These A MESSION Jean Luc 2012

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Université de Bourgogne Agrosup Dijon
UMR PAM 02.102, Equipe PAPC
Procédés Alimentaires et PhysicoChimie
Influence de l’état protéique sur la dynamique de
séparation de phase et de gélification dans un système
ternaire aqueux à base de protéines de pois et d’alginate
Thèse de doctorat en Science des Aliments
Présentée et soutenue publiquement
le 14/09/2012
par J.-L. Mession
Jury
Pr. M. Subirade (Université Laval INAF/STELA - Québec) Rapporteuse
Pr. T. Nicolaï (Université du Maine Luman) Rapporteur
Mme L. Donato-Capel (Nestlé Research Center, Lausanne - Suisse) Examinatrice
Pr C. Sanchez (Université de Montpellier) Président
Pr R. Saurel Directeur de Thèse
Dr. A. Assifaoui (MCF) Co-directeur de thèse
Dans la lutte entre toi et le monde, parie sur le monde
F. Zappa
A Lisa, évidemment…
i
Avant-propos
Débutée le 2 février 2009 au sein de l’équipe EMMA (Eau, Molécules actives,
Macromolécules, Activités), cette thèse a pour objectifs premiers le concept, la formulation et
la caractérisation de gels mixtes de deux biopolymères d’origine végétale. L’intérêt d’un tel
système ternaire protéine - polyoside - eau est triple ; (i) le développement d’un nouveau
système alimentaire simplifié semi-solide (ii) dont le mode de gélification à froid permettrait
de mettre au point dans le même temps (iii) une matrice d’encapsulation d’agents
thermosensibles. Une utilisation pratique de nos gels serait le piégeage et la libération de
« composés actifs phytobiotiques naturels», qui aideraient à la croissance de plantes type
pommes de terres. Une stratégie ambitieuse serait par exemple le réensemencement du sol par
une microflore symbiotique de la plante d’intérêt, Une autre voie à serait l’introduction
d’éliciteurs qui pourrait inhiber. L’implantation et le développement de pathogènes. En effet,
notre projet s’intègre dans un programme plus vaste - le FUI Qualivivant (Fond Unique
Interministériel) - à l’initiative du pôle de compétitivité Vitagora (Vitagora News, 2008 ;
Vitanews, 2010). Les problématiques de recherche abordées dans le cadre de ce programme
visaient à développer de nouveaux traitements bio-phytosanitaires. Un autre volet du
programme concernait l’effet de tels nouveaux traitements sur les plans nutritif et sensoriel de
plusieurs variétés de pommes de terre. Toutefois, la validation des formulations de cocktails
phytobiotiques pour une homologation demande davantage de reproductibilité des
expérimentations, qui s’étaleront encore sur plusieurs saisons de récolte.
En ce qui nous concerne, (i) la compréhension et la caractérisation des biopolymères
utilisés, (ii) la construction et la formulation d’un système mixte aqueux protéine globulaire-
polyoside, et (iii) la mise en œuvre d’un procédé de gélification ont animé la quasi-totalité de
nos travaux de recherche. D’amblée le choix de l’alginate s’imposait : celui-ci est capable de
former des gels à froid par ajout de cations divalents (calcium) (Nussinovitch, 1996). La
gélification peut-être opérée par (i) une dialyse ou un trempage dans un bain de calcium
ionique, ou (ii) par libération interne de calcium (Neiser, Draget, & SmidsrØd, 1999).
L’alginate est emplo dans de nombreuses applications biomédicales (Draget & Taylor,
2006) et pharmaceutiques afin d’encapsuler des probiotiques (Burgain, Gaiani, Linder, &
Scher, 2011). Dans le domaine agronomique, il peut entrer dans la composition de biosorbants
Avant-propos
ii
pour la détoxification des sols (Rocher, 2008). Des billes d’alginate ont également permis
d’encapsuler des composés herbicides et assimilés (Pepperman & Kuan, 1994). Enfin,
l’alginate peut complexer des métaux lourds et piéger des composés hydrophobes (Park, Kim,
Chae, & Yoo, 2007 ; Davis, Volesky, & Mucci, 2003). Parce que la littérature abondait sur les
propriétés stabilisantes et texturantes des protéines et des polyosides, il nous semblait difficile
de nous écarter du domaine alimentaire. A ce sujet, le choix de protéines globulaires végétales
a été premièrement influencé par des questions de coût pour les applications envisagées.
