Propriétés d’une enzyme : la chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase, du groupe des hydrolases (enzymes capables
de catalyser des réactions d’hydrolyse). Elle est présente dans le suc pancréatique ;
elle agit dans l’intestin grêle en milieu basique.
Caractéristiques et observations :
1) Elle est composée de 241 acides aminés, formant trois chaînes peptidiques
de tailles inégales. Des ponts disulfures stabilisent la protéine.
2) Cette enzyme possède une grande spécificité d’action : elle rompt les liaisons
peptidiques au niveau des certains acides aminés dites « hydrophobes ».
3) Deux régions d’acides aminés A et B constituent le site actif de l’enzyme.
4) Les acides aminés A ont des propriétés hydrophobes. Si l’on modifie ces
acides aminés, l’enzyme ne reconnaît pas son substrat.
5) 3 acides aminés de la région B se retrouvent dans une position similaire dans
d’autres enzymes de type hydrolase.
6) Si un seul de ces trois acides aminés est modifié, le substrat n’est pas
hydrolysé malgré la formation possible du complexe enzyme substrat.
7) Si on place dans le milieu des inhibiteurs capables de se lier à une des
parties du site actifs, l’activité est nulle ou faible, selon la nature de l’inhibiteur
Questions
1) Comment appelle-t-on les parties A et B du site actif
2) Quelles sont les caractéristiques du substrat permettant une reconnaissance
par l’enzyme.
3) Trouvez une explication aux observations 5) et 6).
4) Dessinez un modèle imaginaire de l’enzyme tenant compte des informations
obtenues ci-dessous.
5) Expliquez l’expression « double spécificité du site actif de l’enzyme ».
6) Décrire les caractéristiques d’une molécule capable d’inhiber la
chymotrypsine.
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