’à 50% de leur
longueur), avec retour sans dommage à leur position d’équilibre lorsque les forces de traction
cessent. Si l’étirement dépasse 50% de la longueur, il y a un risque de déchirement, et les
fibres élastiques ne se réparent pas. Elles sont très résistantes à la chaleur, aux acides et aux
enzymes. Elles sont spécifiquement dégradées par l’élastase. L’élastase est sécrétée par les
macrophages et par certaines cellules de l’utérus.
Elles sont électivement colorées par l’orcéine (en brun rouge). Leur regroupement se fait sous
forme de lames épaisses.
L’élastine est le principal constituant de la fibre élastique. Les molécules (tropoélastine)
polymérisent en formant des liaisons covalentes grâce à la lysyl oxydase et son cofacteur, le
cuivre.
On trouve des tissus élastiques dans les vaisseaux près du cœur, dans la paroi de l’appareil
respiratoire, dans le derme, et dans certains ligaments.
7°) Les fibres de réticuline et le tissu réticulaire (ou réticulé)
Le tissu réticulaire constitue le tissu conjonctif ou stroma de certains organes
hématopoïétiques (ganglions lymphatiques, rate, moelle osseuse). Il est constitué de fibres de
réticuline, colorées en brun-noir par les sels d’argent. Les fibres de réticuline dorment un
réseau dans lequel circulent les cellules en formation (moelle osseuse).
Les fibres de réticuline sont composées de microfibrilles de collagène de type III, associées à
des chaînes glucidiques (galactose, mannose, fucose) et des lipides.
III)
Histologie des tissus conjonctifs
A/ Evolution des tissus conjonctifs
Les tissus conjonctifs ne sont pas des structures figées ou statiques. Ils subissent des
variations en fonction de facteurs évolutifs, hormonaux, mécaniques et environnementaux. Au
cours du vieillissement, le tissu conjonctif se modifie.
Chez l’adulte puis chez le sujet âgé, la matrice extracellulaire non collagène se déshydrate
progressivement. Les échanges se font moins bien. Il en résulte une diminution du
renouvellement de cette matrice conjonctive qui devient de plus en plus fibreuse (et les
microfibrilles de collagène de plus en plus polymérisées).
De nombreux facteurs hormonaux et vitaminiques modifient l’aspect des tissus conjonctifs.
Certaines hormones stimulent les synthèses protéiques de collagène et de protéoglycanes alors
que d’autres freinent ou inhibent ces synthèses.
B/ Principales fonctions des tissus conjonctifs
Ils ont un rôle de soutien.
Ils ont un rôle dans la formation de la lymphe. La lymphe est un liquide de drainage
provenant de la filtration du liquide interstitiel à travers les parois des vaisseaux
lymphatiques. Elle circule lentement, de façon constante et unidirectionnelle.
Ils ont un rôle nutritionnel. Le tissu conjonctif contient effet des adipocytes qui sont des
réservoirs énergétiques. Les tissus conjonctifs communs sont situés entre les cellules des
organes ou des épithéliums et les vaisseaux sanguins. Tous les échanges entre ces deux
secteurs passeront nécessairement par le tissu conjonctif.
Ils ont un rôle dans la défense de l’organisme (macrophages, cellules du système
immunitaire).
C/ Les membranes basales
Ce sont de fines structures associées à certaines cellules (musculaires, neurones, …) qui
séparent le pôle basal des épithéliums et le chorion. Autour des cellules musculaires elles
portent le nom d’endomysium et autour des neurones on parle d’endonèvre.
En microscopie photonique elles sont visibles avec certains colorants comme le PAS (réactif
de Schiff). En microscopie électronique elles apparaissent constituées de trois zones :
- lame interne (lamina ou lucida) en contact avec la membrane plasmique du pôle basal
- lame centrale (lamina densa)
- lame réticulée (lamina reticulata) plus épaisse, comportant des myofibrilles
On réserve parfois la dénomination de lame basale aux deux premières couches.
La membrane basale mesure 10nm à 1µm. Les membranes basales contiennent du collagène
de type IV [(α1 IV)2 – α2 IV] situé dans la lame dense. Ce collagène est très glycosylé. Il
possède des séquences non enroulées en triple hélice qui lui confèrent sa relative flexibilité.
L’association des molécules se fait sous forme de tétramères, elles sont réunies par leurs
extrémités N-terminales. Ces tétramères s’associent entre eux par leurs extrémités Cterminales, à l’origine d’un véritable réseau.
La laminine est une protéine hétérotrimère αβγ (3 chaînes peptidiques différentes, reliées
entre elles par des ponts disulfures) disposée en croix asymétrique avec un bras long de 76nm
et trois bras courts de 35nm, les bras étant terminés par des portions globuleuses.
La laminine possède des sites de
fixation pour le collagène de type
IV, l’héparane et la membrane
cytoplasmique du pôle basal des
cellules épithéliales (qui expriment
des récepteurs spécifiques de type
intégrine).
La membrane jour un rôle :
- dans la filtration sélective
- dans l’accrochage des épithéliums au chorion
- dans la réparation des épithéliums et des tissus