DS 4

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LEGTA AMIENS – LE PARACLET
POST- BTSA- Promotion 2018 –2019
Devoir Surveillé de BIOLOGIE N° 4
Vendredi 22 mars 2019
Les 2 parties seront traitées sur des feuilles différentes.
Sujet
Partie sur 13 points :
La propagation de l’espèce chez les Angiospermes.
A partir d’exemples judicieux et illustrés vous montrerez comment les
Angiospermes ont réussi à s’imposer et coloniser l ‘ensemble des écosystèmes.
Sujet sur documents (7 points) :
Exercice 1 : Déficience en une enzyme : l'hexokinase /4 points
1. Des médecins étudient les conséquences d'une déficience en une enzyme,
l'hexokinase, sur la physiologie de patients atteints d'une maladie héréditaire.
1.1. Indiquer la réaction catalysée par cette enzyme (0.25)
1.2. Le principal produit de la réaction est un carrefour métabolique, départ
de plusieurs voies différentes dont la glycolyse (document 1).
Indiquer en quoi consiste, par rapport à la glycolyse, la voie menant à la
synthèse de 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG)(0.25)

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2. Les médecins entreprennent ensuite une étude enzymatique sur les
préparations purifiées d'hexokinase.
Le tableau 2 donne les vitesses initiales de la réaction enzymatique
catalysée par l'hexokinase pour différentes concentrations en substrat [S],
dans le cas d'un sujet sain et d'un sujet malade.
[S] en mM
0,5
1
1,5
2
3
4
8
16
Sujet sain
Vo mM.mn-1
0,45
0,75
0,9
1,2
1,7
201
2,4
2,4
Sujet malade
Vo mM.mn-1
0,1
0,15
0,22
0,3
0,45
0,5
0,6
0,6
Tableau 2 : dosage enzymatique de l'hexokinase.

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2.1. Donner la définition et la signification des paramètres Vmax et Km (0.5)
2.2. Sans construire la courbe, déterminer les valeurs de Vmax et Km dans le
cas d'une hexokinase de sujet sain et de sujet malade. (0.5)
2.3. Interpréter ces données. (0.25)
3. L'hémoglobine est un pigment oxyphorique qui fixe réversiblement le dioxygène
et permet son transport dans le sang. Le muscle contient une protéine, la
myoglobine, dont la structure est proche de celle d'un monomère d'hémoglobine.
3.1. Indiquer le mécanisme de fixation du dioxygène sur l'hémoglobine. (0.5)
3.2. Interpréter les différences entre les courbes du document 3. (0.25)
3.3. Envisager les différences fonctionnelles prévisibles à partir de ces
courbes. (0.25)
Document 3
4. L'hémoglobine (Hb) purifiée a une affinité beaucoup plus grande pour le
dioxygène que l'hémoglobine dans le sang. Ceci a conduit Barcroft, en 1921, à
supposer que le sang contient une substance qui forme un complexe avec
l'hémoglobine pour diminuer son affinité pour le dioxygène. Cette substance a
été identifiée en 1967 par Reinhold et Benesch comme étant le D-2,3-

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bisphosphoglycérate (BPG), qui se lie préférentiellement à la désoxy Hb.
L'affinité de Hb pour le dioxygène est ainsi modulée par la concentration
sanguine en BPG. Les courbes de dissociation du complexe Hb-O2, dans des
conditions correspondant à des valeurs physiologiques à l'intérieur des globules
rouges sont données dans le document 4.
La pO2 du sang artériel est de 13,3 kPa et celle du sang veineux est de 4kPa
Document 4
pO2 (kPa)
4.1. Préciser le rôle du BPG dans les échanges respiratoires sanguins. (0.25)
4.2. Indiquer l'avantage physiologique constitué par la plus faible affinité
pour le BPG de l'hémoglobine foetale, alors que les hémoglobines adulte
et foetale pures ont la même affinité pour le dioxygène. (0.25)
4.3. Expliquer que la première manifestation de l'adaptation à l'altitude soit
une augmentation de la concentration en BPG. Celle-ci se produit en moins
de 36 heures alors que l'augmentation du nombre de globules rouges se
fait sur une période de plus d'une semaine. (0.25)
5. Sachant que la voie de synthèse du 2,3-BPG a lieu uniquement dans les hématies,
préciser les conséquences physiologiques prévisibles d'une déficience en
hexokinase. (0.5)

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Exercice 2 : Le développement embryonnaire /3 points
Indiquer le titre, le plan de coupe, l’orientation et les légendes pour chacune des
figures A,B,C dont vous préciserez l’ordre chronologique et leur place dans les
principales étapes dans le développement embryonnaire des Amphibiens.