Deuxièmement, le besoin de développer des sources protéiques végétales s’inscrit dans un
souci de durabilité. Reconsidérer la question du coût total des énergies mobilisées et des
rendements entre les productions animales et végétales semble d’intérêt public dans un monde
les ressources naturelles tendent à s’amenuiser, avec des déséquilibres alimentaires entre
pays développés et pays pauvres qui se creusent ou du moins persistent (Carlsson-Kanyama,
2003 ; Dutilh & Kramer, 2000 ; Reijnders & Soret, 2003, FAO, 2007,
ftp://fao.org/docrep/fao/010/ah876f/; FAO, 2008, ftp://ftp.org/docrep/fao/011/io100f/; FAO,
2009, ftp://ftp.org/docrep/fao/011/io291f/).
Du fait de l’occupation des surfaces cultivables, les besoins accrus en eau de l’élevage
et les rendements faibles de conversion protéines végétales-animales, le coût économique
réduit et la plus faible empreinte écologique des protéines de gumineuses devraient être
davantage pris en compte. (Davis, Sonesson, Baumgartner & Nemecek, 2009, Lundqvist,
2007). Produites à destination de l’alimentation animale, les protéines de légumineuses
présenteraient en revanche des propriétés physicochimiques à valoriser pour l’alimentation
humaine (Boye, Zare, & Pletch 2011). Il y aurait ainsi une possibilité de substituer
partiellement des ingrédients issus de la production animale, comme par exemple les protéines
laitières (Cayot & Lorient, 1998). Le plus grand recours à d’autres sources protéagineuses par
l’industrie agroalimentaire contrebalancerait dans le même temps le monopole des isolats
protéiques de soja (USDA, 2011).
Pour des raisons de climat tempéré plus adapté par rapport au soja et de l’ancrage de
sa culture dans le savoir-faire agricole européen, le pois jaune et lisse (Pisum sativum L.)
comme source protéique a été retenu (Guéguen, 1983 ; O’Kane, Happe, Vereijken, Gruppen,
& van Boekel, 2004a,b,c, 2005, FAO, 2005, www.foa.org/ES/ESC/fr/15/97/highlight_99.html).
Avant-propos
iii
L’enjeu principal de cette étude reposait sur la mise au point d’un procédé de
gélification alternatif à ceux les plus souvent décrits (Bryant & McClements, 1998) ; d’une
manière générale, la gélification des protéines - et de systèmes plus complexes protéine-
polyoside - s’opère par chauffage à des températures supérieures à 65°C suffisamment
longtemps pour que les protéines s’organisent en un réseau gélifié (Beaulieu, Turgeon, &
Doublier, 2001 ; Donato, Garnier, Novales, Durand, & Doublier, 2005 ; Neiser, Draget, &
Smidsrød, 1998-1999). Cette procédure maintes fois décrite proscrit cependant la préservation
de composés thermosensibles qui auraient été introduits préalablement dans le biomatériau
gélifié obtenu. Néanmoins, les méthodes de gélification à froid conviendraient à la
formulation d’aliments enrichis ou supplémentés en composés d’intérêts (antioxydant,
vitamine, etc.). De plus, les conditions douces de gélification appliquées permettraient
d’entrevoir l’encapsulation de matériaux vivants, particulièrement thermosensibles.
D’après les problématiques de recherche que nous nous étions fixés au départ, il nous
semblait préférable d’opter pour une gélification lente et à froid de notre système protéines de
pois-alginate. Ainsi une meilleure appréhension de la structuration du système dans le temps
était possible, pour une meilleure maîtrise de la texture du produit gélifié final.
Le principe d’élaborer des gels multi-composés protéine-polyoside, repose sur la plus
grande flexibilité de ses propriétés structurales, par rapport à des gels simples obtenus avec un
seul biopolymère gélifiant. Il s’agissait bien du cœur de notre questionnement : les
corrélations entre échelles d’observation ont été notre motivation principale, depuis les
interactions entre biopolymères qui conditionnent la microstructure des mélanges jusqu’à
leurs propriétés rhéologiques lorsque ceux-ci sont gélifiés (stables) macroscopiquement.
Par ailleurs, il a été reporté que l’adjonction d’un polyoside pouvait améliorer les
propriétés rhéologiques des gels protéiques, sous réserve de conditions expérimentales à
déterminer (Turgeon & Beaulieu, 2001). Pour de tels gels constitués de deux biopolymères
gélifiants, les propriétés rhéologiques dépendront de leur faculté à former des réseaux, dont
les structurations respectives au cours de la gélification seront interdépendantes (Tolstoguzov,
1995).
Les choix stratégiques et les contraintes sont maintenant posés. Il nous faut dès à
présent introduire la notion nérale d’incompatibilité (ou d’immiscibilité) dans les systèmes
aqueux protéine-polyoside (Tolstoguzov, 1986, 1991, 1995). Le passage d’un état liquide à un
état semi-solide par gélification de tels systèmes mixtes permettrait de les figer dans un état
